data_15999 ####################### # Entry information # ####################### save_entry_information _Saveframe_category entry_information _Entry_title ; Solution NMR structure of HTH_XRE family transcriptional regulator BT_p548217 from Bacteroides thetaiotaomicron. Northeast Structural Genomics Consortium Target BtR244. ; _BMRB_accession_number 15999 _BMRB_flat_file_name bmr15999.str _Entry_type original _Submission_date 2008-10-23 _Accession_date 2008-10-23 _Entry_origination author _NMR_STAR_version 2.1.1 _Experimental_method NMR _Details ; HTH_XRE superfamily protein all helix HTH_3 helix-turn-helix ; loop_ _Author_ordinal _Author_family_name _Author_given_name _Author_middle_initials _Author_family_title 1 Ramelot Theresa A. . 2 Cort John R. . 3 Zhao Li . . 4 Jiang Mei . . 5 Foote Erica L. . 6 Xiao Rong . . 7 Nair Rajesh . . 8 Baran Michael C. . 9 Swapna G.V.T. . . 10 Acton Thomas B. . 11 Rost Burkhard . . 12 Montelione Gaetano T. . 13 Kennedy Michael A. . stop_ loop_ _Saveframe_category_type _Saveframe_category_type_count assigned_chemical_shifts 1 stop_ loop_ _Data_type _Data_type_count "1H chemical shifts" 453 "13C chemical shifts" 338 "15N chemical shifts" 83 stop_ loop_ _Revision_date _Revision_keyword _Revision_author _Revision_detail 2010-06-02 update BMRB 'edit assembly name' 2009-06-03 update BMRB 'added time domain data' 2008-12-03 original author 'original release' stop_ save_ ############################# # Citation for this entry # ############################# save_entry_citation _Saveframe_category entry_citation _Citation_full . _Citation_title ; Solution NMR structure of HTH_XRE family transcriptional regulator BT_p548217 from Bacteroides thetaiotaomicron. Northeast Structural Genomics Consortium Target BtR244. ; _Citation_status 'in preparation' _Citation_type journal _CAS_abstract_code . _MEDLINE_UI_code . _PubMed_ID ? loop_ _Author_ordinal _Author_family_name _Author_given_name _Author_middle_initials _Author_family_title 1 Ramelot Theresa A. . 2 Cort John R. . 3 Zhao Li . . 4 Jiang Mei . . 5 Foote Erica L. . 6 Xiao Rong . . 7 Nair Rajesh . . 8 Baran Michael C. . 9 Swapna G.V.T. . . 10 Acton Thomas B. . 11 Rost Burkhard . . 12 Montelione Gaetano T. . 13 Kennedy Michael A. . stop_ _Journal_abbreviation 'Not known' _Journal_volume . _Journal_issue . _Journal_CSD . _Book_chapter_title . _Book_volume . _Book_series . _Book_ISBN . _Conference_state_province . _Conference_abstract_number . _Page_first . _Page_last . _Year . _Details . loop_ _Keyword 'DNA binding' HTH HTH_3 HTH_XRE 'transcription factors' stop_ save_ ################################## # Molecular system description # ################################## save_assembly _Saveframe_category molecular_system _Mol_system_name HTH_3 _Enzyme_commission_number . loop_ _Mol_system_component_name _Mol_label 'entity_1, chain A' $HTH_3 'entity_1, chain B' $HTH_3 stop_ _System_molecular_weight 17776 _System_physical_state native _System_oligomer_state ? _System_paramagnetic no _System_thiol_state . loop_ _Biological_function 'DNA binding' 'transcriptional regulator' stop_ _Database_query_date . _Details homodimer save_ ######################## # Monomeric polymers # ######################## save_HTH_3 _Saveframe_category monomeric_polymer _Mol_type polymer _Mol_polymer_class protein _Name_common XRE _Molecular_mass 8888 _Mol_thiol_state 'all free' loop_ _Biological_function 'DNA binding' 'transcriptional regulator' stop_ _Details . ############################## # Polymer residue sequence # ############################## _Residue_count 77 _Mol_residue_sequence ; MELSNELKVERIRLSLTAKS VAEEMGISRQQLCNIEQSET APVVVKYIAFLRSKGVDLNA LFDRIIVNKLEHHHHHH ; loop_ _Residue_seq_code _Residue_label 1 MET 2 GLU 3 LEU 4 SER 5 ASN 6 GLU 7 LEU 8 LYS 9 VAL 10 GLU 11 ARG 12 ILE 13 ARG 14 LEU 15 SER 16 LEU 17 THR 18 ALA 19 LYS 20 SER 21 VAL 22 ALA 23 GLU 24 GLU 25 MET 26 GLY 27 ILE 28 SER 29 ARG 30 GLN 31 GLN 32 LEU 33 CYS 34 ASN 35 ILE 36 GLU 37 GLN 38 SER 39 GLU 40 THR 41 ALA 42 PRO 43 VAL 44 VAL 45 VAL 46 LYS 47 TYR 48 ILE 49 ALA 50 PHE 51 LEU 52 ARG 53 SER 54 LYS 55 GLY 56 VAL 57 ASP 58 LEU 59 ASN 60 ALA 61 LEU 62 PHE 63 ASP 64 ARG 65 ILE 66 ILE 67 VAL 68 ASN 69 LYS 70 LEU 71 GLU 72 HIS 73 HIS 74 HIS 75 HIS 76 HIS 77 HIS stop_ _Sequence_homology_query_date . _Sequence_homology_query_revised_last_date 2015-10-14 loop_ _Database_name _Database_accession_code _Database_entry_mol_name _Sequence_query_to_submitted_percentage _Sequence_subject_length _Sequence_identity _Sequence_positive _Sequence_homology_expectation_value PDB 2K9Q "Solution Nmr Structure Of Hth_xre Family Transcriptional Regulator Bt_p548217 From Bacteroides Thetaiotaomicron. 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_Saveframe_category NMR_applied_experiment _Experiment_name '2D 1H-13C HSQC (arom)' _BMRB_pulse_sequence_accession_number . _Details . save_ ####################### # Sample conditions # ####################### save_sample_conditions_1 _Saveframe_category sample_conditions _Details . loop_ _Variable_type _Variable_value _Variable_value_error _Variable_value_units 'ionic strength' 100 5 mM pH 5.5 .1 pH pressure 1 . atm temperature 273 .5 K stop_ save_ #################### # NMR parameters # #################### ############################## # Assigned chemical shifts # ############################## ################################ # Chemical shift referencing # ################################ save_chemical_shift_reference_1 _Saveframe_category chemical_shift_reference _Details . loop_ _Mol_common_name _Atom_type _Atom_isotope_number _Atom_group _Chem_shift_units _Chem_shift_value _Reference_method _Reference_type _External_reference_sample_geometry _External_reference_location _External_reference_axis _Indirect_shift_ratio DSS C 13 'methyl protons' ppm 0.00 na indirect . . . 0.251449530 DSS H 1 'methyl protons' ppm 0.00 internal direct . . . 1.000000000 DSS N 15 'methyl protons' ppm 0.00 na indirect . . . 0.101329118 stop_ save_ ################################### # Assigned chemical shift lists # ################################### ################################################################### # Chemical Shift Ambiguity Index Value Definitions # # # # The values other than 1 are used for those atoms with different # # chemical shifts that cannot be assigned to stereospecific atoms # # or to specific residues or chains. # # # # Index Value Definition # # # # 1 Unique (including isolated methyl protons, # # geminal atoms, and geminal methyl # # groups with identical chemical shifts) # # (e.g. ILE HD11, HD12, HD13 protons) # # 2 Ambiguity of geminal atoms or geminal methyl # # proton groups (e.g. ASP HB2 and HB3 # # protons, LEU CD1 and CD2 carbons, or # # LEU HD11, HD12, HD13 and HD21, HD22, # # HD23 methyl protons) # # 3 Aromatic atoms on opposite sides of # # symmetrical rings (e.g. TYR HE1 and HE2 # # protons) # # 4 Intraresidue ambiguities (e.g. LYS HG and # # HD protons or TRP HZ2 and HZ3 protons) # # 5 Interresidue ambiguities (LYS 12 vs. LYS 27) # # 6 Intermolecular ambiguities (e.g. ASP 31 CA # # in monomer 1 and ASP 31 CA in monomer 2 # # of an asymmetrical homodimer, duplex # # DNA assignments, or other assignments # # that may apply to atoms in one or more # # molecule in the molecular assembly) # # 9 Ambiguous, specific ambiguity not defined # # # ################################################################### save_assigned_chem_shift_list_1 _Saveframe_category assigned_chemical_shifts _Details . loop_ _Software_label $SPARKY stop_ loop_ _Experiment_label '2D 1H-15N HSQC' '3D 1H-15N NOESY' '3D 1H-13C NOESY' '3D HNCO' stop_ loop_ _Sample_label $NC_sample stop_ _Sample_conditions_label $sample_conditions_1 _Chem_shift_reference_set_label $chemical_shift_reference_1 _Mol_system_component_name 'entity_1, chain A' _Text_data_format . _Text_data . loop_ _Atom_shift_assign_ID _Residue_author_seq_code _Residue_seq_code _Residue_label _Atom_name _Atom_type _Chem_shift_value _Chem_shift_value_error _Chem_shift_ambiguity_code 1 1 1 MET HA H 4.14 0.02 1 2 1 1 MET HB2 H 2.15 0.02 2 3 1 1 MET HB3 H 2.15 0.02 2 4 1 1 MET HE H 2.03 0.02 1 5 1 1 MET HG2 H 2.52 0.02 2 6 1 1 MET HG3 H 2.61 0.02 2 7 1 1 MET C C 172.4 0.2 1 8 1 1 MET CA C 55.5 0.2 1 9 1 1 MET CB C 33.9 0.2 1 10 1 1 MET CE C 17.3 0.2 1 11 1 1 MET CG C 31.6 0.2 1 12 2 2 GLU H H 9.07 0.02 1 13 2 2 GLU HA H 4.52 0.02 1 14 2 2 GLU HB2 H 1.91 0.02 2 15 2 2 GLU HB3 H 2.21 0.02 2 16 2 2 GLU HG2 H 2.34 0.02 2 17 2 2 GLU HG3 H 2.37 0.02 2 18 2 2 GLU C C 176.3 0.2 1 19 2 2 GLU CA C 55.8 0.2 1 20 2 2 GLU CB C 31.0 0.2 1 21 2 2 GLU CG C 36.0 0.2 1 22 2 2 GLU N N 123.1 0.2 1 23 3 3 LEU H H 8.75 0.02 1 24 3 3 LEU HA H 3.75 0.02 1 25 3 3 LEU HB2 H 1.41 0.02 2 26 3 3 LEU HB3 H 1.75 0.02 2 27 3 3 LEU HD1 H 0.45 0.02 1 28 3 3 LEU HD2 H 0.82 0.02 1 29 3 3 LEU HG H 1.42 0.02 1 30 3 3 LEU C C 177.4 0.2 1 31 3 3 LEU CA C 58.3 0.2 1 32 3 3 LEU CB C 41.5 0.2 1 33 3 3 LEU CD1 C 23.3 0.02 1 34 3 3 LEU CD2 C 26.3 0.02 1 35 3 3 LEU CG C 27.1 0.2 1 36 3 3 LEU N N 122.6 0.2 1 37 4 4 SER H H 8.35 0.02 1 38 4 4 SER HA H 3.89 0.02 1 39 4 4 SER HB2 H 3.91 0.02 2 40 4 4 SER HB3 H 3.91 0.02 2 41 4 4 SER C C 175.1 0.2 1 42 4 4 SER CA C 61.5 0.2 1 43 4 4 SER CB C 62.0 0.2 1 44 4 4 SER N N 112.9 0.2 1 45 5 5 ASN H H 7.18 0.02 1 46 5 5 ASN HA H 4.47 0.02 1 47 5 5 ASN HB2 H 2.88 0.02 2 48 5 5 ASN HB3 H 2.88 0.02 2 49 5 5 ASN HD21 H 7.65 0.02 1 50 5 5 ASN HD22 H 7.05 0.02 1 51 5 5 ASN C C 177.4 0.2 1 52 5 5 ASN CA C 56.0 0.2 1 53 5 5 ASN CB C 39.4 0.2 1 54 5 5 ASN CG C 176.3 0.2 1 55 5 5 ASN N N 116.6 0.2 1 56 5 5 ASN ND2 N 114.3 0.2 1 57 6 6 GLU H H 7.95 0.02 1 58 6 6 GLU HA H 4.07 0.02 1 59 6 6 GLU HB2 H 1.73 0.02 2 60 6 6 GLU HB3 H 1.88 0.02 2 61 6 6 GLU HG2 H 2.02 0.02 2 62 6 6 GLU HG3 H 2.32 0.02 2 63 6 6 GLU C C 178.5 0.2 1 64 6 6 GLU CA C 58.1 0.2 1 65 6 6 GLU CB C 29.3 0.2 1 66 6 6 GLU CG C 36.3 0.2 1 67 6 6 GLU N N 117.6 0.2 1 68 7 7 LEU H H 8.14 0.02 1 69 7 7 LEU HA H 3.64 0.02 1 70 7 7 LEU HB2 H 1.12 0.02 2 71 7 7 LEU HB3 H 1.98 0.02 2 72 7 7 LEU HD1 H 0.33 0.02 1 73 7 7 LEU HD2 H 0.68 0.02 1 74 7 7 LEU HG H 1.81 0.02 1 75 7 7 LEU C C 177.7 0.2 1 76 7 7 LEU CA C 58.3 0.2 1 77 7 7 LEU CB C 40.6 0.2 1 78 7 7 LEU CD1 C 22.4 0.02 1 79 7 7 LEU CD2 C 25.9 0.02 1 80 7 7 LEU CG C 25.9 0.2 1 81 7 7 LEU N N 118.5 0.2 1 82 8 8 LYS H H 7.09 0.02 1 83 8 8 LYS HA H 4.08 0.02 1 84 8 8 LYS HB2 H 1.68 0.02 2 85 8 8 LYS HB3 H 2.16 0.02 2 86 8 8 LYS HD2 H 1.67 0.02 2 87 8 8 LYS HD3 H 1.67 0.02 2 88 8 8 LYS HE2 H 2.86 0.02 2 89 8 8 LYS HE3 H 2.94 0.02 2 90 8 8 LYS HG2 H 1.30 0.02 2 91 8 8 LYS HG3 H 1.49 0.02 2 92 8 8 LYS C C 178.3 0.2 1 93 8 8 LYS CA C 59.7 0.2 1 94 8 8 LYS CB C 32.3 0.2 1 95 8 8 LYS CD C 29.9 0.2 1 96 8 8 LYS CE C 42.1 0.2 1 97 8 8 LYS CG C 24.7 0.2 1 98 8 8 LYS N N 118.2 0.2 1 99 9 9 VAL H H 7.94 0.02 1 100 9 9 VAL HA H 3.44 0.02 1 101 9 9 VAL HB H 2.21 0.02 1 102 9 9 VAL HG1 H 0.83 0.02 1 103 9 9 VAL HG2 H 1.00 0.02 1 104 9 9 VAL C C 179.5 0.2 1 105 9 9 VAL CA C 66.7 0.2 1 106 9 9 VAL CB C 31.6 0.2 1 107 9 9 VAL CG1 C 20.7 0.02 1 108 9 9 VAL CG2 C 22.9 0.02 1 109 9 9 VAL N N 117.6 0.2 1 110 10 10 GLU H H 7.83 0.02 1 111 10 10 GLU HA H 4.13 0.02 1 112 10 10 GLU HB2 H 1.99 0.02 2 113 10 10 GLU HB3 H 1.99 0.02 2 114 10 10 GLU HG2 H 2.03 0.02 2 115 10 10 GLU HG3 H 2.56 0.02 2 116 10 10 GLU C C 178.7 0.2 1 117 10 10 GLU CA C 58.3 0.2 1 118 10 10 GLU CB C 28.5 0.2 1 119 10 10 GLU CG C 35.6 0.2 1 120 10 10 GLU N N 118.3 0.2 1 121 11 11 ARG H H 8.33 0.02 1 122 11 11 ARG HA H 3.77 0.02 1 123 11 11 ARG HB2 H 2.24 0.02 2 124 11 11 ARG HB3 H 2.24 0.02 2 125 11 11 ARG HD2 H 2.83 0.02 2 126 11 11 ARG HD3 H 3.42 0.02 2 127 11 11 ARG HE H 10.44 0.02 1 128 11 11 ARG HG2 H 1.40 0.02 2 129 11 11 ARG HG3 H 1.89 0.02 2 130 11 11 ARG C C 174.6 0.2 1 131 11 11 ARG CA C 61.3 0.2 1 132 11 11 ARG CB C 28.5 0.2 1 133 11 11 ARG CD C 42.1 0.2 1 134 11 11 ARG CG C 28.4 0.2 1 135 11 11 ARG N N 121.4 0.2 1 136 11 11 ARG NE N 82.4 0.2 1 137 12 12 ILE H H 8.54 0.02 1 138 12 12 ILE HA H 3.78 0.02 1 139 12 12 ILE HB H 1.92 0.02 1 140 12 12 ILE HD1 H 0.81 0.02 1 141 12 12 ILE HG12 H 1.19 0.02 2 142 12 12 ILE HG13 H 1.71 0.02 2 143 12 12 ILE HG2 H 0.90 0.02 1 144 12 12 ILE C C 181.4 0.2 1 145 12 12 ILE CA C 64.8 0.2 1 146 12 12 ILE CB C 37.7 0.2 1 147 12 12 ILE CD1 C 13.6 0.2 1 148 12 12 ILE CG1 C 29.4 0.2 1 149 12 12 ILE CG2 C 17.0 0.2 1 150 12 12 ILE N N 118.7 0.2 1 151 13 13 ARG H H 8.47 0.02 1 152 13 13 ARG HA H 4.06 0.02 1 153 13 13 ARG HB2 H 1.99 0.02 2 154 13 13 ARG HB3 H 2.01 0.02 2 155 13 13 ARG HD2 H 3.13 0.02 2 156 13 13 ARG HD3 H 3.13 0.02 2 157 13 13 ARG HE H 7.35 0.02 1 158 13 13 ARG HG2 H 1.63 0.02 2 159 13 13 ARG HG3 H 1.79 0.02 2 160 13 13 ARG C C 178.6 0.2 1 161 13 13 ARG CA C 59.6 0.2 1 162 13 13 ARG CB C 30.0 0.2 1 163 13 13 ARG CD C 43.5 0.2 1 164 13 13 ARG CG C 27.5 0.2 1 165 13 13 ARG N N 124.6 0.2 1 166 13 13 ARG NE N 83.5 0.2 1 167 14 14 LEU H H 7.43 0.02 1 168 14 14 LEU HA H 4.24 0.02 1 169 14 14 LEU HB2 H 1.60 0.02 2 170 14 14 LEU HB3 H 1.95 0.02 2 171 14 14 LEU HD1 H 0.71 0.02 1 172 14 14 LEU HD2 H 0.82 0.02 1 173 14 14 LEU HG H 1.75 0.02 1 174 14 14 LEU C C 176.0 0.2 1 175 14 14 LEU CA C 55.3 0.2 1 176 14 14 LEU CB C 43.0 0.2 1 177 14 14 LEU CD1 C 26.4 0.02 1 178 14 14 LEU CD2 C 22.5 0.02 1 179 14 14 LEU CG C 26.5 0.2 1 180 14 14 LEU N N 118.5 0.2 1 181 15 15 SER H H 8.26 0.02 1 182 15 15 SER HA H 4.03 0.02 1 183 15 15 SER HB2 H 4.06 0.02 2 184 15 15 SER HB3 H 4.17 0.02 2 185 15 15 SER C C 174.0 0.2 1 186 15 15 SER CA C 58.7 0.2 1 187 15 15 SER CB C 61.3 0.2 1 188 15 15 SER N N 112.5 0.2 1 189 16 16 LEU H H 7.31 0.02 1 190 16 16 LEU HA H 4.88 0.02 1 191 16 16 LEU HB2 H 1.27 0.02 2 192 16 16 LEU HB3 H 1.72 0.02 2 193 16 16 LEU HD1 H 0.97 0.02 2 194 16 16 LEU HD2 H 0.93 0.02 2 195 16 16 LEU HG H 1.68 0.02 1 196 16 16 LEU C C 177.9 0.2 1 197 16 16 LEU CA C 52.6 0.2 1 198 16 16 LEU CB C 43.5 0.2 1 199 16 16 LEU CD1 C 26.0 0.02 2 200 16 16 LEU CD2 C 22.6 0.02 2 201 16 16 LEU CG C 26.0 0.2 1 202 16 16 LEU N N 117.8 0.2 1 203 17 17 THR H H 8.64 0.02 1 204 17 17 THR HA H 4.25 0.02 1 205 17 17 THR HB H 4.74 0.02 1 206 17 17 THR HG2 H 1.37 0.02 1 207 17 17 THR C C 174.9 0.2 1 208 17 17 THR CA C 60.5 0.2 1 209 17 17 THR CB C 70.5 0.2 1 210 17 17 THR CG2 C 21.9 0.2 1 211 17 17 THR N N 115.2 0.2 1 212 18 18 ALA H H 8.82 0.02 1 213 18 18 ALA HA H 3.68 0.02 1 214 18 18 ALA HB H 1.31 0.02 1 215 18 18 ALA C C 178.9 0.2 1 216 18 18 ALA CA C 55.2 0.2 1 217 18 18 ALA CB C 17.8 0.2 1 218 18 18 ALA N N 125.6 0.2 1 219 19 19 LYS H H 8.28 0.02 1 220 19 19 LYS HA H 3.74 0.02 1 221 19 19 LYS HB2 H 1.68 0.02 2 222 19 19 LYS HB3 H 1.83 0.02 2 223 19 19 LYS HD2 H 1.61 0.02 2 224 19 19 LYS HD3 H 1.61 0.02 2 225 19 19 LYS HE2 H 2.95 0.02 2 226 19 19 LYS HE3 H 2.95 0.02 2 227 19 19 LYS 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2.023 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1254 3 4.304 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1255 1 58.335 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1255 2 7.291 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1255 3 4.305 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1256 1 58.336 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1256 2 7.531 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1256 3 4.307 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1257 1 58.337 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1257 2 1.798 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1257 3 4.151 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1258 1 58.345 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1258 2 2.191 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1258 3 4.074 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1259 1 58.351 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1259 2 3.157 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1259 3 4.146 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1260 1 58.351 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1260 2 0.834 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 1260 3 4.083 . . . . . . . . . . . . . 15999 2 >> 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