data_SMS20062 # _audit_conform.dict_name mmcif_pdbx.dic _audit_conform.dict_version 1.0675 _audit_conform.dict_location http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic # _audit_author.address ? _audit_author.name 'Spyroulias, G.A.' _audit_author.pdbx_ordinal 1 # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.crystals_number ? _exptl.details ? _exptl.entry_id SMS20062 _exptl.method 'SOLUTION NMR' _exptl.method_details ? # _pdbx_database_status.deposit_site BMRB _pdbx_database_status.entry_id SMS20062 _pdbx_database_status.process_site PDBJ _pdbx_database_status.SG_entry ? _pdbx_database_status.status_code HPUB _pdbx_database_status.status_code_mr HPUB _pdbx_database_status.status_code_sf ? # loop_ _pdbx_nmr_exptl.conditions_id _pdbx_nmr_exptl.experiment_id _pdbx_nmr_exptl.solution_id _pdbx_nmr_exptl.type 1 1 1 '2D 1H-13C HSQC' 1 2 1 '2D 1H-1H TOCSY' 1 3 1 '2D 1H-1H NOESY' # _pdbx_nmr_exptl_sample.component 'Myelin Basic Protein' _pdbx_nmr_exptl_sample.concentration ? _pdbx_nmr_exptl_sample.concentration_range 2.0-3.0 _pdbx_nmr_exptl_sample.concentration_units mM _pdbx_nmr_exptl_sample.isotopic_labeling ? _pdbx_nmr_exptl_sample.solution_id 1 # _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.conditions_id 1 _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.ionic_strength ? _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pH ? _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure ? _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units ? _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature 298 # _pdbx_nmr_refine.entry_id SMS20062 _pdbx_nmr_refine.method 'torsion angle dynamics' _pdbx_nmr_refine.details ? # _pdbx_nmr_representative.conformer_id 1 _pdbx_nmr_representative.entry_id SMS20062 _pdbx_nmr_representative.selection_criteria 'minimized average structure' # _pdbx_nmr_sample_details.contents '2.0-3.0mM Myelin Basic Protein; DMSO' _pdbx_nmr_sample_details.solution_id 1 _pdbx_nmr_sample_details.solvent_system DMSO # _pdbx_nmr_spectrometer.field_strength 600 _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer Bruker _pdbx_nmr_spectrometer.model DPX _pdbx_nmr_spectrometer.spectrometer_id 1 _pdbx_nmr_spectrometer.type 'Bruker DPX' # _struct_keywords.entry_id SMS20062 _struct_keywords.pdbx_keywords 'Immune System' _struct_keywords.text 'MBP analogue, NMR conformational analysis, Immune System' # loop_ _pdbx_nmr_software.authors _pdbx_nmr_software.classification _pdbx_nmr_software.name _pdbx_nmr_software.version _pdbx_nmr_software.ordinal 'Bruker Biospin' 'data analysis' XWINNMR 2.6 1 'Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman' refinement AMBER 5.0 2 # _pdbx_nmr_ensemble.average_constraint_violations_per_residue ? _pdbx_nmr_ensemble.average_constraints_per_residue ? _pdbx_nmr_ensemble.average_distance_constraint_violation ? _pdbx_nmr_ensemble.average_torsion_angle_constraint_violation ? _pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria 'target function' _pdbx_nmr_ensemble.conformers_calculated_total_number 400 _pdbx_nmr_ensemble.conformers_submitted_total_number 21 _pdbx_nmr_ensemble.distance_constraint_violation_method ? _pdbx_nmr_ensemble.entry_id SMS20062 _pdbx_nmr_ensemble.maximum_distance_constraint_violation ? _pdbx_nmr_ensemble.maximum_lower_distance_constraint_violation ? _pdbx_nmr_ensemble.maximum_torsion_angle_constraint_violation ? _pdbx_nmr_ensemble.maximum_upper_distance_constraint_violation ? _pdbx_nmr_ensemble.representative_conformer 1 _pdbx_nmr_ensemble.torsion_angle_constraint_violation_method ? # _pdbx_database_related.db_id 20062 _pdbx_database_related.db_name BMRB _pdbx_database_related.content_type unspecified _pdbx_database_related.details . # _struct_ref.id 1 _struct_ref.db_name UNP _struct_ref.db_code MBP_HUMAN _struct_ref.pdbx_db_accession P02686 _struct_ref.entity_id 1 _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code ENPVVHFFKNIVTPRTP _struct_ref.pdbx_align_begin 217 _struct_ref.biol_id . # _database_PDB_rev.num ? _database_PDB_rev.date ? _database_PDB_rev.date_original 2008-12-01 _database_PDB_rev.status ? _database_PDB_rev.replaces ? _database_PDB_rev.mod_type ? # _struct_ref_seq.align_id 1 _struct_ref_seq.ref_id 1 _struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code ? _struct_ref_seq.pdbx_strand_id A _struct_ref_seq.seq_align_beg 1 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code ? _struct_ref_seq.seq_align_end 17 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code ? _struct_ref_seq.pdbx_db_accession P02686 _struct_ref_seq.db_align_beg 217 _struct_ref_seq.db_align_end 233 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 1 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 17 # _entry.id SMS20062 # _struct_biol.id 1 _struct_biol.details ? # _pdbx_version.entry_id SMS20062 _pdbx_version.revision_date 2010-10-05 _pdbx_version.major_version 3 _pdbx_version.minor_version 2 _pdbx_version.details 'compliance with PDB format V.3.20' # _pdbx_struct_assembly.id 1 _pdbx_struct_assembly.details author_defined_assembly _pdbx_struct_assembly.method_details ? _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details monomeric _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 1 # _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 1 _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 1 _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list A # _pdbx_struct_oper_list.id 1 _pdbx_struct_oper_list.type 'identity operation' _pdbx_struct_oper_list.name 1_555 _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation x,y,z _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 1.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.vector[1] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 1.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.vector[2] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 1.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 0.0000000000 # _atom_sites.entry_id SMS20062 _atom_sites.Cartn_transform_axes ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 1.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 1.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 1.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # _citation.id primary _citation.title 'NMR structural elucidation of myelin basic protein epitope 83-99 implicated in multiple sclerosis' _citation.journal_abbrev 'Amino Acids' _citation.journal_volume 38 _citation.page_first 929 _citation.page_last 936 _citation.year 2010 _citation.journal_id_ASTM AACIE6 _citation.country AU _citation.journal_id_ISSN 0939-4451 _citation.journal_id_CSD ? _citation.book_publisher ? _citation.pdbx_database_id_PubMed 19468823 _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1007/s00726-009-0301-4 # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal primary 'Spyranti, Z.' 1 primary 'Tselios, T.' 2 primary 'Deraos, G.' 3 primary 'Matsoukas, J.' 4 primary 'Spyroulias, G.A.' 5 # _database_2.database_id BMRB _database_2.database_code SMS20062 # _entity.id 1 _entity.type polymer _entity.src_method syn _entity.pdbx_description '17-meric peptide from Myelin basic protein' _entity.formula_weight 1998.329 _entity.pdbx_number_of_molecules 1 _entity.details ? _entity.pdbx_mutation ? _entity.pdbx_fragment 'UNP residues 217-233' _entity.pdbx_ec ? # _entity_keywords.entity_id 1 _entity_keywords.text ? # _entity_name_com.entity_id 1 _entity_name_com.name 'MBP, Myelin A1 protein, Myelin membrane encephalitogenic protein' # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 GLU n 1 2 ASN n 1 3 PRO n 1 4 VAL n 1 5 VAL n 1 6 HIS n 1 7 PHE n 1 8 PHE n 1 9 LYS n 1 10 ASN n 1 11 ILE n 1 12 VAL n 1 13 THR n 1 14 PRO n 1 15 ARG n 1 16 THR n 1 17 PRO n # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type polypeptide(L) _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ENPVVHFFKNIVTPRTP _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ENPVVHFFKNIVTPRTP # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 GLU 1 1 1 GLU GLU A . n A 1 2 ASN 2 2 2 ASN ASN A . n A 1 3 PRO 3 3 3 PRO PRO A . n A 1 4 VAL 4 4 4 VAL VAL A . n A 1 5 VAL 5 5 5 VAL VAL A . n A 1 6 HIS 6 6 6 HIS HIS A . n A 1 7 PHE 7 7 7 PHE PHE A . n A 1 8 PHE 8 8 8 PHE PHE A . n A 1 9 LYS 9 9 9 LYS LYS A . n A 1 10 ASN 10 10 10 ASN ASN A . n A 1 11 ILE 11 11 11 ILE ILE A . n A 1 12 VAL 12 12 12 VAL VAL A . n A 1 13 THR 13 13 13 THR THR A . n A 1 14 PRO 14 14 14 PRO PRO A . n A 1 15 ARG 15 15 15 ARG ARG A . n A 1 16 THR 16 16 16 THR THR A . n A 1 17 PRO 17 17 17 PRO PRO A . n # _pdbx_entity_src_syn.entity_id 1 _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific 'Homo sapiens' _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name human _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id 9606 _pdbx_entity_src_syn.details 'synthesized using Fmoc/tBu methodology' # _struct.entry_id SMS20062 _struct.title '3D NMR Models of MBP83-99 peptide in DMSO' _struct.pdbx_descriptor '17-meric peptide from Myelin basic protein' _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details 'minimized average' # _struct_asym.id A _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag N _struct_asym.pdbx_modified N _struct_asym.entity_id 1 _struct_asym.details ? # _struct_conf.conf_type_id HELX_P _struct_conf.id HELX_P1 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 1 _struct_conf.beg_label_comp_id VAL _struct_conf.beg_label_asym_id A _struct_conf.beg_label_seq_id 4 _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code ? _struct_conf.end_label_comp_id LYS _struct_conf.end_label_asym_id A _struct_conf.end_label_seq_id 9 _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code ? _struct_conf.beg_auth_comp_id VAL _struct_conf.beg_auth_asym_id A _struct_conf.beg_auth_seq_id 4 _struct_conf.end_auth_comp_id LYS _struct_conf.end_auth_asym_id A _struct_conf.end_auth_seq_id 9 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 5 _struct_conf.details ? _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 6 # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _atom_type.symbol N C O H # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4' 147.130 ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119 PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2' 115.132 VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2' 117.147 HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2' 165.191 LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174 THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3' 119.120 ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 # _pdbx_prerelease_seq.entity_id 1 _pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code ENPVVHFFKNIVTPRTP # loop_ _pdbx_validate_torsion.id _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id _pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code _pdbx_validate_torsion.phi _pdbx_validate_torsion.psi 1 1 VAL A 5 ? 54.63 9.49 2 1 PHE A 7 ? 54.31 4.68 3 1 ASN A 10 ? 37.09 55.15 4 1 ILE A 11 ? -85.82 42.75 5 1 VAL A 12 ? -146.19 -66.20 6 1 THR A 13 ? 34.95 86.55 7 2 ASN A 2 ? 20.09 86.05 8 2 VAL A 5 ? 53.64 9.69 9 2 PHE A 7 ? 53.22 6.30 10 2 PHE A 8 ? 41.44 70.03 11 2 ASN A 10 ? 34.62 55.38 12 2 ILE A 11 ? -85.07 37.02 13 2 VAL A 12 ? -141.58 -79.31 14 2 THR A 13 ? 33.40 77.05 15 3 ASN A 2 ? 18.10 85.37 16 3 VAL A 5 ? 53.97 11.19 17 3 PHE A 7 ? 53.20 9.31 18 3 PHE A 8 ? 39.90 73.82 19 3 LYS A 9 ? -82.01 46.78 20 3 ASN A 10 ? 36.86 57.69 21 3 ILE A 11 ? -88.28 41.56 22 3 VAL A 12 ? -137.88 -53.39 23 3 THR A 13 ? 30.56 78.84 24 4 VAL A 4 ? -146.37 -39.82 25 4 VAL A 5 ? 58.63 11.78 26 4 PHE A 7 ? 53.97 7.73 27 4 PHE A 8 ? 38.94 70.12 28 4 LYS A 9 ? -80.10 48.92 29 4 ASN A 10 ? 38.75 53.49 30 4 ILE A 11 ? -86.33 42.44 31 4 VAL A 12 ? -135.86 -58.69 32 4 THR A 13 ? 35.76 78.39 33 5 VAL A 5 ? 54.91 9.73 34 5 PHE A 7 ? 54.96 8.15 35 5 PHE A 8 ? 41.43 74.74 36 5 LYS A 9 ? -83.60 48.56 37 5 ASN A 10 ? 35.34 55.45 38 5 ILE A 11 ? -85.15 35.88 39 5 VAL A 12 ? -140.44 -80.05 40 5 THR A 13 ? 33.73 75.30 41 6 VAL A 5 ? 56.57 9.65 42 6 PHE A 7 ? 52.19 6.90 43 6 ASN A 10 ? 34.82 55.56 44 6 ILE A 11 ? -86.54 38.09 45 6 VAL A 12 ? -141.32 -75.35 46 6 THR A 13 ? 32.43 77.06 47 6 THR A 16 ? 59.79 164.45 48 7 ASN A 2 ? -49.73 99.40 49 7 VAL A 5 ? 56.88 8.08 50 7 PHE A 7 ? 53.64 4.82 51 7 PHE A 8 ? 42.85 71.13 52 7 ASN A 10 ? 35.38 54.10 53 7 ILE A 11 ? -84.78 37.16 54 7 VAL A 12 ? -143.28 -77.16 55 7 THR A 13 ? 29.76 79.11 56 8 ASN A 2 ? -57.62 102.12 57 8 VAL A 5 ? 57.26 9.44 58 8 PHE A 7 ? 53.63 5.03 59 8 PHE A 8 ? 42.09 71.35 60 8 ASN A 10 ? 34.85 55.18 61 8 ILE A 11 ? -85.76 37.31 62 8 VAL A 12 ? -142.68 -78.38 63 8 THR A 13 ? 34.15 74.72 64 9 ASN A 2 ? -51.67 101.64 65 9 VAL A 5 ? 55.12 12.62 66 9 PHE A 7 ? 53.18 10.36 67 9 PHE A 8 ? 38.84 71.93 68 9 LYS A 9 ? -80.32 47.62 69 9 ASN A 10 ? 36.74 55.75 70 9 ILE A 11 ? -86.56 41.00 71 9 VAL A 12 ? -134.22 -68.64 72 9 THR A 13 ? 44.14 88.10 73 10 VAL A 4 ? 179.97 -41.66 74 10 VAL A 5 ? 57.41 9.95 75 10 PHE A 7 ? 56.22 10.24 76 10 PHE A 8 ? 38.98 74.74 77 10 ASN A 10 ? 34.69 53.79 78 10 ILE A 11 ? -84.15 36.60 79 10 VAL A 12 ? -141.55 -80.84 80 10 THR A 13 ? 33.29 78.57 81 11 ASN A 2 ? -59.35 102.73 82 11 VAL A 5 ? 55.39 8.45 83 11 PHE A 7 ? 53.96 5.65 84 11 PHE A 8 ? 42.47 72.16 85 11 ASN A 10 ? 33.46 57.65 86 11 VAL A 12 ? -110.71 -79.27 87 11 THR A 13 ? 59.38 178.78 88 12 ASN A 2 ? -3.78 89.56 89 12 VAL A 5 ? 54.50 12.17 90 12 PHE A 7 ? 53.70 10.89 91 12 PHE A 8 ? 36.99 71.95 92 12 LYS A 9 ? -79.71 48.48 93 12 ASN A 10 ? 37.11 55.43 94 12 ILE A 11 ? -86.41 36.24 95 12 VAL A 12 ? -133.42 -84.75 96 12 THR A 13 ? 56.16 -176.96 97 12 ARG A 15 ? -167.57 53.76 98 13 ASN A 2 ? 7.93 86.54 99 13 VAL A 5 ? 55.80 8.33 100 13 PHE A 7 ? 52.76 5.25 101 13 PHE A 8 ? 41.88 72.12 102 13 ASN A 10 ? 33.49 57.67 103 13 VAL A 12 ? -110.07 -86.27 104 13 THR A 13 ? 60.59 173.69 105 13 ARG A 15 ? -154.58 70.67 106 14 VAL A 4 ? -143.75 -39.37 107 14 VAL A 5 ? 57.87 10.96 108 14 PHE A 7 ? 54.74 6.88 109 14 LYS A 9 ? -78.78 46.76 110 14 ASN A 10 ? 37.20 60.18 111 14 ILE A 11 ? -92.59 40.82 112 14 VAL A 12 ? -138.98 -62.27 113 14 THR A 13 ? 41.46 85.84 114 15 ASN A 2 ? -118.94 74.28 115 15 VAL A 5 ? 54.87 11.57 116 15 PHE A 7 ? 53.37 9.92 117 15 LYS A 9 ? -79.80 45.34 118 15 ASN A 10 ? 36.49 56.57 119 15 ILE A 11 ? -85.01 44.18 120 15 VAL A 12 ? -143.88 -47.29 121 15 THR A 13 ? 31.90 59.08 122 16 ASN A 2 ? 10.23 85.39 123 16 VAL A 5 ? 54.95 10.91 124 16 PHE A 7 ? 52.62 10.11 125 16 PHE A 8 ? 39.99 71.76 126 16 LYS A 9 ? -81.45 46.20 127 16 ASN A 10 ? 38.97 50.64 128 16 ILE A 11 ? -81.37 38.97 129 16 VAL A 12 ? -146.91 -68.36 130 16 THR A 13 ? 32.68 79.32 131 16 ARG A 15 ? -153.09 82.28 132 17 ASN A 2 ? -55.88 103.60 133 17 VAL A 5 ? 53.39 11.19 134 17 PHE A 7 ? 53.58 10.22 135 17 PHE A 8 ? 38.54 74.01 136 17 LYS A 9 ? -82.33 47.81 137 17 ASN A 10 ? 38.16 53.17 138 17 ILE A 11 ? -85.49 39.65 139 17 VAL A 12 ? -132.42 -79.52 140 17 THR A 13 ? 54.95 179.15 141 17 ARG A 15 ? -157.07 79.27 142 18 VAL A 4 ? 178.15 -33.98 143 18 VAL A 5 ? 67.88 -2.69 144 18 PHE A 7 ? 55.69 5.83 145 18 PHE A 8 ? 42.33 73.52 146 18 ASN A 10 ? 34.07 54.81 147 18 ILE A 11 ? -84.97 36.97 148 18 VAL A 12 ? -142.98 -78.96 149 18 THR A 13 ? 33.72 75.29 150 19 VAL A 5 ? 56.32 7.85 151 19 PHE A 7 ? 54.27 10.39 152 19 PHE A 8 ? 38.53 69.82 153 19 LYS A 9 ? -80.19 47.24 154 19 ASN A 10 ? 37.81 52.90 155 19 ILE A 11 ? -82.72 38.16 156 19 VAL A 12 ? -147.82 -64.97 157 19 THR A 13 ? 30.91 73.97 158 20 ASN A 2 ? -51.42 100.27 159 20 VAL A 5 ? 54.33 10.18 160 20 PHE A 7 ? 53.09 11.88 161 20 PHE A 8 ? 38.17 69.52 162 20 LYS A 9 ? -79.34 47.66 163 20 ASN A 10 ? 36.88 53.09 164 20 ILE A 11 ? -82.87 36.97 165 20 VAL A 12 ? -146.37 -69.54 166 20 THR A 13 ? 34.29 76.49 167 20 ARG A 15 ? -112.46 60.01 168 21 ASN A 2 ? 11.60 84.53 169 21 VAL A 4 ? 171.98 -38.08 170 21 VAL A 5 ? 58.48 8.90 171 21 PHE A 7 ? 53.21 9.67 172 21 PHE A 8 ? 39.59 70.43 173 21 LYS A 9 ? -79.67 49.52 174 21 ASN A 10 ? 35.10 54.87 175 21 ILE A 11 ? -83.38 38.46 176 21 VAL A 12 ? -148.68 -68.42 177 21 THR A 13 ? 30.92 76.71 # _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id ? _pdbx_struct_assembly_prop.type ? _pdbx_struct_assembly_prop.value ? _pdbx_struct_assembly_prop.details ? # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . GLU A 1 1 ? -10.716 6.928 8.513 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 1 ATOM 2 C CA . GLU A 1 1 ? -9.801 6.857 7.362 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 1 ATOM 3 C C . GLU A 1 1 ? -8.505 6.263 7.873 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 1 ATOM 4 O O . GLU A 1 1 ? -8.408 6.027 9.076 1.00 2.67 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 1 ATOM 5 C CB . GLU A 1 1 ? -9.571 8.241 6.753 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 1 ATOM 6 C CG . GLU A 1 1 ? -10.855 8.728 6.074 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 1 ATOM 7 C CD . GLU A 1 1 ? -10.690 10.108 5.439 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 1 ATOM 8 O OE1 . GLU A 1 1 ? -9.616 10.712 5.652 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 1 ATOM 9 O OE2 . GLU A 1 1 ? -11.651 10.531 4.764 1.00 3.57 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 1 ATOM 10 H H1 . GLU A 1 1 ? -10.197 7.353 9.272 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 1 ATOM 11 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.544 7.460 8.291 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 1 ATOM 12 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.950 5.990 8.804 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 1 ATOM 13 H HA . GLU A 1 1 ? -10.212 6.194 6.600 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 1 ATOM 14 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.274 8.933 7.543 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 1 ATOM 15 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.778 8.180 6.006 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 1 ATOM 16 H HG2 . GLU A 1 1 ? -11.134 8.008 5.302 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 1 ATOM 17 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.660 8.775 6.808 1.00 2.41 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 1 ATOM 18 N N . ASN A 1 2 ? -7.521 6.035 7.003 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 1 ATOM 19 C CA . ASN A 1 2 ? -6.292 5.384 7.417 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 1 ATOM 20 C C . ASN A 1 2 ? -5.175 6.422 7.363 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 1 ATOM 21 O O . ASN A 1 2 ? -4.541 6.550 6.317 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 1 ATOM 22 C CB . ASN A 1 2 ? -5.968 4.196 6.492 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 1 ATOM 23 C CG . ASN A 1 2 ? -7.089 3.169 6.393 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 1 ATOM 24 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.965 3.095 7.245 1.00 2.53 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 1 ATOM 25 N ND2 . ASN A 1 2 ? -7.093 2.373 5.331 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 1 ATOM 26 H H . ASN A 1 2 ? -7.612 6.297 6.031 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 1 ATOM 27 H HA . ASN A 1 2 ? -6.407 5.001 8.432 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 1 ATOM 28 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.752 4.567 5.489 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 1 ATOM 29 H HB3 . ASN A 1 2 ? -5.079 3.694 6.873 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 1 ATOM 30 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.382 2.432 4.621 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 1 ATOM 31 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.844 1.704 5.262 1.00 2.64 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 1 ATOM 32 N N . PRO A 1 3 ? -4.865 7.137 8.457 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 1 ATOM 33 C CA . PRO A 1 3 ? -3.915 8.252 8.447 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 1 ATOM 34 C C . PRO A 1 3 ? -2.448 7.826 8.297 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 1 ATOM 35 O O . PRO A 1 3 ? -1.540 8.609 8.555 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 1 ATOM 36 C CB . PRO A 1 3 ? -4.169 8.996 9.764 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 1 ATOM 37 C CG . PRO A 1 3 ? -4.650 7.885 10.695 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 1 ATOM 38 C CD . PRO A 1 3 ? -5.504 7.033 9.759 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 1 ATOM 39 H HA . PRO A 1 3 ? -4.143 8.906 7.610 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 1 ATOM 40 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.282 9.496 10.152 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 1 ATOM 41 H HB3 . PRO A 1 3 ? -4.975 9.717 9.620 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 1 ATOM 42 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.796 7.305 11.048 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 1 ATOM 43 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.229 8.276 11.532 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 1 ATOM 44 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.547 6.004 10.115 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 1 ATOM 45 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.505 7.460 9.703 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 1 ATOM 46 N N . VAL A 1 4 ? -2.210 6.594 7.856 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 1 ATOM 47 C CA . VAL A 1 4 ? -0.903 6.000 7.662 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 1 ATOM 48 C C . VAL A 1 4 ? -0.739 5.410 6.258 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 1 ATOM 49 O O . VAL A 1 4 ? 0.384 5.133 5.838 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 1 ATOM 50 C CB . VAL A 1 4 ? -0.706 4.921 8.733 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 1 ATOM 51 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.586 5.569 10.116 1.00 1.03 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 1 ATOM 52 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.861 3.906 8.779 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 1 ATOM 53 H H . VAL A 1 4 ? -3.005 5.996 7.749 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 1 ATOM 54 H HA . VAL A 1 4 ? -0.133 6.763 7.787 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 1 ATOM 55 H HB . VAL A 1 4 ? 0.212 4.387 8.501 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 1 ATOM 56 H HG11 . VAL A 1 4 ? 0.192 6.332 10.101 1.00 2.11 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 1 ATOM 57 H HG12 . VAL A 1 4 ? -1.530 6.037 10.398 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 1 ATOM 58 H HG13 . VAL A 1 4 ? -0.329 4.812 10.857 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 1 ATOM 59 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.776 4.378 9.136 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 1 ATOM 60 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.043 3.474 7.798 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 1 ATOM 61 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.603 3.100 9.468 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 1 ATOM 62 N N . VAL A 1 5 ? -1.842 5.128 5.550 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 1 ATOM 63 C CA . VAL A 1 5 ? -1.854 4.495 4.227 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 1 ATOM 64 C C . VAL A 1 5 ? -1.107 3.167 4.166 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 1 ATOM 65 O O . VAL A 1 5 ? -0.946 2.571 3.103 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 1 ATOM 66 C CB . VAL A 1 5 ? -1.453 5.564 3.186 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 1 ATOM 67 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.990 5.032 1.828 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 1 ATOM 68 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.662 6.479 2.963 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 1 ATOM 69 H H . VAL A 1 5 ? -2.734 5.438 5.899 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 1 ATOM 70 H HA . VAL A 1 5 ? -2.863 4.172 4.022 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 1 ATOM 71 H HB . VAL A 1 5 ? -0.638 6.165 3.588 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 1 ATOM 72 H HG11 . VAL A 1 5 ? -1.727 4.339 1.424 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 1 ATOM 73 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.848 5.859 1.133 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 1 ATOM 74 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.033 4.524 1.954 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 1 ATOM 75 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.386 7.303 2.305 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 1 ATOM 76 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.475 5.914 2.505 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 1 ATOM 77 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.003 6.890 3.913 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 1 ATOM 78 N N . HIS A 1 6 ? -0.704 2.634 5.317 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 1 ATOM 79 C CA . HIS A 1 6 ? 0.199 1.520 5.397 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 1 ATOM 80 C C . HIS A 1 6 ? 1.350 1.679 4.409 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 1 ATOM 81 O O . HIS A 1 6 ? 1.793 0.688 3.831 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 1 ATOM 82 C CB . HIS A 1 6 ? -0.599 0.233 5.178 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 1 ATOM 83 C CG . HIS A 1 6 ? -1.665 -0.035 6.207 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 1 ATOM 84 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.810 -0.776 6.018 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 1 ATOM 85 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.646 0.375 7.509 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 1 ATOM 86 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.467 -0.802 7.192 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 1 ATOM 87 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.799 -0.108 8.127 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 1 ATOM 88 H H . HIS A 1 6 ? -0.898 3.109 6.177 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 1 ATOM 89 H HA . HIS A 1 6 ? 0.635 1.525 6.388 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 1 ATOM 90 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.056 0.253 4.192 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 1 ATOM 91 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.095 -0.587 5.195 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 1 ATOM 92 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.102 -1.232 5.165 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 1 ATOM 93 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.866 0.959 7.969 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 1 ATOM 94 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.403 -1.316 7.368 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 1 ATOM 95 N N . PHE A 1 7 ? 1.828 2.914 4.211 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 1 ATOM 96 C CA . PHE A 1 7 ? 2.887 3.284 3.285 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 1 ATOM 97 C C . PHE A 1 7 ? 2.692 2.855 1.827 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 1 ATOM 98 O O . PHE A 1 7 ? 3.586 3.065 1.015 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 1 ATOM 99 C CB . PHE A 1 7 ? 4.204 2.761 3.843 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 1 ATOM 100 C CG . PHE A 1 7 ? 5.025 3.851 4.476 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 1 ATOM 101 C CD1 . PHE A 1 7 ? 5.773 4.711 3.656 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 1 ATOM 102 C CD2 . PHE A 1 7 ? 4.990 4.045 5.866 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 1 ATOM 103 C CE1 . PHE A 1 7 ? 6.520 5.753 4.232 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 1 ATOM 104 C CE2 . PHE A 1 7 ? 5.754 5.073 6.446 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 1 ATOM 105 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.520 5.925 5.629 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 1 ATOM 106 H H . PHE A 1 7 ? 1.449 3.681 4.750 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 1 ATOM 107 H HA . PHE A 1 7 ? 2.937 4.373 3.268 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 1 ATOM 108 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.025 1.969 4.569 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 1 ATOM 109 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.762 2.314 3.031 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 1 ATOM 110 H HD1 . PHE A 1 7 ? 5.749 4.567 2.583 1.00 3.10 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 1 ATOM 111 H HD2 . PHE A 1 7 ? 4.360 3.410 6.474 1.00 3.07 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 1 ATOM 112 H HE1 . PHE A 1 7 ? 7.090 6.421 3.603 1.00 2.98 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 1 ATOM 113 H HE2 . PHE A 1 7 ? 5.745 5.217 7.516 1.00 3.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 1 ATOM 114 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.100 6.721 6.073 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 1 ATOM 115 N N . PHE A 1 8 ? 1.545 2.269 1.493 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 1 ATOM 116 C CA . PHE A 1 8 ? 1.256 1.626 0.224 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 1 ATOM 117 C C . PHE A 1 8 ? 2.443 0.782 -0.246 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 1 ATOM 118 O O . PHE A 1 8 ? 3.062 1.068 -1.267 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 1 ATOM 119 C CB . PHE A 1 8 ? 0.804 2.665 -0.807 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 1 ATOM 120 C CG . PHE A 1 8 ? 0.178 2.043 -2.039 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 1 ATOM 121 C CD1 . PHE A 1 8 ? -1.132 1.532 -1.973 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 1 ATOM 122 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.902 1.954 -3.241 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 1 ATOM 123 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.720 0.948 -3.108 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 1 ATOM 124 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.313 1.373 -4.377 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 1 ATOM 125 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.999 0.876 -4.313 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 1 ATOM 126 H H . PHE A 1 8 ? 0.871 2.155 2.230 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 1 ATOM 127 H HA . PHE A 1 8 ? 0.416 0.954 0.391 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 1 ATOM 128 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.063 3.319 -0.347 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 1 ATOM 129 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.654 3.286 -1.096 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 1 ATOM 130 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.691 1.595 -1.051 1.00 3.13 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 1 ATOM 131 H HD2 . PHE A 1 8 ? 1.917 2.323 -3.297 1.00 3.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 1 ATOM 132 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.728 0.564 -3.057 1.00 3.13 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 1 ATOM 133 H HE2 . PHE A 1 8 ? 0.878 1.308 -5.296 1.00 3.44 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 1 ATOM 134 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.451 0.444 -5.193 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 1 ATOM 135 N N . LYS A 1 9 ? 2.752 -0.303 0.473 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 1 ATOM 136 C CA . LYS A 1 9 ? 3.812 -1.214 0.034 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 1 ATOM 137 C C . LYS A 1 9 ? 3.315 -2.144 -1.083 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 1 ATOM 138 O O . LYS A 1 9 ? 3.434 -3.357 -0.947 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 1 ATOM 139 C CB . LYS A 1 9 ? 4.355 -2.048 1.209 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 1 ATOM 140 C CG . LYS A 1 9 ? 5.364 -1.310 2.101 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 1 ATOM 141 C CD . LYS A 1 9 ? 4.688 -0.699 3.319 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 1 ATOM 142 C CE . LYS A 1 9 ? 4.223 -1.813 4.266 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 1 ATOM 143 N NZ . LYS A 1 9 ? 3.045 -1.397 5.047 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 1 ATOM 144 H H . LYS A 1 9 ? 2.209 -0.514 1.301 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 1 ATOM 145 H HA . LYS A 1 9 ? 4.633 -0.624 -0.371 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 1 ATOM 146 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.524 -2.452 1.785 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 1 ATOM 147 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.898 -2.894 0.804 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 1 ATOM 148 H HG2 . LYS A 1 9 ? 6.120 -2.016 2.448 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 1 ATOM 149 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.864 -0.529 1.526 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 1 ATOM 150 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.391 -0.051 3.843 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 1 ATOM 151 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.852 -0.103 2.965 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 1 ATOM 152 H HE2 . LYS A 1 9 ? 3.963 -2.701 3.688 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 1 ATOM 153 H HE3 . LYS A 1 9 ? 5.044 -2.078 4.935 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 1 ATOM 154 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.738 -2.140 5.659 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 1 ATOM 155 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 3.262 -0.570 5.582 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 1 ATOM 156 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.300 -1.150 4.406 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 1 ATOM 157 N N . ASN A 1 10 ? 2.754 -1.609 -2.175 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 1 ATOM 158 C CA . ASN A 1 10 ? 2.277 -2.333 -3.338 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 1 ATOM 159 C C . ASN A 1 10 ? 1.640 -3.652 -2.947 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 1 ATOM 160 O O . ASN A 1 10 ? 1.958 -4.708 -3.478 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 1 ATOM 161 C CB . ASN A 1 10 ? 3.391 -2.478 -4.356 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 1 ATOM 162 C CG . ASN A 1 10 ? 3.673 -1.153 -5.013 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 1 ATOM 163 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.041 -0.139 -4.751 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 1 ATOM 164 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.627 -1.162 -5.909 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 1 ATOM 165 H H . ASN A 1 10 ? 2.667 -0.615 -2.291 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 1 ATOM 166 H HA . ASN A 1 10 ? 1.525 -1.725 -3.839 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 1 ATOM 167 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.297 -2.849 -3.887 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 1 ATOM 168 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.070 -3.157 -5.137 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 1 ATOM 169 H HD21 . ASN A 1 10 ? 5.133 -2.003 -6.120 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 1 ATOM 170 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.803 -0.281 -6.334 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 1 ATOM 171 N N . ILE A 1 11 ? 0.657 -3.565 -2.060 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 1 ATOM 172 C CA . ILE A 1 11 ? -0.145 -4.698 -1.632 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 1 ATOM 173 C C . ILE A 1 11 ? -1.298 -4.875 -2.624 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 1 ATOM 174 O O . ILE A 1 11 ? -2.443 -5.100 -2.243 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 1 ATOM 175 C CB . ILE A 1 11 ? -0.588 -4.553 -0.165 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 1 ATOM 176 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.089 -3.136 0.144 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 1 ATOM 177 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.556 -4.972 0.770 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 1 ATOM 178 C CD1 . ILE A 1 11 ? 0.000 -2.180 0.657 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 1 ATOM 179 H H . ILE A 1 11 ? 0.424 -2.640 -1.745 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 1 ATOM 180 H HA . ILE A 1 11 ? 0.470 -5.586 -1.675 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 1 ATOM 181 H HB . ILE A 1 11 ? -1.409 -5.249 0.013 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 1 ATOM 182 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.542 -2.729 -0.759 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 1 ATOM 183 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.865 -3.208 0.903 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 1 ATOM 184 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.785 -6.026 0.614 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 1 ATOM 185 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.456 -4.391 0.566 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 1 ATOM 186 H HG23 . ILE A 1 11 ? 0.254 -4.834 1.808 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 1 ATOM 187 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.901 -2.238 0.050 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 1 ATOM 188 H HD12 . ILE A 1 11 ? -0.382 -1.161 0.634 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 1 ATOM 189 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.266 -2.435 1.682 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 1 ATOM 190 N N . VAL A 1 12 ? -0.985 -4.750 -3.915 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 1 ATOM 191 C CA . VAL A 1 12 ? -1.925 -4.977 -4.996 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 1 ATOM 192 C C . VAL A 1 12 ? -1.188 -5.570 -6.197 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 1 ATOM 193 O O . VAL A 1 12 ? -1.445 -6.722 -6.519 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 1 ATOM 194 C CB . VAL A 1 12 ? -2.756 -3.708 -5.275 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 1 ATOM 195 C CG1 . VAL A 1 12 ? -1.968 -2.390 -5.233 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 1 ATOM 196 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.522 -3.801 -6.598 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 1 ATOM 197 H H . VAL A 1 12 ? -0.022 -4.558 -4.148 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 1 ATOM 198 H HA . VAL A 1 12 ? -2.627 -5.744 -4.667 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 1 ATOM 199 H HB . VAL A 1 12 ? -3.496 -3.646 -4.479 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 1 ATOM 200 H HG11 . VAL A 1 12 ? -2.661 -1.567 -5.404 1.00 1.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 1 ATOM 201 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.518 -2.249 -4.250 1.00 1.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 1 ATOM 202 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.201 -2.357 -6.001 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 1 ATOM 203 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.261 -3.001 -6.650 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 1 ATOM 204 H HG22 . VAL A 1 12 ? -2.839 -3.701 -7.438 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 1 ATOM 205 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.035 -4.761 -6.663 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 1 ATOM 206 N N . THR A 1 13 ? -0.280 -4.812 -6.832 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 1 ATOM 207 C CA . THR A 1 13 ? 0.428 -5.159 -8.075 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 1 ATOM 208 C C . THR A 1 13 ? -0.468 -5.967 -9.029 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 1 ATOM 209 O O . THR A 1 13 ? -0.444 -7.199 -9.029 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 1 ATOM 210 C CB . THR A 1 13 ? 1.828 -5.775 -7.812 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 1 ATOM 211 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.184 -6.803 -8.710 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 1 ATOM 212 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.042 -6.300 -6.396 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 1 ATOM 213 H H . THR A 1 13 ? -0.114 -3.894 -6.458 1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 1 ATOM 214 H HA . THR A 1 13 ? 0.639 -4.218 -8.577 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 1 ATOM 215 H HB . THR A 1 13 ? 2.556 -4.975 -7.956 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 1 ATOM 216 H HG1 . THR A 1 13 ? 1.509 -7.492 -8.645 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 1 ATOM 217 H HG21 . THR A 1 13 ? 2.010 -5.462 -5.709 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 1 ATOM 218 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.278 -7.032 -6.133 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 1 ATOM 219 H HG23 . THR A 1 13 ? 3.027 -6.762 -6.321 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 1 ATOM 220 N N . PRO A 1 14 ? -1.267 -5.293 -9.869 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 1 ATOM 221 C CA . PRO A 1 14 ? -2.222 -5.970 -10.720 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 1 ATOM 222 C C . PRO A 1 14 ? -1.472 -6.666 -11.851 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 1 ATOM 223 O O . PRO A 1 14 ? -1.260 -6.097 -12.919 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 1 ATOM 224 C CB . PRO A 1 14 ? -3.164 -4.873 -11.218 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 1 ATOM 225 C CG . PRO A 1 14 ? -2.267 -3.636 -11.260 1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 1 ATOM 226 C CD . PRO A 1 14 ? -1.293 -3.857 -10.100 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 1 ATOM 227 H HA . PRO A 1 14 ? -2.788 -6.707 -10.150 1.00 1.09 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 1 ATOM 228 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.593 -5.103 -12.194 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 1 ATOM 229 H HB3 . PRO A 1 14 ? -3.956 -4.721 -10.483 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 1 ATOM 230 H HG2 . PRO A 1 14 ? -1.715 -3.612 -12.200 1.00 2.55 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 1 ATOM 231 H HG3 . PRO A 1 14 ? -2.842 -2.718 -11.134 1.00 3.01 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 1 ATOM 232 H HD2 . PRO A 1 14 ? -0.305 -3.488 -10.378 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 1 ATOM 233 H HD3 . PRO A 1 14 ? -1.651 -3.342 -9.211 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 1 ATOM 234 N N . ARG A 1 15 ? -1.073 -7.916 -11.622 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 1 ATOM 235 C CA . ARG A 1 15 ? -0.447 -8.739 -12.625 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 1 ATOM 236 C C . ARG A 1 15 ? -1.110 -10.098 -12.572 1.00 2.94 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 1 ATOM 237 O O . ARG A 1 15 ? -0.561 -11.070 -12.059 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 1 ATOM 238 C CB . ARG A 1 15 ? 1.076 -8.772 -12.432 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 1 ATOM 239 C CG . ARG A 1 15 ? 1.684 -8.668 -13.828 1.00 3.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 1 ATOM 240 C CD . ARG A 1 15 ? 3.215 -8.640 -13.842 1.00 5.06 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 1 ATOM 241 N NE . ARG A 1 15 ? 3.804 -9.814 -13.180 1.00 5.53 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 1 ATOM 242 C CZ . ARG A 1 15 ? 5.102 -10.138 -13.207 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 1 ATOM 243 N NH1 . ARG A 1 15 ? 5.952 -9.440 -13.961 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 1 ATOM 244 N NH2 . ARG A 1 15 ? 5.549 -11.159 -12.475 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 1 ATOM 245 H H . ARG A 1 15 ? -1.190 -8.323 -10.707 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 1 ATOM 246 H HA . ARG A 1 15 ? -0.671 -8.305 -13.601 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 1 ATOM 247 H HB2 . ARG A 1 15 ? 1.403 -7.921 -11.834 1.00 3.65 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 1 ATOM 248 H HB3 . ARG A 1 15 ? 1.390 -9.690 -11.938 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 1 ATOM 249 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.324 -9.502 -14.428 1.00 3.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 1 ATOM 250 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.322 -7.738 -14.267 1.00 4.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 1 ATOM 251 H HD2 . ARG A 1 15 ? 3.539 -8.606 -14.883 1.00 5.82 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 1 ATOM 252 H HD3 . ARG A 1 15 ? 3.556 -7.736 -13.336 1.00 5.48 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 1 ATOM 253 H HE . ARG A 1 15 ? 3.161 -10.378 -12.642 1.00 5.10 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 1 ATOM 254 H HH11 . ARG A 1 15 ? 5.609 -8.674 -14.519 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 1 ATOM 255 H HH12 . ARG A 1 15 ? 6.936 -9.657 -14.011 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 1 ATOM 256 H HH21 . ARG A 1 15 ? 4.922 -11.685 -11.884 1.00 7.33 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 1 ATOM 257 H HH22 . ARG A 1 15 ? 6.523 -11.421 -12.468 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 1 ATOM 258 N N . THR A 1 16 ? -2.313 -10.146 -13.121 1.00 3.43 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 1 ATOM 259 C CA . THR A 1 16 ? -2.929 -11.389 -13.506 1.00 4.71 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 1 ATOM 260 C C . THR A 1 16 ? -2.754 -11.457 -15.017 1.00 5.22 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 1 ATOM 261 O O . THR A 1 16 ? -2.647 -10.411 -15.663 1.00 4.89 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 1 ATOM 262 C CB . THR A 1 16 ? -4.407 -11.386 -13.091 1.00 5.35 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 1 ATOM 263 O OG1 . THR A 1 16 ? -5.136 -10.414 -13.808 1.00 5.58 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 1 ATOM 264 C CG2 . THR A 1 16 ? -4.536 -11.074 -11.594 1.00 5.09 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 1 ATOM 265 H H . THR A 1 16 ? -2.707 -9.332 -13.570 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 1 ATOM 266 H HA . THR A 1 16 ? -2.422 -12.226 -13.027 1.00 5.20 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 1 ATOM 267 H HB . THR A 1 16 ? -4.838 -12.367 -13.288 1.00 6.36 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 1 ATOM 268 H HG1 . THR A 1 16 ? -5.284 -10.775 -14.702 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 1 ATOM 269 H HG21 . THR A 1 16 ? -4.195 -10.059 -11.381 1.00 4.65 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 1 ATOM 270 H HG22 . THR A 1 16 ? -5.580 -11.164 -11.294 1.00 5.53 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 1 ATOM 271 H HG23 . THR A 1 16 ? -3.936 -11.778 -11.018 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 1 ATOM 272 N N . PRO A 1 17 ? -2.725 -12.657 -15.595 1.00 6.33 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 1 ATOM 273 C CA . PRO A 1 17 ? -3.110 -12.831 -16.976 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 1 ATOM 274 C C . PRO A 1 17 ? -4.642 -12.734 -17.058 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 1 ATOM 275 O O . PRO A 1 17 ? -5.239 -12.115 -16.142 1.00 7.90 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 1 ATOM 276 C CB . PRO A 1 17 ? -2.569 -14.218 -17.324 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 1 ATOM 277 C CG . PRO A 1 17 ? -2.783 -14.990 -16.021 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 1 ATOM 278 C CD . PRO A 1 17 ? -2.554 -13.936 -14.935 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 1 ATOM 279 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -5.194 -13.304 -18.021 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 1 ATOM 280 H HA . PRO A 1 17 ? -2.662 -12.068 -17.613 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 1 ATOM 281 H HB2 . PRO A 1 17 ? -3.088 -14.675 -18.167 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 1 ATOM 282 H HB3 . PRO A 1 17 ? -1.501 -14.142 -17.531 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 1 ATOM 283 H HG2 . PRO A 1 17 ? -3.813 -15.345 -15.972 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 1 ATOM 284 H HG3 . PRO A 1 17 ? -2.084 -15.821 -15.927 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 1 ATOM 285 H HD2 . PRO A 1 17 ? -3.273 -14.064 -14.126 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 1 ATOM 286 H HD3 . PRO A 1 17 ? -1.534 -14.008 -14.555 1.00 7.01 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 1 ATOM 287 N N . GLU A 1 1 ? -9.866 7.686 6.792 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 2 ATOM 288 C CA . GLU A 1 1 ? -9.192 7.325 5.534 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 2 ATOM 289 C C . GLU A 1 1 ? -7.727 7.098 5.856 1.00 2.18 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 2 ATOM 290 O O . GLU A 1 1 ? -6.923 8.004 5.695 1.00 3.44 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 2 ATOM 291 C CB . GLU A 1 1 ? -9.374 8.433 4.495 1.00 2.57 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 2 ATOM 292 C CG . GLU A 1 1 ? -10.819 8.424 3.988 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 2 ATOM 293 C CD . GLU A 1 1 ? -11.232 9.818 3.536 1.00 3.43 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 2 ATOM 294 O OE1 . GLU A 1 1 ? -11.472 10.630 4.457 1.00 3.67 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 2 ATOM 295 O OE2 . GLU A 1 1 ? -11.288 10.039 2.309 1.00 4.50 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 2 ATOM 296 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.243 8.291 7.309 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 2 ATOM 297 H H2 . GLU A 1 1 ? -10.733 8.167 6.597 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 2 ATOM 298 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.042 6.855 7.339 1.00 2.24 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 2 ATOM 299 H HA . GLU A 1 1 ? -9.619 6.410 5.125 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 2 ATOM 300 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.141 9.391 4.964 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 2 ATOM 301 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.702 8.275 3.651 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 2 ATOM 302 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.912 7.707 3.171 1.00 3.20 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 2 ATOM 303 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.494 8.111 4.786 1.00 2.38 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 2 ATOM 304 N N . ASN A 1 2 ? -7.424 5.916 6.398 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 2 ATOM 305 C CA . ASN A 1 2 ? -6.103 5.413 6.763 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 2 ATOM 306 C C . ASN A 1 2 ? -5.035 6.500 6.941 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 2 ATOM 307 O O . ASN A 1 2 ? -4.251 6.718 6.022 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 2 ATOM 308 C CB . ASN A 1 2 ? -5.647 4.394 5.700 1.00 1.07 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 2 ATOM 309 C CG . ASN A 1 2 ? -6.700 3.327 5.436 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 2 ATOM 310 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.528 3.046 6.293 1.00 2.24 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 2 ATOM 311 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.728 2.763 4.235 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 2 ATOM 312 H H . ASN A 1 2 ? -8.147 5.216 6.512 1.00 1.21 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 2 ATOM 313 H HA . ASN A 1 2 ? -6.226 4.886 7.706 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 2 ATOM 314 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.442 4.924 4.767 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 2 ATOM 315 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.730 3.910 6.035 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 2 ATOM 316 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.076 3.020 3.512 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 2 ATOM 317 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.450 2.079 4.065 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 2 ATOM 318 N N . PRO A 1 3 ? -4.898 7.121 8.125 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 2 ATOM 319 C CA . PRO A 1 3 ? -3.976 8.239 8.337 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 2 ATOM 320 C C . PRO A 1 3 ? -2.492 7.849 8.354 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 2 ATOM 321 O O . PRO A 1 3 ? -1.631 8.657 8.689 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 2 ATOM 322 C CB . PRO A 1 3 ? -4.426 8.877 9.655 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 2 ATOM 323 C CG . PRO A 1 3 ? -5.029 7.700 10.421 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 2 ATOM 324 C CD . PRO A 1 3 ? -5.689 6.872 9.317 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 2 ATOM 325 H HA . PRO A 1 3 ? -4.097 8.946 7.525 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 2 ATOM 326 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.605 9.339 10.205 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 2 ATOM 327 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.205 9.612 9.452 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 2 ATOM 328 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.231 7.121 10.886 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 2 ATOM 329 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.752 8.030 11.168 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 2 ATOM 330 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.681 5.817 9.591 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 2 ATOM 331 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.710 7.218 9.153 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 2 ATOM 332 N N . VAL A 1 4 ? -2.191 6.618 7.957 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 2 ATOM 333 C CA . VAL A 1 4 ? -0.870 6.029 7.850 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 2 ATOM 334 C C . VAL A 1 4 ? -0.627 5.456 6.449 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 2 ATOM 335 O O . VAL A 1 4 ? 0.502 5.110 6.108 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 2 ATOM 336 C CB . VAL A 1 4 ? -0.765 4.918 8.903 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 2 ATOM 337 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.602 5.528 10.298 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 2 ATOM 338 C CG2 . VAL A 1 4 ? -2.006 4.008 8.908 1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 2 ATOM 339 H H . VAL A 1 4 ? -2.972 6.016 7.789 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 2 ATOM 340 H HA . VAL A 1 4 ? -0.107 6.784 8.045 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 2 ATOM 341 H HB . VAL A 1 4 ? 0.106 4.309 8.671 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 2 ATOM 342 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.414 6.227 10.501 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 2 ATOM 343 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.611 4.739 11.050 1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 2 ATOM 344 H HG13 . VAL A 1 4 ? 0.347 6.061 10.355 1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 2 ATOM 345 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.240 3.663 7.902 1.00 2.06 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 2 ATOM 346 H HG22 . VAL A 1 4 ? -1.812 3.138 9.535 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 2 ATOM 347 H HG23 . VAL A 1 4 ? -2.868 4.538 9.317 1.00 2.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 2 ATOM 348 N N . VAL A 1 5 ? -1.692 5.261 5.660 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 2 ATOM 349 C CA . VAL A 1 5 ? -1.695 4.648 4.334 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 2 ATOM 350 C C . VAL A 1 5 ? -1.040 3.273 4.287 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 2 ATOM 351 O O . VAL A 1 5 ? -0.876 2.681 3.223 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 2 ATOM 352 C CB . VAL A 1 5 ? -1.183 5.705 3.335 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 2 ATOM 353 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.775 5.158 1.968 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 2 ATOM 354 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.287 6.750 3.142 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 2 ATOM 355 H H . VAL A 1 5 ? -2.570 5.662 5.931 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 2 ATOM 356 H HA . VAL A 1 5 ? -2.716 4.400 4.086 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 2 ATOM 357 H HB . VAL A 1 5 ? -0.314 6.204 3.764 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 2 ATOM 358 H HG11 . VAL A 1 5 ? -1.573 4.538 1.560 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 2 ATOM 359 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.561 5.979 1.284 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 2 ATOM 360 H HG13 . VAL A 1 5 ? 0.133 4.566 2.085 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 2 ATOM 361 H HG21 . VAL A 1 5 ? -1.975 7.492 2.409 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 2 ATOM 362 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.202 6.267 2.795 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 2 ATOM 363 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.488 7.258 4.085 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 2 ATOM 364 N N . HIS A 1 6 ? -0.726 2.701 5.447 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 2 ATOM 365 C CA . HIS A 1 6 ? 0.124 1.547 5.541 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 2 ATOM 366 C C . HIS A 1 6 ? 1.326 1.674 4.613 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 2 ATOM 367 O O . HIS A 1 6 ? 1.739 0.678 4.021 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 2 ATOM 368 C CB . HIS A 1 6 ? -0.714 0.303 5.247 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 2 ATOM 369 C CG . HIS A 1 6 ? -1.821 0.026 6.229 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 2 ATOM 370 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.972 -0.686 5.979 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 2 ATOM 371 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.829 0.377 7.549 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 2 ATOM 372 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.661 -0.753 7.133 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 2 ATOM 373 N NE2 . HIS A 1 6 ? -3.005 -0.113 8.115 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 2 ATOM 374 H H . HIS A 1 6 ? -0.933 3.167 6.308 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 2 ATOM 375 H HA . HIS A 1 6 ? 0.511 1.513 6.551 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 2 ATOM 376 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.136 0.375 4.248 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 2 ATOM 377 H HB3 . HIS A 1 6 ? -0.050 -0.540 5.248 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 2 ATOM 378 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.252 -1.097 5.099 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 2 ATOM 379 H HD2 . HIS A 1 6 ? -1.048 0.921 8.055 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 2 ATOM 380 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.607 -1.259 7.261 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 2 ATOM 381 N N . PHE A 1 7 ? 1.870 2.890 4.464 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 2 ATOM 382 C CA . PHE A 1 7 ? 2.976 3.229 3.579 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 2 ATOM 383 C C . PHE A 1 7 ? 2.814 2.822 2.107 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 2 ATOM 384 O O . PHE A 1 7 ? 3.751 2.983 1.335 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 2 ATOM 385 C CB . PHE A 1 7 ? 4.251 2.651 4.181 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 2 ATOM 386 C CG . PHE A 1 7 ? 5.122 3.710 4.808 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 2 ATOM 387 C CD1 . PHE A 1 7 ? 5.974 4.471 3.992 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 2 ATOM 388 C CD2 . PHE A 1 7 ? 5.038 3.971 6.186 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 2 ATOM 389 C CE1 . PHE A 1 7 ? 6.770 5.480 4.560 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 2 ATOM 390 C CE2 . PHE A 1 7 ? 5.848 4.968 6.758 1.00 2.11 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 2 ATOM 391 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.716 5.720 5.945 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 2 ATOM 392 H H . PHE A 1 7 ? 1.511 3.658 5.012 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 2 ATOM 393 H HA . PHE A 1 7 ? 3.068 4.316 3.579 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 2 ATOM 394 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.006 1.890 4.921 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 2 ATOM 395 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.802 2.149 3.396 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 2 ATOM 396 H HD1 . PHE A 1 7 ? 5.997 4.278 2.927 1.00 2.89 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 2 ATOM 397 H HD2 . PHE A 1 7 ? 4.340 3.411 6.793 1.00 3.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 2 ATOM 398 H HE1 . PHE A 1 7 ? 7.423 6.072 3.933 1.00 2.78 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 2 ATOM 399 H HE2 . PHE A 1 7 ? 5.800 5.163 7.820 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 2 ATOM 400 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.333 6.492 6.382 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 2 ATOM 401 N N . PHE A 1 8 ? 1.644 2.315 1.723 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 2 ATOM 402 C CA . PHE A 1 8 ? 1.330 1.738 0.426 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 2 ATOM 403 C C . PHE A 1 8 ? 2.475 0.860 -0.081 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 2 ATOM 404 O O . PHE A 1 8 ? 3.143 1.181 -1.058 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 2 ATOM 405 C CB . PHE A 1 8 ? 0.931 2.839 -0.564 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 2 ATOM 406 C CG . PHE A 1 8 ? 0.435 2.304 -1.894 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 2 ATOM 407 C CD1 . PHE A 1 8 ? -0.811 1.656 -1.971 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 2 ATOM 408 C CD2 . PHE A 1 8 ? 1.230 2.428 -3.048 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 2 ATOM 409 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.261 1.136 -3.198 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 2 ATOM 410 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.777 1.914 -4.275 1.00 2.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 2 ATOM 411 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.467 1.267 -4.351 1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 2 ATOM 412 H H . PHE A 1 8 ? 0.950 2.228 2.445 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 2 ATOM 413 H HA . PHE A 1 8 ? 0.460 1.097 0.561 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 2 ATOM 414 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.133 3.436 -0.122 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 2 ATOM 415 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.784 3.499 -0.728 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 2 ATOM 416 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.427 1.560 -1.090 1.00 2.88 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 2 ATOM 417 H HD2 . PHE A 1 8 ? 2.201 2.899 -2.991 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 2 ATOM 418 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.220 0.644 -3.257 1.00 2.71 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 2 ATOM 419 H HE2 . PHE A 1 8 ? 1.402 2.006 -5.151 1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 2 ATOM 420 H HZ . PHE A 1 8 ? -0.812 0.873 -5.297 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 2 ATOM 421 N N . LYS A 1 9 ? 2.691 -0.295 0.555 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 2 ATOM 422 C CA . LYS A 1 9 ? 3.729 -1.215 0.085 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 2 ATOM 423 C C . LYS A 1 9 ? 3.229 -2.076 -1.085 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 2 ATOM 424 O O . LYS A 1 9 ? 3.350 -3.294 -1.021 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 2 ATOM 425 C CB . LYS A 1 9 ? 4.234 -2.108 1.235 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 2 ATOM 426 C CG . LYS A 1 9 ? 5.201 -1.408 2.200 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 2 ATOM 427 C CD . LYS A 1 9 ? 4.514 -0.861 3.447 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 2 ATOM 428 C CE . LYS A 1 9 ? 3.943 -2.005 4.299 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 2 ATOM 429 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.470 -1.952 4.408 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 2 ATOM 430 H H . LYS A 1 9 ? 2.103 -0.536 1.343 1.00 0.11 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 2 ATOM 431 H HA . LYS A 1 9 ? 4.572 -0.634 -0.293 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 2 ATOM 432 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.392 -2.549 1.767 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 2 ATOM 433 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.797 -2.925 0.800 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 2 ATOM 434 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.956 -2.127 2.522 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 2 ATOM 435 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.713 -0.595 1.681 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 2 ATOM 436 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.252 -0.321 4.041 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 2 ATOM 437 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.746 -0.161 3.135 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 2 ATOM 438 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.243 -2.959 3.861 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 2 ATOM 439 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.376 -1.941 5.299 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 2 ATOM 440 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.197 -1.066 4.815 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 2 ATOM 441 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.046 -2.004 3.495 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 2 ATOM 442 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.126 -2.707 4.984 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 2 ATOM 443 N N . ASN A 1 10 ? 2.661 -1.473 -2.139 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 2 ATOM 444 C CA . ASN A 1 10 ? 2.194 -2.098 -3.366 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 2 ATOM 445 C C . ASN A 1 10 ? 1.625 -3.480 -3.115 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 2 ATOM 446 O O . ASN A 1 10 ? 1.986 -4.456 -3.764 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 2 ATOM 447 C CB . ASN A 1 10 ? 3.296 -2.112 -4.416 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 2 ATOM 448 C CG . ASN A 1 10 ? 3.632 -0.719 -4.878 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 2 ATOM 449 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.377 0.274 -4.212 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 2 ATOM 450 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.230 -0.630 -6.041 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 2 ATOM 451 H H . ASN A 1 10 ? 2.611 -0.469 -2.197 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 2 ATOM 452 H HA . ASN A 1 10 ? 1.401 -1.475 -3.780 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 2 ATOM 453 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.206 -2.552 -4.026 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 2 ATOM 454 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.948 -2.688 -5.271 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 2 ATOM 455 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.436 -1.439 -6.599 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 2 ATOM 456 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.538 0.288 -6.264 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 2 ATOM 457 N N . ILE A 1 11 ? 0.651 -3.536 -2.216 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 2 ATOM 458 C CA . ILE A 1 11 ? -0.042 -4.757 -1.840 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 2 ATOM 459 C C . ILE A 1 11 ? -1.186 -5.011 -2.832 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 2 ATOM 460 O O . ILE A 1 11 ? -2.262 -5.464 -2.454 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 2 ATOM 461 C CB . ILE A 1 11 ? -0.493 -4.704 -0.366 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 2 ATOM 462 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.107 -3.343 -0.005 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 2 ATOM 463 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.674 -5.061 0.568 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 2 ATOM 464 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.104 -2.317 0.553 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 2 ATOM 465 H H . ILE A 1 11 ? 0.373 -2.663 -1.808 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 2 ATOM 466 H HA . ILE A 1 11 ? 0.655 -5.578 -1.914 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 2 ATOM 467 H HB . ILE A 1 11 ? -1.255 -5.469 -0.213 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 2 ATOM 468 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.590 -2.941 -0.895 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 2 ATOM 469 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.878 -3.508 0.745 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 2 ATOM 470 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.990 -6.087 0.378 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 2 ATOM 471 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.525 -4.402 0.399 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 2 ATOM 472 H HG23 . ILE A 1 11 ? 0.351 -4.984 1.606 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 2 ATOM 473 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.553 -1.326 0.533 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 2 ATOM 474 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.150 -2.573 1.581 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 2 ATOM 475 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.818 -2.300 -0.025 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 2 ATOM 476 N N . VAL A 1 12 ? -0.957 -4.700 -4.111 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 2 ATOM 477 C CA . VAL A 1 12 ? -1.928 -4.919 -5.172 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 2 ATOM 478 C C . VAL A 1 12 ? -1.220 -5.391 -6.449 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 2 ATOM 479 O O . VAL A 1 12 ? -1.223 -6.589 -6.700 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 2 ATOM 480 C CB . VAL A 1 12 ? -2.870 -3.703 -5.297 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 2 ATOM 481 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.184 -2.353 -5.034 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 2 ATOM 482 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.607 -3.648 -6.637 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 2 ATOM 483 H H . VAL A 1 12 ? -0.057 -4.310 -4.351 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 2 ATOM 484 H HA . VAL A 1 12 ? -2.550 -5.760 -4.867 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 2 ATOM 485 H HB . VAL A 1 12 ? -3.628 -3.822 -4.522 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 2 ATOM 486 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.883 -2.285 -3.989 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 2 ATOM 487 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.314 -2.218 -5.671 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 2 ATOM 488 H HG13 . VAL A 1 12 ? -2.893 -1.546 -5.230 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 2 ATOM 489 H HG21 . VAL A 1 12 ? -2.958 -3.237 -7.407 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 2 ATOM 490 H HG22 . VAL A 1 12 ? -3.945 -4.646 -6.921 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 2 ATOM 491 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.480 -2.999 -6.545 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 2 ATOM 492 N N . THR A 1 13 ? -0.604 -4.491 -7.231 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 2 ATOM 493 C CA . THR A 1 13 ? 0.161 -4.787 -8.450 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 2 ATOM 494 C C . THR A 1 13 ? -0.389 -5.986 -9.246 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 2 ATOM 495 O O . THR A 1 13 ? 0.202 -7.067 -9.231 1.00 1.25 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 2 ATOM 496 C CB . THR A 1 13 ? 1.665 -4.898 -8.119 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 2 ATOM 497 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.396 -5.379 -9.225 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 2 ATOM 498 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.988 -5.775 -6.908 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 2 ATOM 499 H H . THR A 1 13 ? -0.646 -3.524 -6.959 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 2 ATOM 500 H HA . THR A 1 13 ? 0.076 -3.919 -9.102 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 2 ATOM 501 H HB . THR A 1 13 ? 2.026 -3.894 -7.897 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 2 ATOM 502 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.135 -6.301 -9.352 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 2 ATOM 503 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.554 -5.341 -6.012 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 2 ATOM 504 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.596 -6.783 -7.044 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 2 ATOM 505 H HG23 . THR A 1 13 ? 3.069 -5.819 -6.770 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 2 ATOM 506 N N . PRO A 1 14 ? -1.489 -5.804 -9.995 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 2 ATOM 507 C CA . PRO A 1 14 ? -2.157 -6.891 -10.688 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 2 ATOM 508 C C . PRO A 1 14 ? -1.320 -7.359 -11.879 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 2 ATOM 509 O O . PRO A 1 14 ? -1.479 -6.881 -13.000 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 2 ATOM 510 C CB . PRO A 1 14 ? -3.519 -6.326 -11.105 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 2 ATOM 511 C CG . PRO A 1 14 ? -3.239 -4.834 -11.279 1.00 2.35 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 2 ATOM 512 C CD . PRO A 1 14 ? -2.191 -4.550 -10.204 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 2 ATOM 513 H HA . PRO A 1 14 ? -2.311 -7.730 -10.007 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 2 ATOM 514 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.902 -6.782 -12.019 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 2 ATOM 515 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.230 -6.464 -10.289 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 2 ATOM 516 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.813 -4.651 -12.267 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 2 ATOM 517 H HG3 . PRO A 1 14 ? -4.139 -4.234 -11.133 1.00 3.10 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 2 ATOM 518 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.516 -3.765 -10.544 1.00 2.06 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 2 ATOM 519 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.688 -4.260 -9.282 1.00 2.10 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 2 ATOM 520 N N . ARG A 1 15 ? -0.430 -8.321 -11.637 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 2 ATOM 521 C CA . ARG A 1 15 ? 0.365 -8.984 -12.658 1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 2 ATOM 522 C C . ARG A 1 15 ? 0.387 -10.458 -12.312 1.00 3.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 2 ATOM 523 O O . ARG A 1 15 ? 1.151 -10.878 -11.448 1.00 4.42 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 2 ATOM 524 C CB . ARG A 1 15 ? 1.786 -8.410 -12.696 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 2 ATOM 525 C CG . ARG A 1 15 ? 1.813 -7.163 -13.577 1.00 4.08 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 2 ATOM 526 C CD . ARG A 1 15 ? 3.185 -6.478 -13.542 1.00 5.60 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 2 ATOM 527 N NE . ARG A 1 15 ? 4.248 -7.310 -14.131 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 2 ATOM 528 C CZ . ARG A 1 15 ? 4.572 -7.365 -15.431 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 2 ATOM 529 N NH1 . ARG A 1 15 ? 3.857 -6.687 -16.331 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 2 ATOM 530 N NH2 . ARG A 1 15 ? 5.613 -8.096 -15.831 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 2 ATOM 531 H H . ARG A 1 15 ? -0.291 -8.613 -10.674 1.00 2.03 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 2 ATOM 532 H HA . ARG A 1 15 ? -0.105 -8.854 -13.634 1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 2 ATOM 533 H HB2 . ARG A 1 15 ? 2.116 -8.167 -11.684 1.00 3.91 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 2 ATOM 534 H HB3 . ARG A 1 15 ? 2.466 -9.151 -13.119 1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 2 ATOM 535 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.559 -7.454 -14.597 1.00 4.02 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 2 ATOM 536 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.064 -6.460 -13.216 1.00 4.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 2 ATOM 537 H HD2 . ARG A 1 15 ? 3.126 -5.525 -14.066 1.00 6.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 2 ATOM 538 H HD3 . ARG A 1 15 ? 3.439 -6.265 -12.503 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 2 ATOM 539 H HE . ARG A 1 15 ? 4.787 -7.844 -13.463 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 2 ATOM 540 H HH11 . ARG A 1 15 ? 3.056 -6.153 -16.031 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 2 ATOM 541 H HH12 . ARG A 1 15 ? 4.074 -6.700 -17.315 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 2 ATOM 542 H HH21 . ARG A 1 15 ? 6.171 -8.615 -15.168 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 2 ATOM 543 H HH22 . ARG A 1 15 ? 5.879 -8.151 -16.803 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 2 ATOM 544 N N . THR A 1 16 ? -0.452 -11.235 -12.983 1.00 3.95 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 2 ATOM 545 C CA . THR A 1 16 ? -0.544 -12.664 -12.786 1.00 5.48 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 2 ATOM 546 C C . THR A 1 16 ? -0.695 -13.302 -14.164 1.00 6.05 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 2 ATOM 547 O O . THR A 1 16 ? -1.149 -12.625 -15.089 1.00 5.55 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 2 ATOM 548 C CB . THR A 1 16 ? -1.732 -12.968 -11.866 1.00 6.15 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 2 ATOM 549 O OG1 . THR A 1 16 ? -2.910 -12.324 -12.304 1.00 6.01 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 2 ATOM 550 C CG2 . THR A 1 16 ? -1.459 -12.508 -10.432 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 2 ATOM 551 H H . THR A 1 16 ? -1.088 -10.870 -13.678 1.00 3.67 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 2 ATOM 552 H HA . THR A 1 16 ? 0.372 -13.030 -12.324 1.00 6.09 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 2 ATOM 553 H HB . THR A 1 16 ? -1.897 -14.038 -11.860 1.00 7.21 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 2 ATOM 554 H HG1 . THR A 1 16 ? -3.366 -12.924 -12.905 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 2 ATOM 555 H HG21 . THR A 1 16 ? -0.507 -12.913 -10.087 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 2 ATOM 556 H HG22 . THR A 1 16 ? -1.429 -11.420 -10.383 1.00 5.93 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 2 ATOM 557 H HG23 . THR A 1 16 ? -2.256 -12.866 -9.780 1.00 6.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 2 ATOM 558 N N . PRO A 1 17 ? -0.280 -14.563 -14.324 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 2 ATOM 559 C CA . PRO A 1 17 ? -0.511 -15.308 -15.546 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 2 ATOM 560 C C . PRO A 1 17 ? -1.985 -15.702 -15.636 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 2 ATOM 561 O O . PRO A 1 17 ? -2.666 -15.642 -14.584 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 2 ATOM 562 C CB . PRO A 1 17 ? 0.402 -16.530 -15.435 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 2 ATOM 563 C CG . PRO A 1 17 ? 0.418 -16.803 -13.930 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 2 ATOM 564 C CD . PRO A 1 17 ? 0.322 -15.409 -13.309 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 2 ATOM 565 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.396 -16.074 -16.755 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 2 ATOM 566 H HA . PRO A 1 17 ? -0.245 -14.714 -16.420 1.00 7.74 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 2 ATOM 567 H HB2 . PRO A 1 17 ? 0.021 -17.381 -16.002 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 2 ATOM 568 H HB3 . PRO A 1 17 ? 1.405 -16.264 -15.768 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 2 ATOM 569 H HG2 . PRO A 1 17 ? -0.461 -17.388 -13.657 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 2 ATOM 570 H HG3 . PRO A 1 17 ? 1.330 -17.317 -13.625 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 2 ATOM 571 H HD2 . PRO A 1 17 ? -0.294 -15.448 -12.410 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 2 ATOM 572 H HD3 . PRO A 1 17 ? 1.319 -15.039 -13.072 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 2 ATOM 573 N N . GLU A 1 1 ? -9.763 7.771 7.120 1.00 2.24 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 3 ATOM 574 C CA . GLU A 1 1 ? -9.254 7.364 5.797 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 3 ATOM 575 C C . GLU A 1 1 ? -7.778 7.078 6.005 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 3 ATOM 576 O O . GLU A 1 1 ? -6.967 7.978 5.843 1.00 3.33 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 3 ATOM 577 C CB . GLU A 1 1 ? -9.442 8.433 4.704 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 3 ATOM 578 C CG . GLU A 1 1 ? -10.863 8.483 4.131 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 3 ATOM 579 C CD . GLU A 1 1 ? -11.852 9.045 5.143 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 3 ATOM 580 O OE1 . GLU A 1 1 ? -12.227 8.252 6.036 1.00 3.75 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 3 ATOM 581 O OE2 . GLU A 1 1 ? -12.117 10.262 5.091 1.00 3.42 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 3 ATOM 582 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.077 8.379 7.544 1.00 2.55 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 3 ATOM 583 H H2 . GLU A 1 1 ? -10.649 8.246 7.050 1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 3 ATOM 584 H H3 . GLU A 1 1 ? -9.885 6.956 7.699 1.00 2.16 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 3 ATOM 585 H HA . GLU A 1 1 ? -9.761 6.455 5.469 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 3 ATOM 586 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.164 9.415 5.093 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 3 ATOM 587 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.775 8.193 3.874 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 3 ATOM 588 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.863 9.109 3.237 1.00 3.18 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 3 ATOM 589 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.167 7.475 3.844 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 3 ATOM 590 N N . ASN A 1 2 ? -7.464 5.867 6.476 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 3 ATOM 591 C CA . ASN A 1 2 ? -6.135 5.359 6.806 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 3 ATOM 592 C C . ASN A 1 2 ? -5.065 6.443 6.997 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 3 ATOM 593 O O . ASN A 1 2 ? -4.291 6.680 6.074 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 3 ATOM 594 C CB . ASN A 1 2 ? -5.684 4.372 5.710 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 3 ATOM 595 C CG . ASN A 1 2 ? -6.732 3.306 5.428 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 3 ATOM 596 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.528 2.973 6.296 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 3 ATOM 597 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.790 2.800 4.204 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 3 ATOM 598 H H . ASN A 1 2 ? -8.190 5.171 6.591 1.00 1.25 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 3 ATOM 599 H HA . ASN A 1 2 ? -6.239 4.807 7.738 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 3 ATOM 600 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.492 4.927 4.791 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 3 ATOM 601 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.761 3.883 6.024 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 3 ATOM 602 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.163 3.100 3.474 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 3 ATOM 603 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.509 2.118 4.020 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 3 ATOM 604 N N . PRO A 1 3 ? -4.917 7.042 8.190 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 3 ATOM 605 C CA . PRO A 1 3 ? -4.000 8.164 8.407 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 3 ATOM 606 C C . PRO A 1 3 ? -2.512 7.792 8.379 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 3 ATOM 607 O O . PRO A 1 3 ? -1.654 8.606 8.701 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 3 ATOM 608 C CB . PRO A 1 3 ? -4.426 8.775 9.745 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 3 ATOM 609 C CG . PRO A 1 3 ? -5.011 7.581 10.498 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 3 ATOM 610 C CD . PRO A 1 3 ? -5.684 6.768 9.391 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 3 ATOM 611 H HA . PRO A 1 3 ? -4.144 8.884 7.611 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 3 ATOM 612 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.596 9.229 10.287 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 3 ATOM 613 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.212 9.512 9.570 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 3 ATOM 614 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.201 6.998 10.940 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 3 ATOM 615 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.722 7.893 11.262 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 3 ATOM 616 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.665 5.708 9.646 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 3 ATOM 617 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.709 7.111 9.252 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 3 ATOM 618 N N . VAL A 1 4 ? -2.209 6.570 7.958 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 3 ATOM 619 C CA . VAL A 1 4 ? -0.879 6.018 7.794 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 3 ATOM 620 C C . VAL A 1 4 ? -0.667 5.450 6.387 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 3 ATOM 621 O O . VAL A 1 4 ? 0.464 5.152 6.008 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 3 ATOM 622 C CB . VAL A 1 4 ? -0.689 4.928 8.853 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 3 ATOM 623 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.549 5.564 10.239 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 3 ATOM 624 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.865 3.938 8.892 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 3 ATOM 625 H H . VAL A 1 4 ? -2.985 5.957 7.812 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 3 ATOM 626 H HA . VAL A 1 4 ? -0.134 6.801 7.952 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 3 ATOM 627 H HB . VAL A 1 4 ? 0.217 4.379 8.609 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 3 ATOM 628 H HG11 . VAL A 1 4 ? -0.362 4.789 10.983 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 3 ATOM 629 H HG12 . VAL A 1 4 ? 0.282 6.268 10.239 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 3 ATOM 630 H HG13 . VAL A 1 4 ? -1.463 6.101 10.500 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 3 ATOM 631 H HG21 . VAL A 1 4 ? -1.607 3.097 9.537 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 3 ATOM 632 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.757 4.417 9.295 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 3 ATOM 633 H HG23 . VAL A 1 4 ? -2.086 3.555 7.898 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 3 ATOM 634 N N . VAL A 1 5 ? -1.750 5.213 5.633 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 3 ATOM 635 C CA . VAL A 1 5 ? -1.767 4.611 4.299 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 3 ATOM 636 C C . VAL A 1 5 ? -1.052 3.265 4.235 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 3 ATOM 637 O O . VAL A 1 5 ? -0.853 2.692 3.166 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 3 ATOM 638 C CB . VAL A 1 5 ? -1.294 5.691 3.302 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 3 ATOM 639 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.874 5.168 1.929 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 3 ATOM 640 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.427 6.704 3.120 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 3 ATOM 641 H H . VAL A 1 5 ? -2.634 5.565 5.948 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 3 ATOM 642 H HA . VAL A 1 5 ? -2.791 4.338 4.065 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 3 ATOM 643 H HB . VAL A 1 5 ? -0.436 6.214 3.726 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 3 ATOM 644 H HG11 . VAL A 1 5 ? -1.649 4.519 1.522 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 3 ATOM 645 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.698 6.001 1.248 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 3 ATOM 646 H HG13 . VAL A 1 5 ? 0.059 4.612 2.035 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 3 ATOM 647 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.664 7.174 4.076 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 3 ATOM 648 H HG22 . VAL A 1 5 ? -2.121 7.484 2.422 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 3 ATOM 649 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.316 6.205 2.735 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 3 ATOM 650 N N . HIS A 1 6 ? -0.714 2.699 5.390 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 3 ATOM 651 C CA . HIS A 1 6 ? 0.166 1.568 5.481 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 3 ATOM 652 C C . HIS A 1 6 ? 1.374 1.729 4.559 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 3 ATOM 653 O O . HIS A 1 6 ? 1.825 0.743 3.976 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 3 ATOM 654 C CB . HIS A 1 6 ? -0.650 0.306 5.194 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 3 ATOM 655 C CG . HIS A 1 6 ? -1.735 0.001 6.193 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 3 ATOM 656 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.882 -0.724 5.953 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 3 ATOM 657 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.726 0.336 7.518 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 3 ATOM 658 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.549 -0.814 7.119 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 3 ATOM 659 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.886 -0.178 8.097 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 3 ATOM 660 H H . HIS A 1 6 ? -0.950 3.146 6.254 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 3 ATOM 661 H HA . HIS A 1 6 ? 0.552 1.544 6.491 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 3 ATOM 662 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.095 0.376 4.206 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 3 ATOM 663 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.027 -0.526 5.182 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 3 ATOM 664 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.171 -1.127 5.074 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 3 ATOM 665 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.946 0.885 8.019 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 3 ATOM 666 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.487 -1.335 7.257 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 3 ATOM 667 N N . PHE A 1 7 ? 1.888 2.959 4.416 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 3 ATOM 668 C CA . PHE A 1 7 ? 3.018 3.327 3.567 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 3 ATOM 669 C C . PHE A 1 7 ? 2.902 2.893 2.098 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 3 ATOM 670 O O . PHE A 1 7 ? 3.865 3.017 1.351 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 3 ATOM 671 C CB . PHE A 1 7 ? 4.293 2.791 4.219 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 3 ATOM 672 C CG . PHE A 1 7 ? 5.190 3.857 4.817 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 3 ATOM 673 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.679 4.754 5.776 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 3 ATOM 674 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.535 3.958 4.416 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 3 ATOM 675 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.509 5.746 6.328 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 3 ATOM 676 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.366 4.946 4.972 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 3 ATOM 677 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.853 5.840 5.927 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 3 ATOM 678 H H . PHE A 1 7 ? 1.482 3.718 4.945 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 3 ATOM 679 H HA . PHE A 1 7 ? 3.079 4.417 3.553 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 3 ATOM 680 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.026 2.079 4.996 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 3 ATOM 681 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.839 2.227 3.471 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 3 ATOM 682 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.647 4.688 6.089 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 3 ATOM 683 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.935 3.279 3.677 1.00 2.99 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 3 ATOM 684 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.115 6.436 7.059 1.00 3.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 3 ATOM 685 H HE2 . PHE A 1 7 ? 8.399 5.021 4.662 1.00 2.95 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 3 ATOM 686 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.491 6.602 6.352 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 3 ATOM 687 N N . PHE A 1 8 ? 1.733 2.404 1.686 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 3 ATOM 688 C CA . PHE A 1 8 ? 1.438 1.798 0.396 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 3 ATOM 689 C C . PHE A 1 8 ? 2.586 0.903 -0.077 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 3 ATOM 690 O O . PHE A 1 8 ? 3.304 1.223 -1.016 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 3 ATOM 691 C CB . PHE A 1 8 ? 1.055 2.875 -0.627 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 3 ATOM 692 C CG . PHE A 1 8 ? 0.496 2.317 -1.925 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 3 ATOM 693 C CD1 . PHE A 1 8 ? -0.866 1.969 -2.015 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 3 ATOM 694 C CD2 . PHE A 1 8 ? 1.329 2.142 -3.044 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 3 ATOM 695 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.387 1.460 -3.219 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 3 ATOM 696 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.812 1.624 -4.243 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 3 ATOM 697 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.548 1.287 -4.333 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 3 ATOM 698 H H . PHE A 1 8 ? 1.026 2.341 2.399 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 3 ATOM 699 H HA . PHE A 1 8 ? 0.562 1.165 0.533 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 3 ATOM 700 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.297 3.523 -0.185 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 3 ATOM 701 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.927 3.494 -0.842 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 3 ATOM 702 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.515 2.102 -1.163 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 3 ATOM 703 H HD2 . PHE A 1 8 ? 2.380 2.396 -2.986 1.00 3.33 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 3 ATOM 704 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.436 1.211 -3.291 1.00 2.75 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 3 ATOM 705 H HE2 . PHE A 1 8 ? 1.467 1.496 -5.092 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 3 ATOM 706 H HZ . PHE A 1 8 ? -0.948 0.903 -5.262 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 3 ATOM 707 N N . LYS A 1 9 ? 2.740 -0.274 0.534 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 3 ATOM 708 C CA . LYS A 1 9 ? 3.737 -1.236 0.060 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 3 ATOM 709 C C . LYS A 1 9 ? 3.208 -2.051 -1.127 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 3 ATOM 710 O O . LYS A 1 9 ? 3.355 -3.268 -1.126 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 3 ATOM 711 C CB . LYS A 1 9 ? 4.193 -2.166 1.201 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 3 ATOM 712 C CG . LYS A 1 9 ? 5.218 -1.520 2.145 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 3 ATOM 713 C CD . LYS A 1 9 ? 4.589 -0.900 3.392 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 3 ATOM 714 C CE . LYS A 1 9 ? 3.935 -1.997 4.245 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 3 ATOM 715 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.471 -1.839 4.338 1.00 1.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 3 ATOM 716 H H . LYS A 1 9 ? 2.120 -0.500 1.297 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 3 ATOM 717 H HA . LYS A 1 9 ? 4.607 -0.690 -0.310 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 3 ATOM 718 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.328 -2.544 1.746 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 3 ATOM 719 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.690 -3.031 0.769 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 3 ATOM 720 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.919 -2.288 2.474 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 3 ATOM 721 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.785 -0.761 1.607 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 3 ATOM 722 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.377 -0.423 3.977 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 3 ATOM 723 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.878 -0.136 3.088 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 3 ATOM 724 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.170 -2.969 3.806 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 3 ATOM 725 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.365 -1.968 5.248 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 3 ATOM 726 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.045 -2.645 4.774 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 3 ATOM 727 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.258 -1.006 4.872 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 3 ATOM 728 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.073 -1.692 3.424 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 3 ATOM 729 N N . ASN A 1 10 ? 2.598 -1.410 -2.132 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 3 ATOM 730 C CA . ASN A 1 10 ? 2.112 -1.991 -3.368 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 3 ATOM 731 C C . ASN A 1 10 ? 1.541 -3.369 -3.117 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 3 ATOM 732 O O . ASN A 1 10 ? 1.949 -4.347 -3.726 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 3 ATOM 733 C CB . ASN A 1 10 ? 3.214 -2.015 -4.424 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 3 ATOM 734 C CG . ASN A 1 10 ? 3.689 -0.634 -4.796 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 3 ATOM 735 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.644 0.308 -4.021 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 3 ATOM 736 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.189 -0.496 -6.000 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 3 ATOM 737 H H . ASN A 1 10 ? 2.544 -0.409 -2.165 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 3 ATOM 738 H HA . ASN A 1 10 ? 1.327 -1.348 -3.764 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 3 ATOM 739 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.081 -2.556 -4.067 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 3 ATOM 740 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.819 -2.509 -5.309 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 3 ATOM 741 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.234 -1.254 -6.657 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 3 ATOM 742 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.619 0.390 -6.144 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 3 ATOM 743 N N . ILE A 1 11 ? 0.552 -3.444 -2.236 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 3 ATOM 744 C CA . ILE A 1 11 ? -0.067 -4.702 -1.847 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 3 ATOM 745 C C . ILE A 1 11 ? -1.216 -5.010 -2.811 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 3 ATOM 746 O O . ILE A 1 11 ? -2.291 -5.435 -2.401 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 3 ATOM 747 C CB . ILE A 1 11 ? -0.475 -4.694 -0.362 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 3 ATOM 748 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.136 -3.370 0.048 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 3 ATOM 749 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.740 -5.021 0.518 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 3 ATOM 750 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.160 -2.313 0.591 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 3 ATOM 751 H H . ILE A 1 11 ? 0.235 -2.578 -1.840 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 3 ATOM 752 H HA . ILE A 1 11 ? 0.668 -5.488 -1.950 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 3 ATOM 753 H HB . ILE A 1 11 ? -1.197 -5.498 -0.200 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 3 ATOM 754 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.668 -2.975 -0.817 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 3 ATOM 755 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.871 -3.584 0.822 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 3 ATOM 756 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.094 -6.028 0.290 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 3 ATOM 757 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.553 -4.323 0.327 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 3 ATOM 758 H HG23 . ILE A 1 11 ? 0.456 -4.984 1.570 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 3 ATOM 759 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.717 -2.213 -0.046 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 3 ATOM 760 H HD12 . ILE A 1 11 ? -0.669 -1.351 0.649 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 3 ATOM 761 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.176 -2.596 1.587 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 3 ATOM 762 N N . VAL A 1 12 ? -0.985 -4.765 -4.105 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 3 ATOM 763 C CA . VAL A 1 12 ? -2.000 -4.946 -5.135 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 3 ATOM 764 C C . VAL A 1 12 ? -1.465 -5.601 -6.405 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 3 ATOM 765 O O . VAL A 1 12 ? -2.045 -6.575 -6.871 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 3 ATOM 766 C CB . VAL A 1 12 ? -2.739 -3.618 -5.379 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 3 ATOM 767 C CG1 . VAL A 1 12 ? -1.841 -2.375 -5.305 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 3 ATOM 768 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.523 -3.600 -6.696 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 3 ATOM 769 H H . VAL A 1 12 ? -0.099 -4.336 -4.330 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 3 ATOM 770 H HA . VAL A 1 12 ? -2.719 -5.654 -4.741 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 3 ATOM 771 H HB . VAL A 1 12 ? -3.455 -3.524 -4.574 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 3 ATOM 772 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.459 -2.248 -4.291 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 3 ATOM 773 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.016 -2.448 -6.009 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 3 ATOM 774 H HG13 . VAL A 1 12 ? -2.434 -1.491 -5.545 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 3 ATOM 775 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.101 -4.519 -6.801 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 3 ATOM 776 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.208 -2.752 -6.707 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 3 ATOM 777 H HG23 . VAL A 1 12 ? -2.841 -3.505 -7.536 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 3 ATOM 778 N N . THR A 1 13 ? -0.400 -5.031 -6.968 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 3 ATOM 779 C CA . THR A 1 13 ? 0.351 -5.499 -8.126 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 3 ATOM 780 C C . THR A 1 13 ? -0.487 -6.277 -9.154 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 3 ATOM 781 O O . THR A 1 13 ? -0.429 -7.503 -9.230 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 3 ATOM 782 C CB . THR A 1 13 ? 1.581 -6.273 -7.640 1.00 1.07 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 3 ATOM 783 O OG1 . THR A 1 13 ? 1.262 -7.471 -6.967 1.00 2.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 3 ATOM 784 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.361 -5.441 -6.635 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 3 ATOM 785 H H . THR A 1 13 ? 0.001 -4.258 -6.476 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 3 ATOM 786 H HA . THR A 1 13 ? 0.733 -4.616 -8.635 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 3 ATOM 787 H HB . THR A 1 13 ? 2.208 -6.467 -8.497 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 3 ATOM 788 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.070 -7.944 -6.763 1.00 2.55 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 3 ATOM 789 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.811 -5.475 -5.701 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 3 ATOM 790 H HG22 . THR A 1 13 ? 3.349 -5.871 -6.476 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 3 ATOM 791 H HG23 . THR A 1 13 ? 2.460 -4.412 -6.978 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 3 ATOM 792 N N . PRO A 1 14 ? -1.255 -5.578 -10.000 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 3 ATOM 793 C CA . PRO A 1 14 ? -2.188 -6.235 -10.891 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 3 ATOM 794 C C . PRO A 1 14 ? -1.416 -6.987 -11.973 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 3 ATOM 795 O O . PRO A 1 14 ? -0.974 -6.404 -12.960 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 3 ATOM 796 C CB . PRO A 1 14 ? -3.076 -5.121 -11.447 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 3 ATOM 797 C CG . PRO A 1 14 ? -2.178 -3.884 -11.395 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 3 ATOM 798 C CD . PRO A 1 14 ? -1.264 -4.140 -10.194 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 3 ATOM 799 H HA . PRO A 1 14 ? -2.805 -6.939 -10.330 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 3 ATOM 800 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.422 -5.337 -12.459 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 3 ATOM 801 H HB3 . PRO A 1 14 ? -3.926 -4.977 -10.778 1.00 2.17 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 3 ATOM 802 H HG2 . PRO A 1 14 ? -1.578 -3.830 -12.305 1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 3 ATOM 803 H HG3 . PRO A 1 14 ? -2.760 -2.972 -11.269 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 3 ATOM 804 H HD2 . PRO A 1 14 ? -0.261 -3.770 -10.412 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 3 ATOM 805 H HD3 . PRO A 1 14 ? -1.662 -3.648 -9.311 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 3 ATOM 806 N N . ARG A 1 15 ? -1.265 -8.297 -11.787 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 3 ATOM 807 C CA . ARG A 1 15 ? -0.667 -9.193 -12.756 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 3 ATOM 808 C C . ARG A 1 15 ? -1.505 -10.457 -12.734 1.00 3.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 3 ATOM 809 O O . ARG A 1 15 ? -1.651 -11.076 -11.684 1.00 3.87 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 3 ATOM 810 C CB . ARG A 1 15 ? 0.795 -9.508 -12.389 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 3 ATOM 811 C CG . ARG A 1 15 ? 1.765 -8.920 -13.419 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 3 ATOM 812 C CD . ARG A 1 15 ? 3.126 -9.624 -13.353 1.00 4.91 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 3 ATOM 813 N NE . ARG A 1 15 ? 3.842 -9.354 -12.095 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 3 ATOM 814 C CZ . ARG A 1 15 ? 4.824 -10.112 -11.586 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 3 ATOM 815 N NH1 . ARG A 1 15 ? 5.165 -11.262 -12.172 1.00 7.52 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 3 ATOM 816 N NH2 . ARG A 1 15 ? 5.474 -9.718 -10.490 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 3 ATOM 817 H H . ARG A 1 15 ? -1.583 -8.714 -10.919 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 3 ATOM 818 H HA . ARG A 1 15 ? -0.721 -8.736 -13.745 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 3 ATOM 819 H HB2 . ARG A 1 15 ? 1.033 -9.125 -11.395 1.00 3.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 3 ATOM 820 H HB3 . ARG A 1 15 ? 0.932 -10.590 -12.371 1.00 3.13 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 3 ATOM 821 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.362 -9.078 -14.420 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 3 ATOM 822 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.880 -7.847 -13.252 1.00 4.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 3 ATOM 823 H HD2 . ARG A 1 15 ? 2.957 -10.695 -13.469 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 3 ATOM 824 H HD3 . ARG A 1 15 ? 3.740 -9.278 -14.186 1.00 5.70 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 3 ATOM 825 H HE . ARG A 1 15 ? 3.576 -8.501 -11.626 1.00 5.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 3 ATOM 826 H HH11 . ARG A 1 15 ? 4.679 -11.567 -13.000 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 3 ATOM 827 H HH12 . ARG A 1 15 ? 5.893 -11.859 -11.809 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 3 ATOM 828 H HH21 . ARG A 1 15 ? 5.247 -8.844 -10.039 1.00 7.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 3 ATOM 829 H HH22 . ARG A 1 15 ? 6.220 -10.267 -10.091 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 3 ATOM 830 N N . THR A 1 16 ? -2.038 -10.846 -13.885 1.00 3.67 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 3 ATOM 831 C CA . THR A 1 16 ? -2.747 -12.095 -14.057 1.00 4.98 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 3 ATOM 832 C C . THR A 1 16 ? -2.264 -12.686 -15.375 1.00 5.65 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 3 ATOM 833 O O . THR A 1 16 ? -1.664 -11.964 -16.177 1.00 5.35 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 3 ATOM 834 C CB . THR A 1 16 ? -4.261 -11.826 -14.075 1.00 5.57 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 3 ATOM 835 O OG1 . THR A 1 16 ? -4.600 -10.958 -15.134 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 3 ATOM 836 C CG2 . THR A 1 16 ? -4.727 -11.207 -12.752 1.00 5.17 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 3 ATOM 837 H H . THR A 1 16 ? -1.929 -10.312 -14.736 1.00 3.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 3 ATOM 838 H HA . THR A 1 16 ? -2.507 -12.778 -13.243 1.00 5.43 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 3 ATOM 839 H HB . THR A 1 16 ? -4.797 -12.762 -14.217 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 3 ATOM 840 H HG1 . THR A 1 16 ? -4.630 -11.499 -15.942 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 3 ATOM 841 H HG21 . THR A 1 16 ? -5.812 -11.120 -12.756 1.00 5.47 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 3 ATOM 842 H HG22 . THR A 1 16 ? -4.421 -11.843 -11.922 1.00 5.48 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 3 ATOM 843 H HG23 . THR A 1 16 ? -4.296 -10.213 -12.621 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 3 ATOM 844 N N . PRO A 1 17 ? -2.518 -13.974 -15.624 1.00 6.83 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 3 ATOM 845 C CA . PRO A 1 17 ? -2.553 -14.475 -16.980 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 3 ATOM 846 C C . PRO A 1 17 ? -3.821 -13.947 -17.666 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 3 ATOM 847 O O . PRO A 1 17 ? -4.534 -13.127 -17.035 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 3 ATOM 848 C CB . PRO A 1 17 ? -2.552 -15.994 -16.819 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 3 ATOM 849 C CG . PRO A 1 17 ? -3.358 -16.198 -15.536 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 3 ATOM 850 C CD . PRO A 1 17 ? -3.019 -14.967 -14.691 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 3 ATOM 851 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -4.059 -14.385 -18.812 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 3 ATOM 852 H HA . PRO A 1 17 ? -1.677 -14.150 -17.543 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 3 ATOM 853 H HB2 . PRO A 1 17 ? -3.003 -16.504 -17.673 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 3 ATOM 854 H HB3 . PRO A 1 17 ? -1.528 -16.338 -16.664 1.00 8.78 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 3 ATOM 855 H HG2 . PRO A 1 17 ? -4.422 -16.198 -15.771 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 3 ATOM 856 H HG3 . PRO A 1 17 ? -3.077 -17.121 -15.027 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 3 ATOM 857 H HD2 . PRO A 1 17 ? -3.913 -14.623 -14.174 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 3 ATOM 858 H HD3 . PRO A 1 17 ? -2.238 -15.212 -13.970 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 3 ATOM 859 N N . GLU A 1 1 ? -9.972 8.246 11.223 1.00 3.71 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 4 ATOM 860 C CA . GLU A 1 1 ? -9.520 7.939 9.858 1.00 3.38 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 4 ATOM 861 C C . GLU A 1 1 ? -8.191 7.213 9.986 1.00 3.10 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 4 ATOM 862 O O . GLU A 1 1 ? -7.800 6.944 11.121 1.00 3.77 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 4 ATOM 863 C CB . GLU A 1 1 ? -9.390 9.212 9.021 1.00 3.27 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 4 ATOM 864 C CG . GLU A 1 1 ? -9.846 8.898 7.595 1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 4 ATOM 865 C CD . GLU A 1 1 ? -9.008 9.674 6.593 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 4 ATOM 866 O OE1 . GLU A 1 1 ? -7.858 9.220 6.406 1.00 4.52 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 4 ATOM 867 O OE2 . GLU A 1 1 ? -9.512 10.693 6.076 1.00 3.56 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 4 ATOM 868 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.200 8.689 11.702 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 4 ATOM 869 H H2 . GLU A 1 1 ? -10.789 8.837 11.207 1.00 3.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 4 ATOM 870 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.156 7.375 11.701 1.00 3.92 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 4 ATOM 871 H HA . GLU A 1 1 ? -10.242 7.274 9.385 1.00 3.54 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 4 ATOM 872 H HB2 . GLU A 1 1 ? -10.020 10.002 9.431 1.00 3.39 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 4 ATOM 873 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.354 9.555 9.040 1.00 3.90 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 4 ATOM 874 H HG2 . GLU A 1 1 ? -9.721 7.833 7.393 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 4 ATOM 875 H HG3 . GLU A 1 1 ? -10.905 9.140 7.491 1.00 2.79 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 4 ATOM 876 N N . ASN A 1 2 ? -7.483 6.934 8.888 1.00 2.40 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 4 ATOM 877 C CA . ASN A 1 2 ? -6.283 6.113 8.969 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 4 ATOM 878 C C . ASN A 1 2 ? -5.116 6.905 8.386 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 4 ATOM 879 O O . ASN A 1 2 ? -4.754 6.668 7.232 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 4 ATOM 880 C CB . ASN A 1 2 ? -6.468 4.784 8.208 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 4 ATOM 881 C CG . ASN A 1 2 ? -7.632 3.924 8.691 1.00 3.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 4 ATOM 882 O OD1 . ASN A 1 2 ? -8.275 4.202 9.695 1.00 4.26 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 4 ATOM 883 N ND2 . ASN A 1 2 ? -7.936 2.857 7.963 1.00 3.92 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 4 ATOM 884 H H . ASN A 1 2 ? -7.749 7.291 7.974 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 4 ATOM 885 H HA . ASN A 1 2 ? -6.070 5.874 10.011 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 4 ATOM 886 H HB2 . ASN A 1 2 ? -6.617 4.998 7.150 1.00 2.35 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 4 ATOM 887 H HB3 . ASN A 1 2 ? -5.553 4.201 8.313 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 4 ATOM 888 H HD21 . ASN A 1 2 ? -7.415 2.621 7.134 1.00 3.60 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 4 ATOM 889 H HD22 . ASN A 1 2 ? -8.709 2.291 8.275 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 4 ATOM 890 N N . PRO A 1 3 ? -4.504 7.825 9.153 1.00 1.17 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 4 ATOM 891 C CA . PRO A 1 3 ? -3.422 8.687 8.691 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 4 ATOM 892 C C . PRO A 1 3 ? -2.087 7.930 8.715 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 4 ATOM 893 O O . PRO A 1 3 ? -1.148 8.289 9.420 1.00 1.09 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 4 ATOM 894 C CB . PRO A 1 3 ? -3.447 9.879 9.652 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 4 ATOM 895 C CG . PRO A 1 3 ? -3.876 9.234 10.969 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 4 ATOM 896 C CD . PRO A 1 3 ? -4.885 8.179 10.511 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 4 ATOM 897 H HA . PRO A 1 3 ? -3.619 9.033 7.675 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 4 ATOM 898 H HB2 . PRO A 1 3 ? -2.484 10.385 9.732 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 4 ATOM 899 H HB3 . PRO A 1 3 ? -4.215 10.583 9.329 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 4 ATOM 900 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.020 8.749 11.440 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 4 ATOM 901 H HG3 . PRO A 1 3 ? -4.329 9.959 11.644 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 4 ATOM 902 H HD2 . PRO A 1 3 ? -4.849 7.314 11.175 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 4 ATOM 903 H HD3 . PRO A 1 3 ? -5.882 8.616 10.506 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 4 ATOM 904 N N . VAL A 1 4 ? -2.026 6.857 7.934 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 4 ATOM 905 C CA . VAL A 1 4 ? -0.926 5.930 7.792 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 4 ATOM 906 C C . VAL A 1 4 ? -0.859 5.409 6.355 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 4 ATOM 907 O O . VAL A 1 4 ? 0.243 5.201 5.849 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 4 ATOM 908 C CB . VAL A 1 4 ? -1.070 4.766 8.786 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 4 ATOM 909 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.764 5.212 10.218 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 4 ATOM 910 C CG2 . VAL A 1 4 ? -2.449 4.089 8.774 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 4 ATOM 911 H H . VAL A 1 4 ? -2.846 6.651 7.406 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 4 ATOM 912 H HA . VAL A 1 4 ? 0.008 6.455 7.999 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 4 ATOM 913 H HB . VAL A 1 4 ? -0.337 4.021 8.499 1.00 1.09 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 4 ATOM 914 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.524 5.907 10.573 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 4 ATOM 915 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.745 4.345 10.879 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 4 ATOM 916 H HG13 . VAL A 1 4 ? 0.209 5.702 10.254 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 4 ATOM 917 H HG21 . VAL A 1 4 ? -3.219 4.793 9.085 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 4 ATOM 918 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.685 3.697 7.787 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 4 ATOM 919 H HG23 . VAL A 1 4 ? -2.444 3.252 9.473 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 4 ATOM 920 N N . VAL A 1 5 ? -2.001 5.117 5.699 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 4 ATOM 921 C CA . VAL A 1 5 ? -2.035 4.566 4.341 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 4 ATOM 922 C C . VAL A 1 5 ? -1.287 3.238 4.237 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 4 ATOM 923 O O . VAL A 1 5 ? -1.071 2.695 3.157 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 4 ATOM 924 C CB . VAL A 1 5 ? -1.593 5.682 3.365 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 4 ATOM 925 C CG1 . VAL A 1 5 ? -1.095 5.207 2.000 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 4 ATOM 926 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.774 6.636 3.168 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 4 ATOM 927 H H . VAL A 1 5 ? -2.909 5.235 6.123 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 4 ATOM 928 H HA . VAL A 1 5 ? -3.056 4.276 4.113 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 4 ATOM 929 H HB . VAL A 1 5 ? -0.779 6.249 3.811 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 4 ATOM 930 H HG11 . VAL A 1 5 ? -0.928 6.063 1.348 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 4 ATOM 931 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.145 4.687 2.135 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 4 ATOM 932 H HG13 . VAL A 1 5 ? -1.825 4.537 1.547 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 4 ATOM 933 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.449 7.511 2.606 1.00 1.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 4 ATOM 934 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.571 6.132 2.620 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 4 ATOM 935 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.156 6.964 4.135 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 4 ATOM 936 N N . HIS A 1 6 ? -0.936 2.657 5.380 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 4 ATOM 937 C CA . HIS A 1 6 ? -0.063 1.519 5.455 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 4 ATOM 938 C C . HIS A 1 6 ? 1.173 1.692 4.575 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 4 ATOM 939 O O . HIS A 1 6 ? 1.675 0.702 4.046 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 4 ATOM 940 C CB . HIS A 1 6 ? -0.868 0.268 5.094 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 4 ATOM 941 C CG . HIS A 1 6 ? -2.084 0.033 5.948 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 4 ATOM 942 N ND1 . HIS A 1 6 ? -3.293 -0.475 5.527 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 4 ATOM 943 C CD2 . HIS A 1 6 ? -2.174 0.262 7.291 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 4 ATOM 944 C CE1 . HIS A 1 6 ? -4.093 -0.547 6.606 1.00 1.03 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 4 ATOM 945 N NE2 . HIS A 1 6 ? -3.457 -0.101 7.701 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 4 ATOM 946 H H . HIS A 1 6 ? -1.202 3.079 6.250 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 4 ATOM 947 H HA . HIS A 1 6 ? 0.283 1.456 6.477 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 4 ATOM 948 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.179 0.325 4.056 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 4 ATOM 949 H HB3 . HIS A 1 6 ? -0.218 -0.583 5.187 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 4 ATOM 950 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.537 -0.751 4.586 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 4 ATOM 951 H HD2 . HIS A 1 6 ? -1.380 0.651 7.907 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 4 ATOM 952 H HE1 . HIS A 1 6 ? -5.108 -0.918 6.600 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 4 ATOM 953 N N . PHE A 1 7 ? 1.663 2.927 4.401 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 4 ATOM 954 C CA . PHE A 1 7 ? 2.774 3.287 3.528 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 4 ATOM 955 C C . PHE A 1 7 ? 2.635 2.833 2.068 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 4 ATOM 956 O O . PHE A 1 7 ? 3.577 2.976 1.297 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 4 ATOM 957 C CB . PHE A 1 7 ? 4.061 2.763 4.158 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 4 ATOM 958 C CG . PHE A 1 7 ? 4.898 3.848 4.794 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 4 ATOM 959 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.666 4.225 6.129 1.00 2.06 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 4 ATOM 960 C CD2 . PHE A 1 7 ? 5.882 4.506 4.037 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 4 ATOM 961 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.432 5.248 6.713 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 4 ATOM 962 C CE2 . PHE A 1 7 ? 6.646 5.532 4.621 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 4 ATOM 963 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.424 5.901 5.959 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 4 ATOM 964 H H . PHE A 1 7 ? 1.242 3.702 4.891 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 4 ATOM 965 H HA . PHE A 1 7 ? 2.833 4.375 3.501 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 4 ATOM 966 H HB2 . PHE A 1 7 ? 3.834 1.999 4.898 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 4 ATOM 967 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.633 2.273 3.383 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 4 ATOM 968 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.893 3.734 6.702 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 4 ATOM 969 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.042 4.225 3.005 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 4 ATOM 970 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.256 5.538 7.739 1.00 3.54 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 4 ATOM 971 H HE2 . PHE A 1 7 ? 7.402 6.040 4.039 1.00 2.70 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 4 ATOM 972 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.011 6.689 6.407 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 4 ATOM 973 N N . PHE A 1 8 ? 1.472 2.305 1.695 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 4 ATOM 974 C CA . PHE A 1 8 ? 1.144 1.706 0.411 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 4 ATOM 975 C C . PHE A 1 8 ? 2.307 0.881 -0.139 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 4 ATOM 976 O O . PHE A 1 8 ? 2.919 1.243 -1.139 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 4 ATOM 977 C CB . PHE A 1 8 ? 0.668 2.792 -0.562 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 4 ATOM 978 C CG . PHE A 1 8 ? -0.035 2.242 -1.786 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 4 ATOM 979 C CD1 . PHE A 1 8 ? -1.352 1.758 -1.671 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 4 ATOM 980 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.613 2.216 -3.035 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 4 ATOM 981 C CE1 . PHE A 1 8 ? -2.024 1.264 -2.802 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 4 ATOM 982 C CE2 . PHE A 1 8 ? -0.063 1.728 -4.168 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 4 ATOM 983 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.382 1.256 -4.052 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 4 ATOM 984 H H . PHE A 1 8 ? 0.774 2.248 2.414 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 4 ATOM 985 H HA . PHE A 1 8 ? 0.306 1.030 0.576 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 4 ATOM 986 H HB2 . PHE A 1 8 ? -0.036 3.443 -0.041 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 4 ATOM 987 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.515 3.409 -0.864 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 4 ATOM 988 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.852 1.777 -0.714 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 4 ATOM 989 H HD2 . PHE A 1 8 ? 1.629 2.572 -3.128 1.00 3.13 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 4 ATOM 990 H HE1 . PHE A 1 8 ? -3.038 0.904 -2.712 1.00 3.38 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 4 ATOM 991 H HE2 . PHE A 1 8 ? 0.434 1.726 -5.128 1.00 3.17 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 4 ATOM 992 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.905 0.895 -4.927 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 4 ATOM 993 N N . LYS A 1 9 ? 2.607 -0.265 0.483 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 4 ATOM 994 C CA . LYS A 1 9 ? 3.690 -1.122 -0.006 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 4 ATOM 995 C C . LYS A 1 9 ? 3.238 -1.979 -1.199 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 4 ATOM 996 O O . LYS A 1 9 ? 3.466 -3.183 -1.190 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 4 ATOM 997 C CB . LYS A 1 9 ? 4.253 -2.017 1.114 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 4 ATOM 998 C CG . LYS A 1 9 ? 5.212 -1.289 2.070 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 4 ATOM 999 C CD . LYS A 1 9 ? 4.486 -0.727 3.285 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 4 ATOM 1000 C CE . LYS A 1 9 ? 4.036 -1.877 4.194 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 4 ATOM 1001 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.890 -1.477 5.025 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 4 ATOM 1002 H H . LYS A 1 9 ? 2.065 -0.538 1.292 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 4 ATOM 1003 H HA . LYS A 1 9 ? 4.498 -0.481 -0.354 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 4 ATOM 1004 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.435 -2.496 1.650 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 4 ATOM 1005 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.844 -2.807 0.660 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 4 ATOM 1006 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.968 -1.993 2.422 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 4 ATOM 1007 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.719 -0.483 1.540 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 4 ATOM 1008 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.158 -0.073 3.841 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 4 ATOM 1009 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.638 -0.146 2.933 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 4 ATOM 1010 H HE2 . LYS A 1 9 ? 3.746 -2.734 3.585 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 4 ATOM 1011 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.874 -2.179 4.827 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 4 ATOM 1012 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 3.127 -0.661 5.569 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 4 ATOM 1013 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.127 -1.205 4.416 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 4 ATOM 1014 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.597 -2.233 5.628 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 4 ATOM 1015 N N . ASN A 1 10 ? 2.600 -1.389 -2.218 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 4 ATOM 1016 C CA . ASN A 1 10 ? 2.179 -2.010 -3.460 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 4 ATOM 1017 C C . ASN A 1 10 ? 1.661 -3.410 -3.216 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 4 ATOM 1018 O O . ASN A 1 10 ? 2.067 -4.361 -3.869 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 4 ATOM 1019 C CB . ASN A 1 10 ? 3.307 -1.974 -4.481 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 4 ATOM 1020 C CG . ASN A 1 10 ? 3.662 -0.561 -4.870 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 4 ATOM 1021 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.386 0.405 -4.172 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 4 ATOM 1022 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.299 -0.425 -6.008 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 4 ATOM 1023 H H . ASN A 1 10 ? 2.473 -0.395 -2.256 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 4 ATOM 1024 H HA . ASN A 1 10 ? 1.378 -1.407 -3.888 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 4 ATOM 1025 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.204 -2.438 -4.086 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 4 ATOM 1026 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.982 -2.511 -5.369 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 4 ATOM 1027 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.494 -1.208 -6.605 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 4 ATOM 1028 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.629 0.499 -6.177 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 4 ATOM 1029 N N . ILE A 1 11 ? 0.705 -3.527 -2.303 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 4 ATOM 1030 C CA . ILE A 1 11 ? 0.099 -4.795 -1.925 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 4 ATOM 1031 C C . ILE A 1 11 ? -1.057 -5.101 -2.884 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 4 ATOM 1032 O O . ILE A 1 11 ? -2.131 -5.525 -2.469 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 4 ATOM 1033 C CB . ILE A 1 11 ? -0.306 -4.807 -0.440 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 4 ATOM 1034 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.007 -3.504 -0.029 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 4 ATOM 1035 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.913 -5.108 0.444 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 4 ATOM 1036 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.065 -2.424 0.525 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 4 ATOM 1037 H H . ILE A 1 11 ? 0.390 -2.674 -1.878 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 4 ATOM 1038 H HA . ILE A 1 11 ? 0.842 -5.571 -2.042 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 4 ATOM 1039 H HB . ILE A 1 11 ? -1.008 -5.629 -0.285 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 4 ATOM 1040 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.542 -3.116 -0.896 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 4 ATOM 1041 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.744 -3.740 0.737 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 4 ATOM 1042 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.715 -4.396 0.257 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 4 ATOM 1043 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.626 -5.074 1.495 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 4 ATOM 1044 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.284 -6.109 0.220 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 4 ATOM 1045 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.241 -2.686 1.538 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 4 ATOM 1046 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.832 -2.330 -0.083 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 4 ATOM 1047 H HD13 . ILE A 1 11 ? -0.584 -1.467 0.548 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 4 ATOM 1048 N N . VAL A 1 12 ? -0.837 -4.857 -4.178 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 4 ATOM 1049 C CA . VAL A 1 12 ? -1.842 -5.057 -5.211 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 4 ATOM 1050 C C . VAL A 1 12 ? -1.271 -5.749 -6.446 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 4 ATOM 1051 O O . VAL A 1 12 ? -1.763 -6.804 -6.829 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 4 ATOM 1052 C CB . VAL A 1 12 ? -2.577 -3.732 -5.497 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 4 ATOM 1053 C CG1 . VAL A 1 12 ? -1.694 -2.480 -5.388 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 4 ATOM 1054 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.306 -3.724 -6.845 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 4 ATOM 1055 H H . VAL A 1 12 ? 0.050 -4.439 -4.418 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 4 ATOM 1056 H HA . VAL A 1 12 ? -2.573 -5.752 -4.811 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 4 ATOM 1057 H HB . VAL A 1 12 ? -3.330 -3.639 -4.725 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 4 ATOM 1058 H HG11 . VAL A 1 12 ? -2.283 -1.603 -5.661 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 4 ATOM 1059 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.360 -2.345 -4.359 1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 4 ATOM 1060 H HG13 . VAL A 1 12 ? -0.836 -2.548 -6.054 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 4 ATOM 1061 H HG21 . VAL A 1 12 ? -3.861 -4.654 -6.979 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 4 ATOM 1062 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.004 -2.889 -6.881 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 4 ATOM 1063 H HG23 . VAL A 1 12 ? -2.591 -3.610 -7.656 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 4 ATOM 1064 N N . THR A 1 13 ? -0.259 -5.144 -7.067 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 4 ATOM 1065 C CA . THR A 1 13 ? 0.470 -5.632 -8.229 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 4 ATOM 1066 C C . THR A 1 13 ? -0.408 -6.392 -9.238 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 4 ATOM 1067 O O . THR A 1 13 ? -0.400 -7.623 -9.275 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 4 ATOM 1068 C CB . THR A 1 13 ? 1.683 -6.434 -7.749 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 4 ATOM 1069 O OG1 . THR A 1 13 ? 1.337 -7.652 -7.126 1.00 2.48 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 4 ATOM 1070 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.481 -5.648 -6.715 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 4 ATOM 1071 H H . THR A 1 13 ? 0.116 -4.320 -6.642 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 4 ATOM 1072 H HA . THR A 1 13 ? 0.871 -4.761 -8.747 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 4 ATOM 1073 H HB . THR A 1 13 ? 2.312 -6.609 -8.610 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 4 ATOM 1074 H HG1 . THR A 1 13 ? 0.653 -8.078 -7.658 1.00 2.44 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 4 ATOM 1075 H HG21 . THR A 1 13 ? 3.462 -6.104 -6.583 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 4 ATOM 1076 H HG22 . THR A 1 13 ? 2.600 -4.610 -7.023 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 4 ATOM 1077 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.947 -5.703 -5.769 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 4 ATOM 1078 N N . PRO A 1 14 ? -1.177 -5.674 -10.066 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 4 ATOM 1079 C CA . PRO A 1 14 ? -2.096 -6.293 -10.997 1.00 0.72 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 4 ATOM 1080 C C . PRO A 1 14 ? -1.324 -6.970 -12.130 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 4 ATOM 1081 O O . PRO A 1 14 ? -0.125 -6.759 -12.307 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 4 ATOM 1082 C CB . PRO A 1 14 ? -3.004 -5.162 -11.479 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 4 ATOM 1083 C CG . PRO A 1 14 ? -2.185 -3.883 -11.282 1.00 2.21 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 4 ATOM 1084 C CD . PRO A 1 14 ? -1.111 -4.241 -10.257 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 4 ATOM 1085 H HA . PRO A 1 14 ? -2.690 -7.045 -10.476 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 4 ATOM 1086 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.306 -5.289 -12.519 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 4 ATOM 1087 H HB3 . PRO A 1 14 ? -3.885 -5.122 -10.837 1.00 2.10 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 4 ATOM 1088 H HG2 . PRO A 1 14 ? -1.705 -3.594 -12.213 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 4 ATOM 1089 H HG3 . PRO A 1 14 ? -2.816 -3.070 -10.922 1.00 2.89 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 4 ATOM 1090 H HD2 . PRO A 1 14 ? -0.133 -3.973 -10.656 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 4 ATOM 1091 H HD3 . PRO A 1 14 ? -1.292 -3.720 -9.321 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 4 ATOM 1092 N N . ARG A 1 15 ? -2.015 -7.811 -12.902 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 4 ATOM 1093 C CA . ARG A 1 15 ? -1.394 -8.611 -13.955 1.00 2.69 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 4 ATOM 1094 C C . ARG A 1 15 ? -1.269 -7.774 -15.224 1.00 4.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 4 ATOM 1095 O O . ARG A 1 15 ? -1.913 -8.065 -16.229 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 4 ATOM 1096 C CB . ARG A 1 15 ? -2.205 -9.889 -14.215 1.00 4.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 4 ATOM 1097 C CG . ARG A 1 15 ? -2.456 -10.674 -12.923 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 4 ATOM 1098 C CD . ARG A 1 15 ? -2.896 -12.114 -13.210 1.00 6.96 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 4 ATOM 1099 N NE . ARG A 1 15 ? -4.132 -12.181 -14.006 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 4 ATOM 1100 C CZ . ARG A 1 15 ? -4.769 -13.316 -14.326 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 4 ATOM 1101 N NH1 . ARG A 1 15 ? -4.289 -14.488 -13.909 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 4 ATOM 1102 N NH2 . ARG A 1 15 ? -5.883 -13.278 -15.059 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 4 ATOM 1103 H H . ARG A 1 15 ? -3.009 -7.869 -12.752 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 4 ATOM 1104 H HA . ARG A 1 15 ? -0.387 -8.891 -13.635 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 4 ATOM 1105 H HB2 . ARG A 1 15 ? -3.164 -9.632 -14.667 1.00 5.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 4 ATOM 1106 H HB3 . ARG A 1 15 ? -1.646 -10.515 -14.913 1.00 4.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 4 ATOM 1107 H HG2 . ARG A 1 15 ? -1.534 -10.704 -12.340 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 4 ATOM 1108 H HG3 . ARG A 1 15 ? -3.223 -10.170 -12.335 1.00 5.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 4 ATOM 1109 H HD2 . ARG A 1 15 ? -2.095 -12.624 -13.748 1.00 7.23 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 4 ATOM 1110 H HD3 . ARG A 1 15 ? -3.056 -12.618 -12.256 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 4 ATOM 1111 H HE . ARG A 1 15 ? -4.497 -11.297 -14.330 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 4 ATOM 1112 H HH11 . ARG A 1 15 ? -3.445 -14.515 -13.361 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 4 ATOM 1113 H HH12 . ARG A 1 15 ? -4.739 -15.365 -14.125 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 4 ATOM 1114 H HH21 . ARG A 1 15 ? -6.261 -12.402 -15.389 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 4 ATOM 1115 H HH22 . ARG A 1 15 ? -6.379 -14.121 -15.310 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 4 ATOM 1116 N N . THR A 1 16 ? -0.470 -6.717 -15.169 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 4 ATOM 1117 C CA . THR A 1 16 ? -0.395 -5.701 -16.201 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 4 ATOM 1118 C C . THR A 1 16 ? 1.010 -5.107 -16.150 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 4 ATOM 1119 O O . THR A 1 16 ? 1.570 -5.030 -15.055 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 4 ATOM 1120 C CB . THR A 1 16 ? -1.434 -4.615 -15.899 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 4 ATOM 1121 O OG1 . THR A 1 16 ? -1.386 -4.294 -14.525 1.00 7.53 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 4 ATOM 1122 C CG2 . THR A 1 16 ? -2.860 -5.068 -16.224 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 4 ATOM 1123 H H . THR A 1 16 ? 0.055 -6.517 -14.325 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 4 ATOM 1124 H HA . THR A 1 16 ? -0.583 -6.143 -17.179 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 4 ATOM 1125 H HB . THR A 1 16 ? -1.206 -3.729 -16.489 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 4 ATOM 1126 H HG1 . THR A 1 16 ? -0.467 -4.101 -14.302 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 4 ATOM 1127 H HG21 . THR A 1 16 ? -3.183 -5.837 -15.522 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 4 ATOM 1128 H HG22 . THR A 1 16 ? -3.535 -4.216 -16.141 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 4 ATOM 1129 H HG23 . THR A 1 16 ? -2.902 -5.460 -17.239 1.00 8.24 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 4 ATOM 1130 N N . PRO A 1 17 ? 1.571 -4.698 -17.291 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 4 ATOM 1131 C CA . PRO A 1 17 ? 2.874 -4.059 -17.345 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 4 ATOM 1132 C C . PRO A 1 17 ? 2.784 -2.628 -16.814 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 4 ATOM 1133 O O . PRO A 1 17 ? 3.864 -2.078 -16.512 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 4 ATOM 1134 C CB . PRO A 1 17 ? 3.252 -4.085 -18.826 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 4 ATOM 1135 C CG . PRO A 1 17 ? 1.898 -3.935 -19.520 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 4 ATOM 1136 C CD . PRO A 1 17 ? 0.940 -4.693 -18.598 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 4 ATOM 1137 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 1.650 -2.104 -16.748 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 4 ATOM 1138 H HA . PRO A 1 17 ? 3.603 -4.615 -16.756 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 4 ATOM 1139 H HB2 . PRO A 1 17 ? 3.938 -3.280 -19.089 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 4 ATOM 1140 H HB3 . PRO A 1 17 ? 3.683 -5.056 -19.072 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 4 ATOM 1141 H HG2 . PRO A 1 17 ? 1.619 -2.882 -19.552 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 4 ATOM 1142 H HG3 . PRO A 1 17 ? 1.910 -4.362 -20.523 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 4 ATOM 1143 H HD2 . PRO A 1 17 ? -0.024 -4.183 -18.563 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 4 ATOM 1144 H HD3 . PRO A 1 17 ? 0.820 -5.717 -18.949 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 4 ATOM 1145 N N . GLU A 1 1 ? -10.377 4.546 9.139 1.00 3.23 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 5 ATOM 1146 C CA . GLU A 1 1 ? -9.675 5.066 7.953 1.00 2.72 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 5 ATOM 1147 C C . GLU A 1 1 ? -8.248 4.550 7.988 1.00 2.69 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 5 ATOM 1148 O O . GLU A 1 1 ? -7.933 3.716 8.832 1.00 4.07 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 5 ATOM 1149 C CB . GLU A 1 1 ? -9.738 6.599 7.882 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 5 ATOM 1150 C CG . GLU A 1 1 ? -9.184 7.238 9.159 1.00 4.46 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 5 ATOM 1151 C CD . GLU A 1 1 ? -10.294 7.615 10.130 1.00 5.59 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 5 ATOM 1152 O OE1 . GLU A 1 1 ? -11.081 6.685 10.422 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 5 ATOM 1153 O OE2 . GLU A 1 1 ? -10.327 8.785 10.559 1.00 5.86 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 5 ATOM 1154 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.786 4.728 9.939 1.00 3.49 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 5 ATOM 1155 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.247 5.042 9.288 1.00 3.35 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 5 ATOM 1156 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.513 3.551 9.061 1.00 3.23 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 5 ATOM 1157 H HA . GLU A 1 1 ? -10.133 4.678 7.052 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 5 ATOM 1158 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.158 6.947 7.026 1.00 2.89 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 5 ATOM 1159 H HB3 . GLU A 1 1 ? -10.769 6.913 7.722 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 5 ATOM 1160 H HG2 . GLU A 1 1 ? -8.556 6.511 9.659 1.00 5.82 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 5 ATOM 1161 H HG3 . GLU A 1 1 ? -8.585 8.111 8.897 1.00 4.55 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 5 ATOM 1162 N N . ASN A 1 2 ? -7.387 5.053 7.109 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 5 ATOM 1163 C CA . ASN A 1 2 ? -5.981 4.707 7.064 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 5 ATOM 1164 C C . ASN A 1 2 ? -5.160 5.989 7.000 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 5 ATOM 1165 O O . ASN A 1 2 ? -4.566 6.297 5.970 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 5 ATOM 1166 C CB . ASN A 1 2 ? -5.681 3.781 5.872 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 5 ATOM 1167 C CG . ASN A 1 2 ? -6.499 4.092 4.616 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 5 ATOM 1168 O OD1 . ASN A 1 2 ? -6.934 5.215 4.392 1.00 3.27 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 5 ATOM 1169 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.774 3.090 3.791 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 5 ATOM 1170 H H . ASN A 1 2 ? -7.686 5.710 6.397 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 5 ATOM 1171 H HA . ASN A 1 2 ? -5.722 4.172 7.980 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 5 ATOM 1172 H HB2 . ASN A 1 2 ? -4.627 3.842 5.620 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 5 ATOM 1173 H HB3 . ASN A 1 2 ? -5.864 2.765 6.201 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 5 ATOM 1174 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.454 2.150 3.961 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 5 ATOM 1175 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.330 3.314 2.980 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 5 ATOM 1176 N N . PRO A 1 3 ? -5.011 6.698 8.128 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 5 ATOM 1177 C CA . PRO A 1 3 ? -4.269 7.948 8.197 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 5 ATOM 1178 C C . PRO A 1 3 ? -2.756 7.725 8.185 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 5 ATOM 1179 O O . PRO A 1 3 ? -1.980 8.631 8.469 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 5 ATOM 1180 C CB . PRO A 1 3 ? -4.758 8.611 9.487 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 5 ATOM 1181 C CG . PRO A 1 3 ? -5.060 7.423 10.401 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 5 ATOM 1182 C CD . PRO A 1 3 ? -5.496 6.316 9.440 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 5 ATOM 1183 H HA . PRO A 1 3 ? -4.510 8.561 7.338 1.00 0.72 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 5 ATOM 1184 H HB2 . PRO A 1 3 ? -4.017 9.282 9.924 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 5 ATOM 1185 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.682 9.153 9.281 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 5 ATOM 1186 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.151 7.118 10.921 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 5 ATOM 1187 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.850 7.662 11.114 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 5 ATOM 1188 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.071 5.362 9.753 1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 5 ATOM 1189 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.575 6.249 9.418 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 5 ATOM 1190 N N . VAL A 1 4 ? -2.337 6.517 7.821 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 5 ATOM 1191 C CA . VAL A 1 4 ? -0.956 6.098 7.710 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 5 ATOM 1192 C C . VAL A 1 4 ? -0.670 5.524 6.323 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 5 ATOM 1193 O O . VAL A 1 4 ? 0.482 5.238 5.996 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 5 ATOM 1194 C CB . VAL A 1 4 ? -0.700 5.045 8.791 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 5 ATOM 1195 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.573 5.719 10.160 1.00 1.07 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 5 ATOM 1196 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.821 3.995 8.870 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 5 ATOM 1197 H H . VAL A 1 4 ? -3.032 5.805 7.670 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 5 ATOM 1198 H HA . VAL A 1 4 ? -0.290 6.948 7.868 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 5 ATOM 1199 H HB . VAL A 1 4 ? 0.227 4.536 8.542 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 5 ATOM 1200 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.499 6.241 10.407 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 5 ATOM 1201 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.366 4.971 10.924 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 5 ATOM 1202 H HG13 . VAL A 1 4 ? 0.242 6.442 10.139 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 5 ATOM 1203 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.053 3.597 7.884 1.00 2.03 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 5 ATOM 1204 H HG22 . VAL A 1 4 ? -1.502 3.174 9.512 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 5 ATOM 1205 H HG23 . VAL A 1 4 ? -2.724 4.430 9.300 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 5 ATOM 1206 N N . VAL A 1 5 ? -1.717 5.266 5.528 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 5 ATOM 1207 C CA . VAL A 1 5 ? -1.653 4.651 4.207 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 5 ATOM 1208 C C . VAL A 1 5 ? -0.932 3.307 4.205 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 5 ATOM 1209 O O . VAL A 1 5 ? -0.696 2.708 3.159 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 5 ATOM 1210 C CB . VAL A 1 5 ? -1.121 5.727 3.238 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 5 ATOM 1211 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.629 5.198 1.892 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 5 ATOM 1212 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.235 6.754 3.006 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 5 ATOM 1213 H H . VAL A 1 5 ? -2.622 5.612 5.794 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 5 ATOM 1214 H HA . VAL A 1 5 ? -2.657 4.368 3.912 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 5 ATOM 1215 H HB . VAL A 1 5 ? -0.285 6.245 3.709 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 5 ATOM 1216 H HG11 . VAL A 1 5 ? 0.286 4.630 2.054 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 5 ATOM 1217 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.389 4.560 1.441 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 5 ATOM 1218 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.402 6.029 1.225 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 5 ATOM 1219 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.502 7.235 3.949 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 5 ATOM 1220 H HG22 . VAL A 1 5 ? -1.894 7.522 2.312 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 5 ATOM 1221 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.116 6.263 2.595 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 5 ATOM 1222 N N . HIS A 1 6 ? -0.636 2.770 5.387 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 5 ATOM 1223 C CA . HIS A 1 6 ? 0.247 1.651 5.550 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 5 ATOM 1224 C C . HIS A 1 6 ? 1.479 1.775 4.655 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 5 ATOM 1225 O O . HIS A 1 6 ? 1.932 0.770 4.115 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 5 ATOM 1226 C CB . HIS A 1 6 ? -0.556 0.374 5.286 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 5 ATOM 1227 C CG . HIS A 1 6 ? -1.652 0.086 6.276 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 5 ATOM 1228 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.765 -0.694 6.052 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 5 ATOM 1229 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.680 0.481 7.583 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 5 ATOM 1230 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.450 -0.757 7.207 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 5 ATOM 1231 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.832 -0.049 8.165 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 5 ATOM 1232 H H . HIS A 1 6 ? -0.910 3.236 6.231 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 5 ATOM 1233 H HA . HIS A 1 6 ? 0.606 1.665 6.571 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 5 ATOM 1234 H HB2 . HIS A 1 6 ? -0.981 0.412 4.286 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 5 ATOM 1235 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.129 -0.452 5.311 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 5 ATOM 1236 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.017 -1.155 5.189 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 5 ATOM 1237 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.926 1.074 8.072 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 5 ATOM 1238 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.367 -1.311 7.356 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 5 ATOM 1239 N N . PHE A 1 7 ? 2.011 2.994 4.482 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 5 ATOM 1240 C CA . PHE A 1 7 ? 3.174 3.295 3.651 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 5 ATOM 1241 C C . PHE A 1 7 ? 3.069 2.827 2.188 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 5 ATOM 1242 O O . PHE A 1 7 ? 4.046 2.911 1.454 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 5 ATOM 1243 C CB . PHE A 1 7 ? 4.412 2.716 4.342 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 5 ATOM 1244 C CG . PHE A 1 7 ? 5.335 3.747 4.958 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 5 ATOM 1245 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.859 4.609 5.964 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 5 ATOM 1246 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.675 3.840 4.536 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 5 ATOM 1247 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.718 5.557 6.545 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 5 ATOM 1248 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.534 4.786 5.120 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 5 ATOM 1249 C CZ . PHE A 1 7 ? 7.057 5.645 6.125 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 5 ATOM 1250 H H . PHE A 1 7 ? 1.597 3.782 4.961 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 5 ATOM 1251 H HA . PHE A 1 7 ? 3.286 4.380 3.616 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 5 ATOM 1252 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.103 2.018 5.117 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 5 ATOM 1253 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.952 2.127 3.613 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 5 ATOM 1254 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.832 4.545 6.294 1.00 3.14 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 5 ATOM 1255 H HD2 . PHE A 1 7 ? 7.047 3.184 3.762 1.00 3.06 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 5 ATOM 1256 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.351 6.220 7.316 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 5 ATOM 1257 H HE2 . PHE A 1 7 ? 8.563 4.855 4.795 1.00 3.05 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 5 ATOM 1258 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.719 6.373 6.573 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 5 ATOM 1259 N N . PHE A 1 8 ? 1.895 2.353 1.769 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 5 ATOM 1260 C CA . PHE A 1 8 ? 1.591 1.755 0.477 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 5 ATOM 1261 C C . PHE A 1 8 ? 2.703 0.813 0.005 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 5 ATOM 1262 O O . PHE A 1 8 ? 3.446 1.109 -0.923 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 5 ATOM 1263 C CB . PHE A 1 8 ? 1.253 2.845 -0.547 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 5 ATOM 1264 C CG . PHE A 1 8 ? 0.666 2.315 -1.843 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 5 ATOM 1265 C CD1 . PHE A 1 8 ? -0.715 2.061 -1.941 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 5 ATOM 1266 C CD2 . PHE A 1 8 ? 1.493 2.079 -2.957 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 5 ATOM 1267 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.265 1.596 -3.149 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 5 ATOM 1268 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.947 1.603 -4.160 1.00 2.44 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 5 ATOM 1269 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.434 1.367 -4.260 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 5 ATOM 1270 H H . PHE A 1 8 ? 1.172 2.323 2.466 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 5 ATOM 1271 H HA . PHE A 1 8 ? 0.689 1.157 0.608 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 5 ATOM 1272 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.526 3.525 -0.104 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 5 ATOM 1273 H HB3 . PHE A 1 8 ? 2.151 3.427 -0.765 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 5 ATOM 1274 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.357 2.233 -1.090 1.00 2.85 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 5 ATOM 1275 H HD2 . PHE A 1 8 ? 2.558 2.256 -2.893 1.00 3.61 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 5 ATOM 1276 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.329 1.426 -3.228 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 5 ATOM 1277 H HE2 . PHE A 1 8 ? 1.597 1.429 -5.005 1.00 3.83 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 5 ATOM 1278 H HZ . PHE A 1 8 ? -0.856 1.019 -5.192 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 5 ATOM 1279 N N . LYS A 1 9 ? 2.796 -0.379 0.600 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 5 ATOM 1280 C CA . LYS A 1 9 ? 3.767 -1.371 0.130 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 5 ATOM 1281 C C . LYS A 1 9 ? 3.226 -2.176 -1.059 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 5 ATOM 1282 O O . LYS A 1 9 ? 3.307 -3.399 -1.035 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 5 ATOM 1283 C CB . LYS A 1 9 ? 4.193 -2.315 1.270 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 5 ATOM 1284 C CG . LYS A 1 9 ? 5.183 -1.676 2.253 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 5 ATOM 1285 C CD . LYS A 1 9 ? 4.512 -1.016 3.455 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 5 ATOM 1286 C CE . LYS A 1 9 ? 3.834 -2.067 4.347 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 5 ATOM 1287 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.359 -2.031 4.269 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 5 ATOM 1288 H H . LYS A 1 9 ? 2.161 -0.585 1.358 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 5 ATOM 1289 H HA . LYS A 1 9 ? 4.656 -0.851 -0.232 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 5 ATOM 1290 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.319 -2.709 1.783 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 5 ATOM 1291 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.710 -3.166 0.834 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 5 ATOM 1292 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.852 -2.452 2.627 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 5 ATOM 1293 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.791 -0.938 1.728 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 5 ATOM 1294 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.284 -0.517 4.041 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 5 ATOM 1295 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.814 -0.261 3.106 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 5 ATOM 1296 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.187 -3.058 4.058 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 5 ATOM 1297 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.134 -1.884 5.380 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 5 ATOM 1298 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 1.958 -2.710 4.900 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 5 ATOM 1299 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.038 -1.108 4.532 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 5 ATOM 1300 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.047 -2.222 3.331 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 5 ATOM 1301 N N . ASN A 1 10 ? 2.672 -1.521 -2.088 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 5 ATOM 1302 C CA . ASN A 1 10 ? 2.179 -2.098 -3.328 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 5 ATOM 1303 C C . ASN A 1 10 ? 1.555 -3.461 -3.098 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 5 ATOM 1304 O O . ASN A 1 10 ? 1.887 -4.440 -3.755 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 5 ATOM 1305 C CB . ASN A 1 10 ? 3.284 -2.156 -4.376 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 5 ATOM 1306 C CG . ASN A 1 10 ? 3.771 -0.788 -4.772 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 5 ATOM 1307 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.735 0.167 -4.010 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 5 ATOM 1308 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.268 -0.676 -5.980 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 5 ATOM 1309 H H . ASN A 1 10 ? 2.676 -0.516 -2.122 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 5 ATOM 1310 H HA . ASN A 1 10 ? 1.413 -1.435 -3.728 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 5 ATOM 1311 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.146 -2.699 -4.008 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 5 ATOM 1312 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.890 -2.664 -5.256 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 5 ATOM 1313 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.305 -1.447 -6.622 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 5 ATOM 1314 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.710 0.201 -6.144 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 5 ATOM 1315 N N . ILE A 1 11 ? 0.580 -3.501 -2.198 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 5 ATOM 1316 C CA . ILE A 1 11 ? -0.125 -4.715 -1.821 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 5 ATOM 1317 C C . ILE A 1 11 ? -1.273 -4.962 -2.809 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 5 ATOM 1318 O O . ILE A 1 11 ? -2.345 -5.425 -2.432 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 5 ATOM 1319 C CB . ILE A 1 11 ? -0.564 -4.668 -0.345 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 5 ATOM 1320 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.153 -3.303 0.040 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 5 ATOM 1321 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.611 -5.045 0.568 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 5 ATOM 1322 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.130 -2.303 0.608 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 5 ATOM 1323 H H . ILE A 1 11 ? 0.322 -2.625 -1.780 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 5 ATOM 1324 H HA . ILE A 1 11 ? 0.566 -5.541 -1.903 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 5 ATOM 1325 H HB . ILE A 1 11 ? -1.333 -5.426 -0.190 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 5 ATOM 1326 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.635 -2.881 -0.841 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 5 ATOM 1327 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.922 -3.467 0.792 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 5 ATOM 1328 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.465 -4.395 0.384 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 5 ATOM 1329 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.306 -4.974 1.611 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 5 ATOM 1330 H HG23 . ILE A 1 11 ? 0.914 -6.073 0.363 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 5 ATOM 1331 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.161 -2.598 1.616 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 5 ATOM 1332 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.772 -2.262 -0.001 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 5 ATOM 1333 H HD13 . ILE A 1 11 ? -0.578 -1.311 0.645 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 5 ATOM 1334 N N . VAL A 1 12 ? -1.050 -4.633 -4.084 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 5 ATOM 1335 C CA . VAL A 1 12 ? -2.019 -4.834 -5.148 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 5 ATOM 1336 C C . VAL A 1 12 ? -1.307 -5.312 -6.419 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 5 ATOM 1337 O O . VAL A 1 12 ? -1.307 -6.512 -6.666 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 5 ATOM 1338 C CB . VAL A 1 12 ? -2.935 -3.597 -5.277 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 5 ATOM 1339 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.219 -2.268 -4.984 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 5 ATOM 1340 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.645 -3.506 -6.630 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 5 ATOM 1341 H H . VAL A 1 12 ? -0.150 -4.236 -4.316 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 5 ATOM 1342 H HA . VAL A 1 12 ? -2.659 -5.663 -4.849 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 5 ATOM 1343 H HB . VAL A 1 12 ? -3.711 -3.706 -4.519 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 5 ATOM 1344 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.310 -2.168 -5.573 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 5 ATOM 1345 H HG12 . VAL A 1 12 ? -2.886 -1.438 -5.219 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 5 ATOM 1346 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.970 -2.208 -3.924 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 5 ATOM 1347 H HG21 . VAL A 1 12 ? -2.982 -3.075 -7.377 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 5 ATOM 1348 H HG22 . VAL A 1 12 ? -3.980 -4.495 -6.947 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 5 ATOM 1349 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.518 -2.859 -6.537 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 5 ATOM 1350 N N . THR A 1 13 ? -0.686 -4.415 -7.199 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 5 ATOM 1351 C CA . THR A 1 13 ? 0.101 -4.715 -8.402 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 5 ATOM 1352 C C . THR A 1 13 ? -0.431 -5.921 -9.200 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 5 ATOM 1353 O O . THR A 1 13 ? 0.179 -6.991 -9.187 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 5 ATOM 1354 C CB . THR A 1 13 ? 1.596 -4.820 -8.035 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 5 ATOM 1355 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.356 -5.246 -9.144 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 5 ATOM 1356 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.906 -5.740 -6.853 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 5 ATOM 1357 H H . THR A 1 13 ? -0.739 -3.447 -6.935 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 5 ATOM 1358 H HA . THR A 1 13 ? 0.026 -3.851 -9.059 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 5 ATOM 1359 H HB . THR A 1 13 ? 1.937 -3.820 -7.766 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 5 ATOM 1360 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.124 -6.172 -9.299 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 5 ATOM 1361 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.558 -6.754 -7.047 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 5 ATOM 1362 H HG22 . THR A 1 13 ? 2.981 -5.752 -6.675 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 5 ATOM 1363 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.419 -5.366 -5.957 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 5 ATOM 1364 N N . PRO A 1 14 ? -1.538 -5.754 -9.939 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 5 ATOM 1365 C CA . PRO A 1 14 ? -2.233 -6.851 -10.596 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 5 ATOM 1366 C C . PRO A 1 14 ? -1.443 -7.347 -11.811 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 5 ATOM 1367 O O . PRO A 1 14 ? -1.706 -6.954 -12.945 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 5 ATOM 1368 C CB . PRO A 1 14 ? -3.609 -6.282 -10.965 1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 5 ATOM 1369 C CG . PRO A 1 14 ? -3.342 -4.791 -11.159 1.00 2.41 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 5 ATOM 1370 C CD . PRO A 1 14 ? -2.236 -4.498 -10.146 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 5 ATOM 1371 H HA . PRO A 1 14 ? -2.367 -7.678 -9.897 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 5 ATOM 1372 H HB2 . PRO A 1 14 ? -4.030 -6.741 -11.861 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 5 ATOM 1373 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.289 -6.415 -10.122 1.00 2.38 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 5 ATOM 1374 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.973 -4.608 -12.169 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 5 ATOM 1375 H HG3 . PRO A 1 14 ? -4.233 -4.192 -10.962 1.00 3.17 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 5 ATOM 1376 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.567 -3.733 -10.541 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 5 ATOM 1377 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.678 -4.173 -9.208 1.00 2.10 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 5 ATOM 1378 N N . ARG A 1 15 ? -0.468 -8.227 -11.573 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 5 ATOM 1379 C CA . ARG A 1 15 ? 0.391 -8.810 -12.596 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 5 ATOM 1380 C C . ARG A 1 15 ? 0.759 -10.232 -12.175 1.00 3.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 5 ATOM 1381 O O . ARG A 1 15 ? 1.924 -10.542 -11.942 1.00 4.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 5 ATOM 1382 C CB . ARG A 1 15 ? 1.643 -7.935 -12.795 1.00 3.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 5 ATOM 1383 C CG . ARG A 1 15 ? 1.425 -6.854 -13.860 1.00 4.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 5 ATOM 1384 C CD . ARG A 1 15 ? 2.695 -6.025 -14.081 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 5 ATOM 1385 N NE . ARG A 1 15 ? 3.819 -6.846 -14.564 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 5 ATOM 1386 C CZ . ARG A 1 15 ? 5.022 -6.373 -14.914 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 5 ATOM 1387 N NH1 . ARG A 1 15 ? 5.264 -5.063 -14.859 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 5 ATOM 1388 N NH2 . ARG A 1 15 ? 5.979 -7.210 -15.319 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 5 ATOM 1389 H H . ARG A 1 15 ? -0.268 -8.449 -10.604 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 5 ATOM 1390 H HA . ARG A 1 15 ? -0.157 -8.870 -13.538 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 5 ATOM 1391 H HB2 . ARG A 1 15 ? 1.924 -7.470 -11.848 1.00 4.08 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 5 ATOM 1392 H HB3 . ARG A 1 15 ? 2.472 -8.557 -13.126 1.00 3.76 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 5 ATOM 1393 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.137 -7.327 -14.801 1.00 4.10 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 5 ATOM 1394 H HG3 . ARG A 1 15 ? 0.626 -6.183 -13.546 1.00 4.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 5 ATOM 1395 H HD2 . ARG A 1 15 ? 2.474 -5.253 -14.818 1.00 6.62 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 5 ATOM 1396 H HD3 . ARG A 1 15 ? 2.972 -5.550 -13.139 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 5 ATOM 1397 H HE . ARG A 1 15 ? 3.645 -7.839 -14.615 1.00 6.10 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 5 ATOM 1398 H HH11 . ARG A 1 15 ? 4.538 -4.438 -14.544 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 5 ATOM 1399 H HH12 . ARG A 1 15 ? 6.153 -4.665 -15.119 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 5 ATOM 1400 H HH21 . ARG A 1 15 ? 5.817 -8.206 -15.355 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 5 ATOM 1401 H HH22 . ARG A 1 15 ? 6.892 -6.878 -15.590 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 5 ATOM 1402 N N . THR A 1 16 ? -0.233 -11.112 -12.087 1.00 4.12 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 5 ATOM 1403 C CA . THR A 1 16 ? -0.002 -12.530 -11.870 1.00 5.80 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 5 ATOM 1404 C C . THR A 1 16 ? -1.222 -13.268 -12.419 1.00 6.30 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 5 ATOM 1405 O O . THR A 1 16 ? -2.316 -12.700 -12.412 1.00 6.13 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 5 ATOM 1406 C CB . THR A 1 16 ? 0.236 -12.795 -10.370 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 5 ATOM 1407 O OG1 . THR A 1 16 ? 0.621 -14.126 -10.109 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 5 ATOM 1408 C CG2 . THR A 1 16 ? -0.989 -12.498 -9.514 1.00 6.73 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 5 ATOM 1409 H H . THR A 1 16 ? -1.193 -10.849 -12.266 1.00 3.85 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 5 ATOM 1410 H HA . THR A 1 16 ? 0.890 -12.825 -12.422 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 5 ATOM 1411 H HB . THR A 1 16 ? 1.050 -12.150 -10.037 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 5 ATOM 1412 H HG1 . THR A 1 16 ? -0.157 -14.702 -10.210 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 5 ATOM 1413 H HG21 . THR A 1 16 ? -1.792 -13.182 -9.790 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 5 ATOM 1414 H HG22 . THR A 1 16 ? -0.736 -12.652 -8.466 1.00 7.52 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 5 ATOM 1415 H HG23 . THR A 1 16 ? -1.311 -11.468 -9.662 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 5 ATOM 1416 N N . PRO A 1 17 ? -1.051 -14.502 -12.906 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 5 ATOM 1417 C CA . PRO A 1 17 ? -2.139 -15.447 -13.033 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 5 ATOM 1418 C C . PRO A 1 17 ? -2.509 -15.962 -11.639 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 5 ATOM 1419 O O . PRO A 1 17 ? -3.558 -16.632 -11.548 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 5 ATOM 1420 C CB . PRO A 1 17 ? -1.577 -16.564 -13.912 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 5 ATOM 1421 C CG . PRO A 1 17 ? -0.099 -16.602 -13.522 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 5 ATOM 1422 C CD . PRO A 1 17 ? 0.221 -15.167 -13.094 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 5 ATOM 1423 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -1.725 -15.694 -10.697 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 5 ATOM 1424 H HA . PRO A 1 17 ? -3.013 -14.990 -13.498 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 5 ATOM 1425 H HB2 . PRO A 1 17 ? -2.071 -17.520 -13.728 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 5 ATOM 1426 H HB3 . PRO A 1 17 ? -1.671 -16.280 -14.961 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 5 ATOM 1427 H HG2 . PRO A 1 17 ? 0.040 -17.274 -12.674 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 5 ATOM 1428 H HG3 . PRO A 1 17 ? 0.524 -16.915 -14.362 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 5 ATOM 1429 H HD2 . PRO A 1 17 ? 0.776 -15.177 -12.159 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 5 ATOM 1430 H HD3 . PRO A 1 17 ? 0.790 -14.656 -13.871 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 5 ATOM 1431 N N . GLU A 1 1 ? -10.319 7.111 7.631 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 6 ATOM 1432 C CA . GLU A 1 1 ? -9.446 7.163 6.447 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 6 ATOM 1433 C C . GLU A 1 1 ? -8.058 6.895 6.962 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 6 ATOM 1434 O O . GLU A 1 1 ? -7.681 7.565 7.911 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 6 ATOM 1435 C CB . GLU A 1 1 ? -9.500 8.542 5.793 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 6 ATOM 1436 C CG . GLU A 1 1 ? -10.738 8.620 4.906 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 6 ATOM 1437 C CD . GLU A 1 1 ? -10.895 10.029 4.347 1.00 2.98 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 6 ATOM 1438 O OE1 . GLU A 1 1 ? -11.559 10.828 5.040 1.00 3.40 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 6 ATOM 1439 O OE2 . GLU A 1 1 ? -10.326 10.278 3.263 1.00 4.25 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 6 ATOM 1440 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.788 7.512 8.400 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 6 ATOM 1441 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.166 7.636 7.469 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 6 ATOM 1442 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.530 6.152 7.860 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 6 ATOM 1443 H HA . GLU A 1 1 ? -9.723 6.401 5.720 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 6 ATOM 1444 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.541 9.311 6.567 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 6 ATOM 1445 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.610 8.696 5.181 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 6 ATOM 1446 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.635 7.903 4.090 1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 6 ATOM 1447 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.622 8.357 5.489 1.00 2.17 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 6 ATOM 1448 N N . ASN A 1 2 ? -7.364 5.886 6.439 1.00 1.03 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 6 ATOM 1449 C CA . ASN A 1 2 ? -6.157 5.359 7.064 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 6 ATOM 1450 C C . ASN A 1 2 ? -5.094 6.454 7.173 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 6 ATOM 1451 O O . ASN A 1 2 ? -4.427 6.717 6.174 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 6 ATOM 1452 C CB . ASN A 1 2 ? -5.616 4.189 6.222 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 6 ATOM 1453 C CG . ASN A 1 2 ? -6.605 3.037 6.119 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 6 ATOM 1454 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.448 2.859 6.988 1.00 2.40 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 6 ATOM 1455 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.554 2.268 5.040 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 6 ATOM 1456 H H . ASN A 1 2 ? -7.736 5.378 5.651 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 6 ATOM 1457 H HA . ASN A 1 2 ? -6.408 4.983 8.056 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 6 ATOM 1458 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.376 4.549 5.220 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 6 ATOM 1459 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.704 3.816 6.683 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 6 ATOM 1460 H HD21 . ASN A 1 2 ? -5.879 2.417 4.307 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 6 ATOM 1461 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.229 1.520 4.979 1.00 2.55 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 6 ATOM 1462 N N . PRO A 1 3 ? -4.839 7.050 8.352 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 6 ATOM 1463 C CA . PRO A 1 3 ? -3.952 8.208 8.463 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 6 ATOM 1464 C C . PRO A 1 3 ? -2.464 7.868 8.318 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 6 ATOM 1465 O O . PRO A 1 3 ? -1.601 8.710 8.539 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 6 ATOM 1466 C CB . PRO A 1 3 ? -4.271 8.814 9.831 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 6 ATOM 1467 C CG . PRO A 1 3 ? -4.655 7.590 10.661 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 6 ATOM 1468 C CD . PRO A 1 3 ? -5.434 6.749 9.650 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 6 ATOM 1469 H HA . PRO A 1 3 ? -4.192 8.913 7.676 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 6 ATOM 1470 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.429 9.355 10.263 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 6 ATOM 1471 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.137 9.474 9.738 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 6 ATOM 1472 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.758 7.059 10.978 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 6 ATOM 1473 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.270 7.860 11.519 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 6 ATOM 1474 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.389 5.689 9.885 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 6 ATOM 1475 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.469 7.065 9.694 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 6 ATOM 1476 N N . VAL A 1 4 ? -2.169 6.633 7.930 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 6 ATOM 1477 C CA . VAL A 1 4 ? -0.836 6.081 7.777 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 6 ATOM 1478 C C . VAL A 1 4 ? -0.627 5.437 6.405 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 6 ATOM 1479 O O . VAL A 1 4 ? 0.495 5.088 6.044 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 6 ATOM 1480 C CB . VAL A 1 4 ? -0.610 5.062 8.896 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 6 ATOM 1481 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.694 5.749 10.263 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 6 ATOM 1482 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.599 3.886 8.883 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 6 ATOM 1483 H H . VAL A 1 4 ? -2.949 6.011 7.857 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 6 ATOM 1484 H HA . VAL A 1 4 ? -0.101 6.881 7.880 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 6 ATOM 1485 H HB . VAL A 1 4 ? 0.384 4.661 8.746 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 6 ATOM 1486 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.722 6.038 10.474 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 6 ATOM 1487 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.352 5.067 11.042 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 6 ATOM 1488 H HG13 . VAL A 1 4 ? -0.066 6.641 10.270 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 6 ATOM 1489 H HG21 . VAL A 1 4 ? -1.533 3.343 9.828 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 6 ATOM 1490 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.626 4.223 8.754 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 6 ATOM 1491 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.342 3.191 8.092 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 6 ATOM 1492 N N . VAL A 1 5 ? -1.712 5.209 5.656 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 6 ATOM 1493 C CA . VAL A 1 5 ? -1.719 4.620 4.315 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 6 ATOM 1494 C C . VAL A 1 5 ? -1.056 3.249 4.238 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 6 ATOM 1495 O O . VAL A 1 5 ? -0.895 2.673 3.163 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 6 ATOM 1496 C CB . VAL A 1 5 ? -1.218 5.696 3.326 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 6 ATOM 1497 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.720 5.178 1.976 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 6 ATOM 1498 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.366 6.680 3.076 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 6 ATOM 1499 H H . VAL A 1 5 ? -2.581 5.576 5.997 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 6 ATOM 1500 H HA . VAL A 1 5 ? -2.738 4.367 4.068 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 6 ATOM 1501 H HB . VAL A 1 5 ? -0.395 6.244 3.783 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 6 ATOM 1502 H HG11 . VAL A 1 5 ? 0.197 4.610 2.132 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 6 ATOM 1503 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.477 4.544 1.514 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 6 ATOM 1504 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.495 6.015 1.315 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 6 ATOM 1505 H HG21 . VAL A 1 5 ? -3.196 6.168 2.589 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 6 ATOM 1506 H HG22 . VAL A 1 5 ? -2.710 7.103 4.021 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 6 ATOM 1507 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.024 7.493 2.436 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 6 ATOM 1508 N N . HIS A 1 6 ? -0.735 2.664 5.386 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 6 ATOM 1509 C CA . HIS A 1 6 ? 0.114 1.507 5.479 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 6 ATOM 1510 C C . HIS A 1 6 ? 1.314 1.642 4.547 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 6 ATOM 1511 O O . HIS A 1 6 ? 1.723 0.655 3.941 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 6 ATOM 1512 C CB . HIS A 1 6 ? -0.726 0.265 5.172 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 6 ATOM 1513 C CG . HIS A 1 6 ? -1.848 -0.005 6.139 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 6 ATOM 1514 N ND1 . HIS A 1 6 ? -3.035 -0.644 5.852 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 6 ATOM 1515 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.849 0.292 7.473 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 6 ATOM 1516 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.735 -0.720 6.999 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 6 ATOM 1517 N NE2 . HIS A 1 6 ? -3.055 -0.156 8.009 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 6 ATOM 1518 H H . HIS A 1 6 ? -0.943 3.130 6.245 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 6 ATOM 1519 H HA . HIS A 1 6 ? 0.500 1.458 6.489 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 6 ATOM 1520 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.133 0.342 4.169 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 6 ATOM 1521 H HB3 . HIS A 1 6 ? -0.063 -0.580 5.178 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 6 ATOM 1522 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.323 -1.009 4.956 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 6 ATOM 1523 H HD2 . HIS A 1 6 ? -1.046 0.773 8.005 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 6 ATOM 1524 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.708 -1.180 7.101 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 6 ATOM 1525 N N . PHE A 1 7 ? 1.848 2.862 4.402 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 6 ATOM 1526 C CA . PHE A 1 7 ? 2.944 3.221 3.511 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 6 ATOM 1527 C C . PHE A 1 7 ? 2.788 2.807 2.041 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 6 ATOM 1528 O O . PHE A 1 7 ? 3.724 2.970 1.266 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 6 ATOM 1529 C CB . PHE A 1 7 ? 4.231 2.671 4.110 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 6 ATOM 1530 C CG . PHE A 1 7 ? 5.106 3.754 4.684 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 6 ATOM 1531 C CD1 . PHE A 1 7 ? 5.900 4.524 3.819 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 6 ATOM 1532 C CD2 . PHE A 1 7 ? 5.084 4.027 6.062 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 6 ATOM 1533 C CE1 . PHE A 1 7 ? 6.712 5.547 4.339 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 6 ATOM 1534 C CE2 . PHE A 1 7 ? 5.910 5.037 6.585 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 6 ATOM 1535 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.728 5.794 5.724 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 6 ATOM 1536 H H . PHE A 1 7 ? 1.486 3.623 4.961 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 6 ATOM 1537 H HA . PHE A 1 7 ? 3.013 4.310 3.508 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 6 ATOM 1538 H HB2 . PHE A 1 7 ? 3.998 1.933 4.876 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 6 ATOM 1539 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.777 2.146 3.334 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 6 ATOM 1540 H HD1 . PHE A 1 7 ? 5.868 4.326 2.756 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 6 ATOM 1541 H HD2 . PHE A 1 7 ? 4.419 3.466 6.705 1.00 3.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 6 ATOM 1542 H HE1 . PHE A 1 7 ? 7.322 6.143 3.675 1.00 3.17 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 6 ATOM 1543 H HE2 . PHE A 1 7 ? 5.914 5.240 7.647 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 6 ATOM 1544 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.358 6.575 6.125 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 6 ATOM 1545 N N . PHE A 1 8 ? 1.623 2.286 1.661 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 6 ATOM 1546 C CA . PHE A 1 8 ? 1.311 1.699 0.370 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 6 ATOM 1547 C C . PHE A 1 8 ? 2.465 0.834 -0.144 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 6 ATOM 1548 O O . PHE A 1 8 ? 3.111 1.156 -1.136 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 6 ATOM 1549 C CB . PHE A 1 8 ? 0.886 2.789 -0.619 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 6 ATOM 1550 C CG . PHE A 1 8 ? 0.226 2.238 -1.867 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 6 ATOM 1551 C CD1 . PHE A 1 8 ? -1.130 1.857 -1.830 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 6 ATOM 1552 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.959 2.085 -3.057 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 6 ATOM 1553 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.748 1.334 -2.979 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 6 ATOM 1554 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.341 1.560 -4.206 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 6 ATOM 1555 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.013 1.187 -4.169 1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 6 ATOM 1556 H H . PHE A 1 8 ? 0.932 2.201 2.385 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 6 ATOM 1557 H HA . PHE A 1 8 ? 0.450 1.047 0.516 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 6 ATOM 1558 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.173 3.451 -0.127 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 6 ATOM 1559 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.754 3.392 -0.894 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 6 ATOM 1560 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.698 1.973 -0.919 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 6 ATOM 1561 H HD2 . PHE A 1 8 ? 2.005 2.360 -3.094 1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 6 ATOM 1562 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.791 1.053 -2.951 1.00 3.03 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 6 ATOM 1563 H HE2 . PHE A 1 8 ? 0.917 1.448 -5.113 1.00 3.22 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 6 ATOM 1564 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.488 0.794 -5.056 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 6 ATOM 1565 N N . LYS A 1 9 ? 2.713 -0.312 0.501 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 6 ATOM 1566 C CA . LYS A 1 9 ? 3.755 -1.223 0.019 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 6 ATOM 1567 C C . LYS A 1 9 ? 3.252 -2.077 -1.157 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 6 ATOM 1568 O O . LYS A 1 9 ? 3.372 -3.295 -1.094 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 6 ATOM 1569 C CB . LYS A 1 9 ? 4.270 -2.145 1.141 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 6 ATOM 1570 C CG . LYS A 1 9 ? 5.159 -1.477 2.196 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 6 ATOM 1571 C CD . LYS A 1 9 ? 4.422 -0.798 3.349 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 6 ATOM 1572 C CE . LYS A 1 9 ? 3.743 -1.780 4.321 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 6 ATOM 1573 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.351 -2.123 3.962 1.00 1.37 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 6 ATOM 1574 H H . LYS A 1 9 ? 2.147 -0.544 1.305 1.00 0.11 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 6 ATOM 1575 H HA . LYS A 1 9 ? 4.596 -0.633 -0.353 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 6 ATOM 1576 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.443 -2.678 1.599 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 6 ATOM 1577 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.898 -2.898 0.676 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 6 ATOM 1578 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.815 -2.236 2.623 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 6 ATOM 1579 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.791 -0.739 1.699 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 6 ATOM 1580 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.170 -0.250 3.924 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 6 ATOM 1581 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.723 -0.071 2.950 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 6 ATOM 1582 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.344 -2.689 4.389 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 6 ATOM 1583 H HE3 . LYS A 1 9 ? 3.727 -1.309 5.305 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 6 ATOM 1584 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 1.815 -1.273 3.850 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 6 ATOM 1585 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.314 -2.662 3.112 1.00 2.43 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 6 ATOM 1586 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 1.931 -2.665 4.705 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 6 ATOM 1587 N N . ASN A 1 10 ? 2.677 -1.476 -2.206 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 6 ATOM 1588 C CA . ASN A 1 10 ? 2.174 -2.114 -3.411 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 6 ATOM 1589 C C . ASN A 1 10 ? 1.578 -3.478 -3.124 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 6 ATOM 1590 O O . ASN A 1 10 ? 1.911 -4.473 -3.755 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 6 ATOM 1591 C CB . ASN A 1 10 ? 3.257 -2.166 -4.475 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 6 ATOM 1592 C CG . ASN A 1 10 ? 3.550 -0.788 -5.004 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 6 ATOM 1593 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.182 0.228 -4.431 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 6 ATOM 1594 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.223 -0.745 -6.128 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 6 ATOM 1595 H H . ASN A 1 10 ? 2.625 -0.473 -2.274 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 6 ATOM 1596 H HA . ASN A 1 10 ? 1.389 -1.483 -3.826 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 6 ATOM 1597 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.179 -2.576 -4.080 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 6 ATOM 1598 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.903 -2.779 -5.301 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 6 ATOM 1599 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.512 -1.581 -6.603 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 6 ATOM 1600 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.472 0.172 -6.419 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 6 ATOM 1601 N N . ILE A 1 11 ? 0.617 -3.496 -2.211 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 6 ATOM 1602 C CA . ILE A 1 11 ? -0.096 -4.700 -1.815 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 6 ATOM 1603 C C . ILE A 1 11 ? -1.279 -4.918 -2.767 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 6 ATOM 1604 O O . ILE A 1 11 ? -2.358 -5.330 -2.354 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 6 ATOM 1605 C CB . ILE A 1 11 ? -0.482 -4.655 -0.323 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 6 ATOM 1606 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.044 -3.287 0.089 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 6 ATOM 1607 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.718 -5.055 0.549 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 6 ATOM 1608 C CD1 . ILE A 1 11 ? 0.010 -2.297 0.618 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 6 ATOM 1609 H H . ILE A 1 11 ? 0.359 -2.610 -1.817 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 6 ATOM 1610 H HA . ILE A 1 11 ? 0.577 -5.537 -1.923 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 6 ATOM 1611 H HB . ILE A 1 11 ? -1.255 -5.405 -0.148 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 6 ATOM 1612 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.555 -2.856 -0.770 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 6 ATOM 1613 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.783 -3.445 0.872 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 6 ATOM 1614 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.442 -5.007 1.602 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 6 ATOM 1615 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.012 -6.079 0.316 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 6 ATOM 1616 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.571 -4.403 0.360 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 6 ATOM 1617 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.432 -1.306 0.696 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 6 ATOM 1618 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.356 -2.608 1.604 1.00 1.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 6 ATOM 1619 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.874 -2.250 -0.041 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 6 ATOM 1620 N N . VAL A 1 12 ? -1.074 -4.627 -4.055 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 6 ATOM 1621 C CA . VAL A 1 12 ? -2.060 -4.854 -5.101 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 6 ATOM 1622 C C . VAL A 1 12 ? -1.363 -5.350 -6.372 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 6 ATOM 1623 O O . VAL A 1 12 ? -1.420 -6.543 -6.645 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 6 ATOM 1624 C CB . VAL A 1 12 ? -2.980 -3.623 -5.252 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 6 ATOM 1625 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.276 -2.272 -5.031 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 6 ATOM 1626 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.718 -3.597 -6.594 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 6 ATOM 1627 H H . VAL A 1 12 ? -0.167 -4.270 -4.319 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 6 ATOM 1628 H HA . VAL A 1 12 ? -2.693 -5.679 -4.775 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 6 ATOM 1629 H HB . VAL A 1 12 ? -3.735 -3.707 -4.471 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 6 ATOM 1630 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.427 -2.148 -5.697 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 6 ATOM 1631 H HG12 . VAL A 1 12 ? -2.985 -1.466 -5.216 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 6 ATOM 1632 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.942 -2.192 -3.996 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 6 ATOM 1633 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.558 -2.904 -6.534 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 6 ATOM 1634 H HG22 . VAL A 1 12 ? -3.054 -3.261 -7.387 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 6 ATOM 1635 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.103 -4.591 -6.828 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 6 ATOM 1636 N N . THR A 1 13 ? -0.684 -4.468 -7.116 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 6 ATOM 1637 C CA . THR A 1 13 ? 0.168 -4.770 -8.269 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 6 ATOM 1638 C C . THR A 1 13 ? -0.295 -5.983 -9.096 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 6 ATOM 1639 O O . THR A 1 13 ? 0.320 -7.047 -9.028 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 6 ATOM 1640 C CB . THR A 1 13 ? 1.634 -4.859 -7.797 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 6 ATOM 1641 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.491 -5.176 -8.864 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 6 ATOM 1642 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.909 -5.855 -6.668 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 6 ATOM 1643 H H . THR A 1 13 ? -0.694 -3.505 -6.827 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 6 ATOM 1644 H HA . THR A 1 13 ? 0.127 -3.910 -8.935 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 6 ATOM 1645 H HB . THR A 1 13 ? 1.913 -3.869 -7.434 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 6 ATOM 1646 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.422 -6.126 -9.013 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 6 ATOM 1647 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.303 -5.614 -5.801 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 6 ATOM 1648 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.685 -6.874 -6.978 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 6 ATOM 1649 H HG23 . THR A 1 13 ? 2.959 -5.787 -6.384 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 6 ATOM 1650 N N . PRO A 1 14 ? -1.336 -5.831 -9.934 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 6 ATOM 1651 C CA . PRO A 1 14 ? -1.938 -6.930 -10.676 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 6 ATOM 1652 C C . PRO A 1 14 ? -1.108 -7.270 -11.918 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 6 ATOM 1653 O O . PRO A 1 14 ? -1.516 -7.010 -13.045 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 6 ATOM 1654 C CB . PRO A 1 14 ? -3.336 -6.423 -11.040 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 6 ATOM 1655 C CG . PRO A 1 14 ? -3.106 -4.926 -11.246 1.00 2.28 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 6 ATOM 1656 C CD . PRO A 1 14 ? -2.067 -4.599 -10.173 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 6 ATOM 1657 H HA . PRO A 1 14 ? -2.026 -7.817 -10.047 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 6 ATOM 1658 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.744 -6.906 -11.927 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 6 ATOM 1659 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.003 -6.571 -10.190 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 6 ATOM 1660 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.685 -4.747 -12.237 1.00 2.49 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 6 ATOM 1661 H HG3 . PRO A 1 14 ? -4.023 -4.352 -11.111 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 6 ATOM 1662 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.405 -3.807 -10.525 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 6 ATOM 1663 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.573 -4.297 -9.259 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 6 ATOM 1664 N N . ARG A 1 15 ? 0.083 -7.839 -11.716 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 6 ATOM 1665 C CA . ARG A 1 15 ? 1.004 -8.272 -12.761 1.00 2.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 6 ATOM 1666 C C . ARG A 1 15 ? 1.592 -7.123 -13.586 1.00 4.79 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 6 ATOM 1667 O O . ARG A 1 15 ? 2.346 -7.411 -14.507 1.00 6.09 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 6 ATOM 1668 C CB . ARG A 1 15 ? 0.340 -9.339 -13.645 1.00 3.06 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 6 ATOM 1669 C CG . ARG A 1 15 ? 1.358 -10.417 -14.033 1.00 4.09 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 6 ATOM 1670 C CD . ARG A 1 15 ? 0.702 -11.497 -14.893 1.00 5.76 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 6 ATOM 1671 N NE . ARG A 1 15 ? 0.431 -11.015 -16.254 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 6 ATOM 1672 C CZ . ARG A 1 15 ? -0.092 -11.764 -17.232 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 6 ATOM 1673 N NH1 . ARG A 1 15 ? -0.476 -13.016 -16.979 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 6 ATOM 1674 N NH2 . ARG A 1 15 ? -0.227 -11.264 -18.460 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 6 ATOM 1675 H H . ARG A 1 15 ? 0.403 -7.938 -10.764 1.00 2.53 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 6 ATOM 1676 H HA . ARG A 1 15 ? 1.849 -8.739 -12.254 1.00 3.33 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 6 ATOM 1677 H HB2 . ARG A 1 15 ? -0.470 -9.821 -13.095 1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 6 ATOM 1678 H HB3 . ARG A 1 15 ? -0.078 -8.871 -14.537 1.00 3.77 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 6 ATOM 1679 H HG2 . ARG A 1 15 ? 2.195 -9.976 -14.574 1.00 4.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 6 ATOM 1680 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.738 -10.883 -13.123 1.00 4.61 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 6 ATOM 1681 H HD2 . ARG A 1 15 ? 1.382 -12.350 -14.949 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 6 ATOM 1682 H HD3 . ARG A 1 15 ? -0.227 -11.814 -14.419 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 6 ATOM 1683 H HE . ARG A 1 15 ? 0.708 -10.059 -16.438 1.00 6.64 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 6 ATOM 1684 H HH11 . ARG A 1 15 ? -0.380 -13.385 -16.044 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 6 ATOM 1685 H HH12 . ARG A 1 15 ? -0.871 -13.616 -17.686 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 6 ATOM 1686 H HH21 . ARG A 1 15 ? 0.068 -10.319 -18.667 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 6 ATOM 1687 H HH22 . ARG A 1 15 ? -0.609 -11.808 -19.218 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 6 ATOM 1688 N N . THR A 1 16 ? 1.295 -5.878 -13.193 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 6 ATOM 1689 C CA . THR A 1 16 ? 1.829 -4.621 -13.693 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 6 ATOM 1690 C C . THR A 1 16 ? 1.566 -4.407 -15.188 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 6 ATOM 1691 O O . THR A 1 16 ? 1.175 -5.331 -15.900 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 6 ATOM 1692 C CB . THR A 1 16 ? 3.299 -4.476 -13.252 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 6 ATOM 1693 O OG1 . THR A 1 16 ? 4.199 -5.273 -13.983 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 6 ATOM 1694 C CG2 . THR A 1 16 ? 3.444 -4.821 -11.764 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 6 ATOM 1695 H H . THR A 1 16 ? 0.673 -5.767 -12.417 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 6 ATOM 1696 H HA . THR A 1 16 ? 1.278 -3.837 -13.176 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 6 ATOM 1697 H HB . THR A 1 16 ? 3.597 -3.443 -13.370 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 6 ATOM 1698 H HG1 . THR A 1 16 ? 4.239 -4.926 -14.892 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 6 ATOM 1699 H HG21 . THR A 1 16 ? 2.778 -4.185 -11.182 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 6 ATOM 1700 H HG22 . THR A 1 16 ? 3.200 -5.868 -11.570 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 6 ATOM 1701 H HG23 . THR A 1 16 ? 4.472 -4.638 -11.449 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 6 ATOM 1702 N N . PRO A 1 17 ? 1.722 -3.173 -15.686 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 6 ATOM 1703 C CA . PRO A 1 17 ? 1.973 -2.973 -17.097 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 6 ATOM 1704 C C . PRO A 1 17 ? 3.431 -3.346 -17.389 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 6 ATOM 1705 O O . PRO A 1 17 ? 4.139 -3.731 -16.426 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 6 ATOM 1706 C CB . PRO A 1 17 ? 1.693 -1.490 -17.330 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 6 ATOM 1707 C CG . PRO A 1 17 ? 2.166 -0.855 -16.024 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 6 ATOM 1708 C CD . PRO A 1 17 ? 1.846 -1.915 -14.965 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 6 ATOM 1709 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 3.814 -3.223 -18.570 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 6 ATOM 1710 H HA . PRO A 1 17 ? 1.312 -3.588 -17.709 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 6 ATOM 1711 H HB2 . PRO A 1 17 ? 2.229 -1.098 -18.196 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 6 ATOM 1712 H HB3 . PRO A 1 17 ? 0.618 -1.339 -17.442 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 6 ATOM 1713 H HG2 . PRO A 1 17 ? 3.243 -0.695 -16.067 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 6 ATOM 1714 H HG3 . PRO A 1 17 ? 1.648 0.083 -15.822 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 6 ATOM 1715 H HD2 . PRO A 1 17 ? 2.647 -1.936 -14.234 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 6 ATOM 1716 H HD3 . PRO A 1 17 ? 0.899 -1.681 -14.480 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 6 ATOM 1717 N N . GLU A 1 1 ? -10.160 6.868 8.645 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 7 ATOM 1718 C CA . GLU A 1 1 ? -9.521 6.877 7.310 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 7 ATOM 1719 C C . GLU A 1 1 ? -8.055 6.719 7.615 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 7 ATOM 1720 O O . GLU A 1 1 ? -7.554 7.539 8.369 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 7 ATOM 1721 C CB . GLU A 1 1 ? -9.749 8.190 6.532 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 7 ATOM 1722 C CG . GLU A 1 1 ? -11.124 8.244 5.855 1.00 2.06 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 7 ATOM 1723 C CD . GLU A 1 1 ? -12.171 7.797 6.855 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 7 ATOM 1724 O OE1 . GLU A 1 1 ? -12.420 8.586 7.788 1.00 4.39 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 7 ATOM 1725 O OE2 . GLU A 1 1 ? -12.389 6.570 6.932 1.00 4.88 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 7 ATOM 1726 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.570 7.408 9.268 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 7 ATOM 1727 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.096 7.251 8.625 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 7 ATOM 1728 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.214 5.919 8.980 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 7 ATOM 1729 H HA . GLU A 1 1 ? -9.866 6.032 6.713 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 7 ATOM 1730 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.642 9.033 7.215 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 7 ATOM 1731 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.987 8.284 5.755 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 7 ATOM 1732 H HG2 . GLU A 1 1 ? -11.329 9.261 5.515 1.00 2.64 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 7 ATOM 1733 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.130 7.571 4.996 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 7 ATOM 1734 N N . ASN A 1 2 ? -7.420 5.644 7.152 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 7 ATOM 1735 C CA . ASN A 1 2 ? -6.067 5.255 7.534 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 7 ATOM 1736 C C . ASN A 1 2 ? -5.075 6.413 7.423 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 7 ATOM 1737 O O . ASN A 1 2 ? -4.512 6.617 6.350 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 7 ATOM 1738 C CB . ASN A 1 2 ? -5.581 4.052 6.698 1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 7 ATOM 1739 C CG . ASN A 1 2 ? -5.818 4.137 5.183 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 7 ATOM 1740 O OD1 . ASN A 1 2 ? -6.662 4.877 4.696 1.00 2.98 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 7 ATOM 1741 N ND2 . ASN A 1 2 ? -5.127 3.317 4.401 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 7 ATOM 1742 H H . ASN A 1 2 ? -7.862 5.084 6.435 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 7 ATOM 1743 H HA . ASN A 1 2 ? -6.097 4.929 8.572 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 7 ATOM 1744 H HB2 . ASN A 1 2 ? -4.515 3.933 6.871 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 7 ATOM 1745 H HB3 . ASN A 1 2 ? -6.061 3.158 7.078 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 7 ATOM 1746 H HD21 . ASN A 1 2 ? -4.490 2.628 4.764 1.00 2.48 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 7 ATOM 1747 H HD22 . ASN A 1 2 ? -5.335 3.373 3.415 1.00 3.22 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 7 ATOM 1748 N N . PRO A 1 3 ? -4.728 7.097 8.531 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 7 ATOM 1749 C CA . PRO A 1 3 ? -3.879 8.282 8.484 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 7 ATOM 1750 C C . PRO A 1 3 ? -2.400 7.953 8.268 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 7 ATOM 1751 O O . PRO A 1 3 ? -1.538 8.814 8.411 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 7 ATOM 1752 C CB . PRO A 1 3 ? -4.121 8.983 9.822 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 7 ATOM 1753 C CG . PRO A 1 3 ? -4.358 7.812 10.774 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 7 ATOM 1754 C CD . PRO A 1 3 ? -5.147 6.834 9.907 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 7 ATOM 1755 H HA . PRO A 1 3 ? -4.191 8.915 7.662 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 7 ATOM 1756 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.280 9.603 10.136 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 7 ATOM 1757 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.030 9.583 9.754 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 7 ATOM 1758 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.404 7.370 11.063 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 7 ATOM 1759 H HG3 . PRO A 1 3 ? -4.925 8.116 11.655 1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 7 ATOM 1760 H HD2 . PRO A 1 3 ? -4.954 5.805 10.200 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 7 ATOM 1761 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.202 7.037 10.050 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 7 ATOM 1762 N N . VAL A 1 4 ? -2.107 6.706 7.912 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 7 ATOM 1763 C CA . VAL A 1 4 ? -0.766 6.189 7.711 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 7 ATOM 1764 C C . VAL A 1 4 ? -0.613 5.497 6.360 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 7 ATOM 1765 O O . VAL A 1 4 ? 0.502 5.194 5.939 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 7 ATOM 1766 C CB . VAL A 1 4 ? -0.444 5.220 8.850 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 7 ATOM 1767 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.426 5.967 10.186 1.00 1.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 7 ATOM 1768 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.411 4.026 8.942 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 7 ATOM 1769 H H . VAL A 1 4 ? -2.876 6.060 7.890 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 7 ATOM 1770 H HA . VAL A 1 4 ? -0.050 7.012 7.741 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 7 ATOM 1771 H HB . VAL A 1 4 ? 0.543 4.824 8.648 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 7 ATOM 1772 H HG11 . VAL A 1 4 ? 0.228 6.836 10.114 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 7 ATOM 1773 H HG12 . VAL A 1 4 ? -1.431 6.299 10.445 1.00 2.03 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 7 ATOM 1774 H HG13 . VAL A 1 4 ? -0.054 5.310 10.972 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 7 ATOM 1775 H HG21 . VAL A 1 4 ? -1.443 3.653 9.965 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 7 ATOM 1776 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.422 4.292 8.643 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 7 ATOM 1777 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.053 3.220 8.309 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 7 ATOM 1778 N N . VAL A 1 5 ? -1.729 5.166 5.704 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 7 ATOM 1779 C CA . VAL A 1 5 ? -1.781 4.488 4.413 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 7 ATOM 1780 C C . VAL A 1 5 ? -1.058 3.149 4.382 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 7 ATOM 1781 O O . VAL A 1 5 ? -0.964 2.502 3.343 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 7 ATOM 1782 C CB . VAL A 1 5 ? -1.425 5.518 3.322 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 7 ATOM 1783 C CG1 . VAL A 1 5 ? -1.063 4.922 1.963 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 7 ATOM 1784 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.631 6.448 3.143 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 7 ATOM 1785 H H . VAL A 1 5 ? -2.601 5.513 6.060 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 7 ATOM 1786 H HA . VAL A 1 5 ? -2.788 4.163 4.251 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 7 ATOM 1787 H HB . VAL A 1 5 ? -0.577 6.114 3.656 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 7 ATOM 1788 H HG11 . VAL A 1 5 ? -0.956 5.713 1.223 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 7 ATOM 1789 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.108 4.406 2.054 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 7 ATOM 1790 H HG13 . VAL A 1 5 ? -1.836 4.223 1.642 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 7 ATOM 1791 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.406 7.207 2.395 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 7 ATOM 1792 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.499 5.874 2.820 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 7 ATOM 1793 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.864 6.945 4.084 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 7 ATOM 1794 N N . HIS A 1 6 ? -0.611 2.665 5.536 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 7 ATOM 1795 C CA . HIS A 1 6 ? 0.325 1.578 5.620 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 7 ATOM 1796 C C . HIS A 1 6 ? 1.436 1.746 4.588 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 7 ATOM 1797 O O . HIS A 1 6 ? 1.908 0.763 4.021 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 7 ATOM 1798 C CB . HIS A 1 6 ? -0.438 0.263 5.466 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 7 ATOM 1799 C CG . HIS A 1 6 ? -1.403 -0.059 6.572 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 7 ATOM 1800 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.491 -0.896 6.474 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 7 ATOM 1801 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.304 0.344 7.873 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 7 ATOM 1802 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.034 -0.987 7.701 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 7 ATOM 1803 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.353 -0.239 8.582 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 7 ATOM 1804 H H . HIS A 1 6 ? -0.767 3.179 6.380 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 7 ATOM 1805 H HA . HIS A 1 6 ? 0.795 1.625 6.595 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 7 ATOM 1806 H HB2 . HIS A 1 6 ? -0.976 0.258 4.522 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 7 ATOM 1807 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.290 -0.524 5.430 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 7 ATOM 1808 H HD1 . HIS A 1 6 ? -2.807 -1.384 5.648 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 7 ATOM 1809 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.528 0.974 8.274 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 7 ATOM 1810 H HE1 . HIS A 1 6 ? -3.888 -1.598 7.950 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 7 ATOM 1811 N N . PHE A 1 7 ? 1.859 2.990 4.336 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 7 ATOM 1812 C CA . PHE A 1 7 ? 2.846 3.364 3.338 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 7 ATOM 1813 C C . PHE A 1 7 ? 2.578 2.876 1.912 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 7 ATOM 1814 O O . PHE A 1 7 ? 3.414 3.083 1.041 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 7 ATOM 1815 C CB . PHE A 1 7 ? 4.210 2.901 3.830 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 7 ATOM 1816 C CG . PHE A 1 7 ? 5.084 4.052 4.231 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 7 ATOM 1817 C CD1 . PHE A 1 7 ? 5.651 4.848 3.228 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 7 ATOM 1818 C CD2 . PHE A 1 7 ? 5.278 4.357 5.587 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 7 ATOM 1819 C CE1 . PHE A 1 7 ? 6.458 5.943 3.580 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 7 ATOM 1820 C CE2 . PHE A 1 7 ? 6.107 5.437 5.942 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 7 ATOM 1821 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.698 6.227 4.938 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 7 ATOM 1822 H H . PHE A 1 7 ? 1.478 3.759 4.867 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 7 ATOM 1823 H HA . PHE A 1 7 ? 2.854 4.455 3.285 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 7 ATOM 1824 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.097 2.209 4.662 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 7 ATOM 1825 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.703 2.358 3.034 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 7 ATOM 1826 H HD1 . PHE A 1 7 ? 5.436 4.601 2.195 1.00 3.37 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 7 ATOM 1827 H HD2 . PHE A 1 7 ? 4.770 3.765 6.335 1.00 2.85 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 7 ATOM 1828 H HE1 . PHE A 1 7 ? 6.891 6.566 2.811 1.00 3.58 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 7 ATOM 1829 H HE2 . PHE A 1 7 ? 6.282 5.668 6.983 1.00 2.79 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 7 ATOM 1830 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.326 7.064 5.210 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 7 ATOM 1831 N N . PHE A 1 8 ? 1.431 2.242 1.678 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 7 ATOM 1832 C CA . PHE A 1 8 ? 1.055 1.559 0.457 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 7 ATOM 1833 C C . PHE A 1 8 ? 2.221 0.735 -0.084 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 7 ATOM 1834 O O . PHE A 1 8 ? 2.806 1.067 -1.110 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 7 ATOM 1835 C CB . PHE A 1 8 ? 0.506 2.570 -0.552 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 7 ATOM 1836 C CG . PHE A 1 8 ? -0.267 1.931 -1.682 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 7 ATOM 1837 C CD1 . PHE A 1 8 ? -1.617 1.583 -1.486 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 7 ATOM 1838 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.345 1.699 -2.928 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 7 ATOM 1839 C CE1 . PHE A 1 8 ? -2.364 1.044 -2.544 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 7 ATOM 1840 C CE2 . PHE A 1 8 ? -0.403 1.160 -3.987 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 7 ATOM 1841 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.762 0.852 -3.799 1.00 1.03 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 7 ATOM 1842 H H . PHE A 1 8 ? 0.813 2.127 2.461 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 7 ATOM 1843 H HA . PHE A 1 8 ? 0.245 0.877 0.709 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 7 ATOM 1844 H HB2 . PHE A 1 8 ? -0.170 3.249 -0.034 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 7 ATOM 1845 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.323 3.173 -0.953 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 7 ATOM 1846 H HD1 . PHE A 1 8 ? -2.086 1.754 -0.527 1.00 3.56 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 7 ATOM 1847 H HD2 . PHE A 1 8 ? 1.386 1.951 -3.080 1.00 2.94 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 7 ATOM 1848 H HE1 . PHE A 1 8 ? -3.407 0.798 -2.400 1.00 3.77 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 7 ATOM 1849 H HE2 . PHE A 1 8 ? 0.064 1.006 -4.949 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 7 ATOM 1850 H HZ . PHE A 1 8 ? -2.348 0.480 -4.623 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 7 ATOM 1851 N N . LYS A 1 9 ? 2.566 -0.367 0.591 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 7 ATOM 1852 C CA . LYS A 1 9 ? 3.652 -1.222 0.116 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 7 ATOM 1853 C C . LYS A 1 9 ? 3.192 -2.120 -1.050 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 7 ATOM 1854 O O . LYS A 1 9 ? 3.285 -3.338 -0.946 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 7 ATOM 1855 C CB . LYS A 1 9 ? 4.244 -2.070 1.255 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 7 ATOM 1856 C CG . LYS A 1 9 ? 5.366 -1.356 2.013 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 7 ATOM 1857 C CD . LYS A 1 9 ? 4.834 -0.484 3.138 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 7 ATOM 1858 C CE . LYS A 1 9 ? 4.292 -1.404 4.232 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 7 ATOM 1859 N NZ . LYS A 1 9 ? 3.936 -0.632 5.426 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 7 ATOM 1860 H H . LYS A 1 9 ? 2.063 -0.610 1.433 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 7 ATOM 1861 H HA . LYS A 1 9 ? 4.448 -0.567 -0.228 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 7 ATOM 1862 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.459 -2.430 1.918 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 7 ATOM 1863 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.720 -2.937 0.824 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 7 ATOM 1864 H HG2 . LYS A 1 9 ? 6.029 -2.105 2.449 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 7 ATOM 1865 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.956 -0.750 1.326 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 7 ATOM 1866 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.658 0.111 3.533 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 7 ATOM 1867 H HD3 . LYS A 1 9 ? 4.054 0.173 2.758 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 7 ATOM 1868 H HE2 . LYS A 1 9 ? 3.404 -1.926 3.867 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 7 ATOM 1869 H HE3 . LYS A 1 9 ? 5.056 -2.141 4.485 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 7 ATOM 1870 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 3.078 -0.143 5.226 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 7 ATOM 1871 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 3.797 -1.245 6.216 1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 7 ATOM 1872 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 4.662 0.042 5.617 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 7 ATOM 1873 N N . ASN A 1 10 ? 2.680 -1.550 -2.149 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 7 ATOM 1874 C CA . ASN A 1 10 ? 2.240 -2.214 -3.366 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 7 ATOM 1875 C C . ASN A 1 10 ? 1.603 -3.565 -3.091 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 7 ATOM 1876 O O . ASN A 1 10 ? 1.928 -4.570 -3.711 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 7 ATOM 1877 C CB . ASN A 1 10 ? 3.378 -2.282 -4.370 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 7 ATOM 1878 C CG . ASN A 1 10 ? 3.696 -0.909 -4.897 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 7 ATOM 1879 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.229 0.110 -4.402 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 7 ATOM 1880 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.500 -0.872 -5.933 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 7 ATOM 1881 H H . ASN A 1 10 ? 2.625 -0.550 -2.235 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 7 ATOM 1882 H HA . ASN A 1 10 ? 1.488 -1.583 -3.838 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 7 ATOM 1883 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.274 -2.693 -3.919 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 7 ATOM 1884 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.069 -2.899 -5.209 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 7 ATOM 1885 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.856 -1.714 -6.349 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 7 ATOM 1886 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.759 0.043 -6.222 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 7 ATOM 1887 N N . ILE A 1 11 ? 0.605 -3.549 -2.217 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 7 ATOM 1888 C CA . ILE A 1 11 ? -0.182 -4.712 -1.843 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 7 ATOM 1889 C C . ILE A 1 11 ? -1.315 -4.907 -2.861 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 7 ATOM 1890 O O . ILE A 1 11 ? -2.429 -5.281 -2.506 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 7 ATOM 1891 C CB . ILE A 1 11 ? -0.676 -4.603 -0.386 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 7 ATOM 1892 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.221 -3.202 -0.078 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 7 ATOM 1893 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.435 -5.015 0.590 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 7 ATOM 1894 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.179 -2.225 0.490 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 7 ATOM 1895 H H . ILE A 1 11 ? 0.372 -2.650 -1.835 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 7 ATOM 1896 H HA . ILE A 1 11 ? 0.458 -5.581 -1.884 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 7 ATOM 1897 H HB . ILE A 1 11 ? -1.488 -5.317 -0.245 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 7 ATOM 1898 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.648 -2.792 -0.993 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 7 ATOM 1899 H HG13 . ILE A 1 11 ? -2.025 -3.300 0.648 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 7 ATOM 1900 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.343 -4.440 0.416 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 7 ATOM 1901 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.098 -4.871 1.617 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 7 ATOM 1902 H HG23 . ILE A 1 11 ? 0.668 -6.071 0.449 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 7 ATOM 1903 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.555 -1.208 0.391 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 7 ATOM 1904 H HD12 . ILE A 1 11 ? -0.003 -2.441 1.543 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 7 ATOM 1905 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.772 -2.305 -0.034 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 7 ATOM 1906 N N . VAL A 1 12 ? -1.034 -4.640 -4.139 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 7 ATOM 1907 C CA . VAL A 1 12 ? -1.977 -4.857 -5.222 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 7 ATOM 1908 C C . VAL A 1 12 ? -1.232 -5.347 -6.468 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 7 ATOM 1909 O O . VAL A 1 12 ? -1.275 -6.540 -6.732 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 7 ATOM 1910 C CB . VAL A 1 12 ? -2.887 -3.626 -5.399 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 7 ATOM 1911 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.189 -2.284 -5.148 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 7 ATOM 1912 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.580 -3.576 -6.765 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 7 ATOM 1913 H H . VAL A 1 12 ? -0.104 -4.322 -4.366 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 7 ATOM 1914 H HA . VAL A 1 12 ? -2.625 -5.684 -4.929 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 7 ATOM 1915 H HB . VAL A 1 12 ? -3.668 -3.714 -4.645 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 7 ATOM 1916 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.283 -2.180 -5.737 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 7 ATOM 1917 H HG12 . VAL A 1 12 ? -2.878 -1.486 -5.418 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 7 ATOM 1918 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.946 -2.184 -4.088 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 7 ATOM 1919 H HG21 . VAL A 1 12 ? -2.891 -3.210 -7.521 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 7 ATOM 1920 H HG22 . VAL A 1 12 ? -3.946 -4.568 -7.036 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 7 ATOM 1921 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.427 -2.893 -6.717 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 7 ATOM 1922 N N . THR A 1 13 ? -0.549 -4.458 -7.205 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 7 ATOM 1923 C CA . THR A 1 13 ? 0.254 -4.752 -8.397 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 7 ATOM 1924 C C . THR A 1 13 ? -0.256 -5.964 -9.194 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 7 ATOM 1925 O O . THR A 1 13 ? 0.338 -7.037 -9.111 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 7 ATOM 1926 C CB . THR A 1 13 ? 1.743 -4.868 -8.011 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 7 ATOM 1927 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.513 -5.249 -9.130 1.00 2.10 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 7 ATOM 1928 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.044 -5.831 -6.858 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 7 ATOM 1929 H H . THR A 1 13 ? -0.562 -3.497 -6.914 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 7 ATOM 1930 H HA . THR A 1 13 ? 0.186 -3.888 -9.055 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 7 ATOM 1931 H HB . THR A 1 13 ? 2.079 -3.877 -7.702 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 7 ATOM 1932 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.318 -6.182 -9.296 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 7 ATOM 1933 H HG21 . THR A 1 13 ? 3.116 -5.841 -6.663 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 7 ATOM 1934 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.533 -5.506 -5.957 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 7 ATOM 1935 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.720 -6.843 -7.096 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 7 ATOM 1936 N N . PRO A 1 14 ? -1.311 -5.809 -10.011 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 7 ATOM 1937 C CA . PRO A 1 14 ? -1.937 -6.913 -10.725 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 7 ATOM 1938 C C . PRO A 1 14 ? -1.077 -7.334 -11.919 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 7 ATOM 1939 O O . PRO A 1 14 ? -1.399 -7.040 -13.067 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 7 ATOM 1940 C CB . PRO A 1 14 ? -3.307 -6.375 -11.148 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 7 ATOM 1941 C CG . PRO A 1 14 ? -3.033 -4.887 -11.368 1.00 2.24 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 7 ATOM 1942 C CD . PRO A 1 14 ? -2.017 -4.567 -10.271 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 7 ATOM 1943 H HA . PRO A 1 14 ? -2.072 -7.767 -10.060 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 7 ATOM 1944 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.695 -6.862 -12.044 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 7 ATOM 1945 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.011 -6.493 -10.323 1.00 2.23 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 7 ATOM 1946 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.578 -4.734 -12.347 1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 7 ATOM 1947 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.938 -4.288 -11.268 1.00 2.98 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 7 ATOM 1948 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.338 -3.784 -10.610 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 7 ATOM 1949 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.541 -4.258 -9.371 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 7 ATOM 1950 N N . ARG A 1 15 ? 0.029 -8.019 -11.639 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 7 ATOM 1951 C CA . ARG A 1 15 ? 1.020 -8.506 -12.581 1.00 2.69 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 7 ATOM 1952 C C . ARG A 1 15 ? 1.591 -9.753 -11.934 1.00 4.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 7 ATOM 1953 O O . ARG A 1 15 ? 2.492 -9.667 -11.104 1.00 5.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 7 ATOM 1954 C CB . ARG A 1 15 ? 2.108 -7.444 -12.813 1.00 3.83 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 7 ATOM 1955 C CG . ARG A 1 15 ? 1.748 -6.574 -14.021 1.00 4.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 7 ATOM 1956 C CD . ARG A 1 15 ? 2.252 -5.136 -13.872 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 7 ATOM 1957 N NE . ARG A 1 15 ? 3.715 -5.038 -13.964 1.00 7.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 7 ATOM 1958 C CZ . ARG A 1 15 ? 4.401 -3.894 -13.837 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 7 ATOM 1959 N NH1 . ARG A 1 15 ? 3.761 -2.765 -13.527 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 7 ATOM 1960 N NH2 . ARG A 1 15 ? 5.720 -3.876 -14.026 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 7 ATOM 1961 H H . ARG A 1 15 ? 0.213 -8.236 -10.667 1.00 2.36 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 7 ATOM 1962 H HA . ARG A 1 15 ? 0.545 -8.771 -13.527 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 7 ATOM 1963 H HB2 . ARG A 1 15 ? 2.212 -6.830 -11.917 1.00 4.55 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 7 ATOM 1964 H HB3 . ARG A 1 15 ? 3.067 -7.926 -13.012 1.00 4.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 7 ATOM 1965 H HG2 . ARG A 1 15 ? 2.152 -7.032 -14.925 1.00 4.48 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 7 ATOM 1966 H HG3 . ARG A 1 15 ? 0.669 -6.535 -14.130 1.00 4.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 7 ATOM 1967 H HD2 . ARG A 1 15 ? 1.809 -4.536 -14.669 1.00 6.94 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 7 ATOM 1968 H HD3 . ARG A 1 15 ? 1.913 -4.745 -12.912 1.00 6.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 7 ATOM 1969 H HE . ARG A 1 15 ? 4.200 -5.897 -14.176 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 7 ATOM 1970 H HH11 . ARG A 1 15 ? 2.764 -2.785 -13.374 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 7 ATOM 1971 H HH12 . ARG A 1 15 ? 4.238 -1.882 -13.422 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 7 ATOM 1972 H HH21 . ARG A 1 15 ? 6.221 -4.717 -14.271 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 7 ATOM 1973 H HH22 . ARG A 1 15 ? 6.256 -3.025 -13.942 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 7 ATOM 1974 N N . THR A 1 16 ? 1.030 -10.898 -12.285 1.00 4.60 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 7 ATOM 1975 C CA . THR A 1 16 ? 1.382 -12.185 -11.726 1.00 6.36 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 7 ATOM 1976 C C . THR A 1 16 ? 1.715 -13.109 -12.891 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 7 ATOM 1977 O O . THR A 1 16 ? 1.236 -12.871 -14.001 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 7 ATOM 1978 C CB . THR A 1 16 ? 0.192 -12.697 -10.905 1.00 6.94 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 7 ATOM 1979 O OG1 . THR A 1 16 ? -1.029 -12.418 -11.561 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 7 ATOM 1980 C CG2 . THR A 1 16 ? 0.153 -12.027 -9.530 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 7 ATOM 1981 H H . THR A 1 16 ? 0.259 -10.930 -12.938 1.00 4.20 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 7 ATOM 1982 H HA . THR A 1 16 ? 2.255 -12.089 -11.082 1.00 7.05 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 7 ATOM 1983 H HB . THR A 1 16 ? 0.285 -13.769 -10.770 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 7 ATOM 1984 H HG1 . THR A 1 16 ? -1.240 -13.174 -12.120 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 7 ATOM 1985 H HG21 . THR A 1 16 ? 0.107 -10.943 -9.639 1.00 6.50 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 7 ATOM 1986 H HG22 . THR A 1 16 ? -0.729 -12.367 -8.987 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 7 ATOM 1987 H HG23 . THR A 1 16 ? 1.043 -12.297 -8.964 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 7 ATOM 1988 N N . PRO A 1 17 ? 2.554 -14.126 -12.665 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 7 ATOM 1989 C CA . PRO A 1 17 ? 2.840 -15.135 -13.666 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 7 ATOM 1990 C C . PRO A 1 17 ? 1.627 -16.051 -13.831 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 7 ATOM 1991 O O . PRO A 1 17 ? 1.591 -16.748 -14.866 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 7 ATOM 1992 C CB . PRO A 1 17 ? 4.053 -15.888 -13.122 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 7 ATOM 1993 C CG . PRO A 1 17 ? 3.831 -15.833 -11.611 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 7 ATOM 1994 C CD . PRO A 1 17 ? 3.182 -14.464 -11.400 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 7 ATOM 1995 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 0.775 -16.056 -12.911 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 7 ATOM 1996 H HA . PRO A 1 17 ? 3.075 -14.674 -14.625 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 7 ATOM 1997 H HB2 . PRO A 1 17 ? 4.100 -16.913 -13.493 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 7 ATOM 1998 H HB3 . PRO A 1 17 ? 4.962 -15.343 -13.378 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 7 ATOM 1999 H HG2 . PRO A 1 17 ? 3.133 -16.618 -11.317 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 7 ATOM 2000 H HG3 . PRO A 1 17 ? 4.767 -15.926 -11.062 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 7 ATOM 2001 H HD2 . PRO A 1 17 ? 2.448 -14.520 -10.596 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 7 ATOM 2002 H HD3 . PRO A 1 17 ? 3.948 -13.724 -11.165 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 7 ATOM 2003 N N . GLU A 1 1 ? -10.180 6.838 8.387 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 8 ATOM 2004 C CA . GLU A 1 1 ? -9.448 6.839 7.111 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 8 ATOM 2005 C C . GLU A 1 1 ? -8.000 6.669 7.478 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 8 ATOM 2006 O O . GLU A 1 1 ? -7.553 7.431 8.319 1.00 2.17 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 8 ATOM 2007 C CB . GLU A 1 1 ? -9.630 8.164 6.373 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 8 ATOM 2008 C CG . GLU A 1 1 ? -10.959 8.147 5.628 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 8 ATOM 2009 C CD . GLU A 1 1 ? -11.126 9.439 4.836 1.00 2.73 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 8 ATOM 2010 O OE1 . GLU A 1 1 ? -11.572 10.423 5.464 1.00 3.25 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 8 ATOM 2011 O OE2 . GLU A 1 1 ? -10.775 9.418 3.638 1.00 3.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 8 ATOM 2012 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.588 7.316 9.062 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 8 ATOM 2013 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.066 7.311 8.287 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 8 ATOM 2014 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.313 5.889 8.704 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 8 ATOM 2015 H HA . GLU A 1 1 ? -9.769 6.018 6.471 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 8 ATOM 2016 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.609 8.989 7.088 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 8 ATOM 2017 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.819 8.293 5.654 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 8 ATOM 2018 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.973 7.292 4.950 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 8 ATOM 2019 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.778 8.039 6.342 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 8 ATOM 2020 N N . ASN A 1 2 ? -7.322 5.648 6.953 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 8 ATOM 2021 C CA . ASN A 1 2 ? -6.025 5.213 7.461 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 8 ATOM 2022 C C . ASN A 1 2 ? -5.018 6.365 7.418 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 8 ATOM 2023 O O . ASN A 1 2 ? -4.449 6.601 6.354 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 8 ATOM 2024 C CB . ASN A 1 2 ? -5.514 4.042 6.602 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 8 ATOM 2025 C CG . ASN A 1 2 ? -6.478 2.863 6.594 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 8 ATOM 2026 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.087 2.552 7.607 1.00 2.78 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 8 ATOM 2027 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.675 2.228 5.445 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 8 ATOM 2028 H H . ASN A 1 2 ? -7.759 5.072 6.250 1.00 1.25 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 8 ATOM 2029 H HA . ASN A 1 2 ? -6.146 4.863 8.486 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 8 ATOM 2030 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.355 4.386 5.579 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 8 ATOM 2031 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.561 3.700 7.003 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 8 ATOM 2032 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.192 2.484 4.598 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 8 ATOM 2033 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.326 1.457 5.455 1.00 2.73 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 8 ATOM 2034 N N . PRO A 1 3 ? -4.700 7.045 8.536 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 8 ATOM 2035 C CA . PRO A 1 3 ? -3.881 8.257 8.496 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 8 ATOM 2036 C C . PRO A 1 3 ? -2.391 7.986 8.262 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 8 ATOM 2037 O O . PRO A 1 3 ? -1.561 8.884 8.365 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 8 ATOM 2038 C CB . PRO A 1 3 ? -4.141 8.946 9.836 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 8 ATOM 2039 C CG . PRO A 1 3 ? -4.385 7.769 10.781 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 8 ATOM 2040 C CD . PRO A 1 3 ? -5.156 6.788 9.898 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 8 ATOM 2041 H HA . PRO A 1 3 ? -4.220 8.887 7.681 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 8 ATOM 2042 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.305 9.566 10.162 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 8 ATOM 2043 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.050 9.544 9.761 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 8 ATOM 2044 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.435 7.333 11.086 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 8 ATOM 2045 H HG3 . PRO A 1 3 ? -4.970 8.070 11.652 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 8 ATOM 2046 H HD2 . PRO A 1 3 ? -4.985 5.758 10.196 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 8 ATOM 2047 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.212 7.000 10.016 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 8 ATOM 2048 N N . VAL A 1 4 ? -2.058 6.745 7.930 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 8 ATOM 2049 C CA . VAL A 1 4 ? -0.715 6.244 7.707 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 8 ATOM 2050 C C . VAL A 1 4 ? -0.581 5.537 6.359 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 8 ATOM 2051 O O . VAL A 1 4 ? 0.526 5.235 5.920 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 8 ATOM 2052 C CB . VAL A 1 4 ? -0.367 5.287 8.849 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 8 ATOM 2053 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.422 6.024 10.191 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 8 ATOM 2054 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.278 4.049 8.924 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 8 ATOM 2055 H H . VAL A 1 4 ? -2.806 6.083 7.957 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 8 ATOM 2056 H HA . VAL A 1 4 ? -0.011 7.077 7.719 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 8 ATOM 2057 H HB . VAL A 1 4 ? 0.641 4.942 8.665 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 8 ATOM 2058 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.454 6.265 10.445 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 8 ATOM 2059 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.002 5.394 10.976 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 8 ATOM 2060 H HG13 . VAL A 1 4 ? 0.154 6.947 10.130 1.00 2.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 8 ATOM 2061 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.303 4.278 8.640 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 8 ATOM 2062 H HG22 . VAL A 1 4 ? -0.887 3.271 8.277 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 8 ATOM 2063 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.283 3.653 9.940 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 8 ATOM 2064 N N . VAL A 1 5 ? -1.708 5.196 5.726 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 8 ATOM 2065 C CA . VAL A 1 5 ? -1.790 4.513 4.437 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 8 ATOM 2066 C C . VAL A 1 5 ? -1.071 3.174 4.394 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 8 ATOM 2067 O O . VAL A 1 5 ? -0.975 2.529 3.354 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 8 ATOM 2068 C CB . VAL A 1 5 ? -1.457 5.537 3.334 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 8 ATOM 2069 C CG1 . VAL A 1 5 ? -1.093 4.942 1.976 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 8 ATOM 2070 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.675 6.452 3.156 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 8 ATOM 2071 H H . VAL A 1 5 ? -2.570 5.531 6.114 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 8 ATOM 2072 H HA . VAL A 1 5 ? -2.802 4.184 4.298 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 8 ATOM 2073 H HB . VAL A 1 5 ? -0.615 6.147 3.662 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 8 ATOM 2074 H HG11 . VAL A 1 5 ? -0.133 4.433 2.065 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 8 ATOM 2075 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.861 4.236 1.659 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 8 ATOM 2076 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.994 5.732 1.233 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 8 ATOM 2077 H HG21 . VAL A 1 5 ? -3.541 5.863 2.854 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 8 ATOM 2078 H HG22 . VAL A 1 5 ? -2.900 6.962 4.093 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 8 ATOM 2079 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.470 7.200 2.391 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 8 ATOM 2080 N N . HIS A 1 6 ? -0.627 2.687 5.548 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 8 ATOM 2081 C CA . HIS A 1 6 ? 0.304 1.596 5.640 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 8 ATOM 2082 C C . HIS A 1 6 ? 1.419 1.753 4.612 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 8 ATOM 2083 O O . HIS A 1 6 ? 1.892 0.765 4.054 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 8 ATOM 2084 C CB . HIS A 1 6 ? -0.462 0.283 5.489 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 8 ATOM 2085 C CG . HIS A 1 6 ? -1.424 -0.037 6.598 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 8 ATOM 2086 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.517 -0.869 6.500 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 8 ATOM 2087 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.315 0.356 7.900 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 8 ATOM 2088 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.050 -0.968 7.729 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 8 ATOM 2089 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.359 -0.231 8.614 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 8 ATOM 2090 H H . HIS A 1 6 ? -0.795 3.203 6.387 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 8 ATOM 2091 H HA . HIS A 1 6 ? 0.770 1.647 6.616 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 8 ATOM 2092 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.004 0.280 4.547 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 8 ATOM 2093 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.263 -0.507 5.452 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 8 ATOM 2094 H HD1 . HIS A 1 6 ? -2.842 -1.344 5.671 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 8 ATOM 2095 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.535 0.980 8.302 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 8 ATOM 2096 H HE1 . HIS A 1 6 ? -3.905 -1.577 7.981 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 8 ATOM 2097 N N . PHE A 1 7 ? 1.845 2.994 4.357 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 8 ATOM 2098 C CA . PHE A 1 7 ? 2.830 3.365 3.356 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 8 ATOM 2099 C C . PHE A 1 7 ? 2.554 2.875 1.932 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 8 ATOM 2100 O O . PHE A 1 7 ? 3.388 3.077 1.056 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 8 ATOM 2101 C CB . PHE A 1 7 ? 4.195 2.898 3.844 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 8 ATOM 2102 C CG . PHE A 1 7 ? 5.068 4.045 4.258 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 8 ATOM 2103 C CD1 . PHE A 1 7 ? 5.509 4.938 3.274 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 8 ATOM 2104 C CD2 . PHE A 1 7 ? 5.396 4.239 5.606 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 8 ATOM 2105 C CE1 . PHE A 1 7 ? 6.330 6.020 3.633 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 8 ATOM 2106 C CE2 . PHE A 1 7 ? 6.236 5.309 5.967 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 8 ATOM 2107 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.706 6.195 4.979 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 8 ATOM 2108 H H . PHE A 1 7 ? 1.466 3.767 4.884 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 8 ATOM 2109 H HA . PHE A 1 7 ? 2.837 4.454 3.303 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 8 ATOM 2110 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.084 2.194 4.667 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 8 ATOM 2111 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.689 2.371 3.039 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 8 ATOM 2112 H HD1 . PHE A 1 7 ? 5.182 4.766 2.254 1.00 3.49 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 8 ATOM 2113 H HD2 . PHE A 1 7 ? 4.980 3.567 6.344 1.00 2.85 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 8 ATOM 2114 H HE1 . PHE A 1 7 ? 6.672 6.715 2.879 1.00 3.76 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 8 ATOM 2115 H HE2 . PHE A 1 7 ? 6.514 5.458 7.001 1.00 2.70 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 8 ATOM 2116 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.346 7.021 5.256 1.00 1.03 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 8 ATOM 2117 N N . PHE A 1 8 ? 1.403 2.248 1.705 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 8 ATOM 2118 C CA . PHE A 1 8 ? 1.012 1.562 0.493 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 8 ATOM 2119 C C . PHE A 1 8 ? 2.170 0.740 -0.064 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 8 ATOM 2120 O O . PHE A 1 8 ? 2.742 1.077 -1.096 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 8 ATOM 2121 C CB . PHE A 1 8 ? 0.451 2.569 -0.510 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 8 ATOM 2122 C CG . PHE A 1 8 ? -0.273 1.919 -1.667 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 8 ATOM 2123 C CD1 . PHE A 1 8 ? -1.533 1.330 -1.449 1.00 2.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 8 ATOM 2124 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.293 1.919 -2.953 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 8 ATOM 2125 C CE1 . PHE A 1 8 ? -2.246 0.781 -2.527 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 8 ATOM 2126 C CE2 . PHE A 1 8 ? -0.425 1.380 -4.033 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 8 ATOM 2127 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.700 0.831 -3.821 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 8 ATOM 2128 H H . PHE A 1 8 ? 0.789 2.142 2.491 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 8 ATOM 2129 H HA . PHE A 1 8 ? 0.207 0.878 0.758 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 8 ATOM 2130 H HB2 . PHE A 1 8 ? -0.262 3.214 0.001 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 8 ATOM 2131 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.256 3.204 -0.883 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 8 ATOM 2132 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.962 1.321 -0.458 1.00 3.47 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 8 ATOM 2133 H HD2 . PHE A 1 8 ? 1.274 2.346 -3.114 1.00 2.73 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 8 ATOM 2134 H HE1 . PHE A 1 8 ? -3.221 0.347 -2.365 1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 8 ATOM 2135 H HE2 . PHE A 1 8 ? -0.001 1.407 -5.027 1.00 2.71 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 8 ATOM 2136 H HZ . PHE A 1 8 ? -2.267 0.457 -4.658 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 8 ATOM 2137 N N . LYS A 1 9 ? 2.521 -0.361 0.608 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 8 ATOM 2138 C CA . LYS A 1 9 ? 3.617 -1.205 0.140 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 8 ATOM 2139 C C . LYS A 1 9 ? 3.168 -2.112 -1.023 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 8 ATOM 2140 O O . LYS A 1 9 ? 3.256 -3.329 -0.906 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 8 ATOM 2141 C CB . LYS A 1 9 ? 4.211 -2.039 1.283 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 8 ATOM 2142 C CG . LYS A 1 9 ? 5.328 -1.311 2.035 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 8 ATOM 2143 C CD . LYS A 1 9 ? 4.791 -0.462 3.173 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 8 ATOM 2144 C CE . LYS A 1 9 ? 4.216 -1.394 4.238 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 8 ATOM 2145 N NZ . LYS A 1 9 ? 3.917 -0.645 5.462 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 8 ATOM 2146 H H . LYS A 1 9 ? 2.018 -0.612 1.449 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 8 ATOM 2147 H HA . LYS A 1 9 ? 4.405 -0.541 -0.204 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 8 ATOM 2148 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.429 -2.403 1.947 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 8 ATOM 2149 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.694 -2.904 0.858 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 8 ATOM 2150 H HG2 . LYS A 1 9 ? 6.011 -2.050 2.456 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 8 ATOM 2151 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.896 -0.684 1.347 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 8 ATOM 2152 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.614 0.118 3.591 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 8 ATOM 2153 H HD3 . LYS A 1 9 ? 4.022 0.210 2.793 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 8 ATOM 2154 H HE2 . LYS A 1 9 ? 3.295 -1.845 3.865 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 8 ATOM 2155 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.938 -2.184 4.455 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 8 ATOM 2156 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 3.531 -1.259 6.164 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 8 ATOM 2157 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 4.755 -0.196 5.797 1.00 3.39 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 8 ATOM 2158 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 3.237 0.057 5.218 1.00 2.63 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 8 ATOM 2159 N N . ASN A 1 10 ? 2.673 -1.549 -2.132 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 8 ATOM 2160 C CA . ASN A 1 10 ? 2.251 -2.214 -3.354 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 8 ATOM 2161 C C . ASN A 1 10 ? 1.622 -3.567 -3.083 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 8 ATOM 2162 O O . ASN A 1 10 ? 1.977 -4.578 -3.680 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 8 ATOM 2163 C CB . ASN A 1 10 ? 3.400 -2.287 -4.346 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 8 ATOM 2164 C CG . ASN A 1 10 ? 3.775 -0.913 -4.838 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 8 ATOM 2165 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.433 0.109 -4.258 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 8 ATOM 2166 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.494 -0.878 -5.935 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 8 ATOM 2167 H H . ASN A 1 10 ? 2.629 -0.548 -2.226 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 8 ATOM 2168 H HA . ASN A 1 10 ? 1.500 -1.585 -3.833 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 8 ATOM 2169 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.281 -2.729 -3.896 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 8 ATOM 2170 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.084 -2.883 -5.200 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 8 ATOM 2171 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.751 -1.714 -6.429 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 8 ATOM 2172 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.808 0.032 -6.184 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 8 ATOM 2173 N N . ILE A 1 11 ? 0.600 -3.556 -2.235 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 8 ATOM 2174 C CA . ILE A 1 11 ? -0.176 -4.730 -1.870 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 8 ATOM 2175 C C . ILE A 1 11 ? -1.291 -4.939 -2.904 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 8 ATOM 2176 O O . ILE A 1 11 ? -2.407 -5.320 -2.566 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 8 ATOM 2177 C CB . ILE A 1 11 ? -0.688 -4.625 -0.419 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 8 ATOM 2178 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.243 -3.228 -0.112 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 8 ATOM 2179 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.414 -5.032 0.571 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 8 ATOM 2180 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.211 -2.246 0.469 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 8 ATOM 2181 H H . ILE A 1 11 ? 0.343 -2.657 -1.868 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 8 ATOM 2182 H HA . ILE A 1 11 ? 0.475 -5.591 -1.902 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 8 ATOM 2183 H HB . ILE A 1 11 ? -1.499 -5.344 -0.289 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 8 ATOM 2184 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.665 -2.818 -1.029 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 8 ATOM 2185 H HG13 . ILE A 1 11 ? -2.053 -3.333 0.608 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 8 ATOM 2186 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.058 -4.901 1.592 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 8 ATOM 2187 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.664 -6.083 0.422 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 8 ATOM 2188 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.315 -4.440 0.417 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 8 ATOM 2189 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.601 -1.233 0.394 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 8 ATOM 2190 H HD12 . ILE A 1 11 ? -0.024 -2.481 1.516 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 8 ATOM 2191 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.738 -2.301 -0.061 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 8 ATOM 2192 N N . VAL A 1 12 ? -0.991 -4.670 -4.178 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 8 ATOM 2193 C CA . VAL A 1 12 ? -1.923 -4.875 -5.274 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 8 ATOM 2194 C C . VAL A 1 12 ? -1.176 -5.382 -6.511 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 8 ATOM 2195 O O . VAL A 1 12 ? -1.215 -6.583 -6.754 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 8 ATOM 2196 C CB . VAL A 1 12 ? -2.818 -3.633 -5.455 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 8 ATOM 2197 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.100 -2.304 -5.191 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 8 ATOM 2198 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.493 -3.560 -6.826 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 8 ATOM 2199 H H . VAL A 1 12 ? -0.061 -4.339 -4.388 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 8 ATOM 2200 H HA . VAL A 1 12 ? -2.586 -5.691 -4.985 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 8 ATOM 2201 H HB . VAL A 1 12 ? -3.610 -3.712 -4.711 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 8 ATOM 2202 H HG11 . VAL A 1 12 ? -2.766 -1.494 -5.483 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 8 ATOM 2203 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.880 -2.205 -4.128 1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 8 ATOM 2204 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.177 -2.224 -5.761 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 8 ATOM 2205 H HG21 . VAL A 1 12 ? -3.835 -4.549 -7.134 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 8 ATOM 2206 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.355 -2.894 -6.771 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 8 ATOM 2207 H HG23 . VAL A 1 12 ? -2.800 -3.153 -7.559 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 8 ATOM 2208 N N . THR A 1 13 ? -0.486 -4.514 -7.267 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 8 ATOM 2209 C CA . THR A 1 13 ? 0.322 -4.855 -8.446 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 8 ATOM 2210 C C . THR A 1 13 ? -0.264 -6.025 -9.257 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 8 ATOM 2211 O O . THR A 1 13 ? 0.280 -7.132 -9.241 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 8 ATOM 2212 C CB . THR A 1 13 ? 1.800 -5.049 -8.042 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 8 ATOM 2213 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.554 -5.607 -9.097 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 8 ATOM 2214 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.009 -5.913 -6.798 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 8 ATOM 2215 H H . THR A 1 13 ? -0.501 -3.543 -7.006 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 8 ATOM 2216 H HA . THR A 1 13 ? 0.313 -3.989 -9.105 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 8 ATOM 2217 H HB . THR A 1 13 ? 2.214 -4.063 -7.826 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 8 ATOM 2218 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.222 -6.506 -9.218 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 8 ATOM 2219 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.558 -6.896 -6.930 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 8 ATOM 2220 H HG22 . THR A 1 13 ? 3.077 -6.024 -6.607 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 8 ATOM 2221 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.562 -5.429 -5.934 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 8 ATOM 2222 N N . PRO A 1 14 ? -1.345 -5.793 -10.016 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 8 ATOM 2223 C CA . PRO A 1 14 ? -2.019 -6.849 -10.744 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 8 ATOM 2224 C C . PRO A 1 14 ? -1.118 -7.320 -11.881 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 8 ATOM 2225 O O . PRO A 1 14 ? -1.008 -6.669 -12.918 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 8 ATOM 2226 C CB . PRO A 1 14 ? -3.332 -6.236 -11.236 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 8 ATOM 2227 C CG . PRO A 1 14 ? -3.002 -4.751 -11.371 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 8 ATOM 2228 C CD . PRO A 1 14 ? -1.980 -4.512 -10.259 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 8 ATOM 2229 H HA . PRO A 1 14 ? -2.236 -7.685 -10.077 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 8 ATOM 2230 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.663 -6.669 -12.181 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 8 ATOM 2231 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.097 -6.367 -10.470 1.00 2.18 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 8 ATOM 2232 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.540 -4.561 -12.341 1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 8 ATOM 2233 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.888 -4.129 -11.242 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 8 ATOM 2234 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.256 -3.761 -10.577 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 8 ATOM 2235 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.497 -4.192 -9.359 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 8 ATOM 2236 N N . ARG A 1 15 ? -0.466 -8.463 -11.681 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 8 ATOM 2237 C CA . ARG A 1 15 ? 0.386 -9.093 -12.671 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 8 ATOM 2238 C C . ARG A 1 15 ? -0.048 -10.541 -12.739 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 8 ATOM 2239 O O . ARG A 1 15 ? 0.141 -11.287 -11.781 1.00 4.06 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 8 ATOM 2240 C CB . ARG A 1 15 ? 1.860 -8.959 -12.268 1.00 3.19 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 8 ATOM 2241 C CG . ARG A 1 15 ? 2.358 -7.556 -12.619 1.00 3.95 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 8 ATOM 2242 C CD . ARG A 1 15 ? 3.736 -7.270 -12.010 1.00 5.33 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 8 ATOM 2243 N NE . ARG A 1 15 ? 4.791 -8.143 -12.552 1.00 6.05 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 8 ATOM 2244 C CZ . ARG A 1 15 ? 5.539 -7.892 -13.635 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 8 ATOM 2245 N NH1 . ARG A 1 15 ? 5.298 -6.817 -14.386 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 8 ATOM 2246 N NH2 . ARG A 1 15 ? 6.535 -8.717 -13.964 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 8 ATOM 2247 H H . ARG A 1 15 ? -0.544 -8.920 -10.781 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 8 ATOM 2248 H HA . ARG A 1 15 ? 0.233 -8.626 -13.646 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 8 ATOM 2249 H HB2 . ARG A 1 15 ? 1.965 -9.140 -11.197 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 8 ATOM 2250 H HB3 . ARG A 1 15 ? 2.455 -9.693 -12.812 1.00 3.54 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 8 ATOM 2251 H HG2 . ARG A 1 15 ? 2.393 -7.459 -13.704 1.00 3.96 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 8 ATOM 2252 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.652 -6.823 -12.229 1.00 4.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 8 ATOM 2253 H HD2 . ARG A 1 15 ? 3.994 -6.223 -12.177 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 8 ATOM 2254 H HD3 . ARG A 1 15 ? 3.678 -7.420 -10.931 1.00 5.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 8 ATOM 2255 H HE . ARG A 1 15 ? 4.972 -8.974 -12.007 1.00 5.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 8 ATOM 2256 H HH11 . ARG A 1 15 ? 4.532 -6.207 -14.151 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 8 ATOM 2257 H HH12 . ARG A 1 15 ? 5.846 -6.594 -15.203 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 8 ATOM 2258 H HH21 . ARG A 1 15 ? 6.739 -9.534 -13.408 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 8 ATOM 2259 H HH22 . ARG A 1 15 ? 7.117 -8.551 -14.772 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 8 ATOM 2260 N N . THR A 1 16 ? -0.645 -10.922 -13.857 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 8 ATOM 2261 C CA . THR A 1 16 ? -1.143 -12.259 -14.092 1.00 5.12 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 8 ATOM 2262 C C . THR A 1 16 ? -0.630 -12.684 -15.461 1.00 5.83 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 8 ATOM 2263 O O . THR A 1 16 ? -0.332 -11.814 -16.283 1.00 5.52 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 8 ATOM 2264 C CB . THR A 1 16 ? -2.673 -12.233 -14.029 1.00 5.58 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 8 ATOM 2265 O OG1 . THR A 1 16 ? -3.191 -11.207 -14.849 1.00 5.65 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 8 ATOM 2266 C CG2 . THR A 1 16 ? -3.162 -12.000 -12.597 1.00 5.34 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 8 ATOM 2267 H H . THR A 1 16 ? -0.804 -10.286 -14.625 1.00 3.67 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 8 ATOM 2268 H HA . THR A 1 16 ? -0.757 -12.940 -13.333 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 8 ATOM 2269 H HB . THR A 1 16 ? -3.056 -13.187 -14.376 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 8 ATOM 2270 H HG1 . THR A 1 16 ? -3.152 -11.515 -15.763 1.00 6.31 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 8 ATOM 2271 H HG21 . THR A 1 16 ? -2.863 -11.011 -12.250 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 8 ATOM 2272 H HG22 . THR A 1 16 ? -4.250 -12.067 -12.569 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 8 ATOM 2273 H HG23 . THR A 1 16 ? -2.741 -12.758 -11.936 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 8 ATOM 2274 N N . PRO A 1 17 ? -0.492 -13.990 -15.705 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 8 ATOM 2275 C CA . PRO A 1 17 ? -0.163 -14.497 -17.021 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 8 ATOM 2276 C C . PRO A 1 17 ? -1.368 -14.333 -17.947 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 8 ATOM 2277 O O . PRO A 1 17 ? -1.154 -14.485 -19.169 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 8 ATOM 2278 C CB . PRO A 1 17 ? 0.197 -15.965 -16.790 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 8 ATOM 2279 C CG . PRO A 1 17 ? -0.701 -16.357 -15.617 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 8 ATOM 2280 C CD . PRO A 1 17 ? -0.793 -15.075 -14.788 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 8 ATOM 2281 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.476 -14.075 -17.421 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 8 ATOM 2282 H HA . PRO A 1 17 ? 0.687 -13.959 -17.441 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 8 ATOM 2283 H HB2 . PRO A 1 17 ? 0.009 -16.577 -17.673 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 8 ATOM 2284 H HB3 . PRO A 1 17 ? 1.243 -16.036 -16.488 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 8 ATOM 2285 H HG2 . PRO A 1 17 ? -1.691 -16.623 -15.990 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 8 ATOM 2286 H HG3 . PRO A 1 17 ? -0.273 -17.177 -15.039 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 8 ATOM 2287 H HD2 . PRO A 1 17 ? -1.797 -14.976 -14.374 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 8 ATOM 2288 H HD3 . PRO A 1 17 ? -0.052 -15.092 -13.989 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 8 ATOM 2289 N N . GLU A 1 1 ? -10.242 7.298 7.923 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 9 ATOM 2290 C CA . GLU A 1 1 ? -9.479 7.183 6.668 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 9 ATOM 2291 C C . GLU A 1 1 ? -8.059 6.922 7.092 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 9 ATOM 2292 O O . GLU A 1 1 ? -7.580 7.683 7.919 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 9 ATOM 2293 C CB . GLU A 1 1 ? -9.515 8.462 5.818 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 9 ATOM 2294 C CG . GLU A 1 1 ? -10.912 8.764 5.264 1.00 2.03 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 9 ATOM 2295 C CD . GLU A 1 1 ? -11.648 9.779 6.136 1.00 2.78 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 9 ATOM 2296 O OE1 . GLU A 1 1 ? -11.862 9.428 7.318 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 9 ATOM 2297 O OE2 . GLU A 1 1 ? -11.954 10.875 5.626 1.00 3.50 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 9 ATOM 2298 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.663 7.810 8.580 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 9 ATOM 2299 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.116 7.779 7.780 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 9 ATOM 2300 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.425 6.382 8.300 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 9 ATOM 2301 H HA . GLU A 1 1 ? -9.843 6.344 6.075 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 9 ATOM 2302 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.153 9.311 6.400 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 9 ATOM 2303 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.838 8.320 4.975 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 9 ATOM 2304 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.810 9.162 4.254 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 9 ATOM 2305 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.485 7.837 5.212 1.00 2.27 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 9 ATOM 2306 N N . ASN A 1 2 ? -7.436 5.840 6.622 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 9 ATOM 2307 C CA . ASN A 1 2 ? -6.176 5.338 7.162 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 9 ATOM 2308 C C . ASN A 1 2 ? -5.123 6.448 7.233 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 9 ATOM 2309 O O . ASN A 1 2 ? -4.482 6.708 6.216 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 9 ATOM 2310 C CB . ASN A 1 2 ? -5.657 4.200 6.262 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 9 ATOM 2311 C CG . ASN A 1 2 ? -6.578 2.991 6.229 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 9 ATOM 2312 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.497 2.883 7.030 1.00 2.40 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 9 ATOM 2313 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.375 2.084 5.282 1.00 2.06 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 9 ATOM 2314 H H . ASN A 1 2 ? -7.909 5.244 5.960 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 9 ATOM 2315 H HA . ASN A 1 2 ? -6.355 4.933 8.158 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 9 ATOM 2316 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.527 4.578 5.246 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 9 ATOM 2317 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.689 3.878 6.637 1.00 1.17 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 9 ATOM 2318 H HD21 . ASN A 1 2 ? -5.639 2.180 4.602 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 9 ATOM 2319 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.003 1.296 5.263 1.00 2.72 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 9 ATOM 2320 N N . PRO A 1 3 ? -4.844 7.053 8.402 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 9 ATOM 2321 C CA . PRO A 1 3 ? -3.967 8.220 8.481 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 9 ATOM 2322 C C . PRO A 1 3 ? -2.482 7.889 8.311 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 9 ATOM 2323 O O . PRO A 1 3 ? -1.619 8.742 8.493 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 9 ATOM 2324 C CB . PRO A 1 3 ? -4.269 8.847 9.844 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 9 ATOM 2325 C CG . PRO A 1 3 ? -4.652 7.639 10.698 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 9 ATOM 2326 C CD . PRO A 1 3 ? -5.423 6.765 9.710 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 9 ATOM 2327 H HA . PRO A 1 3 ? -4.227 8.909 7.687 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 9 ATOM 2328 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.418 9.389 10.259 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 9 ATOM 2329 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.131 9.510 9.749 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 9 ATOM 2330 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.752 7.122 11.033 1.00 0.72 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 9 ATOM 2331 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.271 7.927 11.548 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 9 ATOM 2332 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.350 5.713 9.964 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 9 ATOM 2333 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.468 7.054 9.751 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 9 ATOM 2334 N N . VAL A 1 4 ? -2.189 6.649 7.937 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 9 ATOM 2335 C CA . VAL A 1 4 ? -0.859 6.106 7.747 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 9 ATOM 2336 C C . VAL A 1 4 ? -0.682 5.484 6.361 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 9 ATOM 2337 O O . VAL A 1 4 ? 0.440 5.194 5.952 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 9 ATOM 2338 C CB . VAL A 1 4 ? -0.601 5.077 8.850 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 9 ATOM 2339 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.701 5.745 10.225 1.00 1.07 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 9 ATOM 2340 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.557 3.872 8.819 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 9 ATOM 2341 H H . VAL A 1 4 ? -2.966 6.020 7.906 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 9 ATOM 2342 H HA . VAL A 1 4 ? -0.126 6.908 7.844 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 9 ATOM 2343 H HB . VAL A 1 4 ? 0.403 4.704 8.696 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 9 ATOM 2344 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.736 6.004 10.444 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 9 ATOM 2345 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.337 5.062 10.994 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 9 ATOM 2346 H HG13 . VAL A 1 4 ? -0.095 6.652 10.240 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 9 ATOM 2347 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.567 4.162 8.538 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 9 ATOM 2348 H HG22 . VAL A 1 4 ? -1.184 3.129 8.123 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 9 ATOM 2349 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.594 3.404 9.803 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 9 ATOM 2350 N N . VAL A 1 5 ? -1.787 5.209 5.656 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 9 ATOM 2351 C CA . VAL A 1 5 ? -1.824 4.602 4.321 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 9 ATOM 2352 C C . VAL A 1 5 ? -1.081 3.269 4.244 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 9 ATOM 2353 O O . VAL A 1 5 ? -0.874 2.699 3.175 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 9 ATOM 2354 C CB . VAL A 1 5 ? -1.396 5.688 3.307 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 9 ATOM 2355 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.888 5.178 1.959 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 9 ATOM 2356 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.593 6.612 3.065 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 9 ATOM 2357 H H . VAL A 1 5 ? -2.656 5.536 6.037 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 9 ATOM 2358 H HA . VAL A 1 5 ? -2.846 4.303 4.113 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 9 ATOM 2359 H HB . VAL A 1 5 ? -0.591 6.281 3.741 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 9 ATOM 2360 H HG11 . VAL A 1 5 ? -1.611 4.491 1.521 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 9 ATOM 2361 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.721 6.015 1.283 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 9 ATOM 2362 H HG13 . VAL A 1 5 ? 0.065 4.669 2.115 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 9 ATOM 2363 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.942 7.026 4.011 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 9 ATOM 2364 H HG22 . VAL A 1 5 ? -2.299 7.434 2.413 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 9 ATOM 2365 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.404 6.055 2.596 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 9 ATOM 2366 N N . HIS A 1 6 ? -0.735 2.710 5.397 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 9 ATOM 2367 C CA . HIS A 1 6 ? 0.158 1.590 5.511 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 9 ATOM 2368 C C . HIS A 1 6 ? 1.374 1.747 4.600 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 9 ATOM 2369 O O . HIS A 1 6 ? 1.838 0.757 4.043 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 9 ATOM 2370 C CB . HIS A 1 6 ? -0.635 0.313 5.220 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 9 ATOM 2371 C CG . HIS A 1 6 ? -1.745 0.003 6.190 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 9 ATOM 2372 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.901 -0.691 5.908 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 9 ATOM 2373 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.747 0.290 7.524 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 9 ATOM 2374 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.588 -0.809 7.060 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 9 ATOM 2375 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.927 -0.219 8.069 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 9 ATOM 2376 H H . HIS A 1 6 ? -0.992 3.169 6.248 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 9 ATOM 2377 H HA . HIS A 1 6 ? 0.530 1.575 6.528 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 9 ATOM 2378 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.052 0.367 4.219 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 9 ATOM 2379 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.055 -0.508 5.236 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 9 ATOM 2380 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.177 -1.070 5.014 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 9 ATOM 2381 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.960 0.797 8.054 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 9 ATOM 2382 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.535 -1.319 7.168 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 9 ATOM 2383 N N . PHE A 1 7 ? 1.875 2.979 4.421 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 9 ATOM 2384 C CA . PHE A 1 7 ? 3.002 3.324 3.556 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 9 ATOM 2385 C C . PHE A 1 7 ? 2.880 2.838 2.103 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 9 ATOM 2386 O O . PHE A 1 7 ? 3.844 2.914 1.350 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 9 ATOM 2387 C CB . PHE A 1 7 ? 4.280 2.809 4.216 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 9 ATOM 2388 C CG . PHE A 1 7 ? 5.194 3.903 4.726 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 9 ATOM 2389 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.859 4.610 5.895 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 9 ATOM 2390 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.371 4.225 4.026 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 9 ATOM 2391 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.705 5.627 6.369 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 9 ATOM 2392 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.219 5.241 4.503 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 9 ATOM 2393 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.887 5.940 5.676 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 9 ATOM 2394 H H . PHE A 1 7 ? 1.458 3.752 4.921 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 9 ATOM 2395 H HA . PHE A 1 7 ? 3.062 4.412 3.512 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 9 ATOM 2396 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.015 2.150 5.040 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 9 ATOM 2397 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.810 2.192 3.500 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 9 ATOM 2398 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.949 4.376 6.428 1.00 3.14 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 9 ATOM 2399 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.627 3.696 3.118 1.00 3.00 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 9 ATOM 2400 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.447 6.171 7.268 1.00 3.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 9 ATOM 2401 H HE2 . PHE A 1 7 ? 8.124 5.485 3.966 1.00 3.00 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 9 ATOM 2402 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.538 6.721 6.042 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 9 ATOM 2403 N N . PHE A 1 8 ? 1.702 2.352 1.719 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 9 ATOM 2404 C CA . PHE A 1 8 ? 1.358 1.747 0.441 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 9 ATOM 2405 C C . PHE A 1 8 ? 2.487 0.862 -0.096 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 9 ATOM 2406 O O . PHE A 1 8 ? 3.135 1.186 -1.086 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 9 ATOM 2407 C CB . PHE A 1 8 ? 0.912 2.833 -0.548 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 9 ATOM 2408 C CG . PHE A 1 8 ? 0.039 2.310 -1.672 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 9 ATOM 2409 C CD1 . PHE A 1 8 ? 0.618 1.809 -2.852 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 9 ATOM 2410 C CD2 . PHE A 1 8 ? -1.361 2.328 -1.539 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 9 ATOM 2411 C CE1 . PHE A 1 8 ? -0.195 1.329 -3.892 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 9 ATOM 2412 C CE2 . PHE A 1 8 ? -2.177 1.861 -2.584 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 9 ATOM 2413 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.594 1.360 -3.761 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 9 ATOM 2414 H H . PHE A 1 8 ? 1.002 2.333 2.440 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 9 ATOM 2415 H HA . PHE A 1 8 ? 0.493 1.108 0.619 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 9 ATOM 2416 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.338 3.584 -0.006 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 9 ATOM 2417 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.785 3.340 -0.960 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 9 ATOM 2418 H HD1 . PHE A 1 8 ? 1.692 1.804 -2.966 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 9 ATOM 2419 H HD2 . PHE A 1 8 ? -1.814 2.714 -0.637 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 9 ATOM 2420 H HE1 . PHE A 1 8 ? 0.261 0.957 -4.798 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 9 ATOM 2421 H HE2 . PHE A 1 8 ? -3.253 1.896 -2.486 1.00 3.56 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 9 ATOM 2422 H HZ . PHE A 1 8 ? -2.223 1.010 -4.569 1.00 1.10 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 9 ATOM 2423 N N . LYS A 1 9 ? 2.710 -0.305 0.519 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 9 ATOM 2424 C CA . LYS A 1 9 ? 3.732 -1.234 0.027 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 9 ATOM 2425 C C . LYS A 1 9 ? 3.224 -2.057 -1.163 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 9 ATOM 2426 O O . LYS A 1 9 ? 3.389 -3.272 -1.157 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 9 ATOM 2427 C CB . LYS A 1 9 ? 4.221 -2.185 1.139 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 9 ATOM 2428 C CG . LYS A 1 9 ? 5.147 -1.538 2.176 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 9 ATOM 2429 C CD . LYS A 1 9 ? 4.440 -0.826 3.329 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 9 ATOM 2430 C CE . LYS A 1 9 ? 3.739 -1.791 4.301 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 9 ATOM 2431 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.320 -2.049 3.976 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 9 ATOM 2432 H H . LYS A 1 9 ? 2.144 -0.537 1.321 1.00 0.11 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 9 ATOM 2433 H HA . LYS A 1 9 ? 4.585 -0.657 -0.337 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 9 ATOM 2434 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.378 -2.679 1.611 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 9 ATOM 2435 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.813 -2.970 0.675 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 9 ATOM 2436 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.780 -2.316 2.605 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 9 ATOM 2437 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.799 -0.827 1.667 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 9 ATOM 2438 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.208 -0.299 3.897 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 9 ATOM 2439 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.760 -0.078 2.934 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 9 ATOM 2440 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.290 -2.734 4.329 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 9 ATOM 2441 H HE3 . LYS A 1 9 ? 3.780 -1.343 5.295 1.00 1.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 9 ATOM 2442 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 1.833 -1.167 3.894 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 9 ATOM 2443 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.230 -2.569 3.117 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 9 ATOM 2444 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 1.891 -2.580 4.722 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 9 ATOM 2445 N N . ASN A 1 10 ? 2.603 -1.432 -2.170 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 9 ATOM 2446 C CA . ASN A 1 10 ? 2.113 -2.036 -3.395 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 9 ATOM 2447 C C . ASN A 1 10 ? 1.555 -3.418 -3.129 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 9 ATOM 2448 O O . ASN A 1 10 ? 1.933 -4.391 -3.766 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 9 ATOM 2449 C CB . ASN A 1 10 ? 3.197 -2.035 -4.459 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 9 ATOM 2450 C CG . ASN A 1 10 ? 3.513 -0.632 -4.903 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 9 ATOM 2451 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.136 0.351 -4.283 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 9 ATOM 2452 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.214 -0.527 -6.004 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 9 ATOM 2453 H H . ASN A 1 10 ? 2.518 -0.433 -2.198 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 9 ATOM 2454 H HA . ASN A 1 10 ? 1.321 -1.405 -3.793 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 9 ATOM 2455 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.110 -2.486 -4.086 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 9 ATOM 2456 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.836 -2.590 -5.320 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 9 ATOM 2457 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.500 -1.333 -6.528 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 9 ATOM 2458 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.484 0.406 -6.225 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 9 ATOM 2459 N N . ILE A 1 11 ? 0.599 -3.491 -2.212 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 9 ATOM 2460 C CA . ILE A 1 11 ? -0.039 -4.738 -1.818 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 9 ATOM 2461 C C . ILE A 1 11 ? -1.207 -5.021 -2.767 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 9 ATOM 2462 O O . ILE A 1 11 ? -2.278 -5.453 -2.351 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 9 ATOM 2463 C CB . ILE A 1 11 ? -0.426 -4.729 -0.328 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 9 ATOM 2464 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.063 -3.397 0.094 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 9 ATOM 2465 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.799 -5.069 0.531 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 9 ATOM 2466 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.065 -2.360 0.637 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 9 ATOM 2467 H H . ILE A 1 11 ? 0.303 -2.623 -1.806 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 9 ATOM 2468 H HA . ILE A 1 11 ? 0.681 -5.535 -1.936 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 9 ATOM 2469 H HB . ILE A 1 11 ? -1.155 -5.523 -0.158 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 9 ATOM 2470 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.594 -2.986 -0.763 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 9 ATOM 2471 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.797 -3.604 0.872 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 9 ATOM 2472 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.531 -5.033 1.586 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 9 ATOM 2473 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.139 -6.078 0.295 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 9 ATOM 2474 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.616 -4.376 0.328 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 9 ATOM 2475 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.555 -1.390 0.709 1.00 1.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 9 ATOM 2476 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.281 -2.657 1.627 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 9 ATOM 2477 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.805 -2.271 -0.011 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 9 ATOM 2478 N N . VAL A 1 12 ? -0.989 -4.765 -4.057 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 9 ATOM 2479 C CA . VAL A 1 12 ? -1.963 -5.003 -5.107 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 9 ATOM 2480 C C . VAL A 1 12 ? -1.293 -5.698 -6.290 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 9 ATOM 2481 O O . VAL A 1 12 ? -1.557 -6.869 -6.531 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 9 ATOM 2482 C CB . VAL A 1 12 ? -2.731 -3.706 -5.437 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 9 ATOM 2483 C CG1 . VAL A 1 12 ? -1.896 -2.422 -5.313 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 9 ATOM 2484 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.407 -3.743 -6.812 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 9 ATOM 2485 H H . VAL A 1 12 ? -0.095 -4.369 -4.305 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 9 ATOM 2486 H HA . VAL A 1 12 ? -2.687 -5.716 -4.723 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 9 ATOM 2487 H HB . VAL A 1 12 ? -3.521 -3.626 -4.697 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 9 ATOM 2488 H HG11 . VAL A 1 12 ? -2.511 -1.567 -5.594 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 9 ATOM 2489 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.583 -2.276 -4.279 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 9 ATOM 2490 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.024 -2.453 -5.962 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 9 ATOM 2491 H HG21 . VAL A 1 12 ? -3.940 -4.687 -6.942 1.00 1.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 9 ATOM 2492 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.122 -2.924 -6.890 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 9 ATOM 2493 H HG23 . VAL A 1 12 ? -2.668 -3.632 -7.602 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 9 ATOM 2494 N N . THR A 1 13 ? -0.409 -5.001 -7.004 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 9 ATOM 2495 C CA . THR A 1 13 ? 0.298 -5.466 -8.184 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 9 ATOM 2496 C C . THR A 1 13 ? -0.608 -6.214 -9.172 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 9 ATOM 2497 O O . THR A 1 13 ? -0.725 -7.434 -9.104 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 9 ATOM 2498 C CB . THR A 1 13 ? 1.525 -6.275 -7.746 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 9 ATOM 2499 O OG1 . THR A 1 13 ? 1.212 -7.544 -7.207 1.00 2.41 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 9 ATOM 2500 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.332 -5.545 -6.678 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 9 ATOM 2501 H H . THR A 1 13 ? -0.133 -4.092 -6.695 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 9 ATOM 2502 H HA . THR A 1 13 ? 0.684 -4.585 -8.694 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 9 ATOM 2503 H HB . THR A 1 13 ? 2.145 -6.379 -8.621 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 9 ATOM 2504 H HG1 . THR A 1 13 ? 0.254 -7.675 -7.287 1.00 2.63 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 9 ATOM 2505 H HG21 . THR A 1 13 ? 3.305 -6.023 -6.564 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 9 ATOM 2506 H HG22 . THR A 1 13 ? 2.470 -4.498 -6.946 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 9 ATOM 2507 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.800 -5.628 -5.735 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 9 ATOM 2508 N N . PRO A 1 14 ? -1.268 -5.530 -10.112 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 9 ATOM 2509 C CA . PRO A 1 14 ? -2.145 -6.212 -11.041 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 9 ATOM 2510 C C . PRO A 1 14 ? -1.297 -7.010 -12.036 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 9 ATOM 2511 O O . PRO A 1 14 ? -0.680 -6.442 -12.932 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 9 ATOM 2512 C CB . PRO A 1 14 ? -2.978 -5.106 -11.689 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 9 ATOM 2513 C CG . PRO A 1 14 ? -2.076 -3.872 -11.615 1.00 2.21 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 9 ATOM 2514 C CD . PRO A 1 14 ? -1.212 -4.104 -10.373 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 9 ATOM 2515 H HA . PRO A 1 14 ? -2.809 -6.890 -10.502 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 9 ATOM 2516 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.258 -5.348 -12.716 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 9 ATOM 2517 H HB3 . PRO A 1 14 ? -3.870 -4.936 -11.085 1.00 2.16 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 9 ATOM 2518 H HG2 . PRO A 1 14 ? -1.441 -3.830 -12.499 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 9 ATOM 2519 H HG3 . PRO A 1 14 ? -2.664 -2.958 -11.524 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 9 ATOM 2520 H HD2 . PRO A 1 14 ? -0.189 -3.783 -10.572 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 9 ATOM 2521 H HD3 . PRO A 1 14 ? -1.621 -3.556 -9.526 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 9 ATOM 2522 N N . ARG A 1 15 ? -1.264 -8.335 -11.869 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 9 ATOM 2523 C CA . ARG A 1 15 ? -0.487 -9.255 -12.694 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 9 ATOM 2524 C C . ARG A 1 15 ? -1.421 -10.334 -13.222 1.00 3.08 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 9 ATOM 2525 O O . ARG A 1 15 ? -1.367 -11.482 -12.790 1.00 3.96 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 9 ATOM 2526 C CB . ARG A 1 15 ? 0.731 -9.814 -11.937 1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 9 ATOM 2527 C CG . ARG A 1 15 ? 0.365 -10.312 -10.538 1.00 4.04 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 9 ATOM 2528 C CD . ARG A 1 15 ? 1.580 -10.773 -9.734 1.00 5.34 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 9 ATOM 2529 N NE . ARG A 1 15 ? 1.894 -12.184 -9.990 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 9 ATOM 2530 C CZ . ARG A 1 15 ? 2.622 -12.958 -9.173 1.00 7.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 9 ATOM 2531 N NH1 . ARG A 1 15 ? 3.221 -12.422 -8.107 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 9 ATOM 2532 N NH2 . ARG A 1 15 ? 2.743 -14.263 -9.416 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 9 ATOM 2533 H H . ARG A 1 15 ? -1.757 -8.717 -11.074 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 9 ATOM 2534 H HA . ARG A 1 15 ? -0.092 -8.712 -13.544 1.00 2.27 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 9 ATOM 2535 H HB2 . ARG A 1 15 ? 1.179 -10.625 -12.514 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 9 ATOM 2536 H HB3 . ARG A 1 15 ? 1.470 -9.018 -11.838 1.00 3.21 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 9 ATOM 2537 H HG2 . ARG A 1 15 ? -0.080 -9.489 -10.001 1.00 4.52 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 9 ATOM 2538 H HG3 . ARG A 1 15 ? -0.370 -11.110 -10.596 1.00 4.63 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 9 ATOM 2539 H HD2 . ARG A 1 15 ? 2.439 -10.145 -9.975 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 9 ATOM 2540 H HD3 . ARG A 1 15 ? 1.339 -10.649 -8.677 1.00 5.89 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 9 ATOM 2541 H HE . ARG A 1 15 ? 1.457 -12.580 -10.811 1.00 5.74 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 9 ATOM 2542 H HH11 . ARG A 1 15 ? 3.137 -11.431 -7.935 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 9 ATOM 2543 H HH12 . ARG A 1 15 ? 3.768 -12.968 -7.460 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 9 ATOM 2544 H HH21 . ARG A 1 15 ? 2.282 -14.686 -10.208 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 9 ATOM 2545 H HH22 . ARG A 1 15 ? 3.276 -14.867 -8.810 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 9 ATOM 2546 N N . THR A 1 16 ? -2.308 -9.950 -14.133 1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 9 ATOM 2547 C CA . THR A 1 16 ? -3.335 -10.827 -14.655 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 9 ATOM 2548 C C . THR A 1 16 ? -2.935 -11.260 -16.063 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 9 ATOM 2549 O O . THR A 1 16 ? -2.254 -10.498 -16.750 1.00 5.15 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 9 ATOM 2550 C CB . THR A 1 16 ? -4.659 -10.056 -14.660 1.00 5.40 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 9 ATOM 2551 O OG1 . THR A 1 16 ? -4.520 -8.870 -15.412 1.00 5.70 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 9 ATOM 2552 C CG2 . THR A 1 16 ? -5.046 -9.661 -13.231 1.00 4.99 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 9 ATOM 2553 H H . THR A 1 16 ? -2.319 -9.008 -14.499 1.00 3.35 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 9 ATOM 2554 H HA . THR A 1 16 ? -3.433 -11.705 -14.018 1.00 5.29 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 9 ATOM 2555 H HB . THR A 1 16 ? -5.446 -10.677 -15.090 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 9 ATOM 2556 H HG1 . THR A 1 16 ? -4.420 -9.123 -16.340 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 9 ATOM 2557 H HG21 . THR A 1 16 ? -5.003 -10.533 -12.578 1.00 4.93 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 9 ATOM 2558 H HG22 . THR A 1 16 ? -4.369 -8.894 -12.854 1.00 4.85 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 9 ATOM 2559 H HG23 . THR A 1 16 ? -6.061 -9.262 -13.227 1.00 5.72 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 9 ATOM 2560 N N . PRO A 1 17 ? -3.350 -12.454 -16.498 1.00 6.53 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 9 ATOM 2561 C CA . PRO A 1 17 ? -3.229 -12.854 -17.885 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 9 ATOM 2562 C C . PRO A 1 17 ? -4.260 -12.094 -18.726 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 9 ATOM 2563 O O . PRO A 1 17 ? -4.194 -12.250 -19.962 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 9 ATOM 2564 C CB . PRO A 1 17 ? -3.499 -14.358 -17.870 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 9 ATOM 2565 C CG . PRO A 1 17 ? -4.549 -14.490 -16.768 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 9 ATOM 2566 C CD . PRO A 1 17 ? -4.138 -13.420 -15.754 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 9 ATOM 2567 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -5.103 -11.392 -18.118 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 9 ATOM 2568 H HA . PRO A 1 17 ? -2.230 -12.647 -18.268 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 9 ATOM 2569 H HB2 . PRO A 1 17 ? -3.863 -14.723 -18.832 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 9 ATOM 2570 H HB3 . PRO A 1 17 ? -2.591 -14.885 -17.576 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 9 ATOM 2571 H HG2 . PRO A 1 17 ? -5.535 -14.254 -17.173 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 9 ATOM 2572 H HG3 . PRO A 1 17 ? -4.545 -15.487 -16.325 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 9 ATOM 2573 H HD2 . PRO A 1 17 ? -5.027 -12.955 -15.325 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 9 ATOM 2574 H HD3 . PRO A 1 17 ? -3.523 -13.865 -14.972 1.00 7.21 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 9 ATOM 2575 N N . GLU A 1 1 ? -10.715 6.766 9.210 1.00 2.06 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 10 ATOM 2576 C CA . GLU A 1 1 ? -9.768 7.244 8.191 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 10 ATOM 2577 C C . GLU A 1 1 ? -8.510 6.408 8.305 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 10 ATOM 2578 O O . GLU A 1 1 ? -8.410 5.632 9.251 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 10 ATOM 2579 C CB . GLU A 1 1 ? -9.432 8.722 8.393 1.00 2.66 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 10 ATOM 2580 C CG . GLU A 1 1 ? -10.592 9.582 7.901 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 10 ATOM 2581 C CD . GLU A 1 1 ? -10.138 11.033 7.796 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 10 ATOM 2582 O OE1 . GLU A 1 1 ? -9.648 11.388 6.702 1.00 3.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 10 ATOM 2583 O OE2 . GLU A 1 1 ? -10.248 11.734 8.822 1.00 4.90 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 10 ATOM 2584 H H1 . GLU A 1 1 ? -10.200 6.685 10.078 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 10 ATOM 2585 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.494 7.401 9.304 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 10 ATOM 2586 H H3 . GLU A 1 1 ? -11.028 5.839 8.961 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 10 ATOM 2587 H HA . GLU A 1 1 ? -10.194 7.109 7.197 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 10 ATOM 2588 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.235 8.919 9.447 1.00 3.21 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 10 ATOM 2589 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.543 8.972 7.813 1.00 2.75 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 10 ATOM 2590 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.905 9.227 6.917 1.00 3.06 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 10 ATOM 2591 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.434 9.494 8.589 1.00 3.72 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 10 ATOM 2592 N N . ASN A 1 2 ? -7.551 6.593 7.394 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 10 ATOM 2593 C CA . ASN A 1 2 ? -6.330 5.807 7.401 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 10 ATOM 2594 C C . ASN A 1 2 ? -5.145 6.762 7.499 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 10 ATOM 2595 O O . ASN A 1 2 ? -4.484 6.993 6.488 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 10 ATOM 2596 C CB . ASN A 1 2 ? -6.213 4.963 6.114 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 10 ATOM 2597 C CG . ASN A 1 2 ? -7.503 4.251 5.722 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 10 ATOM 2598 O OD1 . ASN A 1 2 ? -8.228 3.736 6.561 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 10 ATOM 2599 N ND2 . ASN A 1 2 ? -7.832 4.245 4.436 1.00 2.52 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 10 ATOM 2600 H H . ASN A 1 2 ? -7.653 7.294 6.674 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 10 ATOM 2601 H HA . ASN A 1 2 ? -6.338 5.134 8.260 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 10 ATOM 2602 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.914 5.607 5.287 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 10 ATOM 2603 H HB3 . ASN A 1 2 ? -5.418 4.232 6.258 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 10 ATOM 2604 H HD21 . ASN A 1 2 ? -7.248 4.673 3.735 1.00 2.82 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 10 ATOM 2605 H HD22 . ASN A 1 2 ? -8.693 3.785 4.184 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 10 ATOM 2606 N N . PRO A 1 3 ? -4.854 7.345 8.671 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 10 ATOM 2607 C CA . PRO A 1 3 ? -3.794 8.332 8.814 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 10 ATOM 2608 C C . PRO A 1 3 ? -2.425 7.648 8.881 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 10 ATOM 2609 O O . PRO A 1 3 ? -1.750 7.685 9.904 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 10 ATOM 2610 C CB . PRO A 1 3 ? -4.154 9.097 10.092 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 10 ATOM 2611 C CG . PRO A 1 3 ? -4.838 8.029 10.946 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 10 ATOM 2612 C CD . PRO A 1 3 ? -5.602 7.205 9.908 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 10 ATOM 2613 H HA . PRO A 1 3 ? -3.796 9.008 7.962 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 10 ATOM 2614 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.286 9.531 10.591 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 10 ATOM 2615 H HB3 . PRO A 1 3 ? -4.876 9.878 9.850 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 10 ATOM 2616 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.087 7.405 11.433 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 10 ATOM 2617 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.510 8.470 11.683 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 10 ATOM 2618 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.669 6.163 10.222 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 10 ATOM 2619 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.597 7.629 9.781 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 10 ATOM 2620 N N . VAL A 1 4 ? -2.034 7.003 7.778 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 10 ATOM 2621 C CA . VAL A 1 4 ? -0.843 6.175 7.647 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 10 ATOM 2622 C C . VAL A 1 4 ? -0.775 5.628 6.223 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 10 ATOM 2623 O O . VAL A 1 4 ? 0.312 5.509 5.661 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 10 ATOM 2624 C CB . VAL A 1 4 ? -0.851 5.032 8.686 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 10 ATOM 2625 C CG1 . VAL A 1 4 ? -2.113 4.157 8.630 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 10 ATOM 2626 C CG2 . VAL A 1 4 ? 0.439 4.201 8.644 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 10 ATOM 2627 H H . VAL A 1 4 ? -2.627 7.086 6.966 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 10 ATOM 2628 H HA . VAL A 1 4 ? 0.034 6.800 7.822 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 10 ATOM 2629 H HB . VAL A 1 4 ? -0.853 5.473 9.668 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 10 ATOM 2630 H HG11 . VAL A 1 4 ? -2.081 3.446 7.811 1.00 3.88 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 10 ATOM 2631 H HG12 . VAL A 1 4 ? -2.195 3.598 9.563 1.00 2.88 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 10 ATOM 2632 H HG13 . VAL A 1 4 ? -3.001 4.782 8.537 1.00 3.50 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 10 ATOM 2633 H HG21 . VAL A 1 4 ? 1.272 4.827 8.963 1.00 3.52 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 10 ATOM 2634 H HG22 . VAL A 1 4 ? 0.356 3.359 9.331 1.00 2.66 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 10 ATOM 2635 H HG23 . VAL A 1 4 ? 0.655 3.840 7.645 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 10 ATOM 2636 N N . VAL A 1 5 ? -1.918 5.195 5.664 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 10 ATOM 2637 C CA . VAL A 1 5 ? -1.976 4.488 4.381 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 10 ATOM 2638 C C . VAL A 1 5 ? -1.123 3.219 4.386 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 10 ATOM 2639 O O . VAL A 1 5 ? -0.943 2.564 3.361 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 10 ATOM 2640 C CB . VAL A 1 5 ? -1.678 5.506 3.255 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 10 ATOM 2641 C CG1 . VAL A 1 5 ? -1.228 4.904 1.923 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 10 ATOM 2642 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.936 6.347 3.020 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 10 ATOM 2643 H H . VAL A 1 5 ? -2.791 5.294 6.164 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 10 ATOM 2644 H HA . VAL A 1 5 ? -2.981 4.099 4.248 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 10 ATOM 2645 H HB . VAL A 1 5 ? -0.883 6.180 3.572 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 10 ATOM 2646 H HG11 . VAL A 1 5 ? -0.236 4.468 2.054 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 10 ATOM 2647 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.932 4.139 1.600 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 10 ATOM 2648 H HG13 . VAL A 1 5 ? -1.157 5.683 1.164 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 10 ATOM 2649 H HG21 . VAL A 1 5 ? -3.756 5.705 2.700 1.00 2.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 10 ATOM 2650 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.215 6.861 3.940 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 10 ATOM 2651 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.743 7.093 2.248 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 10 ATOM 2652 N N . HIS A 1 6 ? -0.625 2.811 5.553 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 10 ATOM 2653 C CA . HIS A 1 6 ? 0.352 1.757 5.659 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 10 ATOM 2654 C C . HIS A 1 6 ? 1.496 1.936 4.659 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 10 ATOM 2655 O O . HIS A 1 6 ? 2.088 0.952 4.223 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 10 ATOM 2656 C CB . HIS A 1 6 ? -0.363 0.409 5.520 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 10 ATOM 2657 C CG . HIS A 1 6 ? -1.287 0.036 6.648 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 10 ATOM 2658 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.299 -0.898 6.593 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 10 ATOM 2659 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.206 0.481 7.938 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 10 ATOM 2660 C CE1 . HIS A 1 6 ? -2.817 -1.001 7.831 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 10 ATOM 2661 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.187 -0.177 8.680 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 10 ATOM 2662 H H . HIS A 1 6 ? -0.817 3.325 6.397 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 10 ATOM 2663 H HA . HIS A 1 6 ? 0.799 1.825 6.639 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 10 ATOM 2664 H HB2 . HIS A 1 6 ? -0.916 0.374 4.585 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 10 ATOM 2665 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.397 -0.347 5.470 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 10 ATOM 2666 H HD1 . HIS A 1 6 ? -2.590 -1.427 5.783 1.00 1.10 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 10 ATOM 2667 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.485 1.187 8.309 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 10 ATOM 2668 H HE1 . HIS A 1 6 ? -3.623 -1.667 8.111 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 10 ATOM 2669 N N . PHE A 1 7 ? 1.846 3.181 4.304 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 10 ATOM 2670 C CA . PHE A 1 7 ? 2.906 3.496 3.348 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 10 ATOM 2671 C C . PHE A 1 7 ? 2.725 2.841 1.971 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 10 ATOM 2672 O O . PHE A 1 7 ? 3.641 2.878 1.158 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 10 ATOM 2673 C CB . PHE A 1 7 ? 4.245 3.107 3.981 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 10 ATOM 2674 C CG . PHE A 1 7 ? 5.203 4.252 4.221 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 10 ATOM 2675 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.816 5.329 5.040 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 10 ATOM 2676 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.490 4.229 3.655 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 10 ATOM 2677 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.717 6.378 5.294 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 10 ATOM 2678 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.392 5.275 3.914 1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 10 ATOM 2679 C CZ . PHE A 1 7 ? 7.006 6.349 4.733 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 10 ATOM 2680 H H . PHE A 1 7 ? 1.371 3.971 4.717 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 10 ATOM 2681 H HA . PHE A 1 7 ? 2.901 4.574 3.185 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 10 ATOM 2682 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.048 2.624 4.934 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 10 ATOM 2683 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.720 2.360 3.356 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 10 ATOM 2684 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.830 5.352 5.480 1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 10 ATOM 2685 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.795 3.407 3.022 1.00 3.39 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 10 ATOM 2686 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.420 7.204 5.923 1.00 3.00 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 10 ATOM 2687 H HE2 . PHE A 1 7 ? 8.383 5.253 3.483 1.00 3.72 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 10 ATOM 2688 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.699 7.153 4.933 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 10 ATOM 2689 N N . PHE A 1 8 ? 1.556 2.249 1.722 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 10 ATOM 2690 C CA . PHE A 1 8 ? 1.163 1.516 0.527 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 10 ATOM 2691 C C . PHE A 1 8 ? 2.305 0.658 -0.026 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 10 ATOM 2692 O O . PHE A 1 8 ? 2.891 0.980 -1.054 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 10 ATOM 2693 C CB . PHE A 1 8 ? 0.589 2.496 -0.508 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 10 ATOM 2694 C CG . PHE A 1 8 ? -0.342 1.858 -1.519 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 10 ATOM 2695 C CD1 . PHE A 1 8 ? 0.162 1.271 -2.697 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 10 ATOM 2696 C CD2 . PHE A 1 8 ? -1.730 1.874 -1.287 1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 10 ATOM 2697 C CE1 . PHE A 1 8 ? -0.720 0.712 -3.637 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 10 ATOM 2698 C CE2 . PHE A 1 8 ? -2.612 1.321 -2.231 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 10 ATOM 2699 C CZ . PHE A 1 8 ? -2.107 0.744 -3.407 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 10 ATOM 2700 H H . PHE A 1 8 ? 0.896 2.269 2.483 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 10 ATOM 2701 H HA . PHE A 1 8 ? 0.352 0.848 0.818 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 10 ATOM 2702 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.024 3.264 0.019 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 10 ATOM 2703 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.401 3.008 -1.026 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 10 ATOM 2704 H HD1 . PHE A 1 8 ? 1.226 1.271 -2.894 1.00 2.79 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 10 ATOM 2705 H HD2 . PHE A 1 8 ? -2.126 2.328 -0.390 1.00 3.52 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 10 ATOM 2706 H HE1 . PHE A 1 8 ? -0.334 0.279 -4.548 1.00 2.66 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 10 ATOM 2707 H HE2 . PHE A 1 8 ? -3.679 1.354 -2.058 1.00 3.96 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 10 ATOM 2708 H HZ . PHE A 1 8 ? -2.793 0.341 -4.137 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 10 ATOM 2709 N N . LYS A 1 9 ? 2.618 -0.470 0.624 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 10 ATOM 2710 C CA . LYS A 1 9 ? 3.663 -1.373 0.128 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 10 ATOM 2711 C C . LYS A 1 9 ? 3.171 -2.229 -1.056 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 10 ATOM 2712 O O . LYS A 1 9 ? 3.233 -3.451 -0.984 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 10 ATOM 2713 C CB . LYS A 1 9 ? 4.197 -2.272 1.264 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 10 ATOM 2714 C CG . LYS A 1 9 ? 5.382 -1.647 2.008 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 10 ATOM 2715 C CD . LYS A 1 9 ? 4.978 -0.604 3.041 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 10 ATOM 2716 C CE . LYS A 1 9 ? 4.106 -1.267 4.107 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 10 ATOM 2717 N NZ . LYS A 1 9 ? 4.054 -0.452 5.329 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 10 ATOM 2718 H H . LYS A 1 9 ? 2.123 -0.698 1.475 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 10 ATOM 2719 H HA . LYS A 1 9 ? 4.490 -0.760 -0.229 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 10 ATOM 2720 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.392 -2.545 1.947 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 10 ATOM 2721 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.581 -3.199 0.848 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 10 ATOM 2722 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.918 -2.442 2.527 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 10 ATOM 2723 H HG3 . LYS A 1 9 ? 6.064 -1.196 1.289 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 10 ATOM 2724 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.886 -0.204 3.498 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 10 ATOM 2725 H HD3 . LYS A 1 9 ? 4.433 0.207 2.557 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 10 ATOM 2726 H HE2 . LYS A 1 9 ? 3.095 -1.370 3.707 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 10 ATOM 2727 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.496 -2.259 4.343 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 10 ATOM 2728 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 4.898 -0.557 5.873 1.00 3.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 10 ATOM 2729 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 3.925 0.510 5.046 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 10 ATOM 2730 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 3.242 -0.714 5.870 1.00 2.40 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 10 ATOM 2731 N N . ASN A 1 10 ? 2.682 -1.621 -2.144 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 10 ATOM 2732 C CA . ASN A 1 10 ? 2.246 -2.244 -3.385 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 10 ATOM 2733 C C . ASN A 1 10 ? 1.601 -3.596 -3.151 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 10 ATOM 2734 O O . ASN A 1 10 ? 1.927 -4.586 -3.798 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 10 ATOM 2735 C CB . ASN A 1 10 ? 3.393 -2.308 -4.382 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 10 ATOM 2736 C CG . ASN A 1 10 ? 3.765 -0.929 -4.855 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 10 ATOM 2737 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.412 0.084 -4.265 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 10 ATOM 2738 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.492 -0.881 -5.946 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 10 ATOM 2739 H H . ASN A 1 10 ? 2.666 -0.619 -2.212 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 10 ATOM 2740 H HA . ASN A 1 10 ? 1.502 -1.593 -3.843 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 10 ATOM 2741 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.273 -2.760 -3.940 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 10 ATOM 2742 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.071 -2.890 -5.243 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 10 ATOM 2743 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.755 -1.713 -6.443 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 10 ATOM 2744 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.802 0.031 -6.191 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 10 ATOM 2745 N N . ILE A 1 11 ? 0.602 -3.599 -2.276 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 10 ATOM 2746 C CA . ILE A 1 11 ? -0.164 -4.778 -1.912 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 10 ATOM 2747 C C . ILE A 1 11 ? -1.282 -4.993 -2.941 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 10 ATOM 2748 O O . ILE A 1 11 ? -2.391 -5.395 -2.602 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 10 ATOM 2749 C CB . ILE A 1 11 ? -0.668 -4.688 -0.458 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 10 ATOM 2750 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.249 -3.304 -0.137 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 10 ATOM 2751 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.444 -5.087 0.523 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 10 ATOM 2752 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.237 -2.310 0.455 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 10 ATOM 2753 H H . ILE A 1 11 ? 0.361 -2.710 -1.880 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 10 ATOM 2754 H HA . ILE A 1 11 ? 0.497 -5.630 -1.949 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 10 ATOM 2755 H HB . ILE A 1 11 ? -1.465 -5.423 -0.327 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 10 ATOM 2756 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.677 -2.892 -1.050 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 10 ATOM 2757 H HG13 . ILE A 1 11 ? -2.056 -3.432 0.582 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 10 ATOM 2758 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.087 -4.989 1.548 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 10 ATOM 2759 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.724 -6.127 0.353 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 10 ATOM 2760 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.329 -4.467 0.381 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 10 ATOM 2761 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.697 -2.315 -0.104 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 10 ATOM 2762 H HD12 . ILE A 1 11 ? -0.660 -1.307 0.430 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 10 ATOM 2763 H HD13 . ILE A 1 11 ? -0.014 -2.578 1.488 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 10 ATOM 2764 N N . VAL A 1 12 ? -0.994 -4.705 -4.214 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 10 ATOM 2765 C CA . VAL A 1 12 ? -1.925 -4.894 -5.312 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 10 ATOM 2766 C C . VAL A 1 12 ? -1.170 -5.405 -6.545 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 10 ATOM 2767 O O . VAL A 1 12 ? -1.182 -6.609 -6.768 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 10 ATOM 2768 C CB . VAL A 1 12 ? -2.796 -3.634 -5.495 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 10 ATOM 2769 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.050 -2.321 -5.213 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 10 ATOM 2770 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.462 -3.551 -6.872 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 10 ATOM 2771 H H . VAL A 1 12 ? -0.067 -4.365 -4.425 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 10 ATOM 2772 H HA . VAL A 1 12 ? -2.600 -5.702 -5.030 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 10 ATOM 2773 H HB . VAL A 1 12 ? -3.598 -3.701 -4.759 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 10 ATOM 2774 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.111 -2.265 -5.758 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 10 ATOM 2775 H HG12 . VAL A 1 12 ? -2.680 -1.485 -5.514 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 10 ATOM 2776 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.852 -2.232 -4.144 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 10 ATOM 2777 H HG21 . VAL A 1 12 ? -3.823 -4.534 -7.175 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 10 ATOM 2778 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.311 -2.869 -6.822 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 10 ATOM 2779 H HG23 . VAL A 1 12 ? -2.760 -3.164 -7.607 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 10 ATOM 2780 N N . THR A 1 13 ? -0.508 -4.530 -7.315 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 10 ATOM 2781 C CA . THR A 1 13 ? 0.291 -4.845 -8.505 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 10 ATOM 2782 C C . THR A 1 13 ? -0.258 -6.041 -9.311 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 10 ATOM 2783 O O . THR A 1 13 ? 0.248 -7.160 -9.230 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 10 ATOM 2784 C CB . THR A 1 13 ? 1.781 -4.941 -8.122 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 10 ATOM 2785 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.575 -5.207 -9.258 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 10 ATOM 2786 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.101 -5.935 -7.001 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 10 ATOM 2787 H H . THR A 1 13 ? -0.551 -3.558 -7.064 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 10 ATOM 2788 H HA . THR A 1 13 ? 0.231 -3.980 -9.162 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 10 ATOM 2789 H HB . THR A 1 13 ? 2.078 -3.958 -7.755 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 10 ATOM 2790 H HG1 . THR A 1 13 ? 3.385 -5.628 -8.962 1.00 2.67 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 10 ATOM 2791 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.585 -5.639 -6.089 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 10 ATOM 2792 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.788 -6.942 -7.274 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 10 ATOM 2793 H HG23 . THR A 1 13 ? 3.171 -5.926 -6.794 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 10 ATOM 2794 N N . PRO A 1 14 ? -1.312 -5.821 -10.115 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 10 ATOM 2795 C CA . PRO A 1 14 ? -2.031 -6.892 -10.782 1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 10 ATOM 2796 C C . PRO A 1 14 ? -1.212 -7.441 -11.950 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 10 ATOM 2797 O O . PRO A 1 14 ? -1.372 -7.017 -13.092 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 10 ATOM 2798 C CB . PRO A 1 14 ? -3.355 -6.270 -11.235 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 10 ATOM 2799 C CG . PRO A 1 14 ? -2.999 -4.799 -11.449 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 10 ATOM 2800 C CD . PRO A 1 14 ? -1.938 -4.538 -10.381 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 10 ATOM 2801 H HA . PRO A 1 14 ? -2.237 -7.700 -10.078 1.00 1.07 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 10 ATOM 2802 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.745 -6.733 -12.143 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 10 ATOM 2803 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.084 -6.351 -10.428 1.00 2.18 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 10 ATOM 2804 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.563 -4.663 -12.439 1.00 2.46 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 10 ATOM 2805 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.866 -4.150 -11.319 1.00 2.94 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 10 ATOM 2806 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.213 -3.811 -10.749 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 10 ATOM 2807 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.416 -4.176 -9.474 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 10 ATOM 2808 N N . ARG A 1 15 ? -0.347 -8.413 -11.666 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 10 ATOM 2809 C CA . ARG A 1 15 ? 0.478 -9.099 -12.648 1.00 2.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 10 ATOM 2810 C C . ARG A 1 15 ? 0.451 -10.570 -12.276 1.00 3.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 10 ATOM 2811 O O . ARG A 1 15 ? 0.975 -10.946 -11.233 1.00 4.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 10 ATOM 2812 C CB . ARG A 1 15 ? 1.902 -8.523 -12.609 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 10 ATOM 2813 C CG . ARG A 1 15 ? 1.999 -7.327 -13.562 1.00 4.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 10 ATOM 2814 C CD . ARG A 1 15 ? 3.152 -6.378 -13.223 1.00 5.57 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 10 ATOM 2815 N NE . ARG A 1 15 ? 4.474 -6.989 -13.426 1.00 6.38 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 10 ATOM 2816 C CZ . ARG A 1 15 ? 5.614 -6.298 -13.561 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 10 ATOM 2817 N NH1 . ARG A 1 15 ? 5.603 -4.966 -13.480 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 10 ATOM 2818 N NH2 . ARG A 1 15 ? 6.766 -6.935 -13.779 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 10 ATOM 2819 H H . ARG A 1 15 ? -0.210 -8.664 -10.692 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 10 ATOM 2820 H HA . ARG A 1 15 ? 0.058 -8.969 -13.646 1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 10 ATOM 2821 H HB2 . ARG A 1 15 ? 2.142 -8.214 -11.590 1.00 3.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 10 ATOM 2822 H HB3 . ARG A 1 15 ? 2.620 -9.283 -12.921 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 10 ATOM 2823 H HG2 . ARG A 1 15 ? 2.105 -7.693 -14.585 1.00 4.08 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 10 ATOM 2824 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.080 -6.749 -13.505 1.00 4.21 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 10 ATOM 2825 H HD2 . ARG A 1 15 ? 3.056 -5.508 -13.873 1.00 6.33 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 10 ATOM 2826 H HD3 . ARG A 1 15 ? 3.053 -6.054 -12.185 1.00 5.79 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 10 ATOM 2827 H HE . ARG A 1 15 ? 4.489 -7.999 -13.467 1.00 6.01 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 10 ATOM 2828 H HH11 . ARG A 1 15 ? 4.736 -4.486 -13.292 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 10 ATOM 2829 H HH12 . ARG A 1 15 ? 6.436 -4.409 -13.593 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 10 ATOM 2830 H HH21 . ARG A 1 15 ? 6.799 -7.942 -13.845 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 10 ATOM 2831 H HH22 . ARG A 1 15 ? 7.635 -6.434 -13.889 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 10 ATOM 2832 N N . THR A 1 16 ? -0.192 -11.392 -13.102 1.00 4.10 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 10 ATOM 2833 C CA . THR A 1 16 ? -0.328 -12.818 -12.861 1.00 5.62 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 10 ATOM 2834 C C . THR A 1 16 ? -0.209 -13.534 -14.207 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 10 ATOM 2835 O O . THR A 1 16 ? -0.471 -12.907 -15.237 1.00 5.83 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 10 ATOM 2836 C CB . THR A 1 16 ? -1.674 -13.104 -12.179 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 10 ATOM 2837 O OG1 . THR A 1 16 ? -2.739 -12.456 -12.843 1.00 6.02 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 10 ATOM 2838 C CG2 . THR A 1 16 ? -1.686 -12.622 -10.725 1.00 6.14 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 10 ATOM 2839 H H . THR A 1 16 ? -0.568 -11.076 -13.987 1.00 3.93 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 10 ATOM 2840 H HA . THR A 1 16 ? 0.480 -13.154 -12.211 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 10 ATOM 2841 H HB . THR A 1 16 ? -1.849 -14.177 -12.189 1.00 7.24 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 10 ATOM 2842 H HG1 . THR A 1 16 ? -2.562 -11.515 -12.873 1.00 5.99 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 10 ATOM 2843 H HG21 . THR A 1 16 ? -1.643 -11.534 -10.681 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 10 ATOM 2844 H HG22 . THR A 1 16 ? -2.604 -12.955 -10.243 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 10 ATOM 2845 H HG23 . THR A 1 16 ? -0.832 -13.038 -10.190 1.00 6.97 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 10 ATOM 2846 N N . PRO A 1 17 ? 0.249 -14.792 -14.217 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 10 ATOM 2847 C CA . PRO A 1 17 ? 0.311 -15.610 -15.416 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 10 ATOM 2848 C C . PRO A 1 17 ? -1.065 -16.198 -15.728 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 10 ATOM 2849 O O . PRO A 1 17 ? -1.242 -16.619 -16.890 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 10 ATOM 2850 C CB . PRO A 1 17 ? 1.309 -16.716 -15.073 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 10 ATOM 2851 C CG . PRO A 1 17 ? 1.037 -16.950 -13.587 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 10 ATOM 2852 C CD . PRO A 1 17 ? 0.698 -15.552 -13.063 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 10 ATOM 2853 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -1.894 -16.258 -14.792 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 10 ATOM 2854 H HA . PRO A 1 17 ? 0.658 -15.031 -16.271 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 10 ATOM 2855 H HB2 . PRO A 1 17 ? 1.143 -17.617 -15.666 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 10 ATOM 2856 H HB3 . PRO A 1 17 ? 2.325 -16.344 -15.208 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 10 ATOM 2857 H HG2 . PRO A 1 17 ? 0.173 -17.606 -13.469 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 10 ATOM 2858 H HG3 . PRO A 1 17 ? 1.907 -17.368 -13.080 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 10 ATOM 2859 H HD2 . PRO A 1 17 ? -0.084 -15.617 -12.307 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 10 ATOM 2860 H HD3 . PRO A 1 17 ? 1.593 -15.089 -12.649 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 10 ATOM 2861 N N . GLU A 1 1 ? -10.379 6.409 7.574 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 11 ATOM 2862 C CA . GLU A 1 1 ? -9.460 6.809 6.503 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 11 ATOM 2863 C C . GLU A 1 1 ? -8.092 6.572 7.069 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 11 ATOM 2864 O O . GLU A 1 1 ? -7.803 7.176 8.089 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 11 ATOM 2865 C CB . GLU A 1 1 ? -9.650 8.289 6.137 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 11 ATOM 2866 C CG . GLU A 1 1 ? -10.698 8.438 5.036 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 11 ATOM 2867 C CD . GLU A 1 1 ? -10.163 7.868 3.725 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 11 ATOM 2868 O OE1 . GLU A 1 1 ? -9.946 6.635 3.718 1.00 4.86 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 11 ATOM 2869 O OE2 . GLU A 1 1 ? -9.949 8.663 2.787 1.00 4.72 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 11 ATOM 2870 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.947 6.707 8.446 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 11 ATOM 2871 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.281 6.840 7.441 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 11 ATOM 2872 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.462 5.403 7.585 1.00 2.11 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 11 ATOM 2873 H HA . GLU A 1 1 ? -9.591 6.170 5.633 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 11 ATOM 2874 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.971 8.842 7.023 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 11 ATOM 2875 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.708 8.713 5.788 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 11 ATOM 2876 H HG2 . GLU A 1 1 ? -11.604 7.902 5.326 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 11 ATOM 2877 H HG3 . GLU A 1 1 ? -10.940 9.494 4.912 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 11 ATOM 2878 N N . ASN A 1 2 ? -7.338 5.621 6.524 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 11 ATOM 2879 C CA . ASN A 1 2 ? -6.080 5.162 7.101 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 11 ATOM 2880 C C . ASN A 1 2 ? -5.085 6.315 7.218 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 11 ATOM 2881 O O . ASN A 1 2 ? -4.405 6.616 6.240 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 11 ATOM 2882 C CB . ASN A 1 2 ? -5.475 4.000 6.279 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 11 ATOM 2883 C CG . ASN A 1 2 ? -5.458 4.179 4.755 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 11 ATOM 2884 O OD1 . ASN A 1 2 ? -6.072 5.075 4.196 1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 11 ATOM 2885 N ND2 . ASN A 1 2 ? -4.799 3.282 4.033 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 11 ATOM 2886 H H . ASN A 1 2 ? -7.593 5.259 5.612 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 11 ATOM 2887 H HA . ASN A 1 2 ? -6.286 4.780 8.098 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 11 ATOM 2888 H HB2 . ASN A 1 2 ? -4.454 3.840 6.616 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 11 ATOM 2889 H HB3 . ASN A 1 2 ? -6.031 3.097 6.512 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 11 ATOM 2890 H HD21 . ASN A 1 2 ? -4.325 2.493 4.441 1.00 2.58 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 11 ATOM 2891 H HD22 . ASN A 1 2 ? -4.857 3.406 3.033 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 11 ATOM 2892 N N . PRO A 1 3 ? -4.868 6.894 8.414 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 11 ATOM 2893 C CA . PRO A 1 3 ? -4.004 8.062 8.560 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 11 ATOM 2894 C C . PRO A 1 3 ? -2.512 7.728 8.474 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 11 ATOM 2895 O O . PRO A 1 3 ? -1.664 8.557 8.789 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 11 ATOM 2896 C CB . PRO A 1 3 ? -4.381 8.649 9.922 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 11 ATOM 2897 C CG . PRO A 1 3 ? -4.708 7.398 10.736 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 11 ATOM 2898 C CD . PRO A 1 3 ? -5.435 6.531 9.710 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 11 ATOM 2899 H HA . PRO A 1 3 ? -4.220 8.768 7.768 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 11 ATOM 2900 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.578 9.234 10.369 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 11 ATOM 2901 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.280 9.258 9.812 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 11 ATOM 2902 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.788 6.910 11.058 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 11 ATOM 2903 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.347 7.631 11.589 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 11 ATOM 2904 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.331 5.471 9.922 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 11 ATOM 2905 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.486 6.781 9.776 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 11 ATOM 2906 N N . VAL A 1 4 ? -2.192 6.518 8.029 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 11 ATOM 2907 C CA . VAL A 1 4 ? -0.844 6.007 7.877 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 11 ATOM 2908 C C . VAL A 1 4 ? -0.603 5.469 6.468 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 11 ATOM 2909 O O . VAL A 1 4 ? 0.528 5.135 6.118 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 11 ATOM 2910 C CB . VAL A 1 4 ? -0.638 4.904 8.918 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 11 ATOM 2911 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.469 5.519 10.310 1.00 1.09 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 11 ATOM 2912 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.809 3.908 8.962 1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 11 ATOM 2913 H H . VAL A 1 4 ? -2.952 5.883 7.858 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 11 ATOM 2914 H HA . VAL A 1 4 ? -0.121 6.806 8.055 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 11 ATOM 2915 H HB . VAL A 1 4 ? 0.261 4.360 8.645 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 11 ATOM 2916 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.370 6.065 10.591 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 11 ATOM 2917 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.281 4.734 11.042 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 11 ATOM 2918 H HG13 . VAL A 1 4 ? 0.374 6.211 10.307 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 11 ATOM 2919 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.044 3.542 7.966 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 11 ATOM 2920 H HG22 . VAL A 1 4 ? -1.535 3.060 9.589 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 11 ATOM 2921 H HG23 . VAL A 1 4 ? -2.695 4.377 9.392 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 11 ATOM 2922 N N . VAL A 1 5 ? -1.667 5.291 5.675 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 11 ATOM 2923 C CA . VAL A 1 5 ? -1.631 4.722 4.331 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 11 ATOM 2924 C C . VAL A 1 5 ? -0.983 3.343 4.264 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 11 ATOM 2925 O O . VAL A 1 5 ? -0.811 2.771 3.191 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 11 ATOM 2926 C CB . VAL A 1 5 ? -1.085 5.807 3.379 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 11 ATOM 2927 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.549 5.304 2.040 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 11 ATOM 2928 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.216 6.807 3.111 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 11 ATOM 2929 H H . VAL A 1 5 ? -2.551 5.668 5.967 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 11 ATOM 2930 H HA . VAL A 1 5 ? -2.644 4.492 4.039 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 11 ATOM 2931 H HB . VAL A 1 5 ? -0.274 6.338 3.876 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 11 ATOM 2932 H HG11 . VAL A 1 5 ? -1.297 4.686 1.544 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 11 ATOM 2933 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.292 6.149 1.401 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 11 ATOM 2934 H HG13 . VAL A 1 5 ? 0.356 4.721 2.217 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 11 ATOM 2935 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.613 7.188 4.051 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 11 ATOM 2936 H HG22 . VAL A 1 5 ? -1.838 7.644 2.526 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 11 ATOM 2937 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.020 6.319 2.559 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 11 ATOM 2938 N N . HIS A 1 6 ? -0.688 2.743 5.417 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 11 ATOM 2939 C CA . HIS A 1 6 ? 0.144 1.574 5.508 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 11 ATOM 2940 C C . HIS A 1 6 ? 1.355 1.696 4.587 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 11 ATOM 2941 O O . HIS A 1 6 ? 1.746 0.709 3.968 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 11 ATOM 2942 C CB . HIS A 1 6 ? -0.717 0.348 5.197 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 11 ATOM 2943 C CG . HIS A 1 6 ? -1.828 0.078 6.176 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 11 ATOM 2944 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.974 -0.642 5.926 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 11 ATOM 2945 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.842 0.439 7.494 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 11 ATOM 2946 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.667 -0.703 7.078 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 11 ATOM 2947 N NE2 . HIS A 1 6 ? -3.022 -0.050 8.056 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 11 ATOM 2948 H H . HIS A 1 6 ? -0.898 3.198 6.284 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 11 ATOM 2949 H HA . HIS A 1 6 ? 0.526 1.514 6.521 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 11 ATOM 2950 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.136 0.440 4.199 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 11 ATOM 2951 H HB3 . HIS A 1 6 ? -0.068 -0.506 5.193 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 11 ATOM 2952 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.239 -1.077 5.054 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 11 ATOM 2953 H HD2 . HIS A 1 6 ? -1.064 0.982 8.001 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 11 ATOM 2954 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.609 -1.219 7.208 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 11 ATOM 2955 N N . PHE A 1 7 ? 1.929 2.902 4.475 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 11 ATOM 2956 C CA . PHE A 1 7 ? 3.063 3.235 3.623 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 11 ATOM 2957 C C . PHE A 1 7 ? 2.916 2.876 2.137 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 11 ATOM 2958 O O . PHE A 1 7 ? 3.869 3.039 1.384 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 11 ATOM 2959 C CB . PHE A 1 7 ? 4.312 2.599 4.226 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 11 ATOM 2960 C CG . PHE A 1 7 ? 5.240 3.612 4.853 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 11 ATOM 2961 C CD1 . PHE A 1 7 ? 5.076 3.977 6.200 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 11 ATOM 2962 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.233 4.222 4.069 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 11 ATOM 2963 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.936 4.930 6.775 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 11 ATOM 2964 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.084 5.184 4.640 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 11 ATOM 2965 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.941 5.531 5.996 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 11 ATOM 2966 H H . PHE A 1 7 ? 1.571 3.667 5.032 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 11 ATOM 2967 H HA . PHE A 1 7 ? 3.189 4.318 3.658 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 11 ATOM 2968 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.028 1.856 4.968 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 11 ATOM 2969 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.838 2.063 3.446 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 11 ATOM 2970 H HD1 . PHE A 1 7 ? 4.283 3.532 6.784 1.00 3.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 11 ATOM 2971 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.329 3.954 3.025 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 11 ATOM 2972 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.821 5.207 7.813 1.00 3.44 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 11 ATOM 2973 H HE2 . PHE A 1 7 ? 7.847 5.657 4.038 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 11 ATOM 2974 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.598 6.268 6.436 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 11 ATOM 2975 N N . PHE A 1 8 ? 1.743 2.403 1.719 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 11 ATOM 2976 C CA . PHE A 1 8 ? 1.449 1.845 0.410 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 11 ATOM 2977 C C . PHE A 1 8 ? 2.577 0.921 -0.059 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 11 ATOM 2978 O O . PHE A 1 8 ? 3.316 1.231 -0.987 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 11 ATOM 2979 C CB . PHE A 1 8 ? 1.120 2.965 -0.587 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 11 ATOM 2980 C CG . PHE A 1 8 ? 0.378 2.489 -1.824 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 11 ATOM 2981 C CD1 . PHE A 1 8 ? 1.083 1.982 -2.931 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 11 ATOM 2982 C CD2 . PHE A 1 8 ? -1.027 2.561 -1.877 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 11 ATOM 2983 C CE1 . PHE A 1 8 ? 0.398 1.549 -4.077 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 11 ATOM 2984 C CE2 . PHE A 1 8 ? -1.714 2.145 -3.031 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 11 ATOM 2985 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.003 1.636 -4.131 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 11 ATOM 2986 H H . PHE A 1 8 ? 1.031 2.316 2.424 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 11 ATOM 2987 H HA . PHE A 1 8 ? 0.548 1.240 0.517 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 11 ATOM 2988 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.495 3.703 -0.085 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 11 ATOM 2989 H HB3 . PHE A 1 8 ? 2.038 3.473 -0.884 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 11 ATOM 2990 H HD1 . PHE A 1 8 ? 2.160 1.936 -2.911 1.00 3.17 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 11 ATOM 2991 H HD2 . PHE A 1 8 ? -1.578 2.950 -1.033 1.00 3.07 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 11 ATOM 2992 H HE1 . PHE A 1 8 ? 0.958 1.172 -4.922 1.00 3.19 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 11 ATOM 2993 H HE2 . PHE A 1 8 ? -2.791 2.228 -3.076 1.00 3.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 11 ATOM 2994 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.531 1.326 -5.021 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 11 ATOM 2995 N N . LYS A 1 9 ? 2.704 -0.265 0.545 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 11 ATOM 2996 C CA . LYS A 1 9 ? 3.688 -1.235 0.058 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 11 ATOM 2997 C C . LYS A 1 9 ? 3.143 -2.034 -1.133 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 11 ATOM 2998 O O . LYS A 1 9 ? 3.194 -3.257 -1.103 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 11 ATOM 2999 C CB . LYS A 1 9 ? 4.141 -2.188 1.176 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 11 ATOM 3000 C CG . LYS A 1 9 ? 5.124 -1.555 2.170 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 11 ATOM 3001 C CD . LYS A 1 9 ? 4.448 -0.961 3.403 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 11 ATOM 3002 C CE . LYS A 1 9 ? 3.787 -2.059 4.252 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 11 ATOM 3003 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.311 -2.049 4.168 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 11 ATOM 3004 H H . LYS A 1 9 ? 2.080 -0.484 1.309 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 11 ATOM 3005 H HA . LYS A 1 9 ? 4.567 -0.697 -0.305 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 11 ATOM 3006 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.280 -2.618 1.682 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 11 ATOM 3007 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.677 -3.011 0.715 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 11 ATOM 3008 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.820 -2.322 2.509 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 11 ATOM 3009 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.701 -0.780 1.666 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 11 ATOM 3010 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.216 -0.476 4.008 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 11 ATOM 3011 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.737 -0.203 3.088 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 11 ATOM 3012 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.161 -3.031 3.924 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 11 ATOM 3013 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.079 -1.910 5.292 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 11 ATOM 3014 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 1.923 -2.765 4.765 1.00 2.10 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 11 ATOM 3015 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 1.968 -1.146 4.469 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 11 ATOM 3016 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.008 -2.203 3.221 1.00 2.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 11 ATOM 3017 N N . ASN A 1 10 ? 2.613 -1.366 -2.166 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 11 ATOM 3018 C CA . ASN A 1 10 ? 2.114 -1.931 -3.413 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 11 ATOM 3019 C C . ASN A 1 10 ? 1.492 -3.303 -3.204 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 11 ATOM 3020 O O . ASN A 1 10 ? 1.871 -4.282 -3.834 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 11 ATOM 3021 C CB . ASN A 1 10 ? 3.215 -1.969 -4.464 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 11 ATOM 3022 C CG . ASN A 1 10 ? 3.671 -0.590 -4.858 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 11 ATOM 3023 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.544 0.375 -4.121 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 11 ATOM 3024 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.231 -0.479 -6.038 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 11 ATOM 3025 H H . ASN A 1 10 ? 2.654 -0.359 -2.182 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 11 ATOM 3026 H HA . ASN A 1 10 ? 1.349 -1.263 -3.808 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 11 ATOM 3027 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.085 -2.502 -4.101 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 11 ATOM 3028 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.824 -2.472 -5.345 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 11 ATOM 3029 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.330 -1.260 -6.663 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 11 ATOM 3030 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.634 0.417 -6.204 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 11 ATOM 3031 N N . ILE A 1 11 ? 0.490 -3.360 -2.338 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 11 ATOM 3032 C CA . ILE A 1 11 ? -0.155 -4.607 -1.950 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 11 ATOM 3033 C C . ILE A 1 11 ? -1.268 -4.978 -2.938 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 11 ATOM 3034 O O . ILE A 1 11 ? -2.094 -5.840 -2.651 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 11 ATOM 3035 C CB . ILE A 1 11 ? -0.618 -4.560 -0.480 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 11 ATOM 3036 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.201 -3.196 -0.083 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 11 ATOM 3037 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.545 -4.947 0.442 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 11 ATOM 3038 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.179 -2.202 0.504 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 11 ATOM 3039 H H . ILE A 1 11 ? 0.216 -2.493 -1.910 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 11 ATOM 3040 H HA . ILE A 1 11 ? 0.585 -5.392 -2.003 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 11 ATOM 3041 H HB . ILE A 1 11 ? -1.395 -5.312 -0.338 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 11 ATOM 3042 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.679 -2.764 -0.961 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 11 ATOM 3043 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.972 -3.368 0.664 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 11 ATOM 3044 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.226 -4.894 1.481 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 11 ATOM 3045 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.859 -5.968 0.224 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 11 ATOM 3046 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.394 -4.284 0.280 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 11 ATOM 3047 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.638 -1.217 0.583 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 11 ATOM 3048 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.133 -2.524 1.498 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 11 ATOM 3049 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.712 -2.125 -0.116 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 11 ATOM 3050 N N . VAL A 1 12 ? -1.276 -4.362 -4.124 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 11 ATOM 3051 C CA . VAL A 1 12 ? -2.256 -4.600 -5.173 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 11 ATOM 3052 C C . VAL A 1 12 ? -1.560 -5.313 -6.335 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 11 ATOM 3053 O O . VAL A 1 12 ? -1.628 -6.542 -6.402 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 11 ATOM 3054 C CB . VAL A 1 12 ? -3.034 -3.304 -5.499 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 11 ATOM 3055 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.211 -2.022 -5.300 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 11 ATOM 3056 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.662 -3.298 -6.900 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 11 ATOM 3057 H H . VAL A 1 12 ? -0.542 -3.702 -4.319 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 11 ATOM 3058 H HA . VAL A 1 12 ? -2.989 -5.303 -4.790 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 11 ATOM 3059 H HB . VAL A 1 12 ? -3.859 -3.253 -4.787 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 11 ATOM 3060 H HG11 . VAL A 1 12 ? -2.803 -1.161 -5.612 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 11 ATOM 3061 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.972 -1.889 -4.244 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 11 ATOM 3062 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.294 -2.044 -5.885 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 11 ATOM 3063 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.403 -2.500 -6.961 1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 11 ATOM 3064 H HG22 . VAL A 1 12 ? -2.908 -3.120 -7.667 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 11 ATOM 3065 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.157 -4.250 -7.095 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 11 ATOM 3066 N N . THR A 1 13 ? -0.827 -4.572 -7.173 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 11 ATOM 3067 C CA . THR A 1 13 ? -0.075 -5.040 -8.327 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 11 ATOM 3068 C C . THR A 1 13 ? -0.961 -5.740 -9.375 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 11 ATOM 3069 O O . THR A 1 13 ? -2.176 -5.816 -9.195 1.00 2.38 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 11 ATOM 3070 C CB . THR A 1 13 ? 1.140 -5.840 -7.841 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 11 ATOM 3071 O OG1 . THR A 1 13 ? 0.849 -7.212 -7.724 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 11 ATOM 3072 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.704 -5.358 -6.508 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 11 ATOM 3073 H H . THR A 1 13 ? -0.727 -3.589 -7.015 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 11 ATOM 3074 H HA . THR A 1 13 ? 0.319 -4.148 -8.813 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 11 ATOM 3075 H HB . THR A 1 13 ? 1.925 -5.676 -8.563 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 11 ATOM 3076 H HG1 . THR A 1 13 ? 0.066 -7.308 -7.168 1.00 2.72 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 11 ATOM 3077 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.051 -5.660 -5.690 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 11 ATOM 3078 H HG22 . THR A 1 13 ? 2.683 -5.810 -6.346 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 11 ATOM 3079 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.815 -4.275 -6.521 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 11 ATOM 3080 N N . PRO A 1 14 ? -0.415 -6.207 -10.512 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 11 ATOM 3081 C CA . PRO A 1 14 ? -1.204 -6.961 -11.462 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 11 ATOM 3082 C C . PRO A 1 14 ? -1.429 -8.358 -10.889 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 11 ATOM 3083 O O . PRO A 1 14 ? -0.522 -9.185 -10.855 1.00 3.23 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 11 ATOM 3084 C CB . PRO A 1 14 ? -0.397 -6.983 -12.758 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 11 ATOM 3085 C CG . PRO A 1 14 ? 1.053 -6.843 -12.294 1.00 4.39 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 11 ATOM 3086 C CD . PRO A 1 14 ? 0.969 -6.117 -10.950 1.00 3.16 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 11 ATOM 3087 H HA . PRO A 1 14 ? -2.163 -6.473 -11.640 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 11 ATOM 3088 H HB2 . PRO A 1 14 ? -0.555 -7.906 -13.319 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 11 ATOM 3089 H HB3 . PRO A 1 14 ? -0.668 -6.119 -13.363 1.00 4.19 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 11 ATOM 3090 H HG2 . PRO A 1 14 ? 1.486 -7.833 -12.143 1.00 4.92 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 11 ATOM 3091 H HG3 . PRO A 1 14 ? 1.646 -6.278 -13.013 1.00 5.74 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 11 ATOM 3092 H HD2 . PRO A 1 14 ? 1.631 -6.633 -10.259 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 11 ATOM 3093 H HD3 . PRO A 1 14 ? 1.256 -5.071 -11.065 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 11 ATOM 3094 N N . ARG A 1 15 ? -2.657 -8.624 -10.452 1.00 2.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 11 ATOM 3095 C CA . ARG A 1 15 ? -3.066 -9.900 -9.888 1.00 4.23 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 11 ATOM 3096 C C . ARG A 1 15 ? -4.326 -10.325 -10.630 1.00 4.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 11 ATOM 3097 O O . ARG A 1 15 ? -5.283 -9.558 -10.693 1.00 5.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 11 ATOM 3098 C CB . ARG A 1 15 ? -3.280 -9.782 -8.371 1.00 5.93 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 11 ATOM 3099 C CG . ARG A 1 15 ? -4.019 -8.489 -8.016 1.00 7.26 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 11 ATOM 3100 C CD . ARG A 1 15 ? -4.831 -8.588 -6.727 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 11 ATOM 3101 N NE . ARG A 1 15 ? -4.057 -8.245 -5.527 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 11 ATOM 3102 C CZ . ARG A 1 15 ? -4.603 -8.203 -4.304 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 11 ATOM 3103 N NH1 . ARG A 1 15 ? -5.889 -8.518 -4.139 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 11 ATOM 3104 N NH2 . ARG A 1 15 ? -3.886 -7.834 -3.246 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 11 ATOM 3105 H H . ARG A 1 15 ? -3.368 -7.907 -10.518 1.00 2.53 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 11 ATOM 3106 H HA . ARG A 1 15 ? -2.285 -10.632 -10.048 1.00 4.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 11 ATOM 3107 H HB2 . ARG A 1 15 ? -3.848 -10.650 -8.033 1.00 6.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 11 ATOM 3108 H HB3 . ARG A 1 15 ? -2.313 -9.787 -7.865 1.00 6.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 11 ATOM 3109 H HG2 . ARG A 1 15 ? -3.303 -7.675 -7.953 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 11 ATOM 3110 H HG3 . ARG A 1 15 ? -4.718 -8.248 -8.809 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 11 ATOM 3111 H HD2 . ARG A 1 15 ? -5.660 -7.884 -6.807 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 11 ATOM 3112 H HD3 . ARG A 1 15 ? -5.237 -9.596 -6.638 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 11 ATOM 3113 H HE . ARG A 1 15 ? -3.091 -7.964 -5.677 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 11 ATOM 3114 H HH11 . ARG A 1 15 ? -6.443 -8.791 -4.936 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 11 ATOM 3115 H HH12 . ARG A 1 15 ? -6.342 -8.479 -3.239 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 11 ATOM 3116 H HH21 . ARG A 1 15 ? -2.939 -7.481 -3.345 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 11 ATOM 3117 H HH22 . ARG A 1 15 ? -4.276 -7.770 -2.321 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 11 ATOM 3118 N N . THR A 1 16 ? -4.329 -11.510 -11.230 1.00 5.19 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 11 ATOM 3119 C CA . THR A 1 16 ? -5.480 -12.002 -11.969 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 11 ATOM 3120 C C . THR A 1 16 ? -5.580 -13.509 -11.733 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 11 ATOM 3121 O O . THR A 1 16 ? -4.561 -14.127 -11.419 1.00 7.89 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 11 ATOM 3122 C CB . THR A 1 16 ? -5.330 -11.654 -13.459 1.00 5.80 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 11 ATOM 3123 O OG1 . THR A 1 16 ? -4.060 -12.021 -13.952 1.00 5.88 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 11 ATOM 3124 C CG2 . THR A 1 16 ? -5.496 -10.152 -13.708 1.00 5.35 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 11 ATOM 3125 H H . THR A 1 16 ? -3.566 -12.166 -11.149 1.00 5.39 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 11 ATOM 3126 H HA . THR A 1 16 ? -6.384 -11.530 -11.585 1.00 6.95 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 11 ATOM 3127 H HB . THR A 1 16 ? -6.096 -12.186 -14.019 1.00 6.83 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 11 ATOM 3128 H HG1 . THR A 1 16 ? -3.384 -11.638 -13.390 1.00 5.98 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 11 ATOM 3129 H HG21 . THR A 1 16 ? -4.664 -9.595 -13.280 1.00 4.76 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 11 ATOM 3130 H HG22 . THR A 1 16 ? -5.524 -9.966 -14.783 1.00 5.89 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 11 ATOM 3131 H HG23 . THR A 1 16 ? -6.429 -9.802 -13.265 1.00 5.96 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 11 ATOM 3132 N N . PRO A 1 17 ? -6.789 -14.080 -11.802 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 11 ATOM 3133 C CA . PRO A 1 17 ? -6.999 -15.513 -11.696 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 11 ATOM 3134 C C . PRO A 1 17 ? -6.613 -16.199 -13.005 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 11 ATOM 3135 O O . PRO A 1 17 ? -6.662 -15.514 -14.051 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 11 ATOM 3136 C CB . PRO A 1 17 ? -8.492 -15.671 -11.416 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 11 ATOM 3137 C CG . PRO A 1 17 ? -9.102 -14.498 -12.184 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 11 ATOM 3138 C CD . PRO A 1 17 ? -8.049 -13.397 -12.042 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 11 ATOM 3139 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -6.317 -17.410 -12.935 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 11 ATOM 3140 H HA . PRO A 1 17 ? -6.410 -15.936 -10.881 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 11 ATOM 3141 H HB2 . PRO A 1 17 ? -8.877 -16.630 -11.766 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 11 ATOM 3142 H HB3 . PRO A 1 17 ? -8.679 -15.547 -10.349 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 11 ATOM 3143 H HG2 . PRO A 1 17 ? -9.214 -14.765 -13.236 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 11 ATOM 3144 H HG3 . PRO A 1 17 ? -10.061 -14.195 -11.762 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 11 ATOM 3145 H HD2 . PRO A 1 17 ? -8.008 -12.800 -12.953 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 11 ATOM 3146 H HD3 . PRO A 1 17 ? -8.290 -12.769 -11.184 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 11 ATOM 3147 N N . GLU A 1 1 ? -9.790 8.149 7.352 1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 12 ATOM 3148 C CA . GLU A 1 1 ? -9.225 7.480 6.177 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 12 ATOM 3149 C C . GLU A 1 1 ? -7.764 7.273 6.489 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 12 ATOM 3150 O O . GLU A 1 1 ? -7.066 8.253 6.716 1.00 2.89 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 12 ATOM 3151 C CB . GLU A 1 1 ? -9.410 8.298 4.899 1.00 2.28 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 12 ATOM 3152 C CG . GLU A 1 1 ? -10.869 8.164 4.462 1.00 2.40 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 12 ATOM 3153 C CD . GLU A 1 1 ? -11.051 8.608 3.014 1.00 3.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 12 ATOM 3154 O OE1 . GLU A 1 1 ? -10.543 7.875 2.138 1.00 4.99 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 12 ATOM 3155 O OE2 . GLU A 1 1 ? -11.685 9.666 2.819 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 12 ATOM 3156 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.017 8.639 7.791 1.00 2.55 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 12 ATOM 3157 H H2 . GLU A 1 1 ? -10.522 8.786 7.076 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 12 ATOM 3158 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.139 7.459 8.001 1.00 2.28 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 12 ATOM 3159 H HA . GLU A 1 1 ? -9.706 6.513 6.028 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 12 ATOM 3160 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.159 9.346 5.075 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 12 ATOM 3161 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.756 7.893 4.126 1.00 2.64 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 12 ATOM 3162 H HG2 . GLU A 1 1 ? -11.170 7.118 4.547 1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 12 ATOM 3163 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.501 8.757 5.125 1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 12 ATOM 3164 N N . ASN A 1 2 ? -7.377 6.008 6.634 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 12 ATOM 3165 C CA . ASN A 1 2 ? -6.067 5.498 7.006 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 12 ATOM 3166 C C . ASN A 1 2 ? -4.985 6.572 7.171 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 12 ATOM 3167 O O . ASN A 1 2 ? -4.242 6.813 6.224 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 12 ATOM 3168 C CB . ASN A 1 2 ? -5.622 4.472 5.941 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 12 ATOM 3169 C CG . ASN A 1 2 ? -6.706 3.447 5.635 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 12 ATOM 3170 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.489 3.097 6.509 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 12 ATOM 3171 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.828 3.013 4.388 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 12 ATOM 3172 H H . ASN A 1 2 ? -8.068 5.278 6.519 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 12 ATOM 3173 H HA . ASN A 1 2 ? -6.209 4.991 7.956 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 12 ATOM 3174 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.383 5.003 5.018 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 12 ATOM 3175 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.730 3.951 6.286 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 12 ATOM 3176 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.225 3.338 3.648 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 12 ATOM 3177 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.580 2.371 4.194 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 12 ATOM 3178 N N . PRO A 1 3 ? -4.793 7.157 8.365 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 12 ATOM 3179 C CA . PRO A 1 3 ? -3.862 8.270 8.560 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 12 ATOM 3180 C C . PRO A 1 3 ? -2.382 7.883 8.473 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 12 ATOM 3181 O O . PRO A 1 3 ? -1.501 8.699 8.728 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 12 ATOM 3182 C CB . PRO A 1 3 ? -4.232 8.870 9.920 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 12 ATOM 3183 C CG . PRO A 1 3 ? -4.818 7.679 10.677 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 12 ATOM 3184 C CD . PRO A 1 3 ? -5.538 6.893 9.582 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 12 ATOM 3185 H HA . PRO A 1 3 ? -4.029 8.999 7.778 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 12 ATOM 3186 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.375 9.300 10.441 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 12 ATOM 3187 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.007 9.626 9.781 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 12 ATOM 3188 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.008 7.076 11.090 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 12 ATOM 3189 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.501 7.996 11.466 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 12 ATOM 3190 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.544 5.832 9.829 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 12 ATOM 3191 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.557 7.266 9.468 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 12 ATOM 3192 N N . VAL A 1 4 ? -2.114 6.645 8.080 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 12 ATOM 3193 C CA . VAL A 1 4 ? -0.796 6.068 7.896 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 12 ATOM 3194 C C . VAL A 1 4 ? -0.622 5.455 6.503 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 12 ATOM 3195 O O . VAL A 1 4 ? 0.498 5.148 6.099 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 12 ATOM 3196 C CB . VAL A 1 4 ? -0.578 5.024 8.995 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 12 ATOM 3197 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.626 5.701 10.370 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 12 ATOM 3198 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.603 3.878 8.985 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 12 ATOM 3199 H H . VAL A 1 4 ? -2.910 6.045 8.004 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 12 ATOM 3200 H HA . VAL A 1 4 ? -0.043 6.850 8.007 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 12 ATOM 3201 H HB . VAL A 1 4 ? 0.402 4.596 8.829 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 12 ATOM 3202 H HG11 . VAL A 1 4 ? -0.303 4.999 11.139 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 12 ATOM 3203 H HG12 . VAL A 1 4 ? 0.036 6.567 10.379 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 12 ATOM 3204 H HG13 . VAL A 1 4 ? -1.641 6.031 10.592 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 12 ATOM 3205 H HG21 . VAL A 1 4 ? -1.538 3.323 9.921 1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 12 ATOM 3206 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.621 4.250 8.877 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 12 ATOM 3207 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.383 3.185 8.181 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 12 ATOM 3208 N N . VAL A 1 5 ? -1.726 5.209 5.786 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 12 ATOM 3209 C CA . VAL A 1 5 ? -1.784 4.618 4.446 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 12 ATOM 3210 C C . VAL A 1 5 ? -1.063 3.275 4.349 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 12 ATOM 3211 O O . VAL A 1 5 ? -0.879 2.710 3.274 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 12 ATOM 3212 C CB . VAL A 1 5 ? -1.346 5.706 3.440 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 12 ATOM 3213 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.928 5.191 2.065 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 12 ATOM 3214 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.500 6.698 3.265 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 12 ATOM 3215 H H . VAL A 1 5 ? -2.591 5.555 6.155 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 12 ATOM 3216 H HA . VAL A 1 5 ? -2.814 4.341 4.243 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 12 ATOM 3217 H HB . VAL A 1 5 ? -0.494 6.249 3.850 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 12 ATOM 3218 H HG11 . VAL A 1 5 ? -0.773 6.025 1.383 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 12 ATOM 3219 H HG12 . VAL A 1 5 ? 0.015 4.653 2.169 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 12 ATOM 3220 H HG13 . VAL A 1 5 ? -1.696 4.527 1.665 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 12 ATOM 3221 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.220 7.474 2.555 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 12 ATOM 3222 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.387 6.179 2.900 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 12 ATOM 3223 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.728 7.172 4.219 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 12 ATOM 3224 N N . HIS A 1 6 ? -0.707 2.701 5.491 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 12 ATOM 3225 C CA . HIS A 1 6 ? 0.171 1.569 5.583 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 12 ATOM 3226 C C . HIS A 1 6 ? 1.396 1.725 4.684 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 12 ATOM 3227 O O . HIS A 1 6 ? 1.890 0.725 4.165 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 12 ATOM 3228 C CB . HIS A 1 6 ? -0.642 0.308 5.277 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 12 ATOM 3229 C CG . HIS A 1 6 ? -1.735 -0.006 6.263 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 12 ATOM 3230 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.905 -0.682 5.995 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 12 ATOM 3231 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.714 0.271 7.601 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 12 ATOM 3232 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.575 -0.800 7.155 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 12 ATOM 3233 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.890 -0.229 8.159 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 12 ATOM 3234 H H . HIS A 1 6 ? -0.940 3.151 6.352 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 12 ATOM 3235 H HA . HIS A 1 6 ? 0.540 1.539 6.598 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 12 ATOM 3236 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.079 0.389 4.286 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 12 ATOM 3237 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.037 -0.524 5.255 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 12 ATOM 3238 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.206 -1.037 5.099 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 12 ATOM 3239 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.918 0.772 8.123 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 12 ATOM 3240 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.531 -1.293 7.272 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 12 ATOM 3241 N N . PHE A 1 7 ? 1.890 2.956 4.490 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 12 ATOM 3242 C CA . PHE A 1 7 ? 3.005 3.292 3.606 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 12 ATOM 3243 C C . PHE A 1 7 ? 2.847 2.798 2.160 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 12 ATOM 3244 O O . PHE A 1 7 ? 3.796 2.859 1.385 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 12 ATOM 3245 C CB . PHE A 1 7 ? 4.290 2.772 4.248 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 12 ATOM 3246 C CG . PHE A 1 7 ? 5.202 3.856 4.788 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 12 ATOM 3247 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.726 4.757 5.759 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 12 ATOM 3248 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.526 3.967 4.322 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 12 ATOM 3249 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.570 5.761 6.264 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 12 ATOM 3250 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.371 4.968 4.830 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 12 ATOM 3251 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.894 5.866 5.801 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 12 ATOM 3252 H H . PHE A 1 7 ? 1.476 3.735 4.981 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 12 ATOM 3253 H HA . PHE A 1 7 ? 3.068 4.380 3.549 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 12 ATOM 3254 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.038 2.091 5.057 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 12 ATOM 3255 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.814 2.180 3.509 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 12 ATOM 3256 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.710 4.684 6.119 1.00 3.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 12 ATOM 3257 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.897 3.284 3.571 1.00 3.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 12 ATOM 3258 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.203 6.455 7.006 1.00 3.20 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 12 ATOM 3259 H HE2 . PHE A 1 7 ? 8.387 5.049 4.472 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 12 ATOM 3260 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.544 6.637 6.189 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 12 ATOM 3261 N N . PHE A 1 8 ? 1.653 2.329 1.805 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 12 ATOM 3262 C CA . PHE A 1 8 ? 1.258 1.737 0.537 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 12 ATOM 3263 C C . PHE A 1 8 ? 2.370 0.878 -0.062 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 12 ATOM 3264 O O . PHE A 1 8 ? 2.969 1.236 -1.071 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 12 ATOM 3265 C CB . PHE A 1 8 ? 0.770 2.834 -0.418 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 12 ATOM 3266 C CG . PHE A 1 8 ? -0.059 2.312 -1.573 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 12 ATOM 3267 C CD1 . PHE A 1 8 ? -1.373 1.865 -1.337 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 12 ATOM 3268 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.461 2.292 -2.881 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 12 ATOM 3269 C CE1 . PHE A 1 8 ? -2.168 1.414 -2.405 1.00 2.23 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 12 ATOM 3270 C CE2 . PHE A 1 8 ? -0.337 1.848 -3.949 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 12 ATOM 3271 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.653 1.413 -3.713 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 12 ATOM 3272 H H . PHE A 1 8 ? 0.970 2.324 2.540 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 12 ATOM 3273 H HA . PHE A 1 8 ? 0.409 1.086 0.741 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 12 ATOM 3274 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.143 3.528 0.139 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 12 ATOM 3275 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.622 3.402 -0.793 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 12 ATOM 3276 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.778 1.884 -0.336 1.00 3.33 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 12 ATOM 3277 H HD2 . PHE A 1 8 ? 1.474 2.622 -3.069 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 12 ATOM 3278 H HE1 . PHE A 1 8 ? -3.180 1.082 -2.222 1.00 3.56 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 12 ATOM 3279 H HE2 . PHE A 1 8 ? 0.062 1.854 -4.953 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 12 ATOM 3280 H HZ . PHE A 1 8 ? -2.272 1.087 -4.536 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 12 ATOM 3281 N N . LYS A 1 9 ? 2.634 -0.294 0.529 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 12 ATOM 3282 C CA . LYS A 1 9 ? 3.669 -1.186 0.003 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 12 ATOM 3283 C C . LYS A 1 9 ? 3.162 -1.990 -1.203 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 12 ATOM 3284 O O . LYS A 1 9 ? 3.341 -3.203 -1.232 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 12 ATOM 3285 C CB . LYS A 1 9 ? 4.201 -2.141 1.089 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 12 ATOM 3286 C CG . LYS A 1 9 ? 5.198 -1.484 2.056 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 12 ATOM 3287 C CD . LYS A 1 9 ? 4.504 -0.931 3.294 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 12 ATOM 3288 C CE . LYS A 1 9 ? 3.989 -2.089 4.157 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 12 ATOM 3289 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.888 -1.647 5.029 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 12 ATOM 3290 H H . LYS A 1 9 ? 2.101 -0.558 1.347 1.00 0.11 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 12 ATOM 3291 H HA . LYS A 1 9 ? 4.499 -0.574 -0.340 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 12 ATOM 3292 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.362 -2.595 1.615 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 12 ATOM 3293 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.745 -2.950 0.607 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 12 ATOM 3294 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.928 -2.228 2.377 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 12 ATOM 3295 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.731 -0.681 1.547 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 12 ATOM 3296 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.208 -0.334 3.874 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 12 ATOM 3297 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.691 -0.292 2.965 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 12 ATOM 3298 H HE2 . LYS A 1 9 ? 3.624 -2.890 3.515 1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 12 ATOM 3299 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.811 -2.486 4.756 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 12 ATOM 3300 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 3.218 -0.938 5.667 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 12 ATOM 3301 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.174 -1.216 4.453 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 12 ATOM 3302 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.498 -2.427 5.539 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 12 ATOM 3303 N N . ASN A 1 10 ? 2.530 -1.348 -2.193 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 12 ATOM 3304 C CA . ASN A 1 10 ? 2.050 -1.931 -3.431 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 12 ATOM 3305 C C . ASN A 1 10 ? 1.503 -3.329 -3.209 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 12 ATOM 3306 O O . ASN A 1 10 ? 1.877 -4.284 -3.879 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 12 ATOM 3307 C CB . ASN A 1 10 ? 3.139 -1.873 -4.488 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 12 ATOM 3308 C CG . ASN A 1 10 ? 3.396 -0.451 -4.912 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 12 ATOM 3309 O OD1 . ASN A 1 10 ? 2.963 0.510 -4.290 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 12 ATOM 3310 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.109 -0.307 -6.005 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 12 ATOM 3311 H H . ASN A 1 10 ? 2.441 -0.346 -2.195 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 12 ATOM 3312 H HA . ASN A 1 10 ? 1.248 -1.301 -3.813 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 12 ATOM 3313 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.068 -2.289 -4.116 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 12 ATOM 3314 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.810 -2.430 -5.358 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 12 ATOM 3315 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.429 -1.100 -6.530 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 12 ATOM 3316 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.343 0.635 -6.222 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 12 ATOM 3317 N N . ILE A 1 11 ? 0.548 -3.428 -2.294 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 12 ATOM 3318 C CA . ILE A 1 11 ? -0.106 -4.677 -1.929 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 12 ATOM 3319 C C . ILE A 1 11 ? -1.283 -4.933 -2.880 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 12 ATOM 3320 O O . ILE A 1 11 ? -2.321 -5.451 -2.485 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 12 ATOM 3321 C CB . ILE A 1 11 ? -0.497 -4.692 -0.439 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 12 ATOM 3322 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.139 -3.367 -0.004 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 12 ATOM 3323 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.719 -5.054 0.426 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 12 ATOM 3324 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.146 -2.336 0.557 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 12 ATOM 3325 H H . ILE A 1 11 ? 0.263 -2.569 -1.858 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 12 ATOM 3326 H HA . ILE A 1 11 ? 0.605 -5.479 -2.062 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 12 ATOM 3327 H HB . ILE A 1 11 ? -1.229 -5.485 -0.285 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 12 ATOM 3328 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.664 -2.944 -0.860 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 12 ATOM 3329 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.877 -3.582 0.766 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 12 ATOM 3330 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.446 -5.020 1.481 1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 12 ATOM 3331 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.047 -6.066 0.186 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 12 ATOM 3332 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.548 -4.372 0.238 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 12 ATOM 3333 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.748 -2.270 -0.059 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 12 ATOM 3334 H HD12 . ILE A 1 11 ? -0.625 -1.359 0.598 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 12 ATOM 3335 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.159 -2.625 1.562 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 12 ATOM 3336 N N . VAL A 1 12 ? -1.109 -4.564 -4.151 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 12 ATOM 3337 C CA . VAL A 1 12 ? -2.076 -4.790 -5.210 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 12 ATOM 3338 C C . VAL A 1 12 ? -1.329 -5.356 -6.419 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 12 ATOM 3339 O O . VAL A 1 12 ? -1.203 -6.574 -6.529 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 12 ATOM 3340 C CB . VAL A 1 12 ? -2.946 -3.530 -5.429 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 12 ATOM 3341 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.194 -2.209 -5.199 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 12 ATOM 3342 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.644 -3.494 -6.795 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 12 ATOM 3343 H H . VAL A 1 12 ? -0.231 -4.133 -4.400 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 12 ATOM 3344 H HA . VAL A 1 12 ? -2.747 -5.582 -4.881 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 12 ATOM 3345 H HB . VAL A 1 12 ? -3.735 -3.568 -4.677 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 12 ATOM 3346 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.918 -2.115 -4.148 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 12 ATOM 3347 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.301 -2.146 -5.815 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 12 ATOM 3348 H HG13 . VAL A 1 12 ? -2.851 -1.373 -5.444 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 12 ATOM 3349 H HG21 . VAL A 1 12 ? -2.948 -3.221 -7.586 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 12 ATOM 3350 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.079 -4.469 -7.017 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 12 ATOM 3351 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.443 -2.752 -6.774 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 12 ATOM 3352 N N . THR A 1 13 ? -0.741 -4.511 -7.271 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 12 ATOM 3353 C CA . THR A 1 13 ? -0.041 -4.904 -8.484 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 12 ATOM 3354 C C . THR A 1 13 ? -0.938 -5.739 -9.425 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 12 ATOM 3355 O O . THR A 1 13 ? -2.133 -5.885 -9.161 1.00 2.32 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 12 ATOM 3356 C CB . THR A 1 13 ? 1.317 -5.514 -8.102 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 12 ATOM 3357 O OG1 . THR A 1 13 ? 1.245 -6.906 -7.932 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 12 ATOM 3358 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.907 -4.957 -6.810 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 12 ATOM 3359 H H . THR A 1 13 ? -0.750 -3.523 -7.110 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 12 ATOM 3360 H HA . THR A 1 13 ? 0.178 -3.981 -9.019 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 12 ATOM 3361 H HB . THR A 1 13 ? 2.011 -5.257 -8.890 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 12 ATOM 3362 H HG1 . THR A 1 13 ? 0.526 -7.071 -7.307 1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 12 ATOM 3363 H HG21 . THR A 1 13 ? 2.948 -5.268 -6.720 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 12 ATOM 3364 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.856 -3.871 -6.816 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 12 ATOM 3365 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.363 -5.358 -5.957 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 12 ATOM 3366 N N . PRO A 1 14 ? -0.441 -6.242 -10.567 1.00 1.17 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 12 ATOM 3367 C CA . PRO A 1 14 ? -1.278 -6.945 -11.529 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 12 ATOM 3368 C C . PRO A 1 14 ? -1.495 -8.398 -11.090 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 12 ATOM 3369 O O . PRO A 1 14 ? -0.917 -9.320 -11.660 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 12 ATOM 3370 C CB . PRO A 1 14 ? -0.523 -6.827 -12.856 1.00 3.20 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 12 ATOM 3371 C CG . PRO A 1 14 ? 0.943 -6.801 -12.429 1.00 4.31 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 12 ATOM 3372 C CD . PRO A 1 14 ? 0.910 -6.080 -11.081 1.00 3.13 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 12 ATOM 3373 H HA . PRO A 1 14 ? -2.248 -6.454 -11.625 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 12 ATOM 3374 H HB2 . PRO A 1 14 ? -0.735 -7.649 -13.540 1.00 3.41 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 12 ATOM 3375 H HB3 . PRO A 1 14 ? -0.775 -5.875 -13.326 1.00 4.08 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 12 ATOM 3376 H HG2 . PRO A 1 14 ? 1.306 -7.819 -12.288 1.00 4.80 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 12 ATOM 3377 H HG3 . PRO A 1 14 ? 1.566 -6.270 -13.150 1.00 5.72 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 12 ATOM 3378 H HD2 . PRO A 1 14 ? 1.643 -6.549 -10.427 1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 12 ATOM 3379 H HD3 . PRO A 1 14 ? 1.129 -5.021 -11.216 1.00 3.76 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 12 ATOM 3380 N N . ARG A 1 15 ? -2.315 -8.613 -10.056 1.00 2.41 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 12 ATOM 3381 C CA . ARG A 1 15 ? -2.584 -9.941 -9.500 1.00 4.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 12 ATOM 3382 C C . ARG A 1 15 ? -3.776 -9.887 -8.548 1.00 5.78 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 12 ATOM 3383 O O . ARG A 1 15 ? -3.681 -10.309 -7.398 1.00 6.74 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 12 ATOM 3384 C CB . ARG A 1 15 ? -1.340 -10.514 -8.801 1.00 4.82 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 12 ATOM 3385 C CG . ARG A 1 15 ? -0.675 -9.469 -7.908 1.00 5.78 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 12 ATOM 3386 C CD . ARG A 1 15 ? 0.590 -10.001 -7.235 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 12 ATOM 3387 N NE . ARG A 1 15 ? 0.298 -10.634 -5.944 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 12 ATOM 3388 C CZ . ARG A 1 15 ? 1.161 -10.701 -4.921 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 12 ATOM 3389 N NH1 . ARG A 1 15 ? 2.410 -10.255 -5.065 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 12 ATOM 3390 N NH2 . ARG A 1 15 ? 0.776 -11.209 -3.749 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 12 ATOM 3391 H H . ARG A 1 15 ? -2.725 -7.803 -9.604 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 12 ATOM 3392 H HA . ARG A 1 15 ? -2.827 -10.613 -10.316 1.00 4.57 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 12 ATOM 3393 H HB2 . ARG A 1 15 ? -1.615 -11.392 -8.218 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 12 ATOM 3394 H HB3 . ARG A 1 15 ? -0.625 -10.828 -9.558 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 12 ATOM 3395 H HG2 . ARG A 1 15 ? -0.386 -8.639 -8.542 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 12 ATOM 3396 H HG3 . ARG A 1 15 ? -1.383 -9.111 -7.162 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 12 ATOM 3397 H HD2 . ARG A 1 15 ? 1.090 -10.709 -7.897 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 12 ATOM 3398 H HD3 . ARG A 1 15 ? 1.254 -9.155 -7.069 1.00 6.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 12 ATOM 3399 H HE . ARG A 1 15 ? -0.649 -10.975 -5.845 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 12 ATOM 3400 H HH11 . ARG A 1 15 ? 2.705 -9.878 -5.954 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 12 ATOM 3401 H HH12 . ARG A 1 15 ? 3.085 -10.272 -4.316 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 12 ATOM 3402 H HH21 . ARG A 1 15 ? -0.169 -11.538 -3.616 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 12 ATOM 3403 H HH22 . ARG A 1 15 ? 1.406 -11.266 -2.964 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 12 ATOM 3404 N N . THR A 1 16 ? -4.900 -9.365 -9.023 1.00 6.36 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 12 ATOM 3405 C CA . THR A 1 16 ? -6.131 -9.318 -8.247 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 12 ATOM 3406 C C . THR A 1 16 ? -7.297 -9.198 -9.233 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 12 ATOM 3407 O O . THR A 1 16 ? -7.092 -8.644 -10.317 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 12 ATOM 3408 C CB . THR A 1 16 ? -6.043 -8.144 -7.254 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 12 ATOM 3409 O OG1 . THR A 1 16 ? -6.926 -8.353 -6.176 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 12 ATOM 3410 C CG2 . THR A 1 16 ? -6.312 -6.778 -7.890 1.00 7.53 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 12 ATOM 3411 H H . THR A 1 16 ? -4.957 -9.047 -9.980 1.00 5.81 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 12 ATOM 3412 H HA . THR A 1 16 ? -6.218 -10.247 -7.684 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 12 ATOM 3413 H HB . THR A 1 16 ? -5.036 -8.121 -6.838 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 12 ATOM 3414 H HG1 . THR A 1 16 ? -7.077 -7.514 -5.735 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 12 ATOM 3415 H HG21 . THR A 1 16 ? -5.667 -6.640 -8.759 1.00 6.67 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 12 ATOM 3416 H HG22 . THR A 1 16 ? -7.356 -6.702 -8.201 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 12 ATOM 3417 H HG23 . THR A 1 16 ? -6.103 -5.989 -7.168 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 12 ATOM 3418 N N . PRO A 1 17 ? -8.478 -9.751 -8.921 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 12 ATOM 3419 C CA . PRO A 1 17 ? -9.680 -9.559 -9.716 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 12 ATOM 3420 C C . PRO A 1 17 ? -10.297 -8.185 -9.436 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 12 ATOM 3421 O O . PRO A 1 17 ? -9.883 -7.545 -8.443 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 12 ATOM 3422 C CB . PRO A 1 17 ? -10.620 -10.681 -9.274 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 12 ATOM 3423 C CG . PRO A 1 17 ? -10.271 -10.840 -7.795 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 12 ATOM 3424 C CD . PRO A 1 17 ? -8.766 -10.568 -7.755 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 12 ATOM 3425 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -11.204 -7.817 -10.212 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 12 ATOM 3426 H HA . PRO A 1 17 ? -9.463 -9.641 -10.780 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 12 ATOM 3427 H HB2 . PRO A 1 17 ? -11.670 -10.423 -9.420 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 12 ATOM 3428 H HB3 . PRO A 1 17 ? -10.370 -11.596 -9.811 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 12 ATOM 3429 H HG2 . PRO A 1 17 ? -10.796 -10.081 -7.211 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 12 ATOM 3430 H HG3 . PRO A 1 17 ? -10.510 -11.839 -7.429 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 12 ATOM 3431 H HD2 . PRO A 1 17 ? -8.511 -10.052 -6.831 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 12 ATOM 3432 H HD3 . PRO A 1 17 ? -8.220 -11.509 -7.830 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 12 ATOM 3433 N N . GLU A 1 1 ? -9.702 7.947 7.706 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 13 ATOM 3434 C CA . GLU A 1 1 ? -9.224 7.661 6.347 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 13 ATOM 3435 C C . GLU A 1 1 ? -7.746 7.328 6.465 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 13 ATOM 3436 O O . GLU A 1 1 ? -6.932 8.237 6.410 1.00 3.08 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 13 ATOM 3437 C CB . GLU A 1 1 ? -9.493 8.874 5.449 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 13 ATOM 3438 C CG . GLU A 1 1 ? -9.323 8.528 3.968 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 13 ATOM 3439 C CD . GLU A 1 1 ? -9.427 9.776 3.089 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 13 ATOM 3440 O OE1 . GLU A 1 1 ? -10.061 10.750 3.553 1.00 4.23 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 13 ATOM 3441 O OE2 . GLU A 1 1 ? -8.880 9.727 1.968 1.00 5.15 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 13 ATOM 3442 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.039 8.579 8.135 1.00 2.38 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 13 ATOM 3443 H H2 . GLU A 1 1 ? -10.617 8.373 7.667 1.00 2.11 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 13 ATOM 3444 H H3 . GLU A 1 1 ? -9.736 7.095 8.247 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 13 ATOM 3445 H HA . GLU A 1 1 ? -9.753 6.802 5.934 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 13 ATOM 3446 H HB2 . GLU A 1 1 ? -10.522 9.196 5.615 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 13 ATOM 3447 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.832 9.695 5.727 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 13 ATOM 3448 H HG2 . GLU A 1 1 ? -8.354 8.054 3.812 1.00 3.52 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 13 ATOM 3449 H HG3 . GLU A 1 1 ? -10.105 7.823 3.681 1.00 3.22 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 13 ATOM 3450 N N . ASN A 1 2 ? -7.440 6.061 6.776 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 13 ATOM 3451 C CA . ASN A 1 2 ? -6.108 5.531 7.080 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 13 ATOM 3452 C C . ASN A 1 2 ? -5.008 6.589 7.214 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 13 ATOM 3453 O O . ASN A 1 2 ? -4.244 6.797 6.276 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 13 ATOM 3454 C CB . ASN A 1 2 ? -5.692 4.451 6.064 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 13 ATOM 3455 C CG . ASN A 1 2 ? -5.868 4.829 4.602 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 13 ATOM 3456 O OD1 . ASN A 1 2 ? -4.926 5.205 3.922 1.00 4.28 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 13 ATOM 3457 N ND2 . ASN A 1 2 ? -7.061 4.663 4.058 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 13 ATOM 3458 H H . ASN A 1 2 ? -8.183 5.383 6.839 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 13 ATOM 3459 H HA . ASN A 1 2 ? -6.191 5.034 8.042 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 13 ATOM 3460 H HB2 . ASN A 1 2 ? -4.640 4.229 6.182 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 13 ATOM 3461 H HB3 . ASN A 1 2 ? -6.222 3.532 6.281 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 13 ATOM 3462 H HD21 . ASN A 1 2 ? -7.850 4.266 4.536 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 13 ATOM 3463 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.091 4.912 3.087 1.00 3.58 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 13 ATOM 3464 N N . PRO A 1 3 ? -4.815 7.179 8.406 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 13 ATOM 3465 C CA . PRO A 1 3 ? -3.847 8.254 8.610 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 13 ATOM 3466 C C . PRO A 1 3 ? -2.388 7.784 8.574 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 13 ATOM 3467 O O . PRO A 1 3 ? -1.485 8.518 8.964 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 13 ATOM 3468 C CB . PRO A 1 3 ? -4.231 8.876 9.956 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 13 ATOM 3469 C CG . PRO A 1 3 ? -4.832 7.698 10.721 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 13 ATOM 3470 C CD . PRO A 1 3 ? -5.554 6.912 9.627 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 13 ATOM 3471 H HA . PRO A 1 3 ? -3.961 8.987 7.819 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 13 ATOM 3472 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.380 9.309 10.484 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 13 ATOM 3473 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.002 9.631 9.798 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 13 ATOM 3474 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.030 7.088 11.140 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 13 ATOM 3475 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.517 8.025 11.503 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 13 ATOM 3476 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.550 5.851 9.876 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 13 ATOM 3477 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.576 7.279 9.519 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 13 ATOM 3478 N N . VAL A 1 4 ? -2.153 6.569 8.086 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 13 ATOM 3479 C CA . VAL A 1 4 ? -0.846 5.953 7.948 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 13 ATOM 3480 C C . VAL A 1 4 ? -0.610 5.386 6.547 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 13 ATOM 3481 O O . VAL A 1 4 ? 0.517 5.028 6.209 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 13 ATOM 3482 C CB . VAL A 1 4 ? -0.723 4.854 9.007 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 13 ATOM 3483 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.739 5.473 10.409 1.00 1.07 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 13 ATOM 3484 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.817 3.777 8.917 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 13 ATOM 3485 H H . VAL A 1 4 ? -2.959 6.009 7.871 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 13 ATOM 3486 H HA . VAL A 1 4 ? -0.073 6.701 8.132 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 13 ATOM 3487 H HB . VAL A 1 4 ? 0.229 4.369 8.837 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 13 ATOM 3488 H HG11 . VAL A 1 4 ? 0.015 6.259 10.472 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 13 ATOM 3489 H HG12 . VAL A 1 4 ? -1.717 5.904 10.622 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 13 ATOM 3490 H HG13 . VAL A 1 4 ? -0.515 4.708 11.153 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 13 ATOM 3491 H HG21 . VAL A 1 4 ? -1.895 3.250 9.869 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 13 ATOM 3492 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.791 4.201 8.683 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 13 ATOM 3493 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.554 3.048 8.157 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 13 ATOM 3494 N N . VAL A 1 5 ? -1.669 5.225 5.746 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 13 ATOM 3495 C CA . VAL A 1 5 ? -1.651 4.672 4.391 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 13 ATOM 3496 C C . VAL A 1 5 ? -1.033 3.284 4.299 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 13 ATOM 3497 O O . VAL A 1 5 ? -0.864 2.729 3.216 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 13 ATOM 3498 C CB . VAL A 1 5 ? -1.085 5.755 3.446 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 13 ATOM 3499 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.628 5.257 2.075 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 13 ATOM 3500 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.155 6.831 3.231 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 13 ATOM 3501 H H . VAL A 1 5 ? -2.547 5.610 6.037 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 13 ATOM 3502 H HA . VAL A 1 5 ? -2.669 4.455 4.108 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 13 ATOM 3503 H HB . VAL A 1 5 ? -0.224 6.227 3.920 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 13 ATOM 3504 H HG11 . VAL A 1 5 ? 0.265 4.646 2.201 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 13 ATOM 3505 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.420 4.669 1.610 1.00 1.17 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 13 ATOM 3506 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.379 6.102 1.434 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 13 ATOM 3507 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.514 7.206 4.189 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 13 ATOM 3508 H HG22 . VAL A 1 5 ? -1.739 7.663 2.664 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 13 ATOM 3509 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.996 6.410 2.680 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 13 ATOM 3510 N N . HIS A 1 6 ? -0.743 2.665 5.441 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 13 ATOM 3511 C CA . HIS A 1 6 ? 0.098 1.502 5.510 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 13 ATOM 3512 C C . HIS A 1 6 ? 1.303 1.654 4.586 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 13 ATOM 3513 O O . HIS A 1 6 ? 1.699 0.684 3.945 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 13 ATOM 3514 C CB . HIS A 1 6 ? -0.751 0.276 5.172 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 13 ATOM 3515 C CG . HIS A 1 6 ? -1.848 -0.044 6.153 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 13 ATOM 3516 N ND1 . HIS A 1 6 ? -3.005 -0.739 5.879 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 13 ATOM 3517 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.839 0.239 7.489 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 13 ATOM 3518 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.680 -0.864 7.037 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 13 ATOM 3519 N NE2 . HIS A 1 6 ? -3.012 -0.278 8.043 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 13 ATOM 3520 H H . HIS A 1 6 ? -0.963 3.107 6.311 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 13 ATOM 3521 H HA . HIS A 1 6 ? 0.482 1.429 6.521 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 13 ATOM 3522 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.186 0.395 4.184 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 13 ATOM 3523 H HB3 . HIS A 1 6 ? -0.091 -0.568 5.130 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 13 ATOM 3524 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.296 -1.097 4.982 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 13 ATOM 3525 H HD2 . HIS A 1 6 ? -1.052 0.754 8.011 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 13 ATOM 3526 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.627 -1.372 7.149 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 13 ATOM 3527 N N . PHE A 1 7 ? 1.862 2.868 4.486 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 13 ATOM 3528 C CA . PHE A 1 7 ? 2.969 3.235 3.613 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 13 ATOM 3529 C C . PHE A 1 7 ? 2.810 2.889 2.126 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 13 ATOM 3530 O O . PHE A 1 7 ? 3.746 3.090 1.362 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 13 ATOM 3531 C CB . PHE A 1 7 ? 4.242 2.624 4.189 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 13 ATOM 3532 C CG . PHE A 1 7 ? 5.145 3.659 4.810 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 13 ATOM 3533 C CD1 . PHE A 1 7 ? 5.999 4.409 3.985 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 13 ATOM 3534 C CD2 . PHE A 1 7 ? 5.088 3.910 6.191 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 13 ATOM 3535 C CE1 . PHE A 1 7 ? 6.826 5.396 4.549 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 13 ATOM 3536 C CE2 . PHE A 1 7 ? 5.927 4.885 6.757 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 13 ATOM 3537 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.798 5.627 5.937 1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 13 ATOM 3538 H H . PHE A 1 7 ? 1.511 3.616 5.068 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 13 ATOM 3539 H HA . PHE A 1 7 ? 3.067 4.321 3.658 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 13 ATOM 3540 H HB2 . PHE A 1 7 ? 3.990 1.863 4.925 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 13 ATOM 3541 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.775 2.117 3.394 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 13 ATOM 3542 H HD1 . PHE A 1 7 ? 6.000 4.224 2.919 1.00 2.88 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 13 ATOM 3543 H HD2 . PHE A 1 7 ? 4.389 3.359 6.805 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 13 ATOM 3544 H HE1 . PHE A 1 7 ? 7.479 5.980 3.916 1.00 2.78 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 13 ATOM 3545 H HE2 . PHE A 1 7 ? 5.900 5.074 7.821 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 13 ATOM 3546 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.438 6.382 6.371 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 13 ATOM 3547 N N . PHE A 1 8 ? 1.647 2.383 1.718 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 13 ATOM 3548 C CA . PHE A 1 8 ? 1.360 1.818 0.410 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 13 ATOM 3549 C C . PHE A 1 8 ? 2.514 0.941 -0.075 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 13 ATOM 3550 O O . PHE A 1 8 ? 3.226 1.281 -1.013 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 13 ATOM 3551 C CB . PHE A 1 8 ? 0.984 2.926 -0.582 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 13 ATOM 3552 C CG . PHE A 1 8 ? 0.389 2.404 -1.877 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 13 ATOM 3553 C CD1 . PHE A 1 8 ? -0.984 2.106 -1.951 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 13 ATOM 3554 C CD2 . PHE A 1 8 ? 1.201 2.210 -3.010 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 13 ATOM 3555 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.543 1.636 -3.154 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 13 ATOM 3556 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.646 1.728 -4.207 1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 13 ATOM 3557 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.728 1.447 -4.283 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 13 ATOM 3558 H H . PHE A 1 8 ? 0.947 2.266 2.430 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 13 ATOM 3559 H HA . PHE A 1 8 ? 0.482 1.181 0.522 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 13 ATOM 3560 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.248 3.580 -0.114 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 13 ATOM 3561 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.864 3.532 -0.801 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 13 ATOM 3562 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.614 2.247 -1.086 1.00 3.00 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 13 ATOM 3563 H HD2 . PHE A 1 8 ? 2.260 2.423 -2.964 1.00 3.44 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 13 ATOM 3564 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.602 1.430 -3.213 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 13 ATOM 3565 H HE2 . PHE A 1 8 ? 1.285 1.587 -5.068 1.00 3.65 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 13 ATOM 3566 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.156 1.095 -5.210 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 13 ATOM 3567 N N . LYS A 1 9 ? 2.691 -0.240 0.525 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 13 ATOM 3568 C CA . LYS A 1 9 ? 3.701 -1.176 0.022 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 13 ATOM 3569 C C . LYS A 1 9 ? 3.164 -1.977 -1.169 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 13 ATOM 3570 O O . LYS A 1 9 ? 3.239 -3.200 -1.145 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 13 ATOM 3571 C CB . LYS A 1 9 ? 4.185 -2.134 1.123 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 13 ATOM 3572 C CG . LYS A 1 9 ? 5.109 -1.496 2.164 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 13 ATOM 3573 C CD . LYS A 1 9 ? 4.388 -0.878 3.359 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 13 ATOM 3574 C CE . LYS A 1 9 ? 3.712 -1.929 4.257 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 13 ATOM 3575 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.272 -2.122 3.979 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 13 ATOM 3576 H H . LYS A 1 9 ? 2.082 -0.488 1.293 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 13 ATOM 3577 H HA . LYS A 1 9 ? 4.561 -0.609 -0.338 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 13 ATOM 3578 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.341 -2.636 1.589 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 13 ATOM 3579 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.775 -2.905 0.642 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 13 ATOM 3580 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.785 -2.263 2.544 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 13 ATOM 3581 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.715 -0.730 1.679 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 13 ATOM 3582 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.140 -0.367 3.963 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 13 ATOM 3583 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.686 -0.129 3.007 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 13 ATOM 3584 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.235 -2.880 4.147 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 13 ATOM 3585 H HE3 . LYS A 1 9 ? 3.814 -1.597 5.291 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 13 ATOM 3586 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 1.802 -1.227 4.007 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 13 ATOM 3587 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.129 -2.544 3.076 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 13 ATOM 3588 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 1.864 -2.718 4.686 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 13 ATOM 3589 N N . ASN A 1 10 ? 2.608 -1.314 -2.190 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 13 ATOM 3590 C CA . ASN A 1 10 ? 2.102 -1.882 -3.433 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 13 ATOM 3591 C C . ASN A 1 10 ? 1.507 -3.267 -3.223 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 13 ATOM 3592 O O . ASN A 1 10 ? 1.891 -4.238 -3.863 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 13 ATOM 3593 C CB . ASN A 1 10 ? 3.193 -1.891 -4.497 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 13 ATOM 3594 C CG . ASN A 1 10 ? 3.634 -0.501 -4.877 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 13 ATOM 3595 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.534 0.449 -4.117 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 13 ATOM 3596 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.159 -0.367 -6.073 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 13 ATOM 3597 H H . ASN A 1 10 ? 2.630 -0.305 -2.201 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 13 ATOM 3598 H HA . ASN A 1 10 ? 1.321 -1.224 -3.814 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 13 ATOM 3599 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.073 -2.418 -4.149 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 13 ATOM 3600 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.800 -2.389 -5.380 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 13 ATOM 3601 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.242 -1.135 -6.713 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 13 ATOM 3602 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.559 0.532 -6.231 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 13 ATOM 3603 N N . ILE A 1 11 ? 0.516 -3.344 -2.342 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 13 ATOM 3604 C CA . ILE A 1 11 ? -0.124 -4.596 -1.958 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 13 ATOM 3605 C C . ILE A 1 11 ? -1.248 -4.965 -2.940 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 13 ATOM 3606 O O . ILE A 1 11 ? -2.071 -5.831 -2.650 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 13 ATOM 3607 C CB . ILE A 1 11 ? -0.569 -4.562 -0.482 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 13 ATOM 3608 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.141 -3.199 -0.063 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 13 ATOM 3609 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.601 -4.964 0.425 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 13 ATOM 3610 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.109 -2.215 0.521 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 13 ATOM 3611 H H . ILE A 1 11 ? 0.236 -2.482 -1.911 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 13 ATOM 3612 H HA . ILE A 1 11 ? 0.618 -5.380 -2.027 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 13 ATOM 3613 H HB . ILE A 1 11 ? -1.349 -5.311 -0.339 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 13 ATOM 3614 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.630 -2.756 -0.930 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 13 ATOM 3615 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.904 -3.375 0.693 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 13 ATOM 3616 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.455 -4.308 0.260 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 13 ATOM 3617 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.292 -4.916 1.468 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 13 ATOM 3618 H HG23 . ILE A 1 11 ? 0.903 -5.987 0.199 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 13 ATOM 3619 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.564 -1.229 0.613 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 13 ATOM 3620 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.215 -2.544 1.510 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 13 ATOM 3621 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.773 -2.135 -0.110 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 13 ATOM 3622 N N . VAL A 1 12 ? -1.252 -4.337 -4.121 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 13 ATOM 3623 C CA . VAL A 1 12 ? -2.203 -4.580 -5.190 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 13 ATOM 3624 C C . VAL A 1 12 ? -1.457 -5.276 -6.330 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 13 ATOM 3625 O O . VAL A 1 12 ? -1.399 -6.497 -6.309 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 13 ATOM 3626 C CB . VAL A 1 12 ? -3.003 -3.299 -5.519 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 13 ATOM 3627 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.189 -2.005 -5.353 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 13 ATOM 3628 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.664 -3.323 -6.904 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 13 ATOM 3629 H H . VAL A 1 12 ? -0.502 -3.699 -4.325 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 13 ATOM 3630 H HA . VAL A 1 12 ? -2.928 -5.307 -4.830 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 13 ATOM 3631 H HB . VAL A 1 12 ? -3.813 -3.248 -4.788 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 13 ATOM 3632 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.282 -2.029 -5.952 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 13 ATOM 3633 H HG12 . VAL A 1 12 ? -2.798 -1.156 -5.666 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 13 ATOM 3634 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.933 -1.858 -4.303 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 13 ATOM 3635 H HG21 . VAL A 1 12 ? -2.936 -3.142 -7.692 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 13 ATOM 3636 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.146 -4.288 -7.071 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 13 ATOM 3637 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.424 -2.542 -6.957 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 13 ATOM 3638 N N . THR A 1 13 ? -0.815 -4.541 -7.244 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 13 ATOM 3639 C CA . THR A 1 13 ? -0.071 -5.060 -8.388 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 13 ATOM 3640 C C . THR A 1 13 ? -0.939 -5.885 -9.361 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 13 ATOM 3641 O O . THR A 1 13 ? -2.134 -6.074 -9.124 1.00 2.24 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 13 ATOM 3642 C CB . THR A 1 13 ? 1.243 -5.725 -7.931 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 13 ATOM 3643 O OG1 . THR A 1 13 ? 1.180 -7.135 -7.927 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 13 ATOM 3644 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.739 -5.271 -6.560 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 13 ATOM 3645 H H . THR A 1 13 ? -0.824 -3.542 -7.177 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 13 ATOM 3646 H HA . THR A 1 13 ? 0.231 -4.178 -8.952 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 13 ATOM 3647 H HB . THR A 1 13 ? 1.999 -5.404 -8.638 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 13 ATOM 3648 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.056 -7.476 -7.733 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 13 ATOM 3649 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.719 -4.184 -6.500 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 13 ATOM 3650 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.117 -5.697 -5.772 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 13 ATOM 3651 H HG23 . THR A 1 13 ? 2.763 -5.610 -6.406 1.00 1.37 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 13 ATOM 3652 N N . PRO A 1 14 ? -0.404 -6.312 -10.521 1.00 1.21 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 13 ATOM 3653 C CA . PRO A 1 14 ? -1.187 -7.032 -11.511 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 13 ATOM 3654 C C . PRO A 1 14 ? -1.397 -8.476 -11.050 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 13 ATOM 3655 O O . PRO A 1 14 ? -0.606 -9.366 -11.357 1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 13 ATOM 3656 C CB . PRO A 1 14 ? -0.391 -6.931 -12.815 1.00 3.31 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 13 ATOM 3657 C CG . PRO A 1 14 ? 1.055 -6.817 -12.342 1.00 4.39 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 13 ATOM 3658 C CD . PRO A 1 14 ? 0.946 -6.076 -11.009 1.00 3.14 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 13 ATOM 3659 H HA . PRO A 1 14 ? -2.158 -6.555 -11.649 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 13 ATOM 3660 H HB2 . PRO A 1 14 ? -0.540 -7.794 -13.464 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 13 ATOM 3661 H HB3 . PRO A 1 14 ? -0.671 -6.015 -13.335 1.00 4.16 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 13 ATOM 3662 H HG2 . PRO A 1 14 ? 1.467 -7.813 -12.170 1.00 4.90 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 13 ATOM 3663 H HG3 . PRO A 1 14 ? 1.671 -6.270 -13.056 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 13 ATOM 3664 H HD2 . PRO A 1 14 ? 1.694 -6.484 -10.333 1.00 3.61 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 13 ATOM 3665 H HD3 . PRO A 1 14 ? 1.101 -5.008 -11.162 1.00 3.71 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 13 ATOM 3666 N N . ARG A 1 15 ? -2.474 -8.705 -10.300 1.00 2.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 13 ATOM 3667 C CA . ARG A 1 15 ? -2.830 -10.008 -9.749 1.00 4.21 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 13 ATOM 3668 C C . ARG A 1 15 ? -4.337 -10.055 -9.519 1.00 5.45 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 13 ATOM 3669 O O . ARG A 1 15 ? -4.799 -10.025 -8.380 1.00 6.62 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 13 ATOM 3670 C CB . ARG A 1 15 ? -2.066 -10.259 -8.441 1.00 5.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 13 ATOM 3671 C CG . ARG A 1 15 ? -2.134 -9.008 -7.562 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 13 ATOM 3672 C CD . ARG A 1 15 ? -2.248 -9.308 -6.068 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 13 ATOM 3673 N NE . ARG A 1 15 ? -0.940 -9.577 -5.458 1.00 8.78 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 13 ATOM 3674 C CZ . ARG A 1 15 ? -0.662 -9.398 -4.160 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 13 ATOM 3675 N NH1 . ARG A 1 15 ? -1.613 -8.992 -3.318 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 13 ATOM 3676 N NH2 . ARG A 1 15 ? 0.569 -9.630 -3.704 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 13 ATOM 3677 H H . ARG A 1 15 ? -3.027 -7.901 -10.025 1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 13 ATOM 3678 H HA . ARG A 1 15 ? -2.552 -10.785 -10.454 1.00 4.42 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 13 ATOM 3679 H HB2 . ARG A 1 15 ? -2.501 -11.117 -7.927 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 13 ATOM 3680 H HB3 . ARG A 1 15 ? -1.023 -10.485 -8.663 1.00 5.23 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 13 ATOM 3681 H HG2 . ARG A 1 15 ? -1.250 -8.409 -7.771 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 13 ATOM 3682 H HG3 . ARG A 1 15 ? -3.006 -8.417 -7.832 1.00 6.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 13 ATOM 3683 H HD2 . ARG A 1 15 ? -2.690 -8.429 -5.601 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 13 ATOM 3684 H HD3 . ARG A 1 15 ? -2.919 -10.153 -5.912 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 13 ATOM 3685 H HE . ARG A 1 15 ? -0.206 -9.812 -6.110 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 13 ATOM 3686 H HH11 . ARG A 1 15 ? -2.526 -8.762 -3.678 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 13 ATOM 3687 H HH12 . ARG A 1 15 ? -1.437 -8.782 -2.348 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 13 ATOM 3688 H HH21 . ARG A 1 15 ? 1.303 -9.926 -4.331 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 13 ATOM 3689 H HH22 . ARG A 1 15 ? 0.799 -9.516 -2.729 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 13 ATOM 3690 N N . THR A 1 16 ? -5.114 -10.105 -10.593 1.00 5.58 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 13 ATOM 3691 C CA . THR A 1 16 ? -6.562 -10.044 -10.517 1.00 7.05 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 13 ATOM 3692 C C . THR A 1 16 ? -7.125 -11.134 -11.418 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 13 ATOM 3693 O O . THR A 1 16 ? -6.465 -11.495 -12.394 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 13 ATOM 3694 C CB . THR A 1 16 ? -7.024 -8.651 -10.963 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 13 ATOM 3695 O OG1 . THR A 1 16 ? -6.480 -8.350 -12.232 1.00 6.27 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 13 ATOM 3696 C CG2 . THR A 1 16 ? -6.557 -7.575 -9.977 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 13 ATOM 3697 H H . THR A 1 16 ? -4.734 -10.140 -11.529 1.00 4.96 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 13 ATOM 3698 H HA . THR A 1 16 ? -6.890 -10.220 -9.493 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 13 ATOM 3699 H HB . THR A 1 16 ? -8.112 -8.628 -11.021 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 13 ATOM 3700 H HG1 . THR A 1 16 ? -6.909 -8.929 -12.876 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 13 ATOM 3701 H HG21 . THR A 1 16 ? -5.472 -7.485 -9.997 1.00 5.70 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 13 ATOM 3702 H HG22 . THR A 1 16 ? -6.992 -6.615 -10.256 1.00 6.64 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 13 ATOM 3703 H HG23 . THR A 1 16 ? -6.879 -7.833 -8.968 1.00 6.94 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 13 ATOM 3704 N N . PRO A 1 17 ? -8.314 -11.660 -11.105 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 13 ATOM 3705 C CA . PRO A 1 17 ? -9.024 -12.552 -11.999 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 13 ATOM 3706 C C . PRO A 1 17 ? -9.546 -11.759 -13.201 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 13 ATOM 3707 O O . PRO A 1 17 ? -9.498 -10.508 -13.137 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 13 ATOM 3708 C CB . PRO A 1 17 ? -10.161 -13.125 -11.153 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 13 ATOM 3709 C CG . PRO A 1 17 ? -10.501 -11.964 -10.220 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 13 ATOM 3710 C CD . PRO A 1 17 ? -9.144 -11.304 -9.967 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 13 ATOM 3711 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -10.002 -12.427 -14.153 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 13 ATOM 3712 H HA . PRO A 1 17 ? -8.371 -13.350 -12.354 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 13 ATOM 3713 H HB2 . PRO A 1 17 ? -11.015 -13.428 -11.760 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 13 ATOM 3714 H HB3 . PRO A 1 17 ? -9.786 -13.967 -10.568 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 13 ATOM 3715 H HG2 . PRO A 1 17 ? -11.159 -11.264 -10.736 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 13 ATOM 3716 H HG3 . PRO A 1 17 ? -10.959 -12.311 -9.293 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 13 ATOM 3717 H HD2 . PRO A 1 17 ? -9.267 -10.224 -9.889 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 13 ATOM 3718 H HD3 . PRO A 1 17 ? -8.701 -11.704 -9.056 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 13 ATOM 3719 N N . GLU A 1 1 ? -9.937 8.057 11.134 1.00 3.57 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 14 ATOM 3720 C CA . GLU A 1 1 ? -9.417 7.759 9.790 1.00 3.27 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 14 ATOM 3721 C C . GLU A 1 1 ? -8.128 7.000 10.005 1.00 3.07 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 14 ATOM 3722 O O . GLU A 1 1 ? -7.744 6.801 11.155 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 14 ATOM 3723 C CB . GLU A 1 1 ? -9.162 9.022 8.944 1.00 3.17 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 14 ATOM 3724 C CG . GLU A 1 1 ? -10.442 9.744 8.507 1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 14 ATOM 3725 C CD . GLU A 1 1 ? -10.886 10.795 9.523 1.00 4.91 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 14 ATOM 3726 O OE1 . GLU A 1 1 ? -11.084 10.384 10.688 1.00 5.89 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 14 ATOM 3727 O OE2 . GLU A 1 1 ? -10.991 11.974 9.133 1.00 5.38 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 14 ATOM 3728 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.232 8.604 11.607 1.00 3.51 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 14 ATOM 3729 H H2 . GLU A 1 1 ? -10.810 8.561 11.096 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 14 ATOM 3730 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.043 7.196 11.648 1.00 3.82 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 14 ATOM 3731 H HA . GLU A 1 1 ? -10.102 7.100 9.257 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 14 ATOM 3732 H HB2 . GLU A 1 1 ? -8.509 9.707 9.487 1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 14 ATOM 3733 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.642 8.723 8.034 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 14 ATOM 3734 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.249 10.236 7.552 1.00 3.86 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 14 ATOM 3735 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.235 9.010 8.357 1.00 3.38 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 14 ATOM 3736 N N . ASN A 1 2 ? -7.451 6.604 8.931 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 14 ATOM 3737 C CA . ASN A 1 2 ? -6.174 5.935 9.047 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 14 ATOM 3738 C C . ASN A 1 2 ? -5.123 6.830 8.398 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 14 ATOM 3739 O O . ASN A 1 2 ? -4.874 6.679 7.203 1.00 1.09 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 14 ATOM 3740 C CB . ASN A 1 2 ? -6.241 4.569 8.345 1.00 2.32 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 14 ATOM 3741 C CG . ASN A 1 2 ? -6.841 3.483 9.224 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 14 ATOM 3742 O OD1 . ASN A 1 2 ? -6.615 3.456 10.426 1.00 4.78 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 14 ATOM 3743 N ND2 . ASN A 1 2 ? -7.595 2.559 8.645 1.00 4.44 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 14 ATOM 3744 H H . ASN A 1 2 ? -7.771 6.827 7.999 1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 14 ATOM 3745 H HA . ASN A 1 2 ? -5.933 5.791 10.101 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 14 ATOM 3746 H HB2 . ASN A 1 2 ? -6.800 4.661 7.413 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 14 ATOM 3747 H HB3 . ASN A 1 2 ? -5.234 4.254 8.094 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 14 ATOM 3748 H HD21 . ASN A 1 2 ? -7.764 2.551 7.653 1.00 4.16 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 14 ATOM 3749 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.948 1.826 9.241 1.00 5.47 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 14 ATOM 3750 N N . PRO A 1 3 ? -4.498 7.753 9.149 1.00 1.12 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 14 ATOM 3751 C CA . PRO A 1 3 ? -3.465 8.649 8.641 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 14 ATOM 3752 C C . PRO A 1 3 ? -2.118 7.919 8.577 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 14 ATOM 3753 O O . PRO A 1 3 ? -1.134 8.323 9.192 1.00 0.99 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 14 ATOM 3754 C CB . PRO A 1 3 ? -3.462 9.823 9.627 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 14 ATOM 3755 C CG . PRO A 1 3 ? -3.809 9.148 10.954 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 14 ATOM 3756 C CD . PRO A 1 3 ? -4.807 8.070 10.535 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 14 ATOM 3757 H HA . PRO A 1 3 ? -3.725 9.010 7.645 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 14 ATOM 3758 H HB2 . PRO A 1 3 ? -2.506 10.347 9.668 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 14 ATOM 3759 H HB3 . PRO A 1 3 ? -4.257 10.519 9.359 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 14 ATOM 3760 H HG2 . PRO A 1 3 ? -2.918 8.683 11.377 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 14 ATOM 3761 H HG3 . PRO A 1 3 ? -4.250 9.853 11.660 1.00 2.27 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 14 ATOM 3762 H HD2 . PRO A 1 3 ? -4.705 7.195 11.179 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 14 ATOM 3763 H HD3 . PRO A 1 3 ? -5.819 8.471 10.596 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 14 ATOM 3764 N N . VAL A 1 4 ? -2.086 6.820 7.827 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 14 ATOM 3765 C CA . VAL A 1 4 ? -0.956 5.938 7.643 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 14 ATOM 3766 C C . VAL A 1 4 ? -0.913 5.403 6.210 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 14 ATOM 3767 O O . VAL A 1 4 ? 0.180 5.223 5.676 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 14 ATOM 3768 C CB . VAL A 1 4 ? -1.006 4.785 8.660 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 14 ATOM 3769 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.680 5.272 10.074 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 14 ATOM 3770 C CG2 . VAL A 1 4 ? -2.348 4.043 8.708 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 14 ATOM 3771 H H . VAL A 1 4 ? -2.937 6.553 7.382 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 14 ATOM 3772 H HA . VAL A 1 4 ? -0.038 6.504 7.808 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 14 ATOM 3773 H HB . VAL A 1 4 ? -0.245 4.072 8.362 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 14 ATOM 3774 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.475 5.917 10.448 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 14 ATOM 3775 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.575 4.418 10.744 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 14 ATOM 3776 H HG13 . VAL A 1 4 ? 0.256 5.832 10.068 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 14 ATOM 3777 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.611 3.636 7.734 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 14 ATOM 3778 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.274 3.211 9.410 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 14 ATOM 3779 H HG23 . VAL A 1 4 ? -3.135 4.711 9.056 1.00 2.48 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 14 ATOM 3780 N N . VAL A 1 5 ? -2.060 5.062 5.591 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 14 ATOM 3781 C CA . VAL A 1 5 ? -2.114 4.454 4.257 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 14 ATOM 3782 C C . VAL A 1 5 ? -1.329 3.145 4.178 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 14 ATOM 3783 O O . VAL A 1 5 ? -1.141 2.556 3.115 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 14 ATOM 3784 C CB . VAL A 1 5 ? -1.733 5.537 3.221 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 14 ATOM 3785 C CG1 . VAL A 1 5 ? -1.281 5.011 1.860 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 14 ATOM 3786 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.942 6.460 3.040 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 14 ATOM 3787 H H . VAL A 1 5 ? -2.957 5.173 6.038 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 14 ATOM 3788 H HA . VAL A 1 5 ? -3.134 4.125 4.073 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 14 ATOM 3789 H HB . VAL A 1 5 ? -0.912 6.140 3.608 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 14 ATOM 3790 H HG11 . VAL A 1 5 ? -1.156 5.839 1.163 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 14 ATOM 3791 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.313 4.517 1.979 1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 14 ATOM 3792 H HG13 . VAL A 1 5 ? -2.013 4.307 1.467 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 14 ATOM 3793 H HG21 . VAL A 1 5 ? -3.224 6.894 3.999 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 14 ATOM 3794 H HG22 . VAL A 1 5 ? -2.692 7.266 2.351 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 14 ATOM 3795 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.784 5.893 2.640 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 14 ATOM 3796 N N . HIS A 1 6 ? -0.913 2.628 5.327 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 14 ATOM 3797 C CA . HIS A 1 6 ? -0.018 1.506 5.402 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 14 ATOM 3798 C C . HIS A 1 6 ? 1.199 1.702 4.502 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 14 ATOM 3799 O O . HIS A 1 6 ? 1.727 0.716 3.994 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 14 ATOM 3800 C CB . HIS A 1 6 ? -0.784 0.227 5.049 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 14 ATOM 3801 C CG . HIS A 1 6 ? -2.177 0.161 5.598 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 14 ATOM 3802 N ND1 . HIS A 1 6 ? -3.335 0.139 4.861 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 14 ATOM 3803 C CD2 . HIS A 1 6 ? -2.512 0.143 6.920 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 14 ATOM 3804 C CE1 . HIS A 1 6 ? -4.354 0.090 5.734 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 14 ATOM 3805 N NE2 . HIS A 1 6 ? -3.905 0.103 7.000 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 14 ATOM 3806 H H . HIS A 1 6 ? -1.151 3.083 6.191 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 14 ATOM 3807 H HA . HIS A 1 6 ? 0.327 1.458 6.425 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 14 ATOM 3808 H HB2 . HIS A 1 6 ? -0.854 0.128 3.971 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 14 ATOM 3809 H HB3 . HIS A 1 6 ? -0.228 -0.620 5.420 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 14 ATOM 3810 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.408 0.151 3.853 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 14 ATOM 3811 H HD2 . HIS A 1 6 ? -1.805 0.158 7.732 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 14 ATOM 3812 H HE1 . HIS A 1 6 ? -5.393 0.039 5.452 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 14 ATOM 3813 N N . PHE A 1 7 ? 1.636 2.948 4.276 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 14 ATOM 3814 C CA . PHE A 1 7 ? 2.725 3.317 3.379 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 14 ATOM 3815 C C . PHE A 1 7 ? 2.587 2.817 1.934 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 14 ATOM 3816 O O . PHE A 1 7 ? 3.515 2.983 1.149 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 14 ATOM 3817 C CB . PHE A 1 7 ? 4.036 2.858 4.007 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 14 ATOM 3818 C CG . PHE A 1 7 ? 4.864 3.991 4.566 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 14 ATOM 3819 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.597 4.487 5.855 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 14 ATOM 3820 C CD2 . PHE A 1 7 ? 5.880 4.571 3.785 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 14 ATOM 3821 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.367 5.543 6.373 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 14 ATOM 3822 C CE2 . PHE A 1 7 ? 6.648 5.627 4.304 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 14 ATOM 3823 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.396 6.110 5.600 1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 14 ATOM 3824 H H . PHE A 1 7 ? 1.196 3.721 4.750 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 14 ATOM 3825 H HA . PHE A 1 7 ? 2.744 4.406 3.320 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 14 ATOM 3826 H HB2 . PHE A 1 7 ? 3.836 2.135 4.795 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 14 ATOM 3827 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.604 2.330 3.252 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 14 ATOM 3828 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.797 4.062 6.442 1.00 3.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 14 ATOM 3829 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.064 4.208 2.784 1.00 3.17 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 14 ATOM 3830 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.166 5.922 7.365 1.00 3.35 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 14 ATOM 3831 H HE2 . PHE A 1 7 ? 7.432 6.070 3.705 1.00 3.17 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 14 ATOM 3832 H HZ . PHE A 1 7 ? 6.987 6.921 6.000 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 14 ATOM 3833 N N . PHE A 1 8 ? 1.448 2.223 1.580 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 14 ATOM 3834 C CA . PHE A 1 8 ? 1.158 1.601 0.295 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 14 ATOM 3835 C C . PHE A 1 8 ? 2.358 0.813 -0.241 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 14 ATOM 3836 O O . PHE A 1 8 ? 2.949 1.162 -1.259 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 14 ATOM 3837 C CB . PHE A 1 8 ? 0.648 2.659 -0.691 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 14 ATOM 3838 C CG . PHE A 1 8 ? 0.167 2.086 -2.010 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 14 ATOM 3839 C CD1 . PHE A 1 8 ? -0.984 1.278 -2.049 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 14 ATOM 3840 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.880 2.342 -3.196 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 14 ATOM 3841 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.420 0.729 -3.269 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 14 ATOM 3842 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.443 1.794 -4.414 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 14 ATOM 3843 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.706 0.986 -4.451 1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 14 ATOM 3844 H H . PHE A 1 8 ? 0.756 2.145 2.305 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 14 ATOM 3845 H HA . PHE A 1 8 ? 0.346 0.892 0.456 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 14 ATOM 3846 H HB2 . PHE A 1 8 ? -0.183 3.195 -0.232 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 14 ATOM 3847 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.446 3.381 -0.875 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 14 ATOM 3848 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.542 1.083 -1.145 1.00 3.05 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 14 ATOM 3849 H HD2 . PHE A 1 8 ? 1.773 2.950 -3.172 1.00 3.10 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 14 ATOM 3850 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.308 0.114 -3.299 1.00 2.89 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 14 ATOM 3851 H HE2 . PHE A 1 8 ? 0.998 1.983 -5.323 1.00 3.43 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 14 ATOM 3852 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.034 0.567 -5.391 1.00 1.17 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 14 ATOM 3853 N N . LYS A 1 9 ? 2.701 -0.303 0.412 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 14 ATOM 3854 C CA . LYS A 1 9 ? 3.806 -1.147 -0.043 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 14 ATOM 3855 C C . LYS A 1 9 ? 3.394 -2.038 -1.223 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 14 ATOM 3856 O O . LYS A 1 9 ? 3.686 -3.229 -1.197 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 14 ATOM 3857 C CB . LYS A 1 9 ? 4.355 -2.020 1.105 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 14 ATOM 3858 C CG . LYS A 1 9 ? 5.270 -1.269 2.083 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 14 ATOM 3859 C CD . LYS A 1 9 ? 4.491 -0.711 3.269 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 14 ATOM 3860 C CE . LYS A 1 9 ? 4.026 -1.858 4.175 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 14 ATOM 3861 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.815 -1.490 4.931 1.00 1.10 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 14 ATOM 3862 H H . LYS A 1 9 ? 2.176 -0.562 1.234 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 14 ATOM 3863 H HA . LYS A 1 9 ? 4.603 -0.498 -0.395 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 14 ATOM 3864 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.528 -2.505 1.622 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 14 ATOM 3865 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.968 -2.813 0.684 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 14 ATOM 3866 H HG2 . LYS A 1 9 ? 6.027 -1.957 2.464 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 14 ATOM 3867 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.777 -0.458 1.560 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 14 ATOM 3868 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.133 -0.040 3.840 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 14 ATOM 3869 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.650 -0.148 2.879 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 14 ATOM 3870 H HE2 . LYS A 1 9 ? 3.809 -2.739 3.571 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 14 ATOM 3871 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.835 -2.114 4.864 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 14 ATOM 3872 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.979 -0.639 5.449 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 14 ATOM 3873 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.069 -1.268 4.280 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 14 ATOM 3874 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.523 -2.233 5.549 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 14 ATOM 3875 N N . ASN A 1 10 ? 2.722 -1.501 -2.250 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 14 ATOM 3876 C CA . ASN A 1 10 ? 2.253 -2.217 -3.418 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 14 ATOM 3877 C C . ASN A 1 10 ? 1.770 -3.610 -3.047 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 14 ATOM 3878 O O . ASN A 1 10 ? 2.243 -4.621 -3.546 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 14 ATOM 3879 C CB . ASN A 1 10 ? 3.323 -2.214 -4.497 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 14 ATOM 3880 C CG . ASN A 1 10 ? 3.184 -1.033 -5.420 1.00 0.72 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 14 ATOM 3881 O OD1 . ASN A 1 10 ? 2.093 -0.566 -5.721 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 14 ATOM 3882 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.296 -0.580 -5.946 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 14 ATOM 3883 H H . ASN A 1 10 ? 2.506 -0.524 -2.286 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 14 ATOM 3884 H HA . ASN A 1 10 ? 1.412 -1.663 -3.823 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 14 ATOM 3885 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.312 -2.260 -4.047 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 14 ATOM 3886 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.190 -3.061 -5.143 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 14 ATOM 3887 H HD21 . ASN A 1 10 ? 5.190 -0.981 -5.724 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 14 ATOM 3888 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.157 0.107 -6.652 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 14 ATOM 3889 N N . ILE A 1 11 ? 0.767 -3.652 -2.183 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 14 ATOM 3890 C CA . ILE A 1 11 ? 0.131 -4.891 -1.759 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 14 ATOM 3891 C C . ILE A 1 11 ? -1.066 -5.155 -2.673 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 14 ATOM 3892 O O . ILE A 1 11 ? -2.136 -5.557 -2.226 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 14 ATOM 3893 C CB . ILE A 1 11 ? -0.220 -4.863 -0.262 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 14 ATOM 3894 C CG1 . ILE A 1 11 ? -0.907 -3.549 0.131 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 14 ATOM 3895 C CG2 . ILE A 1 11 ? 1.038 -5.141 0.575 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 14 ATOM 3896 C CD1 . ILE A 1 11 ? 0.058 -2.452 0.603 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 14 ATOM 3897 H H . ILE A 1 11 ? 0.407 -2.768 -1.872 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 14 ATOM 3898 H HA . ILE A 1 11 ? 0.834 -5.701 -1.888 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 14 ATOM 3899 H HB . ILE A 1 11 ? -0.915 -5.680 -0.061 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 14 ATOM 3900 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.478 -3.191 -0.726 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 14 ATOM 3901 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.611 -3.755 0.936 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 14 ATOM 3902 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.382 -6.158 0.382 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 14 ATOM 3903 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.842 -4.456 0.311 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 14 ATOM 3904 H HG23 . ILE A 1 11 ? 0.805 -5.051 1.636 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 14 ATOM 3905 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.452 -1.490 0.586 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 14 ATOM 3906 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.389 -2.663 1.619 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 14 ATOM 3907 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.939 -2.403 -0.035 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 14 ATOM 3908 N N . VAL A 1 12 ? -0.880 -4.898 -3.970 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 14 ATOM 3909 C CA . VAL A 1 12 ? -1.907 -5.105 -4.978 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 14 ATOM 3910 C C . VAL A 1 12 ? -1.307 -5.708 -6.238 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 14 ATOM 3911 O O . VAL A 1 12 ? -1.669 -6.819 -6.611 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 14 ATOM 3912 C CB . VAL A 1 12 ? -2.717 -3.814 -5.212 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 14 ATOM 3913 C CG1 . VAL A 1 12 ? -1.891 -2.519 -5.156 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 14 ATOM 3914 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.511 -3.852 -6.523 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 14 ATOM 3915 H H . VAL A 1 12 ? 0.025 -4.553 -4.250 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 14 ATOM 3916 H HA . VAL A 1 12 ? -2.587 -5.859 -4.594 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 14 ATOM 3917 H HB . VAL A 1 12 ? -3.434 -3.754 -4.401 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 14 ATOM 3918 H HG11 . VAL A 1 12 ? -2.548 -1.671 -5.351 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 14 ATOM 3919 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.464 -2.389 -4.162 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 14 ATOM 3920 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.100 -2.520 -5.902 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 14 ATOM 3921 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.045 -4.799 -6.610 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 14 ATOM 3922 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.235 -3.037 -6.541 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 14 ATOM 3923 H HG23 . VAL A 1 12 ? -2.842 -3.738 -7.373 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 14 ATOM 3924 N N . THR A 1 13 ? -0.393 -4.983 -6.881 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 14 ATOM 3925 C CA . THR A 1 13 ? 0.336 -5.383 -8.065 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 14 ATOM 3926 C C . THR A 1 13 ? -0.531 -6.107 -9.098 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 14 ATOM 3927 O O . THR A 1 13 ? -0.550 -7.336 -9.119 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 14 ATOM 3928 C CB . THR A 1 13 ? 1.535 -6.223 -7.622 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 14 ATOM 3929 O OG1 . THR A 1 13 ? 1.156 -7.410 -6.954 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 14 ATOM 3930 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.400 -5.444 -6.642 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 14 ATOM 3931 H H . THR A 1 13 ? -0.058 -4.138 -6.464 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 14 ATOM 3932 H HA . THR A 1 13 ? 0.735 -4.485 -8.532 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 14 ATOM 3933 H HB . THR A 1 13 ? 2.112 -6.441 -8.503 1.00 2.03 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 14 ATOM 3934 H HG1 . THR A 1 13 ? 0.287 -7.681 -7.287 1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 14 ATOM 3935 H HG21 . THR A 1 13 ? 2.588 -4.439 -7.018 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 14 ATOM 3936 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.871 -5.401 -5.695 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 14 ATOM 3937 H HG23 . THR A 1 13 ? 3.345 -5.965 -6.496 1.00 1.76 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 14 ATOM 3938 N N . PRO A 1 14 ? -1.225 -5.388 -9.992 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 14 ATOM 3939 C CA . PRO A 1 14 ? -2.051 -6.016 -11.007 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 14 ATOM 3940 C C . PRO A 1 14 ? -1.161 -6.596 -12.115 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 14 ATOM 3941 O O . PRO A 1 14 ? -0.987 -5.999 -13.173 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 14 ATOM 3942 C CB . PRO A 1 14 ? -2.993 -4.908 -11.481 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 14 ATOM 3943 C CG . PRO A 1 14 ? -2.157 -3.639 -11.315 1.00 2.32 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 14 ATOM 3944 C CD . PRO A 1 14 ? -1.274 -3.940 -10.100 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 14 ATOM 3945 H HA . PRO A 1 14 ? -2.641 -6.821 -10.566 1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 14 ATOM 3946 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.328 -5.053 -12.510 1.00 2.17 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 14 ATOM 3947 H HB3 . PRO A 1 14 ? -3.852 -4.862 -10.810 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 14 ATOM 3948 H HG2 . PRO A 1 14 ? -1.533 -3.494 -12.197 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 14 ATOM 3949 H HG3 . PRO A 1 14 ? -2.788 -2.765 -11.144 1.00 2.98 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 14 ATOM 3950 H HD2 . PRO A 1 14 ? -0.282 -3.519 -10.256 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 14 ATOM 3951 H HD3 . PRO A 1 14 ? -1.721 -3.516 -9.203 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 14 ATOM 3952 N N . ARG A 1 15 ? -0.604 -7.779 -11.847 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 14 ATOM 3953 C CA . ARG A 1 15 ? 0.305 -8.559 -12.672 1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 14 ATOM 3954 C C . ARG A 1 15 ? 1.430 -7.693 -13.226 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 14 ATOM 3955 O O . ARG A 1 15 ? 1.656 -7.627 -14.433 1.00 5.59 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 14 ATOM 3956 C CB . ARG A 1 15 ? -0.478 -9.296 -13.762 1.00 3.19 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 14 ATOM 3957 C CG . ARG A 1 15 ? 0.360 -10.488 -14.242 1.00 4.14 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 14 ATOM 3958 C CD . ARG A 1 15 ? 0.251 -10.705 -15.748 1.00 6.01 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 14 ATOM 3959 N NE . ARG A 1 15 ? -0.974 -11.423 -16.132 1.00 7.29 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 14 ATOM 3960 C CZ . ARG A 1 15 ? -1.112 -12.114 -17.271 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 14 ATOM 3961 N NH1 . ARG A 1 15 ? -0.140 -12.090 -18.186 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 14 ATOM 3962 N NH2 . ARG A 1 15 ? -2.212 -12.832 -17.498 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 14 ATOM 3963 H H . ARG A 1 15 ? -0.703 -8.098 -10.899 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 14 ATOM 3964 H HA . ARG A 1 15 ? 0.762 -9.308 -12.025 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 14 ATOM 3965 H HB2 . ARG A 1 15 ? -1.425 -9.658 -13.362 1.00 3.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 14 ATOM 3966 H HB3 . ARG A 1 15 ? -0.685 -8.604 -14.580 1.00 4.02 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 14 ATOM 3967 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.412 -10.306 -14.019 1.00 3.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 14 ATOM 3968 H HG3 . ARG A 1 15 ? 0.058 -11.390 -13.706 1.00 4.79 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 14 ATOM 3969 H HD2 . ARG A 1 15 ? 0.292 -9.735 -16.247 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 14 ATOM 3970 H HD3 . ARG A 1 15 ? 1.118 -11.292 -16.045 1.00 6.74 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 14 ATOM 3971 H HE . ARG A 1 15 ? -1.724 -11.408 -15.454 1.00 7.04 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 14 ATOM 3972 H HH11 . ARG A 1 15 ? 0.677 -11.520 -18.027 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 14 ATOM 3973 H HH12 . ARG A 1 15 ? -0.193 -12.608 -19.049 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 14 ATOM 3974 H HH21 . ARG A 1 15 ? -2.957 -12.872 -16.817 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 14 ATOM 3975 H HH22 . ARG A 1 15 ? -2.329 -13.366 -18.345 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 14 ATOM 3976 N N . THR A 1 16 ? 2.141 -7.035 -12.320 1.00 5.72 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 14 ATOM 3977 C CA . THR A 1 16 ? 3.202 -6.119 -12.677 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 14 ATOM 3978 C C . THR A 1 16 ? 4.465 -6.918 -12.983 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 14 ATOM 3979 O O . THR A 1 16 ? 4.615 -8.036 -12.485 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 14 ATOM 3980 C CB . THR A 1 16 ? 3.409 -5.151 -11.507 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 14 ATOM 3981 O OG1 . THR A 1 16 ? 3.832 -5.842 -10.353 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 14 ATOM 3982 C CG2 . THR A 1 16 ? 2.075 -4.464 -11.188 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 14 ATOM 3983 H H . THR A 1 16 ? 1.991 -7.188 -11.336 1.00 5.71 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 14 ATOM 3984 H HA . THR A 1 16 ? 2.903 -5.559 -13.561 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 14 ATOM 3985 H HB . THR A 1 16 ? 4.153 -4.399 -11.766 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 14 ATOM 3986 H HG1 . THR A 1 16 ? 4.766 -6.075 -10.491 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 14 ATOM 3987 H HG21 . THR A 1 16 ? 1.331 -5.202 -10.878 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 14 ATOM 3988 H HG22 . THR A 1 16 ? 2.224 -3.738 -10.389 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 14 ATOM 3989 H HG23 . THR A 1 16 ? 1.710 -3.948 -12.076 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 14 ATOM 3990 N N . PRO A 1 17 ? 5.384 -6.353 -13.773 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 14 ATOM 3991 C CA . PRO A 1 17 ? 6.750 -6.827 -13.810 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 14 ATOM 3992 C C . PRO A 1 17 ? 7.458 -6.382 -12.524 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 14 ATOM 3993 O O . PRO A 1 17 ? 6.768 -5.806 -11.643 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 14 ATOM 3994 C CB . PRO A 1 17 ? 7.332 -6.178 -15.066 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 14 ATOM 3995 C CG . PRO A 1 17 ? 6.645 -4.812 -15.081 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 14 ATOM 3996 C CD . PRO A 1 17 ? 5.264 -5.092 -14.482 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 14 ATOM 3997 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 8.683 -6.618 -12.453 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 14 ATOM 3998 H HA . PRO A 1 17 ? 6.790 -7.914 -13.887 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 14 ATOM 3999 H HB2 . PRO A 1 17 ? 8.418 -6.094 -15.030 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 14 ATOM 4000 H HB3 . PRO A 1 17 ? 7.020 -6.749 -15.942 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 14 ATOM 4001 H HG2 . PRO A 1 17 ? 7.193 -4.124 -14.436 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 14 ATOM 4002 H HG3 . PRO A 1 17 ? 6.569 -4.412 -16.093 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 14 ATOM 4003 H HD2 . PRO A 1 17 ? 4.988 -4.284 -13.804 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 14 ATOM 4004 H HD3 . PRO A 1 17 ? 4.524 -5.192 -15.276 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 14 ATOM 4005 N N . GLU A 1 1 ? -10.344 5.315 9.514 1.00 2.77 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 15 ATOM 4006 C CA . GLU A 1 1 ? -9.669 5.783 8.292 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 15 ATOM 4007 C C . GLU A 1 1 ? -8.226 5.335 8.384 1.00 2.23 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 15 ATOM 4008 O O . GLU A 1 1 ? -7.849 4.792 9.421 1.00 3.39 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 15 ATOM 4009 C CB . GLU A 1 1 ? -9.749 7.304 8.163 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 15 ATOM 4010 C CG . GLU A 1 1 ? -11.178 7.720 7.826 1.00 3.08 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 15 ATOM 4011 C CD . GLU A 1 1 ? -11.259 9.237 7.700 1.00 3.33 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 15 ATOM 4012 O OE1 . GLU A 1 1 ? -10.872 9.734 6.621 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 15 ATOM 4013 O OE2 . GLU A 1 1 ? -11.672 9.860 8.700 1.00 4.36 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 15 ATOM 4014 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.758 5.578 10.295 1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 15 ATOM 4015 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.266 5.717 9.597 1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 15 ATOM 4016 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.385 4.306 9.499 1.00 2.73 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 15 ATOM 4017 H HA . GLU A 1 1 ? -10.130 5.325 7.416 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 15 ATOM 4018 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.434 7.766 9.100 1.00 3.18 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 15 ATOM 4019 H HB3 . GLU A 1 1 ? -9.089 7.638 7.362 1.00 2.53 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 15 ATOM 4020 H HG2 . GLU A 1 1 ? -11.473 7.254 6.884 1.00 3.23 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 15 ATOM 4021 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.857 7.380 8.609 1.00 3.77 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 15 ATOM 4022 N N . ASN A 1 2 ? -7.420 5.582 7.350 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 15 ATOM 4023 C CA . ASN A 1 2 ? -6.067 5.056 7.309 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 15 ATOM 4024 C C . ASN A 1 2 ? -5.088 6.227 7.252 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 15 ATOM 4025 O O . ASN A 1 2 ? -4.482 6.447 6.207 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 15 ATOM 4026 C CB . ASN A 1 2 ? -5.881 4.136 6.084 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 15 ATOM 4027 C CG . ASN A 1 2 ? -6.901 3.007 5.977 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 15 ATOM 4028 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.620 2.695 6.916 1.00 2.46 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 15 ATOM 4029 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.998 2.389 4.807 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 15 ATOM 4030 H H . ASN A 1 2 ? -7.754 6.088 6.542 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 15 ATOM 4031 H HA . ASN A 1 2 ? -5.879 4.468 8.210 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 15 ATOM 4032 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.948 4.738 5.176 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 15 ATOM 4033 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.885 3.695 6.129 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 15 ATOM 4034 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.423 2.646 4.021 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 15 ATOM 4035 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.689 1.659 4.730 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 15 ATOM 4036 N N . PRO A 1 3 ? -4.858 6.964 8.353 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 15 ATOM 4037 C CA . PRO A 1 3 ? -4.016 8.160 8.344 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 15 ATOM 4038 C C . PRO A 1 3 ? -2.519 7.869 8.216 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 15 ATOM 4039 O O . PRO A 1 3 ? -1.689 8.759 8.371 1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 15 ATOM 4040 C CB . PRO A 1 3 ? -4.360 8.894 9.644 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 15 ATOM 4041 C CG . PRO A 1 3 ? -4.737 7.753 10.587 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 15 ATOM 4042 C CD . PRO A 1 3 ? -5.457 6.773 9.661 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 15 ATOM 4043 H HA . PRO A 1 3 ? -4.281 8.768 7.490 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 15 ATOM 4044 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.527 9.484 10.030 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 15 ATOM 4045 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.230 9.530 9.479 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 15 ATOM 4046 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.832 7.289 10.982 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 15 ATOM 4047 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.383 8.093 11.396 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 15 ATOM 4048 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.331 5.750 10.017 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 15 ATOM 4049 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.513 7.037 9.616 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 15 ATOM 4050 N N . VAL A 1 4 ? -2.178 6.628 7.891 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 15 ATOM 4051 C CA . VAL A 1 4 ? -0.832 6.139 7.684 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 15 ATOM 4052 C C . VAL A 1 4 ? -0.661 5.531 6.291 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 15 ATOM 4053 O O . VAL A 1 4 ? 0.460 5.250 5.870 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 15 ATOM 4054 C CB . VAL A 1 4 ? -0.554 5.091 8.763 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 15 ATOM 4055 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.490 5.768 10.137 1.00 1.10 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 15 ATOM 4056 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.629 3.992 8.814 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 15 ATOM 4057 H H . VAL A 1 4 ? -2.916 5.952 7.865 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 15 ATOM 4058 H HA . VAL A 1 4 ? -0.118 6.958 7.787 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 15 ATOM 4059 H HB . VAL A 1 4 ? 0.401 4.631 8.527 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 15 ATOM 4060 H HG11 . VAL A 1 4 ? 0.259 6.558 10.126 1.00 2.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 15 ATOM 4061 H HG12 . VAL A 1 4 ? -1.457 6.211 10.384 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 15 ATOM 4062 H HG13 . VAL A 1 4 ? -0.230 5.033 10.898 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 15 ATOM 4063 H HG21 . VAL A 1 4 ? -1.188 3.080 9.218 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 15 ATOM 4064 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.453 4.295 9.460 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 15 ATOM 4065 H HG23 . VAL A 1 4 ? -2.032 3.775 7.828 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 15 ATOM 4066 N N . VAL A 1 5 ? -1.771 5.236 5.602 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 15 ATOM 4067 C CA . VAL A 1 5 ? -1.816 4.591 4.291 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 15 ATOM 4068 C C . VAL A 1 5 ? -1.071 3.259 4.244 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 15 ATOM 4069 O O . VAL A 1 5 ? -0.891 2.660 3.187 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 15 ATOM 4070 C CB . VAL A 1 5 ? -1.403 5.653 3.250 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 15 ATOM 4071 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.937 5.106 1.902 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 15 ATOM 4072 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.595 6.591 3.033 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 15 ATOM 4073 H H . VAL A 1 5 ? -2.650 5.558 5.966 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 15 ATOM 4074 H HA . VAL A 1 5 ? -2.837 4.283 4.100 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 15 ATOM 4075 H HB . VAL A 1 5 ? -0.582 6.243 3.655 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 15 ATOM 4076 H HG11 . VAL A 1 5 ? 0.017 4.596 2.047 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 15 ATOM 4077 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.676 4.412 1.506 1.00 1.37 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 15 ATOM 4078 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.784 5.923 1.198 1.00 1.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 15 ATOM 4079 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.347 7.341 2.282 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 15 ATOM 4080 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.462 6.022 2.697 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 15 ATOM 4081 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.841 7.100 3.966 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 15 ATOM 4082 N N . HIS A 1 6 ? -0.688 2.732 5.404 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 15 ATOM 4083 C CA . HIS A 1 6 ? 0.208 1.613 5.502 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 15 ATOM 4084 C C . HIS A 1 6 ? 1.387 1.761 4.544 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 15 ATOM 4085 O O . HIS A 1 6 ? 1.828 0.764 3.979 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 15 ATOM 4086 C CB . HIS A 1 6 ? -0.588 0.330 5.245 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 15 ATOM 4087 C CG . HIS A 1 6 ? -1.698 0.051 6.221 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 15 ATOM 4088 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.874 -0.614 5.952 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 15 ATOM 4089 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.688 0.353 7.553 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 15 ATOM 4090 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.557 -0.703 7.108 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 15 ATOM 4091 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.876 -0.122 8.108 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 15 ATOM 4092 H H . HIS A 1 6 ? -0.901 3.204 6.261 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 15 ATOM 4093 H HA . HIS A 1 6 ? 0.613 1.605 6.505 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 15 ATOM 4094 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.003 0.355 4.241 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 15 ATOM 4095 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.101 -0.491 5.284 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 15 ATOM 4096 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.170 -0.983 5.060 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 15 ATOM 4097 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.885 0.852 8.072 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 15 ATOM 4098 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.519 -1.184 7.224 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 15 ATOM 4099 N N . PHE A 1 7 ? 1.879 2.991 4.332 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 15 ATOM 4100 C CA . PHE A 1 7 ? 2.980 3.321 3.432 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 15 ATOM 4101 C C . PHE A 1 7 ? 2.828 2.818 1.987 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 15 ATOM 4102 O O . PHE A 1 7 ? 3.775 2.897 1.210 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 15 ATOM 4103 C CB . PHE A 1 7 ? 4.272 2.817 4.067 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 15 ATOM 4104 C CG . PHE A 1 7 ? 5.176 3.924 4.560 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 15 ATOM 4105 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.989 4.468 5.843 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 15 ATOM 4106 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.186 4.428 3.721 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 15 ATOM 4107 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.833 5.496 6.299 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 15 ATOM 4108 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.027 5.458 4.176 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 15 ATOM 4109 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.855 5.988 5.467 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 15 ATOM 4110 H H . PHE A 1 7 ? 1.483 3.770 4.840 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 15 ATOM 4111 H HA . PHE A 1 7 ? 3.038 4.409 3.371 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 15 ATOM 4112 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.033 2.147 4.891 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 15 ATOM 4113 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.801 2.217 3.337 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 15 ATOM 4114 H HD1 . PHE A 1 7 ? 4.193 4.100 6.475 1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 15 ATOM 4115 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.308 4.025 2.725 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 15 ATOM 4116 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.696 5.911 7.287 1.00 3.07 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 15 ATOM 4117 H HE2 . PHE A 1 7 ? 7.805 5.843 3.533 1.00 3.38 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 15 ATOM 4118 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.504 6.778 5.817 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 15 ATOM 4119 N N . PHE A 1 8 ? 1.648 2.317 1.629 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 15 ATOM 4120 C CA . PHE A 1 8 ? 1.290 1.724 0.348 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 15 ATOM 4121 C C . PHE A 1 8 ? 2.402 0.818 -0.192 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 15 ATOM 4122 O O . PHE A 1 8 ? 3.020 1.111 -1.213 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 15 ATOM 4123 C CB . PHE A 1 8 ? 0.865 2.824 -0.639 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 15 ATOM 4124 C CG . PHE A 1 8 ? -0.130 2.354 -1.684 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 15 ATOM 4125 C CD1 . PHE A 1 8 ? 0.294 1.621 -2.810 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 15 ATOM 4126 C CD2 . PHE A 1 8 ? -1.497 2.649 -1.524 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 15 ATOM 4127 C CE1 . PHE A 1 8 ? -0.645 1.173 -3.755 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 15 ATOM 4128 C CE2 . PHE A 1 8 ? -2.434 2.212 -2.477 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 15 ATOM 4129 C CZ . PHE A 1 8 ? -2.009 1.468 -3.590 1.00 1.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 15 ATOM 4130 H H . PHE A 1 8 ? 0.962 2.289 2.364 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 15 ATOM 4131 H HA . PHE A 1 8 ? 0.413 1.102 0.527 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 15 ATOM 4132 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.399 3.633 -0.078 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 15 ATOM 4133 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.741 3.250 -1.127 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 15 ATOM 4134 H HD1 . PHE A 1 8 ? 1.341 1.414 -2.970 1.00 2.95 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 15 ATOM 4135 H HD2 . PHE A 1 8 ? -1.834 3.222 -0.673 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 15 ATOM 4136 H HE1 . PHE A 1 8 ? -0.312 0.617 -4.621 1.00 2.66 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 15 ATOM 4137 H HE2 . PHE A 1 8 ? -3.480 2.455 -2.356 1.00 3.98 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 15 ATOM 4138 H HZ . PHE A 1 8 ? -2.728 1.136 -4.325 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 15 ATOM 4139 N N . LYS A 1 9 ? 2.643 -0.334 0.447 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 15 ATOM 4140 C CA . LYS A 1 9 ? 3.686 -1.253 -0.024 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 15 ATOM 4141 C C . LYS A 1 9 ? 3.207 -2.100 -1.210 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 15 ATOM 4142 O O . LYS A 1 9 ? 3.434 -3.304 -1.208 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 15 ATOM 4143 C CB . LYS A 1 9 ? 4.188 -2.179 1.104 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 15 ATOM 4144 C CG . LYS A 1 9 ? 5.101 -1.516 2.142 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 15 ATOM 4145 C CD . LYS A 1 9 ? 4.394 -0.744 3.254 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 15 ATOM 4146 C CE . LYS A 1 9 ? 3.680 -1.641 4.282 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 15 ATOM 4147 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.294 -2.005 3.915 1.00 1.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 15 ATOM 4148 H H . LYS A 1 9 ? 2.087 -0.562 1.259 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 15 ATOM 4149 H HA . LYS A 1 9 ? 4.529 -0.663 -0.389 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 15 ATOM 4150 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.352 -2.686 1.573 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 15 ATOM 4151 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.799 -2.956 0.653 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 15 ATOM 4152 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.709 -2.291 2.610 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 15 ATOM 4153 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.778 -0.839 1.621 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 15 ATOM 4154 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.165 -0.194 3.796 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 15 ATOM 4155 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.725 -0.010 2.817 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 15 ATOM 4156 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.270 -2.544 4.441 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 15 ATOM 4157 H HE3 . LYS A 1 9 ? 3.638 -1.089 5.222 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 15 ATOM 4158 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.276 -2.613 3.113 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 15 ATOM 4159 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 1.853 -2.479 4.691 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 15 ATOM 4160 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 1.771 -1.160 3.725 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 15 ATOM 4161 N N . ASN A 1 10 ? 2.546 -1.506 -2.212 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 15 ATOM 4162 C CA . ASN A 1 10 ? 2.044 -2.142 -3.409 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 15 ATOM 4163 C C . ASN A 1 10 ? 1.533 -3.534 -3.108 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 15 ATOM 4164 O O . ASN A 1 10 ? 1.922 -4.510 -3.734 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 15 ATOM 4165 C CB . ASN A 1 10 ? 3.094 -2.105 -4.505 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 15 ATOM 4166 C CG . ASN A 1 10 ? 3.050 -0.800 -5.251 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 15 ATOM 4167 O OD1 . ASN A 1 10 ? 2.022 -0.146 -5.363 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 15 ATOM 4168 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.167 -0.432 -5.828 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 15 ATOM 4169 H H . ASN A 1 10 ? 2.364 -0.525 -2.212 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 15 ATOM 4170 H HA . ASN A 1 10 ? 1.212 -1.552 -3.775 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 15 ATOM 4171 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.081 -2.292 -4.085 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 15 ATOM 4172 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.873 -2.848 -5.252 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 15 ATOM 4173 H HD21 . ASN A 1 10 ? 5.013 -0.963 -5.733 1.00 0.99 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 15 ATOM 4174 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.075 0.378 -6.398 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 15 ATOM 4175 N N . ILE A 1 11 ? 0.592 -3.608 -2.177 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 15 ATOM 4176 C CA . ILE A 1 11 ? -0.049 -4.851 -1.776 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 15 ATOM 4177 C C . ILE A 1 11 ? -1.212 -5.139 -2.734 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 15 ATOM 4178 O O . ILE A 1 11 ? -2.309 -5.496 -2.316 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 15 ATOM 4179 C CB . ILE A 1 11 ? -0.444 -4.822 -0.287 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 15 ATOM 4180 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.087 -3.489 0.119 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 15 ATOM 4181 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.782 -5.146 0.582 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 15 ATOM 4182 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.095 -2.451 0.671 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 15 ATOM 4183 H H . ILE A 1 11 ? 0.292 -2.737 -1.779 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 15 ATOM 4184 H HA . ILE A 1 11 ? 0.671 -5.648 -1.880 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 15 ATOM 4185 H HB . ILE A 1 11 ? -1.170 -5.617 -0.112 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 15 ATOM 4186 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.604 -3.080 -0.748 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 15 ATOM 4187 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.831 -3.690 0.887 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 15 ATOM 4188 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.599 -4.453 0.379 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 15 ATOM 4189 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.509 -5.101 1.636 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 15 ATOM 4190 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.127 -6.156 0.360 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 15 ATOM 4191 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.229 -2.738 1.672 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 15 ATOM 4192 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.787 -2.379 0.039 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 15 ATOM 4193 H HD13 . ILE A 1 11 ? -0.580 -1.477 0.723 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 15 ATOM 4194 N N . VAL A 1 12 ? -0.964 -4.956 -4.034 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 15 ATOM 4195 C CA . VAL A 1 12 ? -1.954 -5.150 -5.084 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 15 ATOM 4196 C C . VAL A 1 12 ? -1.339 -5.736 -6.357 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 15 ATOM 4197 O O . VAL A 1 12 ? -1.909 -6.655 -6.935 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 15 ATOM 4198 C CB . VAL A 1 12 ? -2.709 -3.827 -5.320 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 15 ATOM 4199 C CG1 . VAL A 1 12 ? -1.789 -2.638 -5.643 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 15 ATOM 4200 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.834 -3.952 -6.363 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 15 ATOM 4201 H H . VAL A 1 12 ? -0.050 -4.607 -4.273 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 15 ATOM 4202 H HA . VAL A 1 12 ? -2.661 -5.890 -4.723 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 15 ATOM 4203 H HB . VAL A 1 12 ? -3.180 -3.573 -4.377 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 15 ATOM 4204 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.267 -2.781 -6.585 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 15 ATOM 4205 H HG12 . VAL A 1 12 ? -2.390 -1.731 -5.715 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 15 ATOM 4206 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.068 -2.490 -4.841 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 15 ATOM 4207 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.743 -4.299 -5.874 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 15 ATOM 4208 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.034 -2.986 -6.826 1.00 1.12 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 15 ATOM 4209 H HG23 . VAL A 1 12 ? -3.581 -4.666 -7.145 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 15 ATOM 4210 N N . THR A 1 13 ? -0.214 -5.171 -6.804 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 15 ATOM 4211 C CA . THR A 1 13 ? 0.552 -5.552 -7.981 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 15 ATOM 4212 C C . THR A 1 13 ? -0.287 -6.117 -9.140 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 15 ATOM 4213 O O . THR A 1 13 ? -0.042 -7.231 -9.599 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 15 ATOM 4214 C CB . THR A 1 13 ? 1.665 -6.512 -7.540 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 15 ATOM 4215 O OG1 . THR A 1 13 ? 1.167 -7.737 -7.052 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 15 ATOM 4216 C CG2 . THR A 1 13 ? 2.485 -5.928 -6.396 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 15 ATOM 4217 H H . THR A 1 13 ? 0.215 -4.462 -6.243 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 15 ATOM 4218 H HA . THR A 1 13 ? 1.038 -4.654 -8.358 1.00 1.10 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 15 ATOM 4219 H HB . THR A 1 13 ? 2.314 -6.668 -8.389 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 15 ATOM 4220 H HG1 . THR A 1 13 ? 1.843 -8.410 -7.159 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 15 ATOM 4221 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.909 -6.046 -5.480 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 15 ATOM 4222 H HG22 . THR A 1 13 ? 3.418 -6.480 -6.291 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 15 ATOM 4223 H HG23 . THR A 1 13 ? 2.702 -4.877 -6.577 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 15 ATOM 4224 N N . PRO A 1 14 ? -1.254 -5.353 -9.674 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 15 ATOM 4225 C CA . PRO A 1 14 ? -2.206 -5.881 -10.634 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 15 ATOM 4226 C C . PRO A 1 14 ? -1.537 -6.090 -11.991 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 15 ATOM 4227 O O . PRO A 1 14 ? -1.560 -5.218 -12.856 1.00 2.46 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 15 ATOM 4228 C CB . PRO A 1 14 ? -3.335 -4.855 -10.698 1.00 2.16 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 15 ATOM 4229 C CG . PRO A 1 14 ? -2.627 -3.540 -10.363 1.00 2.69 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 15 ATOM 4230 C CD . PRO A 1 14 ? -1.546 -3.966 -9.368 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 15 ATOM 4231 H HA . PRO A 1 14 ? -2.604 -6.832 -10.277 1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 15 ATOM 4232 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.812 -4.835 -11.680 1.00 2.53 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 15 ATOM 4233 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.068 -5.081 -9.923 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 15 ATOM 4234 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.160 -3.133 -11.260 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 15 ATOM 4235 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.314 -2.814 -9.925 1.00 3.41 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 15 ATOM 4236 H HD2 . PRO A 1 14 ? -0.660 -3.340 -9.477 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 15 ATOM 4237 H HD3 . PRO A 1 14 ? -1.940 -3.891 -8.360 1.00 2.18 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 15 ATOM 4238 N N . ARG A 1 15 ? -0.959 -7.271 -12.189 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 15 ATOM 4239 C CA . ARG A 1 15 ? -0.349 -7.694 -13.432 1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 15 ATOM 4240 C C . ARG A 1 15 ? -0.747 -9.146 -13.612 1.00 3.10 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 15 ATOM 4241 O O . ARG A 1 15 ? -0.399 -9.988 -12.791 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 15 ATOM 4242 C CB . ARG A 1 15 ? 1.175 -7.514 -13.354 1.00 3.55 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 15 ATOM 4243 C CG . ARG A 1 15 ? 1.560 -6.127 -13.883 1.00 4.66 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 15 ATOM 4244 C CD . ARG A 1 15 ? 2.982 -5.712 -13.500 1.00 5.94 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 15 ATOM 4245 N NE . ARG A 1 15 ? 4.005 -6.623 -14.035 1.00 6.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 15 ATOM 4246 C CZ . ARG A 1 15 ? 5.309 -6.334 -14.133 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 15 ATOM 4247 N NH1 . ARG A 1 15 ? 5.762 -5.143 -13.736 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 15 ATOM 4248 N NH2 . ARG A 1 15 ? 6.162 -7.232 -14.626 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 15 ATOM 4249 H H . ARG A 1 15 ? -0.907 -7.920 -11.409 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 15 ATOM 4250 H HA . ARG A 1 15 ? -0.745 -7.103 -14.259 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 15 ATOM 4251 H HB2 . ARG A 1 15 ? 1.506 -7.628 -12.319 1.00 3.88 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 15 ATOM 4252 H HB3 . ARG A 1 15 ? 1.666 -8.275 -13.962 1.00 3.77 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 15 ATOM 4253 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.458 -6.119 -14.968 1.00 4.80 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 15 ATOM 4254 H HG3 . ARG A 1 15 ? 0.882 -5.382 -13.470 1.00 4.93 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 15 ATOM 4255 H HD2 . ARG A 1 15 ? 3.148 -4.709 -13.895 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 15 ATOM 4256 H HD3 . ARG A 1 15 ? 3.061 -5.681 -12.412 1.00 6.02 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 15 ATOM 4257 H HE . ARG A 1 15 ? 3.671 -7.529 -14.333 1.00 6.08 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 15 ATOM 4258 H HH11 . ARG A 1 15 ? 5.119 -4.466 -13.354 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 15 ATOM 4259 H HH12 . ARG A 1 15 ? 6.734 -4.884 -13.804 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 15 ATOM 4260 H HH21 . ARG A 1 15 ? 5.841 -8.142 -14.929 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 15 ATOM 4261 H HH22 . ARG A 1 15 ? 7.148 -7.037 -14.711 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 15 ATOM 4262 N N . THR A 1 16 ? -1.511 -9.425 -14.661 1.00 3.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 15 ATOM 4263 C CA . THR A 1 16 ? -1.980 -10.761 -14.990 1.00 4.73 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 15 ATOM 4264 C C . THR A 1 16 ? -1.732 -10.971 -16.484 1.00 5.43 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 15 ATOM 4265 O O . THR A 1 16 ? -1.625 -9.982 -17.213 1.00 5.28 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 15 ATOM 4266 C CB . THR A 1 16 ? -3.463 -10.890 -14.613 1.00 5.24 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 15 ATOM 4267 O OG1 . THR A 1 16 ? -4.195 -9.762 -15.044 1.00 5.49 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 15 ATOM 4268 C CG2 . THR A 1 16 ? -3.639 -10.991 -13.096 1.00 4.95 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 15 ATOM 4269 H H . THR A 1 16 ? -1.749 -8.713 -15.337 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 15 ATOM 4270 H HA . THR A 1 16 ? -1.404 -11.499 -14.431 1.00 5.13 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 15 ATOM 4271 H HB . THR A 1 16 ? -3.878 -11.787 -15.074 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 15 ATOM 4272 H HG1 . THR A 1 16 ? -3.897 -8.993 -14.557 1.00 5.62 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 15 ATOM 4273 H HG21 . THR A 1 16 ? -3.111 -11.867 -12.719 1.00 5.21 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 15 ATOM 4274 H HG22 . THR A 1 16 ? -3.249 -10.100 -12.603 1.00 4.84 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 15 ATOM 4275 H HG23 . THR A 1 16 ? -4.700 -11.089 -12.860 1.00 5.45 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 15 ATOM 4276 N N . PRO A 1 17 ? -1.557 -12.222 -16.928 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 15 ATOM 4277 C CA . PRO A 1 17 ? -1.391 -12.544 -18.334 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 15 ATOM 4278 C C . PRO A 1 17 ? -2.737 -12.472 -19.053 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 15 ATOM 4279 O O . PRO A 1 17 ? -3.769 -12.644 -18.365 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 15 ATOM 4280 C CB . PRO A 1 17 ? -0.834 -13.967 -18.349 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 15 ATOM 4281 C CG . PRO A 1 17 ? -1.478 -14.593 -17.112 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 15 ATOM 4282 C CD . PRO A 1 17 ? -1.557 -13.430 -16.121 1.00 7.21 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 15 ATOM 4283 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.701 -12.287 -20.288 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 15 ATOM 4284 H HA . PRO A 1 17 ? -0.692 -11.856 -18.812 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 15 ATOM 4285 H HB2 . PRO A 1 17 ? -1.101 -14.501 -19.262 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 15 ATOM 4286 H HB3 . PRO A 1 17 ? 0.249 -13.935 -18.223 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 15 ATOM 4287 H HG2 . PRO A 1 17 ? -2.484 -14.936 -17.356 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 15 ATOM 4288 H HG3 . PRO A 1 17 ? -0.878 -15.416 -16.720 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 15 ATOM 4289 H HD2 . PRO A 1 17 ? -2.467 -13.508 -15.526 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 15 ATOM 4290 H HD3 . PRO A 1 17 ? -0.677 -13.435 -15.476 1.00 7.01 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 15 ATOM 4291 N N . GLU A 1 1 ? -10.020 7.608 7.112 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 16 ATOM 4292 C CA . GLU A 1 1 ? -9.320 7.404 5.834 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 16 ATOM 4293 C C . GLU A 1 1 ? -7.860 7.189 6.179 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 16 ATOM 4294 O O . GLU A 1 1 ? -7.092 8.141 6.202 1.00 3.13 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 16 ATOM 4295 C CB . GLU A 1 1 ? -9.469 8.569 4.840 1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 16 ATOM 4296 C CG . GLU A 1 1 ? -10.887 8.695 4.269 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 16 ATOM 4297 C CD . GLU A 1 1 ? -11.747 9.632 5.113 1.00 2.82 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 16 ATOM 4298 O OE1 . GLU A 1 1 ? -12.128 9.181 6.216 1.00 3.49 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 16 ATOM 4299 O OE2 . GLU A 1 1 ? -11.964 10.779 4.676 1.00 3.75 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 16 ATOM 4300 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.467 8.240 7.674 1.00 2.36 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 16 ATOM 4301 H H2 . GLU A 1 1 ? -10.946 7.976 6.970 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 16 ATOM 4302 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.102 6.730 7.601 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 16 ATOM 4303 H HA . GLU A 1 1 ? -9.707 6.508 5.349 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 16 ATOM 4304 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.168 9.509 5.305 1.00 2.63 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 16 ATOM 4305 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.796 8.373 4.002 1.00 2.66 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 16 ATOM 4306 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.822 9.089 3.254 1.00 3.16 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 16 ATOM 4307 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.346 7.706 4.222 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 16 ATOM 4308 N N . ASN A 1 2 ? -7.528 5.950 6.545 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 16 ATOM 4309 C CA . ASN A 1 2 ? -6.207 5.428 6.871 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 16 ATOM 4310 C C . ASN A 1 2 ? -5.112 6.494 7.015 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 16 ATOM 4311 O O . ASN A 1 2 ? -4.348 6.688 6.073 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 16 ATOM 4312 C CB . ASN A 1 2 ? -5.797 4.415 5.782 1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 16 ATOM 4313 C CG . ASN A 1 2 ? -6.888 3.390 5.501 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 16 ATOM 4314 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.680 3.073 6.378 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 16 ATOM 4315 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.996 2.918 4.267 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 16 ATOM 4316 H H . ASN A 1 2 ? -8.240 5.230 6.553 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 16 ATOM 4317 H HA . ASN A 1 2 ? -6.317 4.905 7.818 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 16 ATOM 4318 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.587 4.956 4.858 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 16 ATOM 4319 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.892 3.893 6.095 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 16 ATOM 4320 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.377 3.211 3.529 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 16 ATOM 4321 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.744 2.265 4.088 1.00 2.38 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 16 ATOM 4322 N N . PRO A 1 3 ? -4.934 7.125 8.189 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 16 ATOM 4323 C CA . PRO A 1 3 ? -4.020 8.258 8.349 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 16 ATOM 4324 C C . PRO A 1 3 ? -2.532 7.897 8.281 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 16 ATOM 4325 O O . PRO A 1 3 ? -1.670 8.731 8.537 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 16 ATOM 4326 C CB . PRO A 1 3 ? -4.406 8.895 9.689 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 16 ATOM 4327 C CG . PRO A 1 3 ? -4.975 7.720 10.481 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 16 ATOM 4328 C CD . PRO A 1 3 ? -5.686 6.896 9.407 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 16 ATOM 4329 H HA . PRO A 1 3 ? -4.199 8.959 7.544 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 16 ATOM 4330 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.558 9.356 10.199 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 16 ATOM 4331 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.192 9.633 9.523 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 16 ATOM 4332 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.156 7.137 10.909 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 16 ATOM 4333 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.660 8.050 11.262 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 16 ATOM 4334 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.689 5.842 9.686 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 16 ATOM 4335 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.706 7.260 9.277 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 16 ATOM 4336 N N . VAL A 1 4 ? -2.231 6.659 7.903 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 16 ATOM 4337 C CA . VAL A 1 4 ? -0.898 6.112 7.745 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 16 ATOM 4338 C C . VAL A 1 4 ? -0.691 5.462 6.371 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 16 ATOM 4339 O O . VAL A 1 4 ? 0.440 5.156 5.996 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 16 ATOM 4340 C CB . VAL A 1 4 ? -0.660 5.109 8.876 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 16 ATOM 4341 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.694 5.828 10.230 1.00 1.10 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 16 ATOM 4342 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.686 3.964 8.917 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 16 ATOM 4343 H H . VAL A 1 4 ? -3.011 6.040 7.817 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 16 ATOM 4344 H HA . VAL A 1 4 ? -0.166 6.917 7.837 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 16 ATOM 4345 H HB . VAL A 1 4 ? 0.319 4.676 8.712 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 16 ATOM 4346 H HG11 . VAL A 1 4 ? -0.368 5.149 11.018 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 16 ATOM 4347 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.029 6.691 10.207 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 16 ATOM 4348 H HG13 . VAL A 1 4 ? -1.707 6.169 10.450 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 16 ATOM 4349 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.704 4.345 8.946 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 16 ATOM 4350 H HG22 . VAL A 1 4 ? -1.568 3.316 8.054 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 16 ATOM 4351 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.519 3.362 9.810 1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 16 ATOM 4352 N N . VAL A 1 5 ? -1.777 5.183 5.639 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 16 ATOM 4353 C CA . VAL A 1 5 ? -1.798 4.569 4.307 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 16 ATOM 4354 C C . VAL A 1 5 ? -1.060 3.234 4.241 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 16 ATOM 4355 O O . VAL A 1 5 ? -0.869 2.653 3.175 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 16 ATOM 4356 C CB . VAL A 1 5 ? -1.358 5.646 3.288 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 16 ATOM 4357 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.909 5.119 1.925 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 16 ATOM 4358 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.528 6.611 3.075 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 16 ATOM 4359 H H . VAL A 1 5 ? -2.655 5.522 5.983 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 16 ATOM 4360 H HA . VAL A 1 5 ? -2.818 4.272 4.090 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 16 ATOM 4361 H HB . VAL A 1 5 ? -0.524 6.211 3.703 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 16 ATOM 4362 H HG11 . VAL A 1 5 ? -0.749 5.948 1.238 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 16 ATOM 4363 H HG12 . VAL A 1 5 ? 0.037 4.588 2.044 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 16 ATOM 4364 H HG13 . VAL A 1 5 ? -1.662 4.446 1.516 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 16 ATOM 4365 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.235 7.403 2.387 1.00 1.50 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 16 ATOM 4366 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.383 6.076 2.662 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 16 ATOM 4367 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.814 7.066 4.023 1.00 1.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 16 ATOM 4368 N N . HIS A 1 6 ? -0.694 2.685 5.394 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 16 ATOM 4369 C CA . HIS A 1 6 ? 0.203 1.568 5.493 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 16 ATOM 4370 C C . HIS A 1 6 ? 1.393 1.727 4.550 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 16 ATOM 4371 O O . HIS A 1 6 ? 1.843 0.738 3.978 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 16 ATOM 4372 C CB . HIS A 1 6 ? -0.596 0.290 5.229 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 16 ATOM 4373 C CG . HIS A 1 6 ? -1.680 -0.005 6.233 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 16 ATOM 4374 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.847 -0.697 5.992 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 16 ATOM 4375 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.656 0.319 7.560 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 16 ATOM 4376 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.512 -0.779 7.160 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 16 ATOM 4377 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.827 -0.168 8.140 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 16 ATOM 4378 H H . HIS A 1 6 ? -0.919 3.148 6.252 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 16 ATOM 4379 H HA . HIS A 1 6 ? 0.602 1.561 6.499 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 16 ATOM 4380 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.038 0.338 4.238 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 16 ATOM 4381 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.094 -0.532 5.227 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 16 ATOM 4382 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.152 -1.083 5.111 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 16 ATOM 4383 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.862 0.847 8.061 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 16 ATOM 4384 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.463 -1.274 7.298 1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 16 ATOM 4385 N N . PHE A 1 7 ? 1.885 2.961 4.366 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 16 ATOM 4386 C CA . PHE A 1 7 ? 2.996 3.312 3.483 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 16 ATOM 4387 C C . PHE A 1 7 ? 2.866 2.820 2.031 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 16 ATOM 4388 O O . PHE A 1 7 ? 3.822 2.909 1.269 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 16 ATOM 4389 C CB . PHE A 1 7 ? 4.285 2.814 4.132 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 16 ATOM 4390 C CG . PHE A 1 7 ? 5.166 3.922 4.667 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 16 ATOM 4391 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.878 4.515 5.911 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 16 ATOM 4392 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.260 4.378 3.909 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 16 ATOM 4393 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.691 5.553 6.400 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 16 ATOM 4394 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.072 5.416 4.399 1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 16 ATOM 4395 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.789 6.002 5.646 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 16 ATOM 4396 H H . PHE A 1 7 ? 1.483 3.729 4.886 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 16 ATOM 4397 H HA . PHE A 1 7 ? 3.044 4.401 3.432 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 16 ATOM 4398 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.040 2.125 4.938 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 16 ATOM 4399 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.833 2.236 3.399 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 16 ATOM 4400 H HD1 . PHE A 1 7 ? 4.032 4.177 6.490 1.00 3.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 16 ATOM 4401 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.475 3.933 2.947 1.00 3.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 16 ATOM 4402 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.470 6.008 7.355 1.00 3.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 16 ATOM 4403 H HE2 . PHE A 1 7 ? 7.914 5.765 3.818 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 16 ATOM 4404 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.414 6.799 6.022 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 16 ATOM 4405 N N . PHE A 1 8 ? 1.693 2.313 1.652 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 16 ATOM 4406 C CA . PHE A 1 8 ? 1.372 1.695 0.374 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 16 ATOM 4407 C C . PHE A 1 8 ? 2.511 0.804 -0.138 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 16 ATOM 4408 O O . PHE A 1 8 ? 3.164 1.107 -1.133 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 16 ATOM 4409 C CB . PHE A 1 8 ? 0.947 2.767 -0.640 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 16 ATOM 4410 C CG . PHE A 1 8 ? 0.458 2.194 -1.957 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 16 ATOM 4411 C CD1 . PHE A 1 8 ? -0.816 1.600 -2.039 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 16 ATOM 4412 C CD2 . PHE A 1 8 ? 1.288 2.221 -3.094 1.00 2.08 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 16 ATOM 4413 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.250 1.027 -3.248 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 16 ATOM 4414 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.857 1.642 -4.299 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 16 ATOM 4415 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.412 1.043 -4.376 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 16 ATOM 4416 H H . PHE A 1 8 ? 0.999 2.277 2.378 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 16 ATOM 4417 H HA . PHE A 1 8 ? 0.506 1.053 0.537 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 16 ATOM 4418 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.141 3.360 -0.205 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 16 ATOM 4419 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.787 3.439 -0.822 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 16 ATOM 4420 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.463 1.585 -1.175 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 16 ATOM 4421 H HD2 . PHE A 1 8 ? 2.270 2.669 -3.035 1.00 3.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 16 ATOM 4422 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.230 0.578 -3.313 1.00 2.71 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 16 ATOM 4423 H HE2 . PHE A 1 8 ? 1.500 1.653 -5.167 1.00 3.65 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 16 ATOM 4424 H HZ . PHE A 1 8 ? -0.738 0.601 -5.307 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 16 ATOM 4425 N N . LYS A 1 9 ? 2.726 -0.355 0.493 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 16 ATOM 4426 C CA . LYS A 1 9 ? 3.760 -1.279 0.012 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 16 ATOM 4427 C C . LYS A 1 9 ? 3.259 -2.132 -1.164 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 16 ATOM 4428 O O . LYS A 1 9 ? 3.473 -3.339 -1.154 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 16 ATOM 4429 C CB . LYS A 1 9 ? 4.282 -2.190 1.141 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 16 ATOM 4430 C CG . LYS A 1 9 ? 5.195 -1.496 2.160 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 16 ATOM 4431 C CD . LYS A 1 9 ? 4.488 -0.741 3.285 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 16 ATOM 4432 C CE . LYS A 1 9 ? 3.821 -1.661 4.323 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 16 ATOM 4433 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.428 -2.034 3.999 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 16 ATOM 4434 H H . LYS A 1 9 ? 2.150 -0.591 1.290 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 16 ATOM 4435 H HA . LYS A 1 9 ? 4.599 -0.695 -0.367 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 16 ATOM 4436 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.457 -2.701 1.626 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 16 ATOM 4437 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.899 -2.962 0.687 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 16 ATOM 4438 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.835 -2.251 2.618 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 16 ATOM 4439 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.842 -0.800 1.624 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 16 ATOM 4440 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.254 -0.171 3.813 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 16 ATOM 4441 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.787 -0.026 2.865 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 16 ATOM 4442 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.425 -2.561 4.444 1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 16 ATOM 4443 H HE3 . LYS A 1 9 ? 3.808 -1.126 5.274 1.00 1.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 16 ATOM 4444 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.021 -2.534 4.778 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 16 ATOM 4445 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 1.887 -1.193 3.847 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 16 ATOM 4446 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.387 -2.622 3.183 1.00 2.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 16 ATOM 4447 N N . ASN A 1 10 ? 2.600 -1.538 -2.166 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 16 ATOM 4448 C CA . ASN A 1 10 ? 2.132 -2.176 -3.384 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 16 ATOM 4449 C C . ASN A 1 10 ? 1.589 -3.572 -3.115 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 16 ATOM 4450 O O . ASN A 1 10 ? 1.894 -4.542 -3.803 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 16 ATOM 4451 C CB . ASN A 1 10 ? 3.238 -2.135 -4.439 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 16 ATOM 4452 C CG . ASN A 1 10 ? 2.894 -1.207 -5.573 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 16 ATOM 4453 O OD1 . ASN A 1 10 ? 1.748 -1.097 -5.994 1.00 2.40 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 16 ATOM 4454 N ND2 . ASN A 1 10 ? 3.905 -0.571 -6.124 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 16 ATOM 4455 H H . ASN A 1 10 ? 2.439 -0.549 -2.165 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 16 ATOM 4456 H HA . ASN A 1 10 ? 1.301 -1.579 -3.755 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 16 ATOM 4457 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.181 -1.855 -3.975 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 16 ATOM 4458 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.369 -3.091 -4.913 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 16 ATOM 4459 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.847 -0.668 -5.787 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 16 ATOM 4460 H HD22 . ASN A 1 10 ? 3.679 -0.077 -6.960 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 16 ATOM 4461 N N . ILE A 1 11 ? 0.697 -3.642 -2.133 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 16 ATOM 4462 C CA . ILE A 1 11 ? 0.025 -4.865 -1.722 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 16 ATOM 4463 C C . ILE A 1 11 ? -1.156 -5.147 -2.664 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 16 ATOM 4464 O O . ILE A 1 11 ? -2.223 -5.570 -2.229 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 16 ATOM 4465 C CB . ILE A 1 11 ? -0.360 -4.825 -0.229 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 16 ATOM 4466 C CG1 . ILE A 1 11 ? -0.990 -3.485 0.180 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 16 ATOM 4467 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.859 -5.166 0.642 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 16 ATOM 4468 C CD1 . ILE A 1 11 ? 0.011 -2.466 0.746 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 16 ATOM 4469 H H . ILE A 1 11 ? 0.473 -2.771 -1.690 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 16 ATOM 4470 H HA . ILE A 1 11 ? 0.731 -5.675 -1.823 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 16 ATOM 4471 H HB . ILE A 1 11 ? -1.097 -5.609 -0.045 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 16 ATOM 4472 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.494 -3.064 -0.690 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 16 ATOM 4473 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.743 -3.680 0.941 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 16 ATOM 4474 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.585 -5.119 1.696 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 16 ATOM 4475 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.190 -6.182 0.420 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 16 ATOM 4476 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.685 -4.485 0.441 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 16 ATOM 4477 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.334 -2.767 1.743 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 16 ATOM 4478 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.891 -2.401 0.111 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 16 ATOM 4479 H HD13 . ILE A 1 11 ? -0.462 -1.487 0.808 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 16 ATOM 4480 N N . VAL A 1 12 ? -0.973 -4.891 -3.963 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 16 ATOM 4481 C CA . VAL A 1 12 ? -1.976 -5.150 -4.983 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 16 ATOM 4482 C C . VAL A 1 12 ? -1.303 -5.548 -6.303 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 16 ATOM 4483 O O . VAL A 1 12 ? -1.419 -6.704 -6.691 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 16 ATOM 4484 C CB . VAL A 1 12 ? -2.969 -3.973 -5.056 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 16 ATOM 4485 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.341 -2.589 -4.819 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 16 ATOM 4486 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.767 -3.954 -6.363 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 16 ATOM 4487 H H . VAL A 1 12 ? -0.084 -4.515 -4.256 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 16 ATOM 4488 H HA . VAL A 1 12 ? -2.545 -6.025 -4.667 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 16 ATOM 4489 H HB . VAL A 1 12 ? -3.682 -4.128 -4.248 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 16 ATOM 4490 H HG11 . VAL A 1 12 ? -3.107 -1.824 -4.939 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 16 ATOM 4491 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.959 -2.520 -3.801 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 16 ATOM 4492 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.538 -2.390 -5.523 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 16 ATOM 4493 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.635 -3.304 -6.251 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 16 ATOM 4494 H HG22 . VAL A 1 12 ? -3.149 -3.571 -7.169 1.00 1.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 16 ATOM 4495 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.110 -4.961 -6.605 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 16 ATOM 4496 N N . THR A 1 13 ? -0.598 -4.622 -6.969 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 16 ATOM 4497 C CA . THR A 1 13 ? 0.187 -4.828 -8.194 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 16 ATOM 4498 C C . THR A 1 13 ? -0.391 -5.900 -9.149 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 16 ATOM 4499 O O . THR A 1 13 ? 0.072 -7.041 -9.199 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 16 ATOM 4500 C CB . THR A 1 13 ? 1.670 -5.014 -7.822 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 16 ATOM 4501 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.458 -5.122 -8.988 1.00 2.10 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 16 ATOM 4502 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.964 -6.182 -6.873 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 16 ATOM 4503 H H . THR A 1 13 ? -0.550 -3.701 -6.568 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 16 ATOM 4504 H HA . THR A 1 13 ? 0.158 -3.888 -8.743 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 16 ATOM 4505 H HB . THR A 1 13 ? 1.989 -4.107 -7.309 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 16 ATOM 4506 H HG1 . THR A 1 13 ? 3.316 -5.477 -8.745 1.00 2.66 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 16 ATOM 4507 H HG21 . THR A 1 13 ? 3.031 -6.215 -6.655 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 16 ATOM 4508 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.432 -6.038 -5.934 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 16 ATOM 4509 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.658 -7.128 -7.316 1.00 2.10 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 16 ATOM 4510 N N . PRO A 1 14 ? -1.419 -5.549 -9.936 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 16 ATOM 4511 C CA . PRO A 1 14 ? -2.115 -6.484 -10.798 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 16 ATOM 4512 C C . PRO A 1 14 ? -1.329 -6.703 -12.092 1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 16 ATOM 4513 O O . PRO A 1 14 ? -0.515 -5.875 -12.496 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 16 ATOM 4514 C CB . PRO A 1 14 ? -3.461 -5.814 -11.082 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 16 ATOM 4515 C CG . PRO A 1 14 ? -3.088 -4.334 -11.130 1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 16 ATOM 4516 C CD . PRO A 1 14 ? -1.979 -4.220 -10.084 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 16 ATOM 4517 H HA . PRO A 1 14 ? -2.266 -7.435 -10.286 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 16 ATOM 4518 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.907 -6.152 -12.018 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 16 ATOM 4519 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.138 -5.991 -10.246 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 16 ATOM 4520 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.690 -4.085 -12.115 1.00 2.61 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 16 ATOM 4521 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.937 -3.694 -10.887 1.00 3.05 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 16 ATOM 4522 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.217 -3.526 -10.435 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 16 ATOM 4523 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.400 -3.899 -9.137 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 16 ATOM 4524 N N . ARG A 1 15 ? -1.623 -7.808 -12.777 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 16 ATOM 4525 C CA . ARG A 1 15 ? -1.070 -8.125 -14.087 1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 16 ATOM 4526 C C . ARG A 1 15 ? -2.045 -9.020 -14.843 1.00 3.82 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 16 ATOM 4527 O O . ARG A 1 15 ? -1.882 -10.235 -14.875 1.00 4.57 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 16 ATOM 4528 C CB . ARG A 1 15 ? 0.298 -8.818 -13.958 1.00 3.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 16 ATOM 4529 C CG . ARG A 1 15 ? 1.445 -7.811 -13.797 1.00 3.82 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 16 ATOM 4530 C CD . ARG A 1 15 ? 2.712 -8.333 -14.481 1.00 5.19 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 16 ATOM 4531 N NE . ARG A 1 15 ? 3.312 -9.472 -13.770 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 16 ATOM 4532 C CZ . ARG A 1 15 ? 4.333 -10.204 -14.236 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 16 ATOM 4533 N NH1 . ARG A 1 15 ? 4.807 -9.987 -15.465 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 16 ATOM 4534 N NH2 . ARG A 1 15 ? 4.887 -11.148 -13.474 1.00 7.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 16 ATOM 4535 H H . ARG A 1 15 ? -2.348 -8.403 -12.411 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 16 ATOM 4536 H HA . ARG A 1 15 ? -0.949 -7.202 -14.658 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 16 ATOM 4537 H HB2 . ARG A 1 15 ? 0.292 -9.517 -13.121 1.00 3.47 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 16 ATOM 4538 H HB3 . ARG A 1 15 ? 0.480 -9.387 -14.871 1.00 3.85 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 16 ATOM 4539 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.178 -6.874 -14.288 1.00 4.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 16 ATOM 4540 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.632 -7.611 -12.742 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 16 ATOM 4541 H HD2 . ARG A 1 15 ? 2.452 -8.627 -15.498 1.00 5.80 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 16 ATOM 4542 H HD3 . ARG A 1 15 ? 3.439 -7.522 -14.526 1.00 5.95 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 16 ATOM 4543 H HE . ARG A 1 15 ? 2.938 -9.656 -12.849 1.00 4.99 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 16 ATOM 4544 H HH11 . ARG A 1 15 ? 4.382 -9.280 -16.045 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 16 ATOM 4545 H HH12 . ARG A 1 15 ? 5.573 -10.516 -15.852 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 16 ATOM 4546 H HH21 . ARG A 1 15 ? 4.551 -11.320 -12.537 1.00 7.17 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 16 ATOM 4547 H HH22 . ARG A 1 15 ? 5.662 -11.705 -13.800 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 16 ATOM 4548 N N . THR A 1 16 ? -3.051 -8.418 -15.467 1.00 4.41 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 16 ATOM 4549 C CA . THR A 1 16 ? -3.914 -9.093 -16.424 1.00 5.72 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 16 ATOM 4550 C C . THR A 1 16 ? -4.560 -7.992 -17.261 1.00 6.71 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 16 ATOM 4551 O O . THR A 1 16 ? -4.762 -6.892 -16.742 1.00 6.64 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 16 ATOM 4552 C CB . THR A 1 16 ? -4.946 -9.966 -15.685 1.00 5.88 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 16 ATOM 4553 O OG1 . THR A 1 16 ? -5.720 -10.745 -16.570 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 16 ATOM 4554 C CG2 . THR A 1 16 ? -5.911 -9.149 -14.835 1.00 5.88 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 16 ATOM 4555 H H . THR A 1 16 ? -3.192 -7.419 -15.399 1.00 4.34 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 16 ATOM 4556 H HA . THR A 1 16 ? -3.300 -9.734 -17.057 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 16 ATOM 4557 H HB . THR A 1 16 ? -4.406 -10.648 -15.026 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 16 ATOM 4558 H HG1 . THR A 1 16 ? -6.343 -10.163 -17.044 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 16 ATOM 4559 H HG21 . THR A 1 16 ? -6.550 -8.564 -15.495 1.00 6.48 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 16 ATOM 4560 H HG22 . THR A 1 16 ? -6.529 -9.828 -14.250 1.00 6.05 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 16 ATOM 4561 H HG23 . THR A 1 16 ? -5.356 -8.493 -14.164 1.00 5.77 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 16 ATOM 4562 N N . PRO A 1 17 ? -4.858 -8.251 -18.537 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 16 ATOM 4563 C CA . PRO A 1 17 ? -5.797 -7.450 -19.290 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 16 ATOM 4564 C C . PRO A 1 17 ? -7.211 -7.808 -18.823 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 16 ATOM 4565 O O . PRO A 1 17 ? -8.141 -7.099 -19.261 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 16 ATOM 4566 C CB . PRO A 1 17 ? -5.557 -7.860 -20.741 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 16 ATOM 4567 C CG . PRO A 1 17 ? -5.274 -9.357 -20.606 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 16 ATOM 4568 C CD . PRO A 1 17 ? -4.553 -9.470 -19.258 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 16 ATOM 4569 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -7.335 -8.799 -18.059 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 16 ATOM 4570 H HA . PRO A 1 17 ? -5.618 -6.384 -19.149 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 16 ATOM 4571 H HB2 . PRO A 1 17 ? -6.418 -7.658 -21.377 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 16 ATOM 4572 H HB3 . PRO A 1 17 ? -4.667 -7.352 -21.119 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 16 ATOM 4573 H HG2 . PRO A 1 17 ? -6.218 -9.902 -20.563 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 16 ATOM 4574 H HG3 . PRO A 1 17 ? -4.656 -9.725 -21.426 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 16 ATOM 4575 H HD2 . PRO A 1 17 ? -4.924 -10.332 -18.709 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 16 ATOM 4576 H HD3 . PRO A 1 17 ? -3.476 -9.543 -19.409 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 16 ATOM 4577 N N . GLU A 1 1 ? -10.253 7.336 7.698 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 17 ATOM 4578 C CA . GLU A 1 1 ? -9.372 7.323 6.515 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 17 ATOM 4579 C C . GLU A 1 1 ? -8.013 6.970 7.058 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 17 ATOM 4580 O O . GLU A 1 1 ? -7.610 7.625 8.006 1.00 2.21 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 17 ATOM 4581 C CB . GLU A 1 1 ? -9.269 8.685 5.810 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 17 ATOM 4582 C CG . GLU A 1 1 ? -10.453 8.965 4.881 1.00 2.16 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 17 ATOM 4583 C CD . GLU A 1 1 ? -11.700 9.301 5.687 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 17 ATOM 4584 O OE1 . GLU A 1 1 ? -12.303 8.324 6.184 1.00 3.79 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 17 ATOM 4585 O OE2 . GLU A 1 1 ? -11.951 10.501 5.906 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 17 ATOM 4586 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.710 7.695 8.476 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 17 ATOM 4587 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.072 7.906 7.551 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 17 ATOM 4588 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.548 6.395 7.911 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 17 ATOM 4589 H HA . GLU A 1 1 ? -9.689 6.562 5.802 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 17 ATOM 4590 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.176 9.482 6.550 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 17 ATOM 4591 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.366 8.685 5.197 1.00 2.03 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 17 ATOM 4592 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.203 9.802 4.228 1.00 2.95 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 17 ATOM 4593 H HG3 . GLU A 1 1 ? -10.636 8.085 4.264 1.00 2.66 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 17 ATOM 4594 N N . ASN A 1 2 ? -7.359 5.931 6.541 1.00 0.99 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 17 ATOM 4595 C CA . ASN A 1 2 ? -6.148 5.380 7.141 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 17 ATOM 4596 C C . ASN A 1 2 ? -5.080 6.467 7.295 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 17 ATOM 4597 O O . ASN A 1 2 ? -4.406 6.761 6.308 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 17 ATOM 4598 C CB . ASN A 1 2 ? -5.608 4.252 6.241 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 17 ATOM 4599 C CG . ASN A 1 2 ? -6.595 3.110 6.047 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 17 ATOM 4600 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.537 2.960 6.812 1.00 2.32 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 17 ATOM 4601 N ND2 . ASN A 1 2 ? -6.425 2.318 4.996 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 17 ATOM 4602 H H . ASN A 1 2 ? -7.768 5.415 5.776 1.00 1.25 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 17 ATOM 4603 H HA . ASN A 1 2 ? -6.397 4.959 8.114 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 17 ATOM 4604 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.351 4.666 5.265 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 17 ATOM 4605 H HB3 . ASN A 1 2 ? -4.706 3.850 6.695 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 17 ATOM 4606 H HD21 . ASN A 1 2 ? -5.668 2.447 4.346 1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 17 ATOM 4607 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.102 1.581 4.868 1.00 2.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 17 ATOM 4608 N N . PRO A 1 3 ? -4.821 7.022 8.495 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 17 ATOM 4609 C CA . PRO A 1 3 ? -3.915 8.161 8.647 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 17 ATOM 4610 C C . PRO A 1 3 ? -2.432 7.800 8.515 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 17 ATOM 4611 O O . PRO A 1 3 ? -1.557 8.613 8.797 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 17 ATOM 4612 C CB . PRO A 1 3 ? -4.239 8.738 10.027 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 17 ATOM 4613 C CG . PRO A 1 3 ? -4.647 7.495 10.816 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 17 ATOM 4614 C CD . PRO A 1 3 ? -5.441 6.705 9.777 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 17 ATOM 4615 H HA . PRO A 1 3 ? -4.132 8.891 7.876 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 17 ATOM 4616 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.394 9.254 10.481 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 17 ATOM 4617 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.095 9.411 9.943 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 17 ATOM 4618 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.759 6.936 11.114 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 17 ATOM 4619 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.258 7.750 11.683 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 17 ATOM 4620 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.432 5.639 9.986 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 17 ATOM 4621 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.466 7.056 9.817 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 17 ATOM 4622 N N . VAL A 1 4 ? -2.153 6.584 8.065 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 17 ATOM 4623 C CA . VAL A 1 4 ? -0.832 6.019 7.889 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 17 ATOM 4624 C C . VAL A 1 4 ? -0.640 5.480 6.470 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 17 ATOM 4625 O O . VAL A 1 4 ? 0.484 5.177 6.076 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 17 ATOM 4626 C CB . VAL A 1 4 ? -0.653 4.896 8.917 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 17 ATOM 4627 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.474 5.488 10.318 1.00 1.09 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 17 ATOM 4628 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.850 3.930 8.951 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 17 ATOM 4629 H H . VAL A 1 4 ? -2.935 5.976 7.928 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 17 ATOM 4630 H HA . VAL A 1 4 ? -0.074 6.785 8.059 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 17 ATOM 4631 H HB . VAL A 1 4 ? 0.235 4.333 8.645 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 17 ATOM 4632 H HG11 . VAL A 1 4 ? -0.305 4.687 11.038 1.00 2.17 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 17 ATOM 4633 H HG12 . VAL A 1 4 ? 0.382 6.162 10.327 1.00 2.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 17 ATOM 4634 H HG13 . VAL A 1 4 ? -1.365 6.048 10.607 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 17 ATOM 4635 H HG21 . VAL A 1 4 ? -1.597 3.065 9.565 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 17 ATOM 4636 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.723 4.414 9.390 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 17 ATOM 4637 H HG23 . VAL A 1 4 ? -2.100 3.582 7.951 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 17 ATOM 4638 N N . VAL A 1 5 ? -1.734 5.267 5.723 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 17 ATOM 4639 C CA . VAL A 1 5 ? -1.739 4.665 4.389 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 17 ATOM 4640 C C . VAL A 1 5 ? -1.027 3.315 4.322 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 17 ATOM 4641 O O . VAL A 1 5 ? -0.832 2.743 3.252 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 17 ATOM 4642 C CB . VAL A 1 5 ? -1.253 5.747 3.400 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 17 ATOM 4643 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.817 5.227 2.031 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 17 ATOM 4644 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.379 6.776 3.232 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 17 ATOM 4645 H H . VAL A 1 5 ? -2.615 5.633 6.039 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 17 ATOM 4646 H HA . VAL A 1 5 ? -2.759 4.391 4.146 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 17 ATOM 4647 H HB . VAL A 1 5 ? -0.395 6.262 3.832 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 17 ATOM 4648 H HG11 . VAL A 1 5 ? 0.105 4.656 2.153 1.00 1.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 17 ATOM 4649 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.594 4.594 1.604 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 17 ATOM 4650 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.608 6.061 1.362 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 17 ATOM 4651 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.169 7.429 2.385 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 17 ATOM 4652 H HG22 . VAL A 1 5 ? -3.330 6.272 3.063 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 17 ATOM 4653 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.454 7.387 4.132 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 17 ATOM 4654 N N . HIS A 1 6 ? -0.696 2.736 5.473 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 17 ATOM 4655 C CA . HIS A 1 6 ? 0.167 1.591 5.562 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 17 ATOM 4656 C C . HIS A 1 6 ? 1.392 1.736 4.661 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 17 ATOM 4657 O O . HIS A 1 6 ? 1.838 0.743 4.090 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 17 ATOM 4658 C CB . HIS A 1 6 ? -0.655 0.341 5.239 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 17 ATOM 4659 C CG . HIS A 1 6 ? -1.793 0.060 6.185 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 17 ATOM 4660 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.955 -0.615 5.884 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 17 ATOM 4661 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.829 0.379 7.513 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 17 ATOM 4662 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.676 -0.693 7.018 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 17 ATOM 4663 N NE2 . HIS A 1 6 ? -3.033 -0.096 8.032 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 17 ATOM 4664 H H . HIS A 1 6 ? -0.924 3.181 6.340 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 17 ATOM 4665 H HA . HIS A 1 6 ? 0.534 1.545 6.577 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 17 ATOM 4666 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.048 0.414 4.229 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 17 ATOM 4667 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.010 -0.502 5.260 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 17 ATOM 4668 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.218 -0.999 4.989 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 17 ATOM 4669 H HD2 . HIS A 1 6 ? -1.050 0.890 8.055 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 17 ATOM 4670 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.639 -1.179 7.108 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 17 ATOM 4671 N N . PHE A 1 7 ? 1.920 2.959 4.507 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 17 ATOM 4672 C CA . PHE A 1 7 ? 3.062 3.287 3.657 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 17 ATOM 4673 C C . PHE A 1 7 ? 2.934 2.830 2.194 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 17 ATOM 4674 O O . PHE A 1 7 ? 3.905 2.897 1.448 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 17 ATOM 4675 C CB . PHE A 1 7 ? 4.319 2.721 4.318 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 17 ATOM 4676 C CG . PHE A 1 7 ? 5.239 3.768 4.911 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 17 ATOM 4677 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.818 4.526 6.020 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 17 ATOM 4678 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.512 3.991 4.354 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 17 ATOM 4679 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.672 5.496 6.576 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 17 ATOM 4680 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.366 4.959 4.912 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 17 ATOM 4681 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.946 5.711 6.023 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 17 ATOM 4682 H H . PHE A 1 7 ? 1.518 3.733 5.017 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 17 ATOM 4683 H HA . PHE A 1 7 ? 3.156 4.373 3.631 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 17 ATOM 4684 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.031 2.021 5.099 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 17 ATOM 4685 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.852 2.139 3.578 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 17 ATOM 4686 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.840 4.366 6.449 1.00 3.20 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 17 ATOM 4687 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.838 3.422 3.496 1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 17 ATOM 4688 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.349 6.078 7.427 1.00 3.31 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 17 ATOM 4689 H HE2 . PHE A 1 7 ? 8.344 5.127 4.484 1.00 2.95 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 17 ATOM 4690 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.604 6.455 6.451 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 17 ATOM 4691 N N . PHE A 1 8 ? 1.746 2.381 1.789 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 17 ATOM 4692 C CA . PHE A 1 8 ? 1.401 1.810 0.495 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 17 ATOM 4693 C C . PHE A 1 8 ? 2.513 0.913 -0.056 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 17 ATOM 4694 O O . PHE A 1 8 ? 3.193 1.256 -1.016 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 17 ATOM 4695 C CB . PHE A 1 8 ? 1.003 2.926 -0.479 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 17 ATOM 4696 C CG . PHE A 1 8 ? 0.496 2.420 -1.816 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 17 ATOM 4697 C CD1 . PHE A 1 8 ? -0.730 1.734 -1.895 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 17 ATOM 4698 C CD2 . PHE A 1 8 ? 1.256 2.622 -2.983 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 17 ATOM 4699 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.193 1.254 -3.134 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 17 ATOM 4700 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.789 2.149 -4.221 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 17 ATOM 4701 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.435 1.465 -4.298 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 17 ATOM 4702 H H . PHE A 1 8 ? 1.040 2.363 2.504 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 17 ATOM 4703 H HA . PHE A 1 8 ? 0.521 1.187 0.643 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 17 ATOM 4704 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.213 3.522 -0.024 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 17 ATOM 4705 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.862 3.581 -0.637 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 17 ATOM 4706 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.323 1.581 -1.005 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 17 ATOM 4707 H HD2 . PHE A 1 8 ? 2.212 3.124 -2.929 1.00 3.55 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 17 ATOM 4708 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.139 0.734 -3.194 1.00 2.75 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 17 ATOM 4709 H HE2 . PHE A 1 8 ? 1.386 2.305 -5.109 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 17 ATOM 4710 H HZ . PHE A 1 8 ? -0.791 1.106 -5.253 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 17 ATOM 4711 N N . LYS A 1 9 ? 2.674 -0.287 0.509 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 17 ATOM 4712 C CA . LYS A 1 9 ? 3.669 -1.230 -0.007 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 17 ATOM 4713 C C . LYS A 1 9 ? 3.130 -2.007 -1.215 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 17 ATOM 4714 O O . LYS A 1 9 ? 3.255 -3.226 -1.240 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 17 ATOM 4715 C CB . LYS A 1 9 ? 4.138 -2.215 1.081 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 17 ATOM 4716 C CG . LYS A 1 9 ? 5.070 -1.609 2.137 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 17 ATOM 4717 C CD . LYS A 1 9 ? 4.385 -0.861 3.282 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 17 ATOM 4718 C CE . LYS A 1 9 ? 3.647 -1.783 4.267 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 17 ATOM 4719 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.239 -2.050 3.905 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 17 ATOM 4720 H H . LYS A 1 9 ? 2.073 -0.540 1.281 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 17 ATOM 4721 H HA . LYS A 1 9 ? 4.535 -0.666 -0.360 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 17 ATOM 4722 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.286 -2.709 1.537 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 17 ATOM 4723 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.721 -2.997 0.595 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 17 ATOM 4724 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.661 -2.415 2.576 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 17 ATOM 4725 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.761 -0.930 1.638 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 17 ATOM 4726 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.172 -0.357 3.845 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 17 ATOM 4727 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.733 -0.089 2.883 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 17 ATOM 4728 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.192 -2.725 4.356 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 17 ATOM 4729 H HE3 . LYS A 1 9 ? 3.652 -1.291 5.241 1.00 1.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 17 ATOM 4730 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.175 -2.599 3.063 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 17 ATOM 4731 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 1.785 -2.554 4.655 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 17 ATOM 4732 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 1.757 -1.168 3.782 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 17 ATOM 4733 N N . ASN A 1 10 ? 2.526 -1.336 -2.203 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 17 ATOM 4734 C CA . ASN A 1 10 ? 2.038 -1.892 -3.453 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 17 ATOM 4735 C C . ASN A 1 10 ? 1.425 -3.264 -3.241 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 17 ATOM 4736 O O . ASN A 1 10 ? 1.744 -4.222 -3.935 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 17 ATOM 4737 C CB . ASN A 1 10 ? 3.148 -1.905 -4.494 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 17 ATOM 4738 C CG . ASN A 1 10 ? 3.575 -0.510 -4.870 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 17 ATOM 4739 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.366 0.458 -4.153 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 17 ATOM 4740 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.204 -0.390 -6.013 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 17 ATOM 4741 H H . ASN A 1 10 ? 2.483 -0.332 -2.208 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 17 ATOM 4742 H HA . ASN A 1 10 ? 1.275 -1.223 -3.849 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 17 ATOM 4743 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.025 -2.423 -4.123 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 17 ATOM 4744 H HB3 . ASN A 1 10 ? 2.778 -2.406 -5.385 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 17 ATOM 4745 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.369 -1.176 -6.615 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 17 ATOM 4746 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.571 0.522 -6.173 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 17 ATOM 4747 N N . ILE A 1 11 ? 0.484 -3.339 -2.307 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 17 ATOM 4748 C CA . ILE A 1 11 ? -0.204 -4.571 -1.948 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 17 ATOM 4749 C C . ILE A 1 11 ? -1.391 -4.785 -2.893 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 17 ATOM 4750 O O . ILE A 1 11 ? -2.465 -5.215 -2.482 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 17 ATOM 4751 C CB . ILE A 1 11 ? -0.581 -4.599 -0.454 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 17 ATOM 4752 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.169 -3.262 0.019 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 17 ATOM 4753 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.626 -5.023 0.394 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 17 ATOM 4754 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.131 -2.282 0.593 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 17 ATOM 4755 H H . ILE A 1 11 ? 0.239 -2.478 -1.855 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 17 ATOM 4756 H HA . ILE A 1 11 ? 0.486 -5.390 -2.095 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 17 ATOM 4757 H HB . ILE A 1 11 ? -1.341 -5.369 -0.308 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 17 ATOM 4758 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.687 -2.801 -0.822 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 17 ATOM 4759 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.906 -3.469 0.792 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 17 ATOM 4760 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.931 -6.033 0.113 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 17 ATOM 4761 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.470 -4.354 0.231 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 17 ATOM 4762 H HG23 . ILE A 1 11 ? 0.353 -5.029 1.449 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 17 ATOM 4763 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.590 -1.301 0.715 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 17 ATOM 4764 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.216 -2.632 1.565 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 17 ATOM 4765 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.730 -2.190 -0.063 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 17 ATOM 4766 N N . VAL A 1 12 ? -1.188 -4.477 -4.175 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 17 ATOM 4767 C CA . VAL A 1 12 ? -2.158 -4.698 -5.234 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 17 ATOM 4768 C C . VAL A 1 12 ? -1.450 -5.373 -6.412 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 17 ATOM 4769 O O . VAL A 1 12 ? -1.507 -6.595 -6.516 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 17 ATOM 4770 C CB . VAL A 1 12 ? -2.948 -3.399 -5.526 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 17 ATOM 4771 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.133 -2.114 -5.302 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 17 ATOM 4772 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.583 -3.362 -6.922 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 17 ATOM 4773 H H . VAL A 1 12 ? -0.290 -4.091 -4.425 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 17 ATOM 4774 H HA . VAL A 1 12 ? -2.879 -5.428 -4.872 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 17 ATOM 4775 H HB . VAL A 1 12 ? -3.769 -3.371 -4.808 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 17 ATOM 4776 H HG11 . VAL A 1 12 ? -2.736 -1.250 -5.583 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 17 ATOM 4777 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.883 -2.011 -4.245 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 17 ATOM 4778 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.220 -2.116 -5.894 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 17 ATOM 4779 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.081 -4.310 -7.130 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 17 ATOM 4780 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.323 -2.563 -6.963 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 17 ATOM 4781 H HG23 . VAL A 1 12 ? -2.833 -3.173 -7.689 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 17 ATOM 4782 N N . THR A 1 13 ? -0.723 -4.611 -7.236 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 17 ATOM 4783 C CA . THR A 1 13 ? -0.005 -5.079 -8.416 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 17 ATOM 4784 C C . THR A 1 13 ? -0.911 -5.837 -9.409 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 17 ATOM 4785 O O . THR A 1 13 ? -2.125 -5.925 -9.209 1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 17 ATOM 4786 C CB . THR A 1 13 ? 1.294 -5.798 -8.001 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 17 ATOM 4787 O OG1 . THR A 1 13 ? 1.175 -7.203 -8.026 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 17 ATOM 4788 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.822 -5.395 -6.624 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 17 ATOM 4789 H H . THR A 1 13 ? -0.651 -3.627 -7.065 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 17 ATOM 4790 H HA . THR A 1 13 ? 0.309 -4.177 -8.940 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 17 ATOM 4791 H HB . THR A 1 13 ? 2.054 -5.490 -8.709 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 17 ATOM 4792 H HG1 . THR A 1 13 ? 1.957 -7.584 -7.622 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 17 ATOM 4793 H HG21 . THR A 1 13 ? 2.834 -5.778 -6.489 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 17 ATOM 4794 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.851 -4.309 -6.544 1.00 2.01 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 17 ATOM 4795 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.190 -5.813 -5.840 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 17 ATOM 4796 N N . PRO A 1 14 ? -0.391 -6.313 -10.553 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 17 ATOM 4797 C CA . PRO A 1 14 ? -1.213 -7.007 -11.529 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 17 ATOM 4798 C C . PRO A 1 14 ? -1.456 -8.449 -11.071 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 17 ATOM 4799 O O . PRO A 1 14 ? -0.794 -9.371 -11.541 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 17 ATOM 4800 C CB . PRO A 1 14 ? -0.429 -6.916 -12.843 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 17 ATOM 4801 C CG . PRO A 1 14 ? 1.029 -6.870 -12.388 1.00 4.40 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 17 ATOM 4802 C CD . PRO A 1 14 ? 0.966 -6.140 -11.048 1.00 3.19 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 17 ATOM 4803 H HA . PRO A 1 14 ? -2.173 -6.503 -11.651 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 17 ATOM 4804 H HB2 . PRO A 1 14 ? -0.621 -7.758 -13.509 1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 17 ATOM 4805 H HB3 . PRO A 1 14 ? -0.676 -5.979 -13.343 1.00 4.16 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 17 ATOM 4806 H HG2 . PRO A 1 14 ? 1.399 -7.885 -12.232 1.00 4.90 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 17 ATOM 4807 H HG3 . PRO A 1 14 ? 1.658 -6.341 -13.104 1.00 5.80 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 17 ATOM 4808 H HD2 . PRO A 1 14 ? 1.698 -6.592 -10.384 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 17 ATOM 4809 H HD3 . PRO A 1 14 ? 1.173 -5.078 -11.191 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 17 ATOM 4810 N N . ARG A 1 15 ? -2.420 -8.659 -10.168 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 17 ATOM 4811 C CA . ARG A 1 15 ? -2.838 -9.993 -9.739 1.00 4.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 17 ATOM 4812 C C . ARG A 1 15 ? -4.256 -9.919 -9.188 1.00 5.59 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 17 ATOM 4813 O O . ARG A 1 15 ? -4.465 -9.909 -7.978 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 17 ATOM 4814 C CB . ARG A 1 15 ? -1.862 -10.568 -8.688 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 17 ATOM 4815 C CG . ARG A 1 15 ? -0.757 -11.429 -9.324 1.00 5.40 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 17 ATOM 4816 C CD . ARG A 1 15 ? -0.667 -12.811 -8.667 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 17 ATOM 4817 N NE . ARG A 1 15 ? 0.031 -12.780 -7.373 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 17 ATOM 4818 C CZ . ARG A 1 15 ? 0.340 -13.872 -6.659 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 17 ATOM 4819 N NH1 . ARG A 1 15 ? -0.121 -15.066 -7.037 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 17 ATOM 4820 N NH2 . ARG A 1 15 ? 1.112 -13.773 -5.577 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 17 ATOM 4821 H H . ARG A 1 15 ? -2.914 -7.855 -9.790 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 17 ATOM 4822 H HA . ARG A 1 15 ? -2.860 -10.652 -10.607 1.00 4.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 17 ATOM 4823 H HB2 . ARG A 1 15 ? -1.419 -9.753 -8.111 1.00 4.98 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 17 ATOM 4824 H HB3 . ARG A 1 15 ? -2.413 -11.198 -7.989 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 17 ATOM 4825 H HG2 . ARG A 1 15 ? -0.978 -11.595 -10.378 1.00 5.36 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 17 ATOM 4826 H HG3 . ARG A 1 15 ? 0.203 -10.915 -9.257 1.00 5.13 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 17 ATOM 4827 H HD2 . ARG A 1 15 ? -1.674 -13.213 -8.536 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 17 ATOM 4828 H HD3 . ARG A 1 15 ? -0.118 -13.470 -9.340 1.00 7.17 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 17 ATOM 4829 H HE . ARG A 1 15 ? 0.333 -11.867 -7.062 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 17 ATOM 4830 H HH11 . ARG A 1 15 ? -0.725 -15.134 -7.842 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 17 ATOM 4831 H HH12 . ARG A 1 15 ? 0.090 -15.913 -6.533 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 17 ATOM 4832 H HH21 . ARG A 1 15 ? 1.482 -12.881 -5.283 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 17 ATOM 4833 H HH22 . ARG A 1 15 ? 1.368 -14.585 -5.034 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 17 ATOM 4834 N N . THR A 1 16 ? -5.249 -9.882 -10.069 1.00 5.92 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 17 ATOM 4835 C CA . THR A 1 16 ? -6.641 -9.920 -9.655 1.00 7.52 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 17 ATOM 4836 C C . THR A 1 16 ? -7.475 -10.327 -10.878 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 17 ATOM 4837 O O . THR A 1 16 ? -7.058 -10.024 -11.999 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 17 ATOM 4838 C CB . THR A 1 16 ? -7.008 -8.542 -9.073 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 17 ATOM 4839 O OG1 . THR A 1 16 ? -8.164 -8.610 -8.273 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 17 ATOM 4840 C CG2 . THR A 1 16 ? -7.174 -7.471 -10.150 1.00 6.66 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 17 ATOM 4841 H H . THR A 1 16 ? -5.085 -9.867 -11.068 1.00 5.34 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 17 ATOM 4842 H HA . THR A 1 16 ? -6.742 -10.674 -8.876 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 17 ATOM 4843 H HB . THR A 1 16 ? -6.201 -8.214 -8.420 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 17 ATOM 4844 H HG1 . THR A 1 16 ? -7.934 -9.034 -7.443 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 17 ATOM 4845 H HG21 . THR A 1 16 ? -8.037 -7.705 -10.775 1.00 6.85 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 17 ATOM 4846 H HG22 . THR A 1 16 ? -7.336 -6.505 -9.674 1.00 7.05 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 17 ATOM 4847 H HG23 . THR A 1 16 ? -6.268 -7.422 -10.757 1.00 6.12 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 17 ATOM 4848 N N . PRO A 1 17 ? -8.576 -11.069 -10.696 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 17 ATOM 4849 C CA . PRO A 1 17 ? -9.501 -11.411 -11.764 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 17 ATOM 4850 C C . PRO A 1 17 ? -10.453 -10.248 -12.053 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 17 ATOM 4851 O O . PRO A 1 17 ? -10.482 -9.298 -11.239 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 17 ATOM 4852 C CB . PRO A 1 17 ? -10.270 -12.620 -11.231 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 17 ATOM 4853 C CG . PRO A 1 17 ? -10.362 -12.317 -9.736 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 17 ATOM 4854 C CD . PRO A 1 17 ? -9.040 -11.611 -9.432 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 17 ATOM 4855 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -11.167 -10.355 -13.071 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 17 ATOM 4856 H HA . PRO A 1 17 ? -8.969 -11.670 -12.679 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 17 ATOM 4857 H HB2 . PRO A 1 17 ? -11.256 -12.717 -11.689 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 17 ATOM 4858 H HB3 . PRO A 1 17 ? -9.682 -13.523 -11.390 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 17 ATOM 4859 H HG2 . PRO A 1 17 ? -11.194 -11.635 -9.550 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 17 ATOM 4860 H HG3 . PRO A 1 17 ? -10.475 -13.229 -9.148 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 17 ATOM 4861 H HD2 . PRO A 1 17 ? -9.199 -10.815 -8.706 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 17 ATOM 4862 H HD3 . PRO A 1 17 ? -8.313 -12.333 -9.061 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 17 ATOM 4863 N N . GLU A 1 1 ? -10.844 5.471 8.589 1.00 2.46 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 18 ATOM 4864 C CA . GLU A 1 1 ? -9.933 6.225 7.705 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 18 ATOM 4865 C C . GLU A 1 1 ? -8.568 5.574 7.832 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 18 ATOM 4866 O O . GLU A 1 1 ? -8.395 4.758 8.735 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 18 ATOM 4867 C CB . GLU A 1 1 ? -9.860 7.719 8.074 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 18 ATOM 4868 C CG . GLU A 1 1 ? -10.916 8.542 7.329 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 18 ATOM 4869 C CD . GLU A 1 1 ? -12.317 8.034 7.640 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 18 ATOM 4870 O OE1 . GLU A 1 1 ? -12.598 6.901 7.187 1.00 4.80 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 18 ATOM 4871 O OE2 . GLU A 1 1 ? -13.024 8.698 8.422 1.00 4.98 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 18 ATOM 4872 H H1 . GLU A 1 1 ? -10.404 5.397 9.496 1.00 2.94 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 18 ATOM 4873 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.750 5.918 8.645 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 18 ATOM 4874 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.956 4.540 8.219 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 18 ATOM 4875 H HA . GLU A 1 1 ? -10.285 6.135 6.677 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 18 ATOM 4876 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.980 7.837 9.152 1.00 3.24 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 18 ATOM 4877 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.883 8.117 7.798 1.00 2.70 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 18 ATOM 4878 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.824 9.590 7.619 1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 18 ATOM 4879 H HG3 . GLU A 1 1 ? -10.734 8.462 6.256 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 18 ATOM 4880 N N . ASN A 1 2 ? -7.600 5.944 6.990 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 18 ATOM 4881 C CA . ASN A 1 2 ? -6.281 5.325 7.031 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 18 ATOM 4882 C C . ASN A 1 2 ? -5.235 6.400 7.314 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 18 ATOM 4883 O O . ASN A 1 2 ? -4.542 6.814 6.387 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 18 ATOM 4884 C CB . ASN A 1 2 ? -5.957 4.633 5.695 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 18 ATOM 4885 C CG . ASN A 1 2 ? -7.083 3.743 5.186 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 18 ATOM 4886 O OD1 . ASN A 1 2 ? -7.679 2.982 5.936 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 18 ATOM 4887 N ND2 . ASN A 1 2 ? -7.415 3.845 3.906 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 18 ATOM 4888 H H . ASN A 1 2 ? -7.765 6.659 6.296 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 18 ATOM 4889 H HA . ASN A 1 2 ? -6.261 4.573 7.822 1.00 0.99 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 18 ATOM 4890 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.737 5.390 4.941 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 18 ATOM 4891 H HB3 . ASN A 1 2 ? -5.056 4.037 5.830 1.00 1.31 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 18 ATOM 4892 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.936 4.470 3.276 1.00 2.73 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 18 ATOM 4893 H HD22 . ASN A 1 2 ? -8.166 3.258 3.582 1.00 2.73 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 18 ATOM 4894 N N . PRO A 1 3 ? -5.096 6.880 8.558 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 18 ATOM 4895 C CA . PRO A 1 3 ? -4.183 7.966 8.885 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 18 ATOM 4896 C C . PRO A 1 3 ? -2.746 7.446 9.002 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 18 ATOM 4897 O O . PRO A 1 3 ? -2.155 7.471 10.076 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 18 ATOM 4898 C CB . PRO A 1 3 ? -4.728 8.529 10.203 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 18 ATOM 4899 C CG . PRO A 1 3 ? -5.304 7.288 10.888 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 18 ATOM 4900 C CD . PRO A 1 3 ? -5.891 6.505 9.715 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 18 ATOM 4901 H HA . PRO A 1 3 ? -4.216 8.730 8.113 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 18 ATOM 4902 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.966 9.020 10.808 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 18 ATOM 4903 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.539 9.226 9.986 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 18 ATOM 4904 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.501 6.714 11.353 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 18 ATOM 4905 H HG3 . PRO A 1 3 ? -6.068 7.548 11.622 1.00 1.25 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 18 ATOM 4906 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.840 5.433 9.908 1.00 0.99 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 18 ATOM 4907 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.924 6.816 9.562 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 18 ATOM 4908 N N . VAL A 1 4 ? -2.197 6.955 7.886 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 18 ATOM 4909 C CA . VAL A 1 4 ? -0.897 6.287 7.797 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 18 ATOM 4910 C C . VAL A 1 4 ? -0.619 5.820 6.373 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 18 ATOM 4911 O O . VAL A 1 4 ? 0.536 5.721 5.963 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 18 ATOM 4912 C CB . VAL A 1 4 ? -0.823 5.089 8.762 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 18 ATOM 4913 C CG1 . VAL A 1 4 ? -2.007 4.117 8.645 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 18 ATOM 4914 C CG2 . VAL A 1 4 ? 0.531 4.368 8.700 1.00 2.25 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 18 ATOM 4915 H H . VAL A 1 4 ? -2.739 7.078 7.042 1.00 1.25 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 18 ATOM 4916 H HA . VAL A 1 4 ? -0.125 7.005 8.076 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 18 ATOM 4917 H HB . VAL A 1 4 ? -0.874 5.482 9.754 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 18 ATOM 4918 H HG11 . VAL A 1 4 ? -2.936 4.642 8.872 1.00 3.05 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 18 ATOM 4919 H HG12 . VAL A 1 4 ? -2.082 3.683 7.652 1.00 3.82 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 18 ATOM 4920 H HG13 . VAL A 1 4 ? -1.887 3.317 9.375 1.00 3.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 18 ATOM 4921 H HG21 . VAL A 1 4 ? 1.332 5.106 8.633 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 18 ATOM 4922 H HG22 . VAL A 1 4 ? 0.673 3.785 9.610 1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 18 ATOM 4923 H HG23 . VAL A 1 4 ? 0.592 3.707 7.845 1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 18 ATOM 4924 N N . VAL A 1 5 ? -1.667 5.416 5.647 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 18 ATOM 4925 C CA . VAL A 1 5 ? -1.579 4.837 4.312 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 18 ATOM 4926 C C . VAL A 1 5 ? -0.923 3.473 4.321 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 18 ATOM 4927 O O . VAL A 1 5 ? -0.832 2.812 3.290 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 18 ATOM 4928 C CB . VAL A 1 5 ? -0.921 5.843 3.351 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 18 ATOM 4929 C CG1 . VAL A 1 5 ? -1.021 5.401 1.892 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 18 ATOM 4930 C CG2 . VAL A 1 5 ? -1.552 7.231 3.506 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 18 ATOM 4931 H H . VAL A 1 5 ? -2.581 5.430 6.058 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 18 ATOM 4932 H HA . VAL A 1 5 ? -2.573 4.608 3.972 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 18 ATOM 4933 H HB . VAL A 1 5 ? 0.130 5.927 3.601 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 18 ATOM 4934 H HG11 . VAL A 1 5 ? -0.407 4.512 1.747 1.00 1.12 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 18 ATOM 4935 H HG12 . VAL A 1 5 ? -2.057 5.180 1.639 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 18 ATOM 4936 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.636 6.181 1.237 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 18 ATOM 4937 H HG21 . VAL A 1 5 ? -1.243 7.672 4.453 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 18 ATOM 4938 H HG22 . VAL A 1 5 ? -1.209 7.886 2.705 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 18 ATOM 4939 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.638 7.152 3.476 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 18 ATOM 4940 N N . HIS A 1 6 ? -0.475 3.014 5.486 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 18 ATOM 4941 C CA . HIS A 1 6 ? 0.393 1.875 5.554 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 18 ATOM 4942 C C . HIS A 1 6 ? 1.522 1.963 4.529 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 18 ATOM 4943 O O . HIS A 1 6 ? 1.994 0.936 4.045 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 18 ATOM 4944 C CB . HIS A 1 6 ? -0.450 0.607 5.404 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 18 ATOM 4945 C CG . HIS A 1 6 ? -1.419 0.338 6.521 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 18 ATOM 4946 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.502 -0.509 6.462 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 18 ATOM 4947 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.329 0.810 7.798 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 18 ATOM 4948 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.053 -0.537 7.689 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 18 ATOM 4949 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.376 0.258 8.534 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 18 ATOM 4950 H H . HIS A 1 6 ? -0.612 3.530 6.342 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 18 ATOM 4951 H HA . HIS A 1 6 ? 0.865 1.906 6.521 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 18 ATOM 4952 H HB2 . HIS A 1 6 ? -0.992 0.625 4.463 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 18 ATOM 4953 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.231 -0.217 5.363 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 18 ATOM 4954 H HD1 . HIS A 1 6 ? -2.820 -1.032 5.659 1.00 0.84 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 18 ATOM 4955 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.562 1.471 8.165 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 18 ATOM 4956 H HE1 . HIS A 1 6 ? -3.910 -1.131 7.965 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 18 ATOM 4957 N N . PHE A 1 7 ? 1.978 3.179 4.206 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 18 ATOM 4958 C CA . PHE A 1 7 ? 3.032 3.432 3.235 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 18 ATOM 4959 C C . PHE A 1 7 ? 2.790 2.852 1.837 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 18 ATOM 4960 O O . PHE A 1 7 ? 3.682 2.926 1.000 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 18 ATOM 4961 C CB . PHE A 1 7 ? 4.339 2.909 3.819 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 18 ATOM 4962 C CG . PHE A 1 7 ? 5.338 4.001 4.082 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 18 ATOM 4963 C CD1 . PHE A 1 7 ? 6.140 4.464 3.027 1.00 2.43 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 18 ATOM 4964 C CD2 . PHE A 1 7 ? 5.437 4.570 5.361 1.00 1.38 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 18 ATOM 4965 C CE1 . PHE A 1 7 ? 7.086 5.475 3.265 1.00 2.69 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 18 ATOM 4966 C CE2 . PHE A 1 7 ? 6.401 5.564 5.605 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 18 ATOM 4967 C CZ . PHE A 1 7 ? 7.228 6.012 4.557 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 18 ATOM 4968 H H . PHE A 1 7 ? 1.603 3.994 4.673 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 18 ATOM 4969 H HA . PHE A 1 7 ? 3.118 4.512 3.113 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 18 ATOM 4970 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.138 2.368 4.741 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 18 ATOM 4971 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.778 2.194 3.135 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 18 ATOM 4972 H HD1 . PHE A 1 7 ? 6.007 4.039 2.041 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 18 ATOM 4973 H HD2 . PHE A 1 7 ? 4.761 4.242 6.141 1.00 2.75 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 18 ATOM 4974 H HE1 . PHE A 1 7 ? 7.703 5.837 2.455 1.00 4.13 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 18 ATOM 4975 H HE2 . PHE A 1 7 ? 6.502 5.990 6.592 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 18 ATOM 4976 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.964 6.781 4.742 1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 18 ATOM 4977 N N . PHE A 1 8 ? 1.611 2.281 1.591 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 18 ATOM 4978 C CA . PHE A 1 8 ? 1.244 1.550 0.391 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 18 ATOM 4979 C C . PHE A 1 8 ? 2.370 0.621 -0.075 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 18 ATOM 4980 O O . PHE A 1 8 ? 3.022 0.880 -1.081 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 18 ATOM 4981 C CB . PHE A 1 8 ? 0.797 2.542 -0.691 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 18 ATOM 4982 C CG . PHE A 1 8 ? -0.089 1.931 -1.755 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 18 ATOM 4983 C CD1 . PHE A 1 8 ? 0.466 1.309 -2.889 1.00 1.73 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 18 ATOM 4984 C CD2 . PHE A 1 8 ? -1.488 2.008 -1.613 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 18 ATOM 4985 C CE1 . PHE A 1 8 ? -0.375 0.777 -3.882 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 18 ATOM 4986 C CE2 . PHE A 1 8 ? -2.328 1.487 -2.609 1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 18 ATOM 4987 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.771 0.880 -3.747 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 18 ATOM 4988 H H . PHE A 1 8 ? 0.948 2.279 2.349 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 18 ATOM 4989 H HA . PHE A 1 8 ? 0.380 0.935 0.643 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 18 ATOM 4990 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.236 3.346 -0.215 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 18 ATOM 4991 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.669 3.003 -1.158 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 18 ATOM 4992 H HD1 . PHE A 1 8 ? 1.539 1.256 -3.016 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 18 ATOM 4993 H HD2 . PHE A 1 8 ? -1.920 2.489 -0.747 1.00 3.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 18 ATOM 4994 H HE1 . PHE A 1 8 ? 0.054 0.317 -4.760 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 18 ATOM 4995 H HE2 . PHE A 1 8 ? -3.401 1.568 -2.510 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 18 ATOM 4996 H HZ . PHE A 1 8 ? -2.424 0.511 -4.520 1.00 1.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 18 ATOM 4997 N N . LYS A 1 9 ? 2.605 -0.497 0.623 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 18 ATOM 4998 C CA . LYS A 1 9 ? 3.639 -1.441 0.193 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 18 ATOM 4999 C C . LYS A 1 9 ? 3.151 -2.331 -0.967 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 18 ATOM 5000 O O . LYS A 1 9 ? 3.152 -3.550 -0.835 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 18 ATOM 5001 C CB . LYS A 1 9 ? 4.147 -2.293 1.372 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 18 ATOM 5002 C CG . LYS A 1 9 ? 5.335 -1.643 2.094 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 18 ATOM 5003 C CD . LYS A 1 9 ? 4.893 -0.676 3.184 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 18 ATOM 5004 C CE . LYS A 1 9 ? 4.398 -1.490 4.380 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 18 ATOM 5005 N NZ . LYS A 1 9 ? 3.963 -0.604 5.467 1.00 2.11 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 18 ATOM 5006 H H . LYS A 1 9 ? 2.059 -0.695 1.451 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 18 ATOM 5007 H HA . LYS A 1 9 ? 4.484 -0.855 -0.165 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 18 ATOM 5008 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.335 -2.528 2.059 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 18 ATOM 5009 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.527 -3.234 0.992 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 18 ATOM 5010 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.941 -2.424 2.554 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 18 ATOM 5011 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.961 -1.118 1.373 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 18 ATOM 5012 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.751 -0.074 3.486 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 18 ATOM 5013 H HD3 . LYS A 1 9 ? 4.108 -0.026 2.803 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 18 ATOM 5014 H HE2 . LYS A 1 9 ? 3.559 -2.118 4.071 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 18 ATOM 5015 H HE3 . LYS A 1 9 ? 5.207 -2.135 4.730 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 18 ATOM 5016 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 3.717 -1.140 6.286 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 18 ATOM 5017 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 4.696 0.056 5.684 1.00 3.41 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 18 ATOM 5018 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 3.151 -0.097 5.145 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 18 ATOM 5019 N N . ASN A 1 10 ? 2.728 -1.750 -2.096 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 18 ATOM 5020 C CA . ASN A 1 10 ? 2.290 -2.401 -3.322 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 18 ATOM 5021 C C . ASN A 1 10 ? 1.572 -3.711 -3.059 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 18 ATOM 5022 O O . ASN A 1 10 ? 1.867 -4.743 -3.652 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 18 ATOM 5023 C CB . ASN A 1 10 ? 3.448 -2.546 -4.296 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 18 ATOM 5024 C CG . ASN A 1 10 ? 3.866 -1.199 -4.822 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 18 ATOM 5025 O OD1 . ASN A 1 10 ? 3.494 -0.152 -4.308 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 18 ATOM 5026 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.650 -1.220 -5.874 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 18 ATOM 5027 H H . ASN A 1 10 ? 2.757 -0.751 -2.201 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 18 ATOM 5028 H HA . ASN A 1 10 ? 1.586 -1.734 -3.820 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 18 ATOM 5029 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.309 -3.004 -3.821 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 18 ATOM 5030 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.124 -3.152 -5.138 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 18 ATOM 5031 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.925 -2.082 -6.311 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 18 ATOM 5032 H HD22 . ASN A 1 10 ? 4.976 -0.327 -6.163 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 18 ATOM 5033 N N . ILE A 1 11 ? 0.541 -3.625 -2.229 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 18 ATOM 5034 C CA . ILE A 1 11 ? -0.318 -4.739 -1.866 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 18 ATOM 5035 C C . ILE A 1 11 ? -1.417 -4.894 -2.927 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 18 ATOM 5036 O O . ILE A 1 11 ? -2.562 -5.203 -2.612 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 18 ATOM 5037 C CB . ILE A 1 11 ? -0.859 -4.572 -0.433 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 18 ATOM 5038 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.343 -3.137 -0.173 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 18 ATOM 5039 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.193 -5.015 0.594 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 18 ATOM 5040 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.277 -2.198 0.412 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 18 ATOM 5041 H H . ILE A 1 11 ? 0.340 -2.709 -1.871 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 18 ATOM 5042 H HA . ILE A 1 11 ? 0.278 -5.640 -1.864 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 18 ATOM 5043 H HB . ILE A 1 11 ? -1.711 -5.241 -0.307 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 18 ATOM 5044 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.717 -2.729 -1.111 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 18 ATOM 5045 H HG13 . ILE A 1 11 ? -2.177 -3.181 0.525 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 18 ATOM 5046 H HG21 . ILE A 1 11 ? 0.378 -6.084 0.485 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 18 ATOM 5047 H HG22 . ILE A 1 11 ? 1.134 -4.488 0.443 1.00 1.37 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 18 ATOM 5048 H HG23 . ILE A 1 11 ? -0.173 -4.828 1.604 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 18 ATOM 5049 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.593 -1.165 0.274 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 18 ATOM 5050 H HD12 . ILE A 1 11 ? -0.155 -2.395 1.477 1.00 1.15 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 18 ATOM 5051 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.688 -2.341 -0.069 1.00 1.17 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 18 ATOM 5052 N N . VAL A 1 12 ? -1.073 -4.662 -4.197 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 18 ATOM 5053 C CA . VAL A 1 12 ? -1.992 -4.820 -5.313 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 18 ATOM 5054 C C . VAL A 1 12 ? -1.251 -5.384 -6.531 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 18 ATOM 5055 O O . VAL A 1 12 ? -1.352 -6.583 -6.764 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 18 ATOM 5056 C CB . VAL A 1 12 ? -2.800 -3.524 -5.526 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 18 ATOM 5057 C CG1 . VAL A 1 12 ? -1.997 -2.242 -5.269 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 18 ATOM 5058 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.453 -3.435 -6.909 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 18 ATOM 5059 H H . VAL A 1 12 ? -0.119 -4.392 -4.391 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 18 ATOM 5060 H HA . VAL A 1 12 ? -2.710 -5.589 -5.032 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 18 ATOM 5061 H HB . VAL A 1 12 ? -3.608 -3.538 -4.793 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 18 ATOM 5062 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.813 -2.130 -4.201 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 18 ATOM 5063 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.049 -2.246 -5.799 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 18 ATOM 5064 H HG13 . VAL A 1 12 ? -2.585 -1.391 -5.611 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 18 ATOM 5065 H HG21 . VAL A 1 12 ? -3.862 -4.405 -7.196 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 18 ATOM 5066 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.267 -2.709 -6.878 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 18 ATOM 5067 H HG23 . VAL A 1 12 ? -2.726 -3.098 -7.642 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 18 ATOM 5068 N N . THR A 1 13 ? -0.504 -4.561 -7.282 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 18 ATOM 5069 C CA . THR A 1 13 ? 0.312 -4.946 -8.440 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 18 ATOM 5070 C C . THR A 1 13 ? -0.294 -6.101 -9.259 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 18 ATOM 5071 O O . THR A 1 13 ? 0.198 -7.229 -9.207 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 18 ATOM 5072 C CB . THR A 1 13 ? 1.770 -5.187 -7.996 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 18 ATOM 5073 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.549 -5.672 -9.064 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 18 ATOM 5074 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.935 -6.128 -6.801 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 18 ATOM 5075 H H . THR A 1 13 ? -0.474 -3.588 -7.033 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 18 ATOM 5076 H HA . THR A 1 13 ? 0.354 -4.086 -9.105 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 18 ATOM 5077 H HB . THR A 1 13 ? 2.183 -4.222 -7.703 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 18 ATOM 5078 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.184 -6.528 -9.324 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 18 ATOM 5079 H HG21 . THR A 1 13 ? 2.997 -6.252 -6.586 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 18 ATOM 5080 H HG22 . THR A 1 13 ? 1.461 -5.700 -5.922 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 18 ATOM 5081 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.492 -7.101 -7.011 1.00 2.00 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 18 ATOM 5082 N N . PRO A 1 14 ? -1.340 -5.828 -10.054 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 18 ATOM 5083 C CA . PRO A 1 14 ? -2.032 -6.849 -10.814 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 18 ATOM 5084 C C . PRO A 1 14 ? -1.176 -7.307 -11.994 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 18 ATOM 5085 O O . PRO A 1 14 ? -0.117 -6.752 -12.281 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 18 ATOM 5086 C CB . PRO A 1 14 ? -3.331 -6.182 -11.275 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 18 ATOM 5087 C CG . PRO A 1 14 ? -2.910 -4.726 -11.462 1.00 2.18 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 18 ATOM 5088 C CD . PRO A 1 14 ? -1.899 -4.519 -10.334 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 18 ATOM 5089 H HA . PRO A 1 14 ? -2.257 -7.705 -10.176 1.00 1.03 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 18 ATOM 5090 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.725 -6.613 -12.195 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 18 ATOM 5091 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.073 -6.245 -10.477 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 18 ATOM 5092 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.415 -4.608 -12.427 1.00 2.40 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 18 ATOM 5093 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.756 -4.045 -11.376 1.00 2.89 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 18 ATOM 5094 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.129 -3.818 -10.655 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 18 ATOM 5095 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.415 -4.154 -9.451 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 18 ATOM 5096 N N . ARG A 1 15 ? -1.659 -8.321 -12.710 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 18 ATOM 5097 C CA . ARG A 1 15 ? -0.996 -8.829 -13.897 1.00 2.55 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 18 ATOM 5098 C C . ARG A 1 15 ? -1.758 -8.323 -15.102 1.00 4.08 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 18 ATOM 5099 O O . ARG A 1 15 ? -2.794 -8.882 -15.453 1.00 5.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 18 ATOM 5100 C CB . ARG A 1 15 ? -0.955 -10.359 -13.865 1.00 3.57 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 18 ATOM 5101 C CG . ARG A 1 15 ? 0.275 -10.810 -13.080 1.00 3.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 18 ATOM 5102 C CD . ARG A 1 15 ? 0.265 -12.331 -12.907 1.00 5.65 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 18 ATOM 5103 N NE . ARG A 1 15 ? -0.811 -12.746 -11.995 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 18 ATOM 5104 C CZ . ARG A 1 15 ? -1.360 -13.965 -11.921 1.00 8.32 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 18 ATOM 5105 N NH1 . ARG A 1 15 ? -0.956 -14.938 -12.739 1.00 9.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 18 ATOM 5106 N NH2 . ARG A 1 15 ? -2.317 -14.210 -11.023 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 18 ATOM 5107 H H . ARG A 1 15 ? -2.586 -8.663 -12.506 1.00 2.44 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 18 ATOM 5108 H HA . ARG A 1 15 ? 0.026 -8.446 -13.949 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 18 ATOM 5109 H HB2 . ARG A 1 15 ? -1.870 -10.744 -13.415 1.00 4.38 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 18 ATOM 5110 H HB3 . ARG A 1 15 ? -0.875 -10.752 -14.878 1.00 4.28 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 18 ATOM 5111 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.164 -10.512 -13.637 1.00 3.82 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 18 ATOM 5112 H HG3 . ARG A 1 15 ? 0.291 -10.321 -12.105 1.00 3.88 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 18 ATOM 5113 H HD2 . ARG A 1 15 ? 0.132 -12.790 -13.887 1.00 6.54 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 18 ATOM 5114 H HD3 . ARG A 1 15 ? 1.224 -12.648 -12.494 1.00 5.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 18 ATOM 5115 H HE . ARG A 1 15 ? -1.140 -12.013 -11.384 1.00 6.00 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 18 ATOM 5116 H HH11 . ARG A 1 15 ? -0.227 -14.754 -13.410 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 18 ATOM 5117 H HH12 . ARG A 1 15 ? -1.356 -15.863 -12.717 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 18 ATOM 5118 H HH21 . ARG A 1 15 ? -2.625 -13.490 -10.385 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 18 ATOM 5119 H HH22 . ARG A 1 15 ? -2.750 -15.116 -10.943 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 18 ATOM 5120 N N . THR A 1 16 ? -1.241 -7.277 -15.731 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 18 ATOM 5121 C CA . THR A 1 16 ? -1.782 -6.745 -16.960 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 18 ATOM 5122 C C . THR A 1 16 ? -0.599 -6.389 -17.852 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 18 ATOM 5123 O O . THR A 1 16 ? 0.494 -6.154 -17.332 1.00 6.92 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 18 ATOM 5124 C CB . THR A 1 16 ? -2.638 -5.510 -16.657 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 18 ATOM 5125 O OG1 . THR A 1 16 ? -1.869 -4.503 -16.037 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 18 ATOM 5126 C CG2 . THR A 1 16 ? -3.832 -5.858 -15.761 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 18 ATOM 5127 H H . THR A 1 16 ? -0.407 -6.808 -15.402 1.00 4.56 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 18 ATOM 5128 H HA . THR A 1 16 ? -2.395 -7.500 -17.452 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 18 ATOM 5129 H HB . THR A 1 16 ? -3.019 -5.119 -17.594 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 18 ATOM 5130 H HG1 . THR A 1 16 ? -1.327 -4.095 -16.734 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 18 ATOM 5131 H HG21 . THR A 1 16 ? -4.470 -4.980 -15.649 1.00 7.23 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 18 ATOM 5132 H HG22 . THR A 1 16 ? -4.412 -6.660 -16.220 1.00 6.95 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 18 ATOM 5133 H HG23 . THR A 1 16 ? -3.495 -6.176 -14.774 1.00 6.46 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 18 ATOM 5134 N N . PRO A 1 17 ? -0.798 -6.338 -19.171 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 18 ATOM 5135 C CA . PRO A 1 17 ? 0.108 -5.627 -20.044 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 18 ATOM 5136 C C . PRO A 1 17 ? -0.106 -4.119 -19.844 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 18 ATOM 5137 O O . PRO A 1 17 ? -0.863 -3.753 -18.910 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 18 ATOM 5138 C CB . PRO A 1 17 ? -0.275 -6.107 -21.444 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 18 ATOM 5139 C CG . PRO A 1 17 ? -1.790 -6.281 -21.334 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 18 ATOM 5140 C CD . PRO A 1 17 ? -2.000 -6.730 -19.885 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 18 ATOM 5141 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 0.488 -3.363 -20.642 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 18 ATOM 5142 H HA . PRO A 1 17 ? 1.146 -5.876 -19.823 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 18 ATOM 5143 H HB2 . PRO A 1 17 ? 0.004 -5.397 -22.223 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 18 ATOM 5144 H HB3 . PRO A 1 17 ? 0.188 -7.078 -21.628 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 18 ATOM 5145 H HG2 . PRO A 1 17 ? -2.278 -5.319 -21.494 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 18 ATOM 5146 H HG3 . PRO A 1 17 ? -2.162 -7.024 -22.041 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 18 ATOM 5147 H HD2 . PRO A 1 17 ? -2.883 -6.242 -19.473 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 18 ATOM 5148 H HD3 . PRO A 1 17 ? -2.108 -7.814 -19.843 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 18 ATOM 5149 N N . GLU A 1 1 ? -10.670 5.704 7.594 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 19 ATOM 5150 C CA . GLU A 1 1 ? -9.772 5.923 6.448 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 19 ATOM 5151 C C . GLU A 1 1 ? -8.384 5.815 7.046 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 19 ATOM 5152 O O . GLU A 1 1 ? -8.242 6.194 8.201 1.00 2.36 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 19 ATOM 5153 C CB . GLU A 1 1 ? -10.115 7.266 5.785 1.00 2.20 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 19 ATOM 5154 C CG . GLU A 1 1 ? -9.429 7.480 4.433 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 19 ATOM 5155 C CD . GLU A 1 1 ? -8.147 8.295 4.577 1.00 4.06 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 19 ATOM 5156 O OE1 . GLU A 1 1 ? -7.323 7.883 5.420 1.00 5.22 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 19 ATOM 5157 O OE2 . GLU A 1 1 ? -8.033 9.322 3.876 1.00 4.54 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 19 ATOM 5158 H H1 . GLU A 1 1 ? -10.256 6.195 8.382 1.00 2.36 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 19 ATOM 5159 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.595 6.053 7.399 1.00 2.53 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 19 ATOM 5160 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.688 4.723 7.825 1.00 2.38 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 19 ATOM 5161 H HA . GLU A 1 1 ? -9.896 5.125 5.716 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 19 ATOM 5162 H HB2 . GLU A 1 1 ? -11.191 7.265 5.605 1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 19 ATOM 5163 H HB3 . GLU A 1 1 ? -9.900 8.094 6.464 1.00 2.24 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 19 ATOM 5164 H HG2 . GLU A 1 1 ? -9.211 6.513 3.976 1.00 3.50 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 19 ATOM 5165 H HG3 . GLU A 1 1 ? -10.118 8.017 3.777 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 19 ATOM 5166 N N . ASN A 1 2 ? -7.449 5.128 6.398 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 19 ATOM 5167 C CA . ASN A 1 2 ? -6.172 4.798 7.017 1.00 0.99 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 19 ATOM 5168 C C . ASN A 1 2 ? -5.238 6.007 7.024 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 19 ATOM 5169 O O . ASN A 1 2 ? -4.544 6.220 6.031 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 19 ATOM 5170 C CB . ASN A 1 2 ? -5.492 3.584 6.345 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 19 ATOM 5171 C CG . ASN A 1 2 ? -5.469 3.538 4.812 1.00 2.12 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 19 ATOM 5172 O OD1 . ASN A 1 2 ? -6.321 4.085 4.125 1.00 3.22 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 19 ATOM 5173 N ND2 . ASN A 1 2 ? -4.534 2.796 4.233 1.00 2.82 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 19 ATOM 5174 H H . ASN A 1 2 ? -7.564 4.932 5.412 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 19 ATOM 5175 H HA . ASN A 1 2 ? -6.372 4.511 8.048 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 19 ATOM 5176 H HB2 . ASN A 1 2 ? -4.467 3.542 6.703 1.00 2.18 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 19 ATOM 5177 H HB3 . ASN A 1 2 ? -5.979 2.685 6.704 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 19 ATOM 5178 H HD21 . ASN A 1 2 ? -3.863 2.262 4.761 1.00 3.01 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 19 ATOM 5179 H HD22 . ASN A 1 2 ? -4.572 2.751 3.225 1.00 3.71 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 19 ATOM 5180 N N . PRO A 1 3 ? -5.049 6.701 8.167 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 19 ATOM 5181 C CA . PRO A 1 3 ? -4.264 7.931 8.239 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 19 ATOM 5182 C C . PRO A 1 3 ? -2.754 7.717 8.124 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 19 ATOM 5183 O O . PRO A 1 3 ? -1.969 8.626 8.381 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 19 ATOM 5184 C CB . PRO A 1 3 ? -4.621 8.538 9.600 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 19 ATOM 5185 C CG . PRO A 1 3 ? -4.806 7.289 10.458 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 19 ATOM 5186 C CD . PRO A 1 3 ? -5.592 6.410 9.491 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 19 ATOM 5187 H HA . PRO A 1 3 ? -4.561 8.590 7.431 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 19 ATOM 5188 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.848 9.197 9.994 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 19 ATOM 5189 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.571 9.070 9.523 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 19 ATOM 5190 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.841 6.838 10.688 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 19 ATOM 5191 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.371 7.497 11.367 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 19 ATOM 5192 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.531 5.356 9.754 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 19 ATOM 5193 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.620 6.742 9.562 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 19 ATOM 5194 N N . VAL A 1 4 ? -2.340 6.517 7.738 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 19 ATOM 5195 C CA . VAL A 1 4 ? -0.951 6.122 7.604 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 19 ATOM 5196 C C . VAL A 1 4 ? -0.674 5.498 6.237 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 19 ATOM 5197 O O . VAL A 1 4 ? 0.475 5.196 5.913 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 19 ATOM 5198 C CB . VAL A 1 4 ? -0.626 5.134 8.727 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 19 ATOM 5199 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.467 5.878 10.055 1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 19 ATOM 5200 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.704 4.051 8.893 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 19 ATOM 5201 H H . VAL A 1 4 ? -3.050 5.819 7.595 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 19 ATOM 5202 H HA . VAL A 1 4 ? -0.304 6.995 7.702 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 19 ATOM 5203 H HB . VAL A 1 4 ? 0.307 4.647 8.465 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 19 ATOM 5204 H HG11 . VAL A 1 4 ? 0.295 6.653 9.956 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 19 ATOM 5205 H HG12 . VAL A 1 4 ? -1.409 6.348 10.338 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 19 ATOM 5206 H HG13 . VAL A 1 4 ? -0.163 5.181 10.837 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 19 ATOM 5207 H HG21 . VAL A 1 4 ? -1.349 3.297 9.595 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 19 ATOM 5208 H HG22 . VAL A 1 4 ? -2.623 4.482 9.291 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 19 ATOM 5209 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.915 3.571 7.940 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 19 ATOM 5210 N N . VAL A 1 5 ? -1.725 5.224 5.455 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 19 ATOM 5211 C CA . VAL A 1 5 ? -1.660 4.613 4.131 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 19 ATOM 5212 C C . VAL A 1 5 ? -0.944 3.267 4.121 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 19 ATOM 5213 O O . VAL A 1 5 ? -0.745 2.656 3.074 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 19 ATOM 5214 C CB . VAL A 1 5 ? -1.141 5.689 3.158 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 19 ATOM 5215 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.661 5.155 1.809 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 19 ATOM 5216 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.267 6.704 2.925 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 19 ATOM 5217 H H . VAL A 1 5 ? -2.625 5.572 5.728 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 19 ATOM 5218 H HA . VAL A 1 5 ? -2.665 4.341 3.837 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 19 ATOM 5219 H HB . VAL A 1 5 ? -0.307 6.216 3.624 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 19 ATOM 5220 H HG11 . VAL A 1 5 ? 0.256 4.587 1.963 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 19 ATOM 5221 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.426 4.516 1.370 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 19 ATOM 5222 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.445 5.984 1.136 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 19 ATOM 5223 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.576 7.147 3.871 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 19 ATOM 5224 H HG22 . VAL A 1 5 ? -1.919 7.499 2.267 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 19 ATOM 5225 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.125 6.210 2.469 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 19 ATOM 5226 N N . HIS A 1 6 ? -0.615 2.737 5.297 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 19 ATOM 5227 C CA . HIS A 1 6 ? 0.258 1.606 5.441 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 19 ATOM 5228 C C . HIS A 1 6 ? 1.478 1.718 4.528 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 19 ATOM 5229 O O . HIS A 1 6 ? 1.937 0.702 4.008 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 19 ATOM 5230 C CB . HIS A 1 6 ? -0.563 0.339 5.199 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 19 ATOM 5231 C CG . HIS A 1 6 ? -1.655 0.096 6.209 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 19 ATOM 5232 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.784 -0.672 6.025 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 19 ATOM 5233 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.669 0.549 7.498 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 19 ATOM 5234 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.463 -0.669 7.186 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 19 ATOM 5235 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.828 0.072 8.107 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 19 ATOM 5236 H H . HIS A 1 6 ? -0.846 3.219 6.145 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 19 ATOM 5237 H HA . HIS A 1 6 ? 0.638 1.616 6.455 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 19 ATOM 5238 H HB2 . HIS A 1 6 ? -0.994 0.367 4.201 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 19 ATOM 5239 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.111 -0.495 5.229 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 19 ATOM 5240 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.044 -1.179 5.191 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 19 ATOM 5241 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.902 1.151 7.957 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 19 ATOM 5242 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.388 -1.201 7.366 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 19 ATOM 5243 N N . PHE A 1 7 ? 2.001 2.937 4.334 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 19 ATOM 5244 C CA . PHE A 1 7 ? 3.145 3.244 3.479 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 19 ATOM 5245 C C . PHE A 1 7 ? 3.021 2.753 2.027 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 19 ATOM 5246 O O . PHE A 1 7 ? 3.993 2.797 1.281 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 19 ATOM 5247 C CB . PHE A 1 7 ? 4.401 2.700 4.156 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 19 ATOM 5248 C CG . PHE A 1 7 ? 5.302 3.771 4.730 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 19 ATOM 5249 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.969 4.392 5.948 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 19 ATOM 5250 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.462 4.164 4.037 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 19 ATOM 5251 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.800 5.395 6.477 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 19 ATOM 5252 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.294 5.166 4.568 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 19 ATOM 5253 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.964 5.780 5.789 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 19 ATOM 5254 H H . PHE A 1 7 ? 1.594 3.727 4.819 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 19 ATOM 5255 H HA . PHE A 1 7 ? 3.237 4.330 3.427 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 19 ATOM 5256 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.117 2.009 4.947 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 19 ATOM 5257 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.944 2.111 3.429 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 19 ATOM 5258 H HD1 . PHE A 1 7 ? 4.073 4.104 6.477 1.00 3.16 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 19 ATOM 5259 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.715 3.700 3.094 1.00 3.27 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 19 ATOM 5260 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.543 5.872 7.413 1.00 3.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 19 ATOM 5261 H HE2 . PHE A 1 7 ? 8.185 5.466 4.038 1.00 3.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 19 ATOM 5262 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.602 6.552 6.196 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 19 ATOM 5263 N N . PHE A 1 8 ? 1.832 2.300 1.634 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 19 ATOM 5264 C CA . PHE A 1 8 ? 1.490 1.694 0.355 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 19 ATOM 5265 C C . PHE A 1 8 ? 2.604 0.779 -0.158 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 19 ATOM 5266 O O . PHE A 1 8 ? 3.241 1.050 -1.173 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 19 ATOM 5267 C CB . PHE A 1 8 ? 1.088 2.773 -0.658 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 19 ATOM 5268 C CG . PHE A 1 8 ? 0.489 2.203 -1.930 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 19 ATOM 5269 C CD1 . PHE A 1 8 ? -0.833 1.719 -1.927 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 19 ATOM 5270 C CD2 . PHE A 1 8 ? 1.254 2.127 -3.109 1.00 2.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 19 ATOM 5271 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.384 1.159 -3.092 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 19 ATOM 5272 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.706 1.561 -4.273 1.00 2.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 19 ATOM 5273 C CZ . PHE A 1 8 ? -0.613 1.077 -4.265 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 19 ATOM 5274 H H . PHE A 1 8 ? 1.128 2.296 2.349 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 19 ATOM 5275 H HA . PHE A 1 8 ? 0.609 1.074 0.524 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 19 ATOM 5276 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.345 3.427 -0.200 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 19 ATOM 5277 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.959 3.385 -0.901 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 19 ATOM 5278 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.430 1.782 -1.028 1.00 2.95 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 19 ATOM 5279 H HD2 . PHE A 1 8 ? 2.271 2.494 -3.117 1.00 3.51 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 19 ATOM 5280 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.402 0.797 -3.090 1.00 2.89 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 19 ATOM 5281 H HE2 . PHE A 1 8 ? 1.297 1.499 -5.176 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 19 ATOM 5282 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.034 0.649 -5.164 1.00 1.07 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 19 ATOM 5283 N N . LYS A 1 9 ? 2.812 -0.366 0.501 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 19 ATOM 5284 C CA . LYS A 1 9 ? 3.811 -1.330 0.026 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 19 ATOM 5285 C C . LYS A 1 9 ? 3.270 -2.186 -1.129 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 19 ATOM 5286 O O . LYS A 1 9 ? 3.433 -3.400 -1.100 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 19 ATOM 5287 C CB . LYS A 1 9 ? 4.307 -2.222 1.180 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 19 ATOM 5288 C CG . LYS A 1 9 ? 5.326 -1.531 2.099 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 19 ATOM 5289 C CD . LYS A 1 9 ? 4.674 -0.921 3.336 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 19 ATOM 5290 C CE . LYS A 1 9 ? 4.120 -2.036 4.236 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 19 ATOM 5291 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.725 -1.778 4.645 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 19 ATOM 5292 H H . LYS A 1 9 ? 2.251 -0.566 1.319 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 19 ATOM 5293 H HA . LYS A 1 9 ? 4.665 -0.779 -0.374 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 19 ATOM 5294 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.456 -2.603 1.746 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 19 ATOM 5295 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.817 -3.085 0.760 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 19 ATOM 5296 H HG2 . LYS A 1 9 ? 6.060 -2.267 2.430 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 19 ATOM 5297 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.854 -0.754 1.545 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 19 ATOM 5298 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.421 -0.355 3.893 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 19 ATOM 5299 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.895 -0.239 3.009 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 19 ATOM 5300 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.168 -2.986 3.701 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 19 ATOM 5301 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.752 -2.118 5.123 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 19 ATOM 5302 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.671 -0.888 5.125 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 19 ATOM 5303 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.134 -1.684 3.832 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 19 ATOM 5304 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.379 -2.517 5.240 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 19 ATOM 5305 N N . ASN A 1 10 ? 2.637 -1.581 -2.144 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 19 ATOM 5306 C CA . ASN A 1 10 ? 2.134 -2.217 -3.350 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 19 ATOM 5307 C C . ASN A 1 10 ? 1.551 -3.588 -3.054 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 19 ATOM 5308 O O . ASN A 1 10 ? 1.844 -4.584 -3.705 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 19 ATOM 5309 C CB . ASN A 1 10 ? 3.228 -2.227 -4.417 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 19 ATOM 5310 C CG . ASN A 1 10 ? 2.918 -1.279 -5.544 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 19 ATOM 5311 O OD1 . ASN A 1 10 ? 1.780 -1.144 -5.977 1.00 2.39 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 19 ATOM 5312 N ND2 . ASN A 1 10 ? 3.948 -0.660 -6.079 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 19 ATOM 5313 H H . ASN A 1 10 ? 2.526 -0.586 -2.158 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 19 ATOM 5314 H HA . ASN A 1 10 ? 1.316 -1.599 -3.720 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 19 ATOM 5315 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.192 -2.003 -3.963 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 19 ATOM 5316 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.298 -3.183 -4.902 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 19 ATOM 5317 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.886 -0.774 -5.730 1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 19 ATOM 5318 H HD22 . ASN A 1 10 ? 3.738 -0.148 -6.906 1.00 1.10 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 19 ATOM 5319 N N . ILE A 1 11 ? 0.636 -3.608 -2.092 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 19 ATOM 5320 C CA . ILE A 1 11 ? -0.084 -4.800 -1.674 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 19 ATOM 5321 C C . ILE A 1 11 ? -1.269 -5.037 -2.621 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 19 ATOM 5322 O O . ILE A 1 11 ? -2.352 -5.427 -2.195 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 19 ATOM 5323 C CB . ILE A 1 11 ? -0.481 -4.723 -0.187 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 19 ATOM 5324 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.079 -3.357 0.181 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 19 ATOM 5325 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.721 -5.081 0.699 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 19 ATOM 5326 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.054 -2.350 0.723 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 19 ATOM 5327 H H . ILE A 1 11 ? 0.424 -2.718 -1.681 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 19 ATOM 5328 H HA . ILE A 1 11 ? 0.589 -5.640 -1.760 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 19 ATOM 5329 H HB . ILE A 1 11 ? -1.241 -5.483 0.002 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 19 ATOM 5330 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.568 -2.946 -0.702 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 19 ATOM 5331 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.841 -3.511 0.943 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 19 ATOM 5332 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.569 -4.427 0.492 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 19 ATOM 5333 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.442 -5.004 1.749 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 19 ATOM 5334 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.025 -6.108 0.499 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 19 ATOM 5335 H HD11 . ILE A 1 11 ? 0.239 -2.628 1.734 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 19 ATOM 5336 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.841 -2.333 0.105 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 19 ATOM 5337 H HD13 . ILE A 1 11 ? -0.498 -1.355 0.743 1.00 1.55 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 19 ATOM 5338 N N . VAL A 1 12 ? -1.070 -4.779 -3.916 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 19 ATOM 5339 C CA . VAL A 1 12 ? -2.081 -4.976 -4.939 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 19 ATOM 5340 C C . VAL A 1 12 ? -1.417 -5.373 -6.262 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 19 ATOM 5341 O O . VAL A 1 12 ? -1.614 -6.500 -6.700 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 19 ATOM 5342 C CB . VAL A 1 12 ? -3.025 -3.758 -4.991 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 19 ATOM 5343 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.337 -2.399 -4.783 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 19 ATOM 5344 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.854 -3.715 -6.276 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 19 ATOM 5345 H H . VAL A 1 12 ? -0.159 -4.447 -4.200 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 19 ATOM 5346 H HA . VAL A 1 12 ? -2.685 -5.833 -4.642 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 19 ATOM 5347 H HB . VAL A 1 12 ? -3.721 -3.880 -4.166 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 19 ATOM 5348 H HG11 . VAL A 1 12 ? -3.085 -1.608 -4.851 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 19 ATOM 5349 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.891 -2.349 -3.789 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 19 ATOM 5350 H HG13 . VAL A 1 12 ? -1.575 -2.218 -5.536 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 19 ATOM 5351 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.231 -4.711 -6.513 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 19 ATOM 5352 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.701 -3.040 -6.142 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 19 ATOM 5353 H HG23 . VAL A 1 12 ? -3.244 -3.344 -7.093 1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 19 ATOM 5354 N N . THR A 1 13 ? -0.618 -4.484 -6.868 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 19 ATOM 5355 C CA . THR A 1 13 ? 0.198 -4.726 -8.067 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 19 ATOM 5356 C C . THR A 1 13 ? -0.417 -5.758 -9.032 1.00 0.44 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 19 ATOM 5357 O O . THR A 1 13 ? 0.092 -6.874 -9.153 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 19 ATOM 5358 C CB . THR A 1 13 ? 1.647 -5.065 -7.647 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 19 ATOM 5359 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.431 -5.452 -8.759 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 19 ATOM 5360 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.774 -6.178 -6.605 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 19 ATOM 5361 H H . THR A 1 13 ? -0.518 -3.583 -6.430 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 19 ATOM 5362 H HA . THR A 1 13 ? 0.258 -3.786 -8.613 1.00 0.65 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 19 ATOM 5363 H HB . THR A 1 13 ? 2.089 -4.163 -7.222 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 19 ATOM 5364 H HG1 . THR A 1 13 ? 1.994 -6.230 -9.130 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 19 ATOM 5365 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.356 -7.111 -6.981 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 19 ATOM 5366 H HG22 . THR A 1 13 ? 2.828 -6.325 -6.365 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 19 ATOM 5367 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.253 -5.902 -5.693 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 19 ATOM 5368 N N . PRO A 1 14 ? -1.473 -5.401 -9.776 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 19 ATOM 5369 C CA . PRO A 1 14 ? -2.183 -6.356 -10.600 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 19 ATOM 5370 C C . PRO A 1 14 ? -1.288 -6.793 -11.755 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 19 ATOM 5371 O O . PRO A 1 14 ? -0.951 -6.000 -12.633 1.00 1.80 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 19 ATOM 5372 C CB . PRO A 1 14 ? -3.445 -5.631 -11.072 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 19 ATOM 5373 C CG . PRO A 1 14 ? -3.023 -4.163 -11.084 1.00 2.35 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 19 ATOM 5374 C CD . PRO A 1 14 ? -2.035 -4.071 -9.920 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 19 ATOM 5375 H HA . PRO A 1 14 ? -2.466 -7.224 -10.003 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 19 ATOM 5376 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.775 -5.970 -12.055 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 19 ATOM 5377 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.238 -5.772 -10.336 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 19 ATOM 5378 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.511 -3.934 -12.020 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 19 ATOM 5379 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.875 -3.496 -10.943 1.00 3.05 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 19 ATOM 5380 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.262 -3.337 -10.144 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 19 ATOM 5381 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.566 -3.807 -9.012 1.00 2.11 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 19 ATOM 5382 N N . ARG A 1 15 ? -0.909 -8.069 -11.760 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 19 ATOM 5383 C CA . ARG A 1 15 ? -0.170 -8.684 -12.846 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 19 ATOM 5384 C C . ARG A 1 15 ? -0.755 -10.073 -13.029 1.00 2.99 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 19 ATOM 5385 O O . ARG A 1 15 ? -0.765 -10.859 -12.085 1.00 3.73 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 19 ATOM 5386 C CB . ARG A 1 15 ? 1.329 -8.742 -12.509 1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 19 ATOM 5387 C CG . ARG A 1 15 ? 2.121 -7.769 -13.389 1.00 3.91 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 19 ATOM 5388 C CD . ARG A 1 15 ? 3.623 -7.884 -13.109 1.00 5.17 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 19 ATOM 5389 N NE . ARG A 1 15 ? 3.991 -7.287 -11.815 1.00 5.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 19 ATOM 5390 C CZ . ARG A 1 15 ? 4.342 -6.008 -11.618 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 19 ATOM 5391 N NH1 . ARG A 1 15 ? 4.351 -5.146 -12.636 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 19 ATOM 5392 N NH2 . ARG A 1 15 ? 4.677 -5.582 -10.402 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 19 ATOM 5393 H H . ARG A 1 15 ? -1.171 -8.669 -10.989 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 19 ATOM 5394 H HA . ARG A 1 15 ? -0.323 -8.105 -13.758 1.00 2.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 19 ATOM 5395 H HB2 . ARG A 1 15 ? 1.489 -8.505 -11.455 1.00 3.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 19 ATOM 5396 H HB3 . ARG A 1 15 ? 1.704 -9.751 -12.691 1.00 3.18 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 19 ATOM 5397 H HG2 . ARG A 1 15 ? 1.943 -8.021 -14.436 1.00 3.89 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 19 ATOM 5398 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.783 -6.747 -13.211 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 19 ATOM 5399 H HD2 . ARG A 1 15 ? 3.906 -8.937 -13.111 1.00 5.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 19 ATOM 5400 H HD3 . ARG A 1 15 ? 4.178 -7.399 -13.914 1.00 6.03 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 19 ATOM 5401 H HE . ARG A 1 15 ? 4.008 -7.930 -11.035 1.00 5.65 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 19 ATOM 5402 H HH11 . ARG A 1 15 ? 4.054 -5.448 -13.551 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 19 ATOM 5403 H HH12 . ARG A 1 15 ? 4.608 -4.179 -12.517 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 19 ATOM 5404 H HH21 . ARG A 1 15 ? 4.491 -6.149 -9.584 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 19 ATOM 5405 H HH22 . ARG A 1 15 ? 4.909 -4.620 -10.220 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 19 ATOM 5406 N N . THR A 1 16 ? -1.237 -10.369 -14.228 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 19 ATOM 5407 C CA . THR A 1 16 ? -1.742 -11.673 -14.606 1.00 4.88 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 19 ATOM 5408 C C . THR A 1 16 ? -1.209 -11.949 -16.007 1.00 5.56 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 19 ATOM 5409 O O . THR A 1 16 ? -0.759 -11.017 -16.679 1.00 5.30 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 19 ATOM 5410 C CB . THR A 1 16 ? -3.280 -11.659 -14.598 1.00 5.47 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 19 ATOM 5411 O OG1 . THR A 1 16 ? -3.768 -10.635 -15.437 1.00 5.71 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 19 ATOM 5412 C CG2 . THR A 1 16 ? -3.836 -11.450 -13.187 1.00 5.17 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 19 ATOM 5413 H H . THR A 1 16 ? -1.233 -9.702 -14.988 1.00 3.57 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 19 ATOM 5414 H HA . THR A 1 16 ? -1.373 -12.434 -13.918 1.00 5.33 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 19 ATOM 5415 H HB . THR A 1 16 ? -3.658 -12.610 -14.970 1.00 6.46 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 19 ATOM 5416 H HG1 . THR A 1 16 ? -3.753 -10.995 -16.342 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 19 ATOM 5417 H HG21 . THR A 1 16 ? -3.531 -10.481 -12.796 1.00 4.65 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 19 ATOM 5418 H HG22 . THR A 1 16 ? -4.925 -11.488 -13.220 1.00 5.56 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 19 ATOM 5419 H HG23 . THR A 1 16 ? -3.472 -12.240 -12.529 1.00 5.76 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 19 ATOM 5420 N N . PRO A 1 17 ? -1.278 -13.200 -16.473 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 19 ATOM 5421 C CA . PRO A 1 17 ? -1.326 -13.465 -17.894 1.00 7.52 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 19 ATOM 5422 C C . PRO A 1 17 ? -2.692 -13.019 -18.438 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 19 ATOM 5423 O O . PRO A 1 17 ? -3.469 -12.414 -17.659 1.00 7.89 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 19 ATOM 5424 C CB . PRO A 1 17 ? -1.114 -14.975 -18.001 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 19 ATOM 5425 C CG . PRO A 1 17 ? -1.812 -15.499 -16.745 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 19 ATOM 5426 C CD . PRO A 1 17 ? -1.555 -14.403 -15.709 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 19 ATOM 5427 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.939 -13.306 -19.628 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 19 ATOM 5428 H HA . PRO A 1 17 ? -0.538 -12.928 -18.422 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 19 ATOM 5429 H HB2 . PRO A 1 17 ? -1.541 -15.393 -18.913 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 19 ATOM 5430 H HB3 . PRO A 1 17 ? -0.047 -15.192 -17.942 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 19 ATOM 5431 H HG2 . PRO A 1 17 ? -2.883 -15.581 -16.933 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 19 ATOM 5432 H HG3 . PRO A 1 17 ? -1.402 -16.457 -16.426 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 19 ATOM 5433 H HD2 . PRO A 1 17 ? -2.428 -14.290 -15.067 1.00 7.52 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 19 ATOM 5434 H HD3 . PRO A 1 17 ? -0.680 -14.656 -15.110 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 19 ATOM 5435 N N . GLU A 1 1 ? -10.410 6.825 7.868 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 20 ATOM 5436 C CA . GLU A 1 1 ? -9.574 6.954 6.664 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 20 ATOM 5437 C C . GLU A 1 1 ? -8.167 6.735 7.149 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 20 ATOM 5438 O O . GLU A 1 1 ? -7.766 7.460 8.045 1.00 2.16 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 20 ATOM 5439 C CB . GLU A 1 1 ? -9.722 8.352 6.063 1.00 1.72 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 20 ATOM 5440 C CG . GLU A 1 1 ? -11.070 8.451 5.347 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 20 ATOM 5441 C CD . GLU A 1 1 ? -11.591 9.882 5.382 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 20 ATOM 5442 O OE1 . GLU A 1 1 ? -10.983 10.731 4.697 1.00 3.35 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 20 ATOM 5443 O OE2 . GLU A 1 1 ? -12.561 10.092 6.141 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 20 ATOM 5444 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.876 7.225 8.634 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 20 ATOM 5445 H H2 . GLU A 1 1 ? -11.283 7.319 7.745 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 20 ATOM 5446 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.576 5.850 8.068 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 20 ATOM 5447 H HA . GLU A 1 1 ? -9.829 6.204 5.916 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 20 ATOM 5448 H HB2 . GLU A 1 1 ? -9.671 9.086 6.870 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 20 ATOM 5449 H HB3 . GLU A 1 1 ? -8.918 8.545 5.353 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 20 ATOM 5450 H HG2 . GLU A 1 1 ? -10.959 8.112 4.316 1.00 2.53 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 20 ATOM 5451 H HG3 . GLU A 1 1 ? -11.796 7.800 5.838 1.00 2.28 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 20 ATOM 5452 N N . ASN A 1 2 ? -7.490 5.692 6.673 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 20 ATOM 5453 C CA . ASN A 1 2 ? -6.183 5.258 7.150 1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 20 ATOM 5454 C C . ASN A 1 2 ? -5.178 6.410 7.178 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 20 ATOM 5455 O O . ASN A 1 2 ? -4.541 6.667 6.159 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 20 ATOM 5456 C CB . ASN A 1 2 ? -5.645 4.093 6.287 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 20 ATOM 5457 C CG . ASN A 1 2 ? -5.777 4.252 4.765 1.00 2.09 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 20 ATOM 5458 O OD1 . ASN A 1 2 ? -6.543 5.059 4.255 1.00 3.35 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 20 ATOM 5459 N ND2 . ASN A 1 2 ? -5.090 3.421 3.992 1.00 2.52 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 20 ATOM 5460 H H . ASN A 1 2 ? -7.850 5.209 5.861 1.00 1.28 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 20 ATOM 5461 H HA . ASN A 1 2 ? -6.302 4.881 8.164 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 20 ATOM 5462 H HB2 . ASN A 1 2 ? -4.593 3.951 6.527 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 20 ATOM 5463 H HB3 . ASN A 1 2 ? -6.160 3.185 6.584 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 20 ATOM 5464 H HD21 . ASN A 1 2 ? -4.511 2.686 4.363 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 20 ATOM 5465 H HD22 . ASN A 1 2 ? -5.233 3.528 2.998 1.00 3.49 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 20 ATOM 5466 N N . PRO A 1 3 ? -4.906 7.029 8.344 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 20 ATOM 5467 C CA . PRO A 1 3 ? -4.030 8.195 8.422 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 20 ATOM 5468 C C . PRO A 1 3 ? -2.546 7.848 8.294 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 20 ATOM 5469 O O . PRO A 1 3 ? -1.682 8.677 8.561 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 20 ATOM 5470 C CB . PRO A 1 3 ? -4.355 8.832 9.774 1.00 0.52 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 20 ATOM 5471 C CG . PRO A 1 3 ? -4.667 7.614 10.641 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 20 ATOM 5472 C CD . PRO A 1 3 ? -5.431 6.714 9.670 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 20 ATOM 5473 H HA . PRO A 1 3 ? -4.267 8.876 7.615 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 20 ATOM 5474 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.530 9.422 10.176 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 20 ATOM 5475 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.250 9.448 9.676 1.00 0.59 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 20 ATOM 5476 H HG2 . PRO A 1 3 ? -3.741 7.130 10.952 1.00 0.73 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 20 ATOM 5477 H HG3 . PRO A 1 3 ? -5.277 7.880 11.505 1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 20 ATOM 5478 H HD2 . PRO A 1 3 ? -5.312 5.664 9.919 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 20 ATOM 5479 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.481 6.963 9.756 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 20 ATOM 5480 N N . VAL A 1 4 ? -2.251 6.627 7.864 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 20 ATOM 5481 C CA . VAL A 1 4 ? -0.909 6.115 7.684 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 20 ATOM 5482 C C . VAL A 1 4 ? -0.705 5.515 6.293 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 20 ATOM 5483 O O . VAL A 1 4 ? 0.427 5.225 5.908 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 20 ATOM 5484 C CB . VAL A 1 4 ? -0.651 5.069 8.772 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 20 ATOM 5485 C CG1 . VAL A 1 4 ? -0.510 5.752 10.137 1.00 1.09 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 20 ATOM 5486 C CG2 . VAL A 1 4 ? -1.774 4.022 8.866 1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 20 ATOM 5487 H H . VAL A 1 4 ? -3.019 5.990 7.744 1.00 0.61 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 20 ATOM 5488 H HA . VAL A 1 4 ? -0.186 6.925 7.795 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 20 ATOM 5489 H HB . VAL A 1 4 ? 0.274 4.561 8.516 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 20 ATOM 5490 H HG11 . VAL A 1 4 ? -1.491 6.019 10.528 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 20 ATOM 5491 H HG12 . VAL A 1 4 ? -0.014 5.078 10.835 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 20 ATOM 5492 H HG13 . VAL A 1 4 ? 0.082 6.662 10.040 1.00 2.03 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 20 ATOM 5493 H HG21 . VAL A 1 4 ? -2.695 4.474 9.235 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 20 ATOM 5494 H HG22 . VAL A 1 4 ? -1.968 3.569 7.897 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 20 ATOM 5495 H HG23 . VAL A 1 4 ? -1.477 3.237 9.564 1.00 1.79 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 20 ATOM 5496 N N . VAL A 1 5 ? -1.794 5.242 5.561 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 20 ATOM 5497 C CA . VAL A 1 5 ? -1.785 4.610 4.244 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 20 ATOM 5498 C C . VAL A 1 5 ? -1.040 3.277 4.210 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 20 ATOM 5499 O O . VAL A 1 5 ? -0.847 2.674 3.156 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 20 ATOM 5500 C CB . VAL A 1 5 ? -1.346 5.679 3.222 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 20 ATOM 5501 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.889 5.133 1.871 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 20 ATOM 5502 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.526 6.633 3.005 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 20 ATOM 5503 H H . VAL A 1 5 ? -2.681 5.596 5.876 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 20 ATOM 5504 H HA . VAL A 1 5 ? -2.797 4.307 4.010 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 20 ATOM 5505 H HB . VAL A 1 5 ? -0.518 6.253 3.637 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 20 ATOM 5506 H HG11 . VAL A 1 5 ? -1.639 4.453 1.469 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 20 ATOM 5507 H HG12 . VAL A 1 5 ? -0.728 5.953 1.172 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 20 ATOM 5508 H HG13 . VAL A 1 5 ? 0.056 4.608 2.008 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 20 ATOM 5509 H HG21 . VAL A 1 5 ? -2.809 7.100 3.950 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 20 ATOM 5510 H HG22 . VAL A 1 5 ? -2.246 7.416 2.301 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 20 ATOM 5511 H HG23 . VAL A 1 5 ? -3.381 6.085 2.611 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 20 ATOM 5512 N N . HIS A 1 6 ? -0.678 2.747 5.375 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 20 ATOM 5513 C CA . HIS A 1 6 ? 0.215 1.629 5.494 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 20 ATOM 5514 C C . HIS A 1 6 ? 1.420 1.765 4.565 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 20 ATOM 5515 O O . HIS A 1 6 ? 1.890 0.757 4.041 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 20 ATOM 5516 C CB . HIS A 1 6 ? -0.585 0.347 5.246 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 20 ATOM 5517 C CG . HIS A 1 6 ? -1.680 0.072 6.242 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 20 ATOM 5518 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.812 -0.681 6.021 1.00 0.49 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 20 ATOM 5519 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.694 0.468 7.549 1.00 0.40 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 20 ATOM 5520 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.495 -0.727 7.179 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 20 ATOM 5521 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.857 -0.033 8.135 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 20 ATOM 5522 H H . HIS A 1 6 ? -0.899 3.221 6.228 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 20 ATOM 5523 H HA . HIS A 1 6 ? 0.604 1.635 6.504 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 20 ATOM 5524 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.013 0.375 4.247 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 20 ATOM 5525 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.102 -0.477 5.273 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 20 ATOM 5526 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.076 -1.140 5.161 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 20 ATOM 5527 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.927 1.046 8.035 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 20 ATOM 5528 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.424 -1.259 7.331 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 20 ATOM 5529 N N . PHE A 1 7 ? 1.914 2.993 4.350 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 20 ATOM 5530 C CA . PHE A 1 7 ? 3.037 3.313 3.471 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 20 ATOM 5531 C C . PHE A 1 7 ? 2.908 2.778 2.034 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 20 ATOM 5532 O O . PHE A 1 7 ? 3.872 2.808 1.276 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 20 ATOM 5533 C CB . PHE A 1 7 ? 4.317 2.824 4.148 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 20 ATOM 5534 C CG . PHE A 1 7 ? 5.205 3.930 4.681 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 20 ATOM 5535 C CD1 . PHE A 1 7 ? 4.724 4.800 5.679 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 20 ATOM 5536 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.510 4.095 4.182 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 20 ATOM 5537 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.547 5.826 6.175 1.00 1.88 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 20 ATOM 5538 C CE2 . PHE A 1 7 ? 7.334 5.120 4.681 1.00 1.70 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 20 ATOM 5539 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.852 5.985 5.679 1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 20 ATOM 5540 H H . PHE A 1 7 ? 1.501 3.778 4.836 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 20 ATOM 5541 H HA . PHE A 1 7 ? 3.094 4.400 3.386 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 20 ATOM 5542 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.056 2.155 4.965 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 20 ATOM 5543 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.862 2.222 3.433 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 20 ATOM 5544 H HD1 . PHE A 1 7 ? 3.722 4.686 6.065 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 20 ATOM 5545 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.886 3.437 3.410 1.00 3.03 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 20 ATOM 5546 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.176 6.496 6.939 1.00 3.20 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 20 ATOM 5547 H HE2 . PHE A 1 7 ? 8.336 5.243 4.297 1.00 2.99 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 20 ATOM 5548 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.485 6.773 6.061 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 20 ATOM 5549 N N . PHE A 1 8 ? 1.719 2.306 1.665 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 20 ATOM 5550 C CA . PHE A 1 8 ? 1.353 1.692 0.398 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 20 ATOM 5551 C C . PHE A 1 8 ? 2.463 0.793 -0.156 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 20 ATOM 5552 O O . PHE A 1 8 ? 3.060 1.076 -1.192 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 20 ATOM 5553 C CB . PHE A 1 8 ? 0.901 2.767 -0.599 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 20 ATOM 5554 C CG . PHE A 1 8 ? 0.166 2.200 -1.797 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 20 ATOM 5555 C CD1 . PHE A 1 8 ? -1.193 1.854 -1.679 1.00 1.85 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 20 ATOM 5556 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.832 2.005 -3.021 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 20 ATOM 5557 C CE1 . PHE A 1 8 ? -1.885 1.328 -2.784 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 20 ATOM 5558 C CE2 . PHE A 1 8 ? 0.141 1.471 -4.123 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 20 ATOM 5559 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.218 1.136 -4.006 1.00 0.70 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 20 ATOM 5560 H H . PHE A 1 8 ? 1.026 2.316 2.393 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 20 ATOM 5561 H HA . PHE A 1 8 ? 0.488 1.058 0.593 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 20 ATOM 5562 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.228 3.454 -0.090 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 20 ATOM 5563 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.766 3.344 -0.930 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 20 ATOM 5564 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.710 1.999 -0.741 1.00 3.20 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 20 ATOM 5565 H HD2 . PHE A 1 8 ? 1.877 2.263 -3.116 1.00 3.24 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 20 ATOM 5566 H HE1 . PHE A 1 8 ? -2.933 1.076 -2.696 1.00 3.31 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 20 ATOM 5567 H HE2 . PHE A 1 8 ? 0.655 1.323 -5.063 1.00 3.22 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 20 ATOM 5568 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.750 0.739 -4.859 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 20 ATOM 5569 N N . LYS A 1 9 ? 2.714 -0.346 0.496 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 20 ATOM 5570 C CA . LYS A 1 9 ? 3.733 -1.287 0.021 1.00 0.12 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 20 ATOM 5571 C C . LYS A 1 9 ? 3.226 -2.156 -1.143 1.00 0.14 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 20 ATOM 5572 O O . LYS A 1 9 ? 3.418 -3.366 -1.109 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 20 ATOM 5573 C CB . LYS A 1 9 ? 4.238 -2.171 1.179 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 20 ATOM 5574 C CG . LYS A 1 9 ? 5.247 -1.467 2.099 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 20 ATOM 5575 C CD . LYS A 1 9 ? 4.605 -0.861 3.344 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 20 ATOM 5576 C CE . LYS A 1 9 ? 4.060 -1.967 4.260 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 20 ATOM 5577 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.598 -1.880 4.447 1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 20 ATOM 5578 H H . LYS A 1 9 ? 2.185 -0.541 1.335 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 20 ATOM 5579 H HA . LYS A 1 9 ? 4.577 -0.715 -0.371 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 20 ATOM 5580 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.395 -2.564 1.746 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 20 ATOM 5581 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.761 -3.028 0.763 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 20 ATOM 5582 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.990 -2.196 2.427 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 20 ATOM 5583 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.769 -0.687 1.543 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 20 ATOM 5584 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.366 -0.301 3.890 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 20 ATOM 5585 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.829 -0.168 3.033 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 20 ATOM 5586 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.317 -2.939 3.836 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 20 ATOM 5587 H HE3 . LYS A 1 9 ? 4.550 -1.884 5.233 1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 20 ATOM 5588 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 2.364 -0.977 4.841 1.00 1.59 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 20 ATOM 5589 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.123 -1.952 3.559 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 20 ATOM 5590 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 2.273 -2.611 5.064 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 20 ATOM 5591 N N . ASN A 1 10 ? 2.595 -1.571 -2.171 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 20 ATOM 5592 C CA . ASN A 1 10 ? 2.119 -2.225 -3.379 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 20 ATOM 5593 C C . ASN A 1 10 ? 1.576 -3.616 -3.091 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 20 ATOM 5594 O O . ASN A 1 10 ? 1.905 -4.602 -3.745 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 20 ATOM 5595 C CB . ASN A 1 10 ? 3.210 -2.203 -4.445 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 20 ATOM 5596 C CG . ASN A 1 10 ? 2.956 -1.138 -5.479 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 20 ATOM 5597 O OD1 . ASN A 1 10 ? 1.824 -0.867 -5.863 1.00 2.19 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 20 ATOM 5598 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.019 -0.566 -5.996 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 20 ATOM 5599 H H . ASN A 1 10 ? 2.455 -0.581 -2.191 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 20 ATOM 5600 H HA . ASN A 1 10 ? 1.288 -1.634 -3.757 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 20 ATOM 5601 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.186 -2.083 -3.980 1.00 0.50 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 20 ATOM 5602 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.212 -3.114 -5.014 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 20 ATOM 5603 H HD21 . ASN A 1 10 ? 4.952 -0.788 -5.693 1.00 1.07 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 20 ATOM 5604 H HD22 . ASN A 1 10 ? 3.825 0.007 -6.786 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 20 ATOM 5605 N N . ILE A 1 11 ? 0.653 -3.667 -2.140 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 20 ATOM 5606 C CA . ILE A 1 11 ? -0.017 -4.887 -1.721 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 20 ATOM 5607 C C . ILE A 1 11 ? -1.183 -5.187 -2.675 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 20 ATOM 5608 O O . ILE A 1 11 ? -2.243 -5.642 -2.256 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 20 ATOM 5609 C CB . ILE A 1 11 ? -0.424 -4.818 -0.237 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 20 ATOM 5610 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.093 -3.481 0.117 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 20 ATOM 5611 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.793 -5.098 0.658 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 20 ATOM 5612 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.124 -2.417 0.655 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 20 ATOM 5613 H H . ILE A 1 11 ? 0.400 -2.786 -1.732 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 20 ATOM 5614 H HA . ILE A 1 11 ? 0.695 -5.695 -1.797 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 20 ATOM 5615 H HB . ILE A 1 11 ? -1.142 -5.616 -0.042 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 20 ATOM 5616 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.598 -3.105 -0.772 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 20 ATOM 5617 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.850 -3.668 0.877 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 20 ATOM 5618 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.605 -4.404 0.443 1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 20 ATOM 5619 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.507 -5.020 1.707 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 20 ATOM 5620 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.153 -6.111 0.473 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 20 ATOM 5621 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.617 -1.445 0.657 1.00 1.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 20 ATOM 5622 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.170 -2.667 1.673 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 20 ATOM 5623 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.776 -2.364 0.047 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 20 ATOM 5624 N N . VAL A 1 12 ? -0.996 -4.908 -3.969 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 20 ATOM 5625 C CA . VAL A 1 12 ? -1.987 -5.151 -5.003 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 20 ATOM 5626 C C . VAL A 1 12 ? -1.293 -5.533 -6.317 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 20 ATOM 5627 O O . VAL A 1 12 ? -1.378 -6.690 -6.709 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 20 ATOM 5628 C CB . VAL A 1 12 ? -2.977 -3.970 -5.072 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 20 ATOM 5629 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.349 -2.595 -4.790 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 20 ATOM 5630 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.741 -3.917 -6.396 1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 20 ATOM 5631 H H . VAL A 1 12 ? -0.109 -4.516 -4.247 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 20 ATOM 5632 H HA . VAL A 1 12 ? -2.561 -6.030 -4.705 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 20 ATOM 5633 H HB . VAL A 1 12 ? -3.709 -4.141 -4.284 1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 20 ATOM 5634 H HG11 . VAL A 1 12 ? -2.010 -2.542 -3.755 1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 20 ATOM 5635 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.514 -2.392 -5.456 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 20 ATOM 5636 H HG13 . VAL A 1 12 ? -3.103 -1.821 -4.930 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 20 ATOM 5637 H HG21 . VAL A 1 12 ? -4.071 -4.918 -6.680 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 20 ATOM 5638 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.618 -3.277 -6.286 1.00 1.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 20 ATOM 5639 H HG23 . VAL A 1 12 ? -3.107 -3.501 -7.174 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 20 ATOM 5640 N N . THR A 1 13 ? -0.596 -4.593 -6.972 1.00 0.37 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 20 ATOM 5641 C CA . THR A 1 13 ? 0.215 -4.789 -8.180 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 20 ATOM 5642 C C . THR A 1 13 ? -0.351 -5.850 -9.151 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 20 ATOM 5643 O O . THR A 1 13 ? 0.176 -6.961 -9.240 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 20 ATOM 5644 C CB . THR A 1 13 ? 1.687 -5.003 -7.776 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 20 ATOM 5645 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.498 -5.205 -8.910 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 20 ATOM 5646 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.946 -6.147 -6.791 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 20 ATOM 5647 H H . THR A 1 13 ? -0.576 -3.667 -6.580 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 20 ATOM 5648 H HA . THR A 1 13 ? 0.206 -3.845 -8.723 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 20 ATOM 5649 H HB . THR A 1 13 ? 2.022 -4.084 -7.293 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 20 ATOM 5650 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.271 -6.068 -9.277 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 20 ATOM 5651 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.614 -7.098 -7.203 1.00 1.96 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 20 ATOM 5652 H HG22 . THR A 1 13 ? 3.015 -6.198 -6.582 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 20 ATOM 5653 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.425 -5.962 -5.854 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 20 ATOM 5654 N N . PRO A 1 14 ? -1.401 -5.509 -9.915 1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 20 ATOM 5655 C CA . PRO A 1 14 ? -2.107 -6.445 -10.774 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 20 ATOM 5656 C C . PRO A 1 14 ? -1.286 -6.755 -12.026 1.00 0.97 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 20 ATOM 5657 O O . PRO A 1 14 ? -0.264 -6.129 -12.296 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 20 ATOM 5658 C CB . PRO A 1 14 ? -3.423 -5.743 -11.119 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 20 ATOM 5659 C CG . PRO A 1 14 ? -3.017 -4.272 -11.161 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 20 ATOM 5660 C CD . PRO A 1 14 ? -1.947 -4.174 -10.072 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 20 ATOM 5661 H HA . PRO A 1 14 ? -2.308 -7.372 -10.234 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 20 ATOM 5662 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.842 -6.073 -12.071 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 20 ATOM 5663 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.140 -5.899 -10.313 1.00 2.17 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 20 ATOM 5664 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.576 -4.041 -12.131 1.00 2.57 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 20 ATOM 5665 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.861 -3.614 -10.955 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 20 ATOM 5666 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.173 -3.475 -10.384 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 20 ATOM 5667 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.402 -3.857 -9.139 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 20 ATOM 5668 N N . ARG A 1 15 ? -1.752 -7.721 -12.821 1.00 1.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 20 ATOM 5669 C CA . ARG A 1 15 ? -1.018 -8.205 -13.986 1.00 2.71 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 20 ATOM 5670 C C . ARG A 1 15 ? -1.766 -7.817 -15.250 1.00 4.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 20 ATOM 5671 O O . ARG A 1 15 ? -2.181 -8.678 -16.020 1.00 5.56 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 20 ATOM 5672 C CB . ARG A 1 15 ? -0.806 -9.721 -13.896 1.00 3.38 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 20 ATOM 5673 C CG . ARG A 1 15 ? -0.196 -10.099 -12.545 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 20 ATOM 5674 C CD . ARG A 1 15 ? 0.448 -11.490 -12.575 1.00 5.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 20 ATOM 5675 N NE . ARG A 1 15 ? -0.496 -12.542 -12.985 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 20 ATOM 5676 C CZ . ARG A 1 15 ? -0.237 -13.855 -12.950 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 20 ATOM 5677 N NH1 . ARG A 1 15 ? 0.938 -14.292 -12.494 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 20 ATOM 5678 N NH2 . ARG A 1 15 ? -1.150 -14.730 -13.373 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 20 ATOM 5679 H H . ARG A 1 15 ? -2.640 -8.140 -12.591 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 20 ATOM 5680 H HA . ARG A 1 15 ? -0.038 -7.725 -14.019 1.00 2.71 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 20 ATOM 5681 H HB2 . ARG A 1 15 ? -1.760 -10.236 -14.016 1.00 4.48 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 20 ATOM 5682 H HB3 . ARG A 1 15 ? -0.133 -10.026 -14.699 1.00 3.82 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 20 ATOM 5683 H HG2 . ARG A 1 15 ? 0.570 -9.367 -12.287 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 20 ATOM 5684 H HG3 . ARG A 1 15 ? -0.975 -10.071 -11.782 1.00 3.95 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 20 ATOM 5685 H HD2 . ARG A 1 15 ? 1.286 -11.472 -13.274 1.00 5.56 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 20 ATOM 5686 H HD3 . ARG A 1 15 ? 0.828 -11.709 -11.576 1.00 5.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 20 ATOM 5687 H HE . ARG A 1 15 ? -1.388 -12.219 -13.332 1.00 6.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 20 ATOM 5688 H HH11 . ARG A 1 15 ? 1.628 -13.626 -12.180 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 20 ATOM 5689 H HH12 . ARG A 1 15 ? 1.171 -15.271 -12.447 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 20 ATOM 5690 H HH21 . ARG A 1 15 ? -2.042 -14.421 -13.731 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 20 ATOM 5691 H HH22 . ARG A 1 15 ? -0.976 -15.725 -13.357 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 20 ATOM 5692 N N . THR A 1 16 ? -1.953 -6.519 -15.451 1.00 5.04 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 20 ATOM 5693 C CA . THR A 1 16 ? -2.718 -5.995 -16.564 1.00 6.82 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 20 ATOM 5694 C C . THR A 1 16 ? -2.061 -4.698 -17.018 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 20 ATOM 5695 O O . THR A 1 16 ? -1.471 -4.009 -16.182 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 20 ATOM 5696 C CB . THR A 1 16 ? -4.157 -5.732 -16.102 1.00 7.10 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 20 ATOM 5697 O OG1 . THR A 1 16 ? -4.155 -4.952 -14.924 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 20 ATOM 5698 C CG2 . THR A 1 16 ? -4.914 -7.032 -15.822 1.00 6.49 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 20 ATOM 5699 H H . THR A 1 16 ? -1.598 -5.828 -14.802 1.00 4.77 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 20 ATOM 5700 H HA . THR A 1 16 ? -2.720 -6.712 -17.384 1.00 7.50 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 20 ATOM 5701 H HB . THR A 1 16 ? -4.682 -5.195 -16.886 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 20 ATOM 5702 H HG1 . THR A 1 16 ? -3.854 -4.068 -15.173 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 20 ATOM 5703 H HG21 . THR A 1 16 ? -4.841 -7.695 -16.685 1.00 6.74 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 20 ATOM 5704 H HG22 . THR A 1 16 ? -4.503 -7.530 -14.945 1.00 5.91 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 20 ATOM 5705 H HG23 . THR A 1 16 ? -5.964 -6.804 -15.636 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 20 ATOM 5706 N N . PRO A 1 17 ? -2.161 -4.356 -18.307 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 20 ATOM 5707 C CA . PRO A 1 17 ? -1.836 -3.027 -18.782 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 20 ATOM 5708 C C . PRO A 1 17 ? -2.935 -2.051 -18.347 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 20 ATOM 5709 O O . PRO A 1 17 ? -3.913 -2.517 -17.715 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 20 ATOM 5710 C CB . PRO A 1 17 ? -1.771 -3.174 -20.302 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 20 ATOM 5711 C CG . PRO A 1 17 ? -2.863 -4.208 -20.577 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 20 ATOM 5712 C CD . PRO A 1 17 ? -2.791 -5.133 -19.359 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 20 ATOM 5713 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.782 -0.856 -18.676 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 20 ATOM 5714 H HA . PRO A 1 17 ? -0.877 -2.690 -18.388 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 20 ATOM 5715 H HB2 . PRO A 1 17 ? -1.957 -2.232 -20.821 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 20 ATOM 5716 H HB3 . PRO A 1 17 ? -0.800 -3.583 -20.585 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 20 ATOM 5717 H HG2 . PRO A 1 17 ? -3.834 -3.713 -20.605 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 20 ATOM 5718 H HG3 . PRO A 1 17 ? -2.681 -4.750 -21.506 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 20 ATOM 5719 H HD2 . PRO A 1 17 ? -3.796 -5.444 -19.071 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 20 ATOM 5720 H HD3 . PRO A 1 17 ? -2.174 -6.001 -19.589 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 20 ATOM 5721 N N . GLU A 1 1 ? -9.632 8.982 6.513 1.00 3.22 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 21 ATOM 5722 C CA . GLU A 1 1 ? -8.668 8.867 5.410 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 21 ATOM 5723 C C . GLU A 1 1 ? -7.390 8.269 5.969 1.00 2.71 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 21 ATOM 5724 O O . GLU A 1 1 ? -6.459 9.009 6.252 1.00 3.68 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 21 ATOM 5725 C CB . GLU A 1 1 ? -8.388 10.227 4.766 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 21 ATOM 5726 C CG . GLU A 1 1 ? -9.591 10.667 3.935 1.00 3.54 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 21 ATOM 5727 C CD . GLU A 1 1 ? -9.207 11.839 3.038 1.00 4.78 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 21 ATOM 5728 O OE1 . GLU A 1 1 ? -9.151 12.964 3.578 1.00 5.51 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 21 ATOM 5729 O OE2 . GLU A 1 1 ? -8.953 11.576 1.844 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 21 ATOM 5730 H H1 . GLU A 1 1 ? -9.123 9.282 7.335 1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H1 21 ATOM 5731 H H2 . GLU A 1 1 ? -10.352 9.649 6.275 1.00 3.49 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H2 21 ATOM 5732 H H3 . GLU A 1 1 ? -10.045 8.080 6.703 1.00 3.25 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A H3 21 ATOM 5733 H HA . GLU A 1 1 ? -9.062 8.207 4.637 1.00 3.10 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HA 21 ATOM 5734 H HB2 . GLU A 1 1 ? -8.178 10.970 5.537 1.00 3.41 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB2 21 ATOM 5735 H HB3 . GLU A 1 1 ? -7.524 10.135 4.107 1.00 3.37 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HB3 21 ATOM 5736 H HG2 . GLU A 1 1 ? -9.923 9.829 3.320 1.00 3.42 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG2 21 ATOM 5737 H HG3 . GLU A 1 1 ? -10.408 10.955 4.598 1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A HG3 21 ATOM 5738 N N . ASN A 1 2 ? -7.399 6.950 6.191 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A N 21 ATOM 5739 C CA . ASN A 1 2 ? -6.271 6.104 6.573 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CA 21 ATOM 5740 C C . ASN A 1 2 ? -5.031 6.882 6.993 1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A C 21 ATOM 5741 O O . ASN A 1 2 ? -4.162 7.076 6.148 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A O 21 ATOM 5742 C CB . ASN A 1 2 ? -5.903 5.196 5.386 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CB 21 ATOM 5743 C CG . ASN A 1 2 ? -7.112 4.441 4.847 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A CG 21 ATOM 5744 O OD1 . ASN A 1 2 ? -8.072 4.210 5.571 1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A OD1 21 ATOM 5745 N ND2 . ASN A 1 2 ? -7.128 4.120 3.561 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A ND2 21 ATOM 5746 H H . ASN A 1 2 ? -8.234 6.412 5.994 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A H 21 ATOM 5747 H HA . ASN A 1 2 ? -6.582 5.486 7.408 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HA 21 ATOM 5748 H HB2 . ASN A 1 2 ? -5.485 5.813 4.589 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB2 21 ATOM 5749 H HB3 . ASN A 1 2 ? -5.133 4.495 5.708 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HB3 21 ATOM 5750 H HD21 . ASN A 1 2 ? -6.364 4.350 2.945 1.00 2.71 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD21 21 ATOM 5751 H HD22 . ASN A 1 2 ? -7.950 3.652 3.213 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 2 ASN A HD22 21 ATOM 5752 N N . PRO A 1 3 ? -4.920 7.315 8.258 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A N 21 ATOM 5753 C CA . PRO A 1 3 ? -3.863 8.215 8.700 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CA 21 ATOM 5754 C C . PRO A 1 3 ? -2.551 7.453 8.916 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A C 21 ATOM 5755 O O . PRO A 1 3 ? -2.078 7.319 10.039 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A O 21 ATOM 5756 C CB . PRO A 1 3 ? -4.411 8.855 9.980 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CB 21 ATOM 5757 C CG . PRO A 1 3 ? -5.291 7.749 10.562 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CG 21 ATOM 5758 C CD . PRO A 1 3 ? -5.902 7.119 9.310 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A CD 21 ATOM 5759 H HA . PRO A 1 3 ? -3.693 8.981 7.948 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HA 21 ATOM 5760 H HB2 . PRO A 1 3 ? -3.630 9.170 10.672 1.00 0.81 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB2 21 ATOM 5761 H HB3 . PRO A 1 3 ? -5.039 9.707 9.713 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HB3 21 ATOM 5762 H HG2 . PRO A 1 3 ? -4.670 7.016 11.079 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG2 21 ATOM 5763 H HG3 . PRO A 1 3 ? -6.056 8.147 11.230 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HG3 21 ATOM 5764 H HD2 . PRO A 1 3 ? -6.101 6.061 9.482 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD2 21 ATOM 5765 H HD3 . PRO A 1 3 ? -6.823 7.642 9.047 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 3 PRO A HD3 21 ATOM 5766 N N . VAL A 1 4 ? -1.991 6.944 7.816 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A N 21 ATOM 5767 C CA . VAL A 1 4 ? -0.806 6.100 7.716 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CA 21 ATOM 5768 C C . VAL A 1 4 ? -0.667 5.605 6.279 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A C 21 ATOM 5769 O O . VAL A 1 4 ? 0.446 5.426 5.786 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A O 21 ATOM 5770 C CB . VAL A 1 4 ? -0.868 4.922 8.708 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CB 21 ATOM 5771 C CG1 . VAL A 1 4 ? -2.185 4.132 8.666 1.00 2.57 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG1 21 ATOM 5772 C CG2 . VAL A 1 4 ? 0.349 3.998 8.607 1.00 2.06 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A CG2 21 ATOM 5773 H H . VAL A 1 4 ? -2.466 7.159 6.952 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A H 21 ATOM 5774 H HA . VAL A 1 4 ? 0.067 6.707 7.954 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HA 21 ATOM 5775 H HB . VAL A 1 4 ? -0.800 5.338 9.690 1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HB 21 ATOM 5776 H HG11 . VAL A 1 4 ? -3.009 4.778 8.976 1.00 3.00 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG11 21 ATOM 5777 H HG12 . VAL A 1 4 ? -2.391 3.744 7.672 1.00 3.90 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG12 21 ATOM 5778 H HG13 . VAL A 1 4 ? -2.128 3.300 9.366 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG13 21 ATOM 5779 H HG21 . VAL A 1 4 ? 0.535 3.542 9.579 1.00 2.79 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG21 21 ATOM 5780 H HG22 . VAL A 1 4 ? 0.175 3.207 7.893 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG22 21 ATOM 5781 H HG23 . VAL A 1 4 ? 1.231 4.569 8.315 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 4 VAL A HG23 21 ATOM 5782 N N . VAL A 1 5 ? -1.796 5.285 5.628 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A N 21 ATOM 5783 C CA . VAL A 1 5 ? -1.828 4.667 4.302 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CA 21 ATOM 5784 C C . VAL A 1 5 ? -1.085 3.335 4.274 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A C 21 ATOM 5785 O O . VAL A 1 5 ? -0.920 2.721 3.222 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A O 21 ATOM 5786 C CB . VAL A 1 5 ? -1.390 5.723 3.256 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CB 21 ATOM 5787 C CG1 . VAL A 1 5 ? -0.869 5.173 1.927 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG1 21 ATOM 5788 C CG2 . VAL A 1 5 ? -2.581 6.639 2.958 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A CG2 21 ATOM 5789 H H . VAL A 1 5 ? -2.680 5.414 6.098 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A H 21 ATOM 5790 H HA . VAL A 1 5 ? -2.846 4.368 4.090 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HA 21 ATOM 5791 H HB . VAL A 1 5 ? -0.594 6.336 3.675 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HB 21 ATOM 5792 H HG11 . VAL A 1 5 ? 0.078 4.659 2.100 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG11 21 ATOM 5793 H HG12 . VAL A 1 5 ? -1.594 4.483 1.495 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG12 21 ATOM 5794 H HG13 . VAL A 1 5 ? -0.688 5.992 1.231 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG13 21 ATOM 5795 H HG21 . VAL A 1 5 ? -3.361 6.079 2.442 1.00 1.84 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG21 21 ATOM 5796 H HG22 . VAL A 1 5 ? -2.980 7.045 3.885 1.00 1.60 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG22 21 ATOM 5797 H HG23 . VAL A 1 5 ? -2.259 7.468 2.328 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 5 VAL A HG23 21 ATOM 5798 N N . HIS A 1 6 ? -0.680 2.826 5.440 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A N 21 ATOM 5799 C CA . HIS A 1 6 ? 0.210 1.694 5.517 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CA 21 ATOM 5800 C C . HIS A 1 6 ? 1.378 1.832 4.542 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A C 21 ATOM 5801 O O . HIS A 1 6 ? 1.829 0.823 4.005 1.00 0.17 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A O 21 ATOM 5802 C CB . HIS A 1 6 ? -0.598 0.416 5.274 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CB 21 ATOM 5803 C CG . HIS A 1 6 ? -1.618 0.074 6.327 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CG 21 ATOM 5804 N ND1 . HIS A 1 6 ? -2.707 -0.753 6.161 1.00 0.54 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A ND1 21 ATOM 5805 C CD2 . HIS A 1 6 ? -1.569 0.433 7.644 1.00 0.43 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CD2 21 ATOM 5806 C CE1 . HIS A 1 6 ? -3.302 -0.878 7.362 1.00 0.69 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A CE1 21 ATOM 5807 N NE2 . HIS A 1 6 ? -2.646 -0.168 8.293 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A NE2 21 ATOM 5808 H H . HIS A 1 6 ? -0.875 3.312 6.303 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A H 21 ATOM 5809 H HA . HIS A 1 6 ? 0.646 1.662 6.505 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HA 21 ATOM 5810 H HB2 . HIS A 1 6 ? -1.087 0.465 4.305 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB2 21 ATOM 5811 H HB3 . HIS A 1 6 ? 0.101 -0.395 5.233 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HB3 21 ATOM 5812 H HD1 . HIS A 1 6 ? -3.006 -1.200 5.306 1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD1 21 ATOM 5813 H HD2 . HIS A 1 6 ? -0.804 1.043 8.096 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HD2 21 ATOM 5814 H HE1 . HIS A 1 6 ? -4.180 -1.478 7.559 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 6 HIS A HE1 21 ATOM 5815 N N . PHE A 1 7 ? 1.857 3.058 4.289 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A N 21 ATOM 5816 C CA . PHE A 1 7 ? 2.945 3.358 3.361 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CA 21 ATOM 5817 C C . PHE A 1 7 ? 2.774 2.803 1.938 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A C 21 ATOM 5818 O O . PHE A 1 7 ? 3.708 2.858 1.145 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A O 21 ATOM 5819 C CB . PHE A 1 7 ? 4.246 2.873 3.993 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CB 21 ATOM 5820 C CG . PHE A 1 7 ? 5.161 3.995 4.421 1.00 0.39 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CG 21 ATOM 5821 C CD1 . PHE A 1 7 ? 5.031 4.560 5.703 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD1 21 ATOM 5822 C CD2 . PHE A 1 7 ? 6.123 4.494 3.526 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CD2 21 ATOM 5823 C CE1 . PHE A 1 7 ? 5.893 5.597 6.102 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE1 21 ATOM 5824 C CE2 . PHE A 1 7 ? 6.980 5.535 3.923 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CE2 21 ATOM 5825 C CZ . PHE A 1 7 ? 6.872 6.080 5.214 1.00 0.68 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A CZ 21 ATOM 5826 H H . PHE A 1 7 ? 1.472 3.852 4.781 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A H 21 ATOM 5827 H HA . PHE A 1 7 ? 3.003 4.443 3.262 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HA 21 ATOM 5828 H HB2 . PHE A 1 7 ? 4.018 2.241 4.849 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB2 21 ATOM 5829 H HB3 . PHE A 1 7 ? 4.761 2.237 3.282 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HB3 21 ATOM 5830 H HD1 . PHE A 1 7 ? 4.264 4.200 6.375 1.00 2.98 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD1 21 ATOM 5831 H HD2 . PHE A 1 7 ? 6.199 4.077 2.530 1.00 3.18 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HD2 21 ATOM 5832 H HE1 . PHE A 1 7 ? 5.805 6.025 7.090 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE1 21 ATOM 5833 H HE2 . PHE A 1 7 ? 7.722 5.916 3.235 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HE2 21 ATOM 5834 H HZ . PHE A 1 7 ? 7.534 6.877 5.520 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 7 PHE A HZ 21 ATOM 5835 N N . PHE A 1 8 ? 1.591 2.282 1.618 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A N 21 ATOM 5836 C CA . PHE A 1 8 ? 1.215 1.639 0.368 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CA 21 ATOM 5837 C C . PHE A 1 8 ? 2.330 0.750 -0.194 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A C 21 ATOM 5838 O O . PHE A 1 8 ? 2.914 1.044 -1.235 1.00 0.32 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A O 21 ATOM 5839 C CB . PHE A 1 8 ? 0.735 2.698 -0.631 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CB 21 ATOM 5840 C CG . PHE A 1 8 ? -0.014 2.109 -1.809 1.00 0.42 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CG 21 ATOM 5841 C CD1 . PHE A 1 8 ? -1.338 1.663 -1.636 1.00 1.93 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD1 21 ATOM 5842 C CD2 . PHE A 1 8 ? 0.606 1.991 -3.066 1.00 1.64 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CD2 21 ATOM 5843 C CE1 . PHE A 1 8 ? -2.040 1.106 -2.718 1.00 2.03 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE1 21 ATOM 5844 C CE2 . PHE A 1 8 ? -0.098 1.433 -4.147 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CE2 21 ATOM 5845 C CZ . PHE A 1 8 ? -1.421 0.993 -3.975 1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A CZ 21 ATOM 5846 H H . PHE A 1 8 ? 0.913 2.286 2.361 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A H 21 ATOM 5847 H HA . PHE A 1 8 ? 0.361 0.997 0.586 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HA 21 ATOM 5848 H HB2 . PHE A 1 8 ? 0.062 3.386 -0.118 1.00 0.30 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB2 21 ATOM 5849 H HB3 . PHE A 1 8 ? 1.588 3.280 -0.984 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HB3 21 ATOM 5850 H HD1 . PHE A 1 8 ? -1.819 1.756 -0.672 1.00 3.21 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD1 21 ATOM 5851 H HD2 . PHE A 1 8 ? 1.625 2.327 -3.202 1.00 2.94 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HD2 21 ATOM 5852 H HE1 . PHE A 1 8 ? -3.060 0.772 -2.585 1.00 3.34 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE1 21 ATOM 5853 H HE2 . PHE A 1 8 ? 0.380 1.346 -5.114 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HE2 21 ATOM 5854 H HZ . PHE A 1 8 ? -1.963 0.575 -4.811 1.00 0.92 ? ? ? ? ? ? 8 PHE A HZ 21 ATOM 5855 N N . LYS A 1 9 ? 2.607 -0.387 0.457 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 21 ATOM 5856 C CA . LYS A 1 9 ? 3.657 -1.296 -0.017 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 21 ATOM 5857 C C . LYS A 1 9 ? 3.180 -2.176 -1.183 1.00 0.16 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 21 ATOM 5858 O O . LYS A 1 9 ? 3.367 -3.386 -1.124 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 21 ATOM 5859 C CB . LYS A 1 9 ? 4.186 -2.194 1.122 1.00 0.15 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 21 ATOM 5860 C CG . LYS A 1 9 ? 5.108 -1.492 2.126 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 21 ATOM 5861 C CD . LYS A 1 9 ? 4.396 -0.778 3.273 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 21 ATOM 5862 C CE . LYS A 1 9 ? 3.729 -1.747 4.264 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 21 ATOM 5863 N NZ . LYS A 1 9 ? 2.296 -1.993 3.991 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 21 ATOM 5864 H H . LYS A 1 9 ? 2.074 -0.607 1.288 1.00 0.13 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A H 21 ATOM 5865 H HA . LYS A 1 9 ? 4.488 -0.698 -0.398 1.00 0.18 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HA 21 ATOM 5866 H HB2 . LYS A 1 9 ? 3.363 -2.694 1.623 1.00 0.24 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB2 21 ATOM 5867 H HB3 . LYS A 1 9 ? 4.796 -2.977 0.677 1.00 0.19 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HB3 21 ATOM 5868 H HG2 . LYS A 1 9 ? 5.773 -2.238 2.564 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG2 21 ATOM 5869 H HG3 . LYS A 1 9 ? 5.728 -0.773 1.590 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HG3 21 ATOM 5870 H HD2 . LYS A 1 9 ? 5.153 -0.221 3.826 1.00 0.38 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD2 21 ATOM 5871 H HD3 . LYS A 1 9 ? 3.692 -0.057 2.868 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HD3 21 ATOM 5872 H HE2 . LYS A 1 9 ? 4.272 -2.694 4.259 1.00 0.78 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE2 21 ATOM 5873 H HE3 . LYS A 1 9 ? 3.810 -1.311 5.261 1.00 1.11 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HE3 21 ATOM 5874 H HZ1 . LYS A 1 9 ? 1.810 -1.107 3.952 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ1 21 ATOM 5875 H HZ2 . LYS A 1 9 ? 2.171 -2.488 3.123 1.00 2.35 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ2 21 ATOM 5876 H HZ3 . LYS A 1 9 ? 1.897 -2.543 4.740 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A HZ3 21 ATOM 5877 N N . ASN A 1 10 ? 2.567 -1.607 -2.231 1.00 0.20 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N 21 ATOM 5878 C CA . ASN A 1 10 ? 2.087 -2.283 -3.422 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA 21 ATOM 5879 C C . ASN A 1 10 ? 1.556 -3.670 -3.106 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C 21 ATOM 5880 O O . ASN A 1 10 ? 1.910 -4.667 -3.726 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O 21 ATOM 5881 C CB . ASN A 1 10 ? 3.165 -2.285 -4.497 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB 21 ATOM 5882 C CG . ASN A 1 10 ? 3.021 -1.110 -5.427 1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG 21 ATOM 5883 O OD1 . ASN A 1 10 ? 1.927 -0.657 -5.738 1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1 21 ATOM 5884 N ND2 . ASN A 1 10 ? 4.132 -0.647 -5.946 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2 21 ATOM 5885 H H . ASN A 1 10 ? 2.419 -0.617 -2.265 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H 21 ATOM 5886 H HA . ASN A 1 10 ? 1.258 -1.700 -3.817 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA 21 ATOM 5887 H HB2 . ASN A 1 10 ? 4.151 -2.320 -4.041 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2 21 ATOM 5888 H HB3 . ASN A 1 10 ? 3.046 -3.136 -5.144 1.00 0.51 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3 21 ATOM 5889 H HD21 . ASN A 1 10 ? 5.032 -1.022 -5.704 1.00 0.99 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 21 ATOM 5890 H HD22 . ASN A 1 10 ? 3.989 0.021 -6.668 1.00 0.79 ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 21 ATOM 5891 N N . ILE A 1 11 ? 0.613 -3.707 -2.172 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N 21 ATOM 5892 C CA . ILE A 1 11 ? -0.070 -4.923 -1.760 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 21 ATOM 5893 C C . ILE A 1 11 ? -1.222 -5.207 -2.735 1.00 0.28 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C 21 ATOM 5894 O O . ILE A 1 11 ? -2.304 -5.626 -2.334 1.00 0.33 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O 21 ATOM 5895 C CB . ILE A 1 11 ? -0.492 -4.846 -0.280 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB 21 ATOM 5896 C CG1 . ILE A 1 11 ? -1.110 -3.487 0.081 1.00 0.25 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1 21 ATOM 5897 C CG2 . ILE A 1 11 ? 0.703 -5.175 0.627 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2 21 ATOM 5898 C CD1 . ILE A 1 11 ? -0.104 -2.460 0.631 1.00 0.21 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1 21 ATOM 5899 H H . ILE A 1 11 ? 0.343 -2.823 -1.785 1.00 0.22 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H 21 ATOM 5900 H HA . ILE A 1 11 ? 0.633 -5.739 -1.828 1.00 0.27 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA 21 ATOM 5901 H HB . ILE A 1 11 ? -1.244 -5.617 -0.099 1.00 0.31 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB 21 ATOM 5902 H HG12 . ILE A 1 11 ? -1.598 -3.087 -0.807 1.00 0.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 21 ATOM 5903 H HG13 . ILE A 1 11 ? -1.876 -3.651 0.837 1.00 0.29 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 21 ATOM 5904 H HG21 . ILE A 1 11 ? 1.539 -4.502 0.431 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 21 ATOM 5905 H HG22 . ILE A 1 11 ? 0.404 -5.100 1.673 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 21 ATOM 5906 H HG23 . ILE A 1 11 ? 1.033 -6.196 0.437 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 21 ATOM 5907 H HD11 . ILE A 1 11 ? -0.568 -1.475 0.653 1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 21 ATOM 5908 H HD12 . ILE A 1 11 ? 0.197 -2.732 1.642 1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 21 ATOM 5909 H HD13 . ILE A 1 11 ? 0.789 -2.419 0.013 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 21 ATOM 5910 N N . VAL A 1 12 ? -0.996 -4.953 -4.029 1.00 0.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 21 ATOM 5911 C CA . VAL A 1 12 ? -1.967 -5.177 -5.084 1.00 0.35 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 21 ATOM 5912 C C . VAL A 1 12 ? -1.253 -5.544 -6.391 1.00 0.23 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 21 ATOM 5913 O O . VAL A 1 12 ? -1.359 -6.690 -6.812 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 21 ATOM 5914 C CB . VAL A 1 12 ? -2.946 -3.986 -5.156 1.00 0.48 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 21 ATOM 5915 C CG1 . VAL A 1 12 ? -2.314 -2.616 -4.859 1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 21 ATOM 5916 C CG2 . VAL A 1 12 ? -3.695 -3.916 -6.489 1.00 0.47 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 21 ATOM 5917 H H . VAL A 1 12 ? -0.090 -4.595 -4.291 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H 21 ATOM 5918 H HA . VAL A 1 12 ? -2.556 -6.054 -4.809 1.00 0.45 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA 21 ATOM 5919 H HB . VAL A 1 12 ? -3.688 -4.157 -4.379 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB 21 ATOM 5920 H HG11 . VAL A 1 12 ? -1.974 -2.575 -3.824 1.00 1.87 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 21 ATOM 5921 H HG12 . VAL A 1 12 ? -1.482 -2.407 -5.526 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 21 ATOM 5922 H HG13 . VAL A 1 12 ? -3.069 -1.840 -4.990 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 21 ATOM 5923 H HG21 . VAL A 1 12 ? -3.048 -3.492 -7.252 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 21 ATOM 5924 H HG22 . VAL A 1 12 ? -4.024 -4.912 -6.790 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 21 ATOM 5925 H HG23 . VAL A 1 12 ? -4.570 -3.275 -6.383 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 21 ATOM 5926 N N . THR A 1 13 ? -0.521 -4.606 -7.011 1.00 0.36 ? ? ? ? ? ? 13 THR A N 21 ATOM 5927 C CA . THR A 1 13 ? 0.287 -4.790 -8.225 1.00 0.46 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA 21 ATOM 5928 C C . THR A 1 13 ? -0.270 -5.853 -9.191 1.00 0.41 ? ? ? ? ? ? 13 THR A C 21 ATOM 5929 O O . THR A 1 13 ? 0.280 -6.951 -9.296 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 13 THR A O 21 ATOM 5930 C CB . THR A 1 13 ? 1.763 -5.022 -7.844 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB 21 ATOM 5931 O OG1 . THR A 1 13 ? 2.533 -5.317 -8.989 1.00 2.02 ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1 21 ATOM 5932 C CG2 . THR A 1 13 ? 1.998 -6.125 -6.809 1.00 0.60 ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2 21 ATOM 5933 H H . THR A 1 13 ? -0.490 -3.692 -6.592 1.00 0.56 ? ? ? ? ? ? 13 THR A H 21 ATOM 5934 H HA . THR A 1 13 ? 0.274 -3.843 -8.764 1.00 0.58 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA 21 ATOM 5935 H HB . THR A 1 13 ? 2.143 -4.092 -7.421 1.00 1.62 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB 21 ATOM 5936 H HG1 . THR A 1 13 ? 2.240 -6.181 -9.307 1.00 2.04 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1 21 ATOM 5937 H HG21 . THR A 1 13 ? 1.607 -7.079 -7.161 1.00 1.94 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 21 ATOM 5938 H HG22 . THR A 1 13 ? 3.068 -6.218 -6.622 1.00 1.57 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 21 ATOM 5939 H HG23 . THR A 1 13 ? 1.510 -5.868 -5.872 1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 21 ATOM 5940 N N . PRO A 1 14 ? -1.324 -5.535 -9.956 1.00 0.63 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 21 ATOM 5941 C CA . PRO A 1 14 ? -1.990 -6.508 -10.794 1.00 0.64 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 21 ATOM 5942 C C . PRO A 1 14 ? -1.050 -6.936 -11.916 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 21 ATOM 5943 O O . PRO A 1 14 ? -0.608 -6.128 -12.734 1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 21 ATOM 5944 C CB . PRO A 1 14 ? -3.255 -5.817 -11.307 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 21 ATOM 5945 C CG . PRO A 1 14 ? -2.881 -4.337 -11.298 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 21 ATOM 5946 C CD . PRO A 1 14 ? -1.911 -4.221 -10.121 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 21 ATOM 5947 H HA . PRO A 1 14 ? -2.271 -7.377 -10.197 1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA 21 ATOM 5948 H HB2 . PRO A 1 14 ? -3.540 -6.160 -12.303 1.00 1.75 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2 21 ATOM 5949 H HB3 . PRO A 1 14 ? -4.068 -5.986 -10.599 1.00 2.07 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3 21 ATOM 5950 H HG2 . PRO A 1 14 ? -2.366 -4.082 -12.224 1.00 2.48 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2 21 ATOM 5951 H HG3 . PRO A 1 14 ? -3.756 -3.701 -11.160 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3 21 ATOM 5952 H HD2 . PRO A 1 14 ? -1.147 -3.479 -10.347 1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2 21 ATOM 5953 H HD3 . PRO A 1 14 ? -2.458 -3.960 -9.221 1.00 1.99 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3 21 ATOM 5954 N N . ARG A 1 15 ? -0.741 -8.229 -11.954 1.00 1.36 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 21 ATOM 5955 C CA . ARG A 1 15 ? 0.115 -8.823 -12.952 1.00 2.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 21 ATOM 5956 C C . ARG A 1 15 ? -0.596 -10.066 -13.462 1.00 3.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 21 ATOM 5957 O O . ARG A 1 15 ? -0.498 -11.134 -12.865 1.00 3.87 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 21 ATOM 5958 C CB . ARG A 1 15 ? 1.464 -9.139 -12.304 1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 21 ATOM 5959 C CG . ARG A 1 15 ? 2.436 -9.732 -13.326 1.00 3.99 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 21 ATOM 5960 C CD . ARG A 1 15 ? 3.660 -8.838 -13.552 1.00 5.16 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 21 ATOM 5961 N NE . ARG A 1 15 ? 3.277 -7.489 -13.998 1.00 5.90 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 21 ATOM 5962 C CZ . ARG A 1 15 ? 4.098 -6.597 -14.565 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 21 ATOM 5963 N NH1 . ARG A 1 15 ? 5.379 -6.904 -14.779 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 21 ATOM 5964 N NH2 . ARG A 1 15 ? 3.636 -5.396 -14.914 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 21 ATOM 5965 H H . ARG A 1 15 ? -1.050 -8.839 -11.215 1.00 1.69 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H 21 ATOM 5966 H HA . ARG A 1 15 ? 0.256 -8.125 -13.777 1.00 2.55 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA 21 ATOM 5967 H HB2 . ARG A 1 15 ? 1.878 -8.229 -11.871 1.00 3.77 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2 21 ATOM 5968 H HB3 . ARG A 1 15 ? 1.312 -9.856 -11.496 1.00 3.21 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3 21 ATOM 5969 H HG2 . ARG A 1 15 ? 2.764 -10.705 -12.963 1.00 4.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2 21 ATOM 5970 H HG3 . ARG A 1 15 ? 1.922 -9.878 -14.275 1.00 4.66 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3 21 ATOM 5971 H HD2 . ARG A 1 15 ? 4.221 -8.763 -12.619 1.00 5.64 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2 21 ATOM 5972 H HD3 . ARG A 1 15 ? 4.289 -9.312 -14.307 1.00 6.00 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3 21 ATOM 5973 H HE . ARG A 1 15 ? 2.318 -7.225 -13.816 1.00 5.64 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE 21 ATOM 5974 H HH11 . ARG A 1 15 ? 5.727 -7.809 -14.503 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 21 ATOM 5975 H HH12 . ARG A 1 15 ? 6.025 -6.260 -15.208 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 21 ATOM 5976 H HH21 . ARG A 1 15 ? 2.670 -5.148 -14.752 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 21 ATOM 5977 H HH22 . ARG A 1 15 ? 4.228 -4.702 -15.344 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 21 ATOM 5978 N N . THR A 1 16 ? -1.317 -9.909 -14.562 1.00 3.61 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 21 ATOM 5979 C CA . THR A 1 16 ? -2.087 -10.959 -15.200 1.00 4.85 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 21 ATOM 5980 C C . THR A 1 16 ? -1.839 -10.842 -16.698 1.00 5.50 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 21 ATOM 5981 O O . THR A 1 16 ? -1.545 -9.740 -17.168 1.00 5.26 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 21 ATOM 5982 C CB . THR A 1 16 ? -3.576 -10.755 -14.885 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 21 ATOM 5983 O OG1 . THR A 1 16 ? -3.931 -9.410 -15.134 1.00 5.46 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 21 ATOM 5984 C CG2 . THR A 1 16 ? -3.892 -11.082 -13.425 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 21 ATOM 5985 H H . THR A 1 16 ? -1.391 -9.007 -15.008 1.00 3.51 ? ? ? ? ? ? 16 THR A H 21 ATOM 5986 H HA . THR A 1 16 ? -1.762 -11.936 -14.842 1.00 5.33 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA 21 ATOM 5987 H HB . THR A 1 16 ? -4.178 -11.403 -15.523 1.00 6.31 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB 21 ATOM 5988 H HG1 . THR A 1 16 ? -3.981 -9.306 -16.094 1.00 6.10 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1 21 ATOM 5989 H HG21 . THR A 1 16 ? -3.701 -12.139 -13.237 1.00 5.45 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 21 ATOM 5990 H HG22 . THR A 1 16 ? -3.279 -10.479 -12.755 1.00 4.95 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 21 ATOM 5991 H HG23 . THR A 1 16 ? -4.942 -10.869 -13.225 1.00 5.52 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 21 ATOM 5992 N N . PRO A 1 17 ? -1.956 -11.943 -17.445 1.00 6.61 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N 21 ATOM 5993 C CA . PRO A 1 17 ? -2.092 -11.878 -18.885 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA 21 ATOM 5994 C C . PRO A 1 17 ? -3.486 -11.348 -19.235 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C 21 ATOM 5995 O O . PRO A 1 17 ? -3.753 -11.239 -20.450 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O 21 ATOM 5996 C CB . PRO A 1 17 ? -1.886 -13.321 -19.348 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB 21 ATOM 5997 C CG . PRO A 1 17 ? -2.511 -14.126 -18.209 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG 21 ATOM 5998 C CD . PRO A 1 17 ? -2.202 -13.291 -16.964 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD 21 ATOM 5999 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -4.264 -11.075 -18.288 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT 21 ATOM 6000 H HA . PRO A 1 17 ? -1.337 -11.224 -19.322 1.00 7.29 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA 21 ATOM 6001 H HB2 . PRO A 1 17 ? -2.365 -13.522 -20.306 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2 21 ATOM 6002 H HB3 . PRO A 1 17 ? -0.817 -13.532 -19.401 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3 21 ATOM 6003 H HG2 . PRO A 1 17 ? -3.591 -14.183 -18.353 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2 21 ATOM 6004 H HG3 . PRO A 1 17 ? -2.080 -15.126 -18.138 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3 21 ATOM 6005 H HD2 . PRO A 1 17 ? -3.050 -13.317 -16.278 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2 21 ATOM 6006 H HD3 . PRO A 1 17 ? -1.303 -13.669 -16.477 1.00 7.25 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3 21 #